Submitted by Ana Hilda Fonseca (anahilda@ufba.br) on 2016-04-13T15:38:50Z
No. of bitstreams: 1
versão final tese- versão da corrigida em 12-11-2014- para impressão e entrega.pdf: 3298946 bytes, checksum: 49c8459cd8f0cfb0e3f54792ca63367f (MD5) / Approved for entry into archive by Ana Hilda Fonseca (anahilda@ufba.br) on 2016-05-10T16:19:14Z (GMT) No. of bitstreams: 1
versão final tese- versão da corrigida em 12-11-2014- para impressão e entrega.pdf: 3298946 bytes, checksum: 49c8459cd8f0cfb0e3f54792ca63367f (MD5) / Made available in DSpace on 2016-05-10T16:19:14Z (GMT). No. of bitstreams: 1
versão final tese- versão da corrigida em 12-11-2014- para impressão e entrega.pdf: 3298946 bytes, checksum: 49c8459cd8f0cfb0e3f54792ca63367f (MD5) / CAPES / Medidas relativas aos espectros de Absorção da Albumina Sérica Bovina com
variação do comprimento de onda de varredura entre 300 a 500nm demonstraram um aumento
nas intensidades da banda de absorção da ASB, após adição de aliquotas dos ligantes (β-
lapachonas, cumarinas e Rutinas), sobretudo em 280nm, que é o comprimento de onda de
absorção característico dos dois resíduos de triptofano presentes na ASB. Medidas de
Dicroísmo Circular confirmam a presença das bandas de absorção características dos resíduos
de triptofano, cujos máximos de absorção estão em 208 e 222nm nas diferentes temperaturas
estudadas. As modificações obtidas nos espectros de Dicroísmo Circular da ASB a partir da
adição de alíquotas das espécies ligantes deram origem ao efeito ocorrido na disposição planar
original da α-hélice presente na estrutura secundária da ASB. A emissão fluorescente de ASB
nas temperaturas de 298K, 303K, 310K e para os sistemas ASB/β-lapachonas e ASB/rutinas e
288K, 293K, 298K para o sistema ASB/Cumarinas, mostrou um efeito supressivo sobre o
espectro de emissão da ASB, sobretudo em 345 nm, emissão do resíduo de triptofano da ASB,
após a adição dos ligantes. Os valores para os parâmetros termodinâmicos ΔGo, ΔHo, ΔSo para
os sistema ASB/β-lapachonas, ASB/4-metil-7-hidroxicumarinas e ASB/Rutinas não sofreram
grandes variações como uma função do ligante. A partir destes valores pode-se concluir que o
tipo de interação predominante entre ASB/ligante foi hidrofóbica. A sobreposição entre os
espectros de absorção do supressor e de emissão da ASB possibilitou determinar para cada par
ASB/supressor a distância crítica de
interação e o raio de Foster, os quais mostraram a probabilidade da existência do fenômeno de
Transferência da Energia Ressonante de Fluorescência (FRET) em todos os casos. No sistema
ASB/β-lapachona e ASB/3-Ácido sulfônico β-lapachona obtivemos respectivamente para um
valor médio relativo as três temperaturas de trabalho, temos: R0= 2,69 nm em relação a r = 3,02
e R0 = 2,32nm em relação a r = 3,32. Já para o par 7-hidroxicumarina e 4-metil-7-
hidroxicumarina, temos: R0= 3,53 e r = 3,83nm; R0= 3,70 nm e r = 4,33 nm. Por fim, no par
ASB/Rutina e ASB/Rutina-metilada: R0= 3,43nm e r = 3,41nm; R0 = 3,14nm e r = 4,03nm. / Measurements relating to the absorption spectra in the wavelength range of 300 to 500nm scan
demonstrated an increase in intensity of the absorption band of ASB upon addition of aliquots
of ligands (β-lapachonas, coumarins and Rutinas), mainly 280nm, is the wavelength of the
absorption characteristic of the two tryptophan residues present in the ASB. Circular Dichroism
measurements confirm the presence of characteristic absorption bands of tryptophan residues,
which are maximum at around 208nm and 222nm at different temperatures. The changes in the
spectra obtained Circular Dichroism of ASB from the addition of aliquots of ligand species
gave rise to the effect occurred in planar array of original α-helix present in the secondary
structure of ASB. The fluorescent emission of ASB at temperatures of 298K, 303K, and 310K
for the ASB / ASB and β-lapachonas / routines and 288K, 293K, 298K for the ASB /
Coumarins system, systems showed a suppressive effect on the emission spectrum of ASB ,
especially at 345 nm, emission of the tryptophan residue of ASB, after the addition of binders.
The values for the thermodynamic parameters ΔGo, ΔHo, ΔSo system for ASB / β-lapachonas,
ASB / 4-methyl-7-hydroxycoumarins and ASB / Rutinas underwent no significant variations as
a function of the ligand. From these values it can seconcluir that the predominant interaction
between ASB / binder is hydrophobic. The overlap between the absorption spectra of the
suppressor and issued by ASB allowed to determine for each pair ASB / suppressor critical
distance the radius of interaction and Foster, that indicate the probability of the existence of the
phenomenon Resonant Energy Transfer Fluorescence (FRET) in all cases. In ASB / β-
lapachone and ASB / 3-sulfonic acid β-lapachone system obtained respectively for an average
value for the three operating temperatures, we have R0 = 2.69 nm against air = 3.02 and R0 =
2, 32nm relative air = 3.32. As for the pair 7-hydroxycoumarin and 4-methyl-7-
hydroxycoumarin, we have: r = R0 = 3.53 3,83nm; R0 = 3.70 and r = 4.33 nm nm. Finally, the
pair ASB / rutin and ASB / Rutina-methylated: R0 = r = 3,43nm 3,41nm; R0 = 3,14nm and r =
4,03nm.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:192.168.11:11:ri/19136 |
| Date | 24 October 2014 |
| Creators | Silva, Eduardo Benes da |
| Contributors | Quintella, Cristina Maria Assis Lopes Tavares da Mata Hermida, Ferreira, José Carlos Netto, Cesarin Sobrinho, Dari, Cunha, Silvio do Desterro, Rigoli, Isabel Cristina |
| Publisher | Instituto de Química, Programa de Pós Graduação em Química, IQ, brasil |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFBA, instname:Universidade Federal da Bahia, instacron:UFBA |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
Page generated in 0.0029 seconds