Orientador: Flavia Maria Netto / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-08-06T03:08:28Z (GMT). No. of bitstreams: 1
Souza_AparecidaSoniade_M.pdf: 22255615 bytes, checksum: b4f416e6c5d3d387d2cf067d397f7f13 (MD5)
Previous issue date: 2000 / Resumo: o presente trabalho teve como objetivo estudar o comportamento de isolados protéicos de soja (IPSs) sujeitos a diferentes tratamentos térmicos quando submetidos à hidrólise, com uso da enzima a-quimotripsina e comparar os peptídeos obtidos desta hidrólise. Para tanto, produziu-se IPS a partir da farinha desengordurada de soja (FDS). Este isolado, denominado de IPS nativo (IPSn) foi então submetido à temperaturas de 70, 80 e 90°C por 10 minutos, com objetivo de obter isolados com diferentes graus de desnaturação. Determinou-se a composição centesimal da FDS e IPSn. Para os isolados protéicos de soja nativo (IPSn) e tratados termicamente (IPSsTT) determinou-se o teor de fitato, atividade dos inibidores de tripsina (IT) e o índice de dispersibilidade de proteína (IDP). O perfil das proteínas foi analisado por eletroforese em gel de poliacrilamida na presença de
dodecil sulfato de sódio (SDS-PAGE) e por cromatografia líquida de exclusão molecular de alta eficiência (SE-HPLC) e o grau de desnaturação, por calorimetria diferencial de varredura (DSC). A reação de hidrólise foi
monitorada pelo método pH-stat e foi interrompida ao atingir 4,5% de grau de
hidrólise (GH). Os hidrolisados obtidos foram analisados por eletroforese em
SDS-P AGE e por SE-HPLC. O tratamento térmico não influenciou no conteúdo de fitato dos IPSsTT, mas a atividade do inibidor de tripsina e o IDP diminuíram significativamente. A análise DSC mostrou mudanças conformacionais nas proteínas das frações 7S e 11S. O comportamento eletroforético não apresentou diferenças entre o IPS nativo e os tratados termicamente ...Observação: O resumo, na íntegra poderá ser visualizado no texto completo da tese digital. / Abstract: The objective of this research was to study the behaviour of heat treated soy protein isolates (SPIs) when submitted to enzymatic hydrolysis with achymotrypsin and to analyse the products of hydrolysis. Native soy protein isolate (SPIn) was produced from defatted soy flour (DSF). The SPIn was then submitted to temperatures of 70, 80 and 90°C for 10 minutes, aiming at obtaining isolates with different degrees of denaturation. The proximate compositions of the DSF and the SPIn were determined. For SPIn and the heat treated soy protein isolates (HTSPIs), the phytate content, trypsin inhibitor activity (TI) and dispersibility index (DPI) were determined. The protein profile was analysed by gel electrophoresis in polyacrylamide gel, in the presence of sodium dodecyl sulphate (SDS-PAGE) and by size exclusion high performance liquid chromatography (SE-HPLC), and the degree of denaturation by differential scanning calorimetry (DSC).
The heat treatment had no effect on the phytate content of the (HISPIs),
but the trypsin inhibitor activity and DPI significantly decreased ...Note: The complete abstract is available with the full electronic digital thesis or dissertations. / Mestrado / Nutrição Aplicada a Tecnologia de Alimentos / Mestre em Ciência da Nutrição
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/256386 |
| Date | 18 July 2000 |
| Creators | Souza, Aparecida Sonia de |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Netto, Flavia Maria, 1957-, Amaya-Farfán, Jaime, Galeazzi, Maria Antonia Martins, Baldini, Vera Lucia Signorelli |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos, Programa de Pós-Graduação em Ciência da Nutrição |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | 108p. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
Page generated in 0.0029 seconds