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Previous issue date: 2002-11-29 / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior / Penicillium expansum is a filamentous fungus that produces extracelular xylanase. An extracellular xylanase was found to be the major protein in the filtrated culture of P. expansum when grown on 0,3 % wheat bran. In contrast to other microorganism no xilanase multiplicity was found in P. expansum under the conditions used. The used partial purification estrategy was ammonium sulfate fractioning, molecular exclusion cromatography, ultrafiltration and anion exchange chromatography. The proteins eluation profile showed only one form of xylanase that was partially characterized. The optimum pH and temperature were 5,5 and 40 0C, respectively. The enzyme kept stable when preincubed for 1 h under pH between 5.5 and 6.5. It also kept stable when preincubed for 1h under temperature between 20-40 0C. The enzime showed km of 3,03 mg mL-1 and Vmax of 0,027 mmol min-1 μg –1 of protein. The enzymatic activity was increased by 34 % by Mg3(PO4)2 (1 mM); 31 % by MgSO4 (1 mM).and 28 % by Al2(SO4)3 (1 mM). / O Penicillium expansum é um fungo filamentoso produtor de xilanase extracelular. Uma xilanase extracelular foi encontrada como a principal proteína na cultura filtrada de P. expansum quando cultivado em farelo de trigo 0,3 %. Em contraste com outros microrganismos, não foi encontrada multiplicidade de xilanase de P. expansum sob as condições usadas. Como estratégia de purificação parcial da enzima, foram realizados fracionamento com sulfato de amônia, cromatografia de exclusão molecular, ultrafiltração e cromatografia de troca iônica. O perfil de eluição das proteínas mostrou uma única forma de xilanase, sendo esta parcialmente caracterizada. O pH ótimo e a temperatura ótima foram 5,5 e 40 0C, respectivamente. A enzima se manteve estável quando pré-incubada por 1 h em pH entre 5,5 e 6,5. Também manteve a estabilidade quando pré-incubada por 1 h em temperatura entre 20-40 0C. A enzima apresentou Km de 3,03 mg mL-1 e Vmax de 0,027 mmol min-1 μg-1 de proteína. A atividade enzimática foi aumentada 34 % por Mg3(PO4)2 (1 mM); 31 % por MgSO4 (1 mM) e 28 % por Al2(SO4)3 (1 mM).
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:localhost:123456789/5334 |
| Date | 29 November 2002 |
| Creators | Querido, André Luiz de Souza |
| Contributors | Araujo, Elza Fernandes de, Alves, Virgínia Maria Chaves, Coelho, Jorge Luiz Cavalcante, Passos, Flávia Maria Lopes, Rezende, Sebastião Tavares de |
| Publisher | Universidade Federal de Viçosa, Mestrado em Microbiologia Agrícola, UFV, BR, Associações micorrízicas; Bactérias láticas e probióticos; Biologia molecular de fungos de interesse |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFV, instname:Universidade Federal de Viçosa, instacron:UFV |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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