Die Umsetzung des Park-Nucleotids zu Lipid I in der bakteriellen Zellwandbiosynthese wird durch das Enzym MraY katalysiert. Dieses Enzym ist ein interessantes, bisher ungenutztes Target für neuartige Antibiotika. In der vorliegenden Dissertation wurde das fluoreszenzmarkierte Park-Nucleotid, welches für MraY-Assays geeignet ist, totalsynthetisch dargestellt. Die Synthese konnte ausgehend von kommerziell erhältlichem N-Acetylglucosamin in 14 Stufen mit einer Gesamtausbeute von 4 % erfolgreich durchgeführt werden. Dabei wurden einige Schritte auf Basis einer literaturbekannten Synthese gründlich optimiert und neue Wege zur Darstellung des Peptids und anschließender Kupplung mit einem Kohlenhydrat Baustein gefunden. Im Zuge dieser neuen Syntheseroute wurde die Uridindiphosphat-N-Acetylmuraminsäure, als Substrat für MurC-Assays, synthetisiert. Dies gelang in einer achtstufigen Synthese ausgehend von der geschützten N-Acetylmuraminsäure in einer Gesamtausbeute von 15 %. Die Muraymycine, eine Klasse von natürlichen Nucleosid-Antibiotika, inhibieren das Enzym MraY effizient. In dieser Dissertation wurde der Grundstein für die Synthese möglichst vielfältiger vereinfachter Muraymycin Analoga gelegt, welche potentielle Inhibitoren für MraY darstellen. Die Harnstoffpeptidseitenkette wurde variiert, um den Einfluss dieses Strukturbausteins auf die Inhibitor-Aktivität intensiver untersuchen zu können. Der Ersatz der anspruchsvoll zu synthetisierenden Aminosäure Epicapreomycidin durch die kommerziell erhältlichen Aminosäuren L-Lysin, L-Ornithin, L-Arginin, L-Alanin und L-Methionin konnte die Synthese der Harnstoffpeptidkette stark vereinfachen. Des Weiteren wurde durch eine stereospezifische Synthese die geschützte 2S,3S-Diaminohexansäure dargestellt, um das in den natürlichen Muraymycinen enthaltene L-Hydroxyleucin, welches häufig mit einer Fettsäure verestert ist, zu ersetzten. Dieses sollte durch den Austausch einer Esterbindung durch eine Amidbindung zu einer Stabilisierung der Muraymycin Derivate führen. Unter Verwendung des in dieser Dissertation beschriebenen Lysin-haltigen Harnstoffpeptids wurden vor kurzen vereinfachte Muraymycin-Analoga synthetisiert und IC50 Werte mittels eines fluoreszenzbasierten MraY-Assays bestimmt. Diese stark vereinfachten Verbindungen weisen bereits gute Inhibitor Aktivitäten auf. Durch die Kombination der verschiedenen, in dieser Arbeit synthetisierten Harnstoffpeptide und Aminosäuren mit unterschiedlichen Uridinderivaten kann zukünftig eine große Anzahl diverser potentieller Inhibitoren dargestellt werden.

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