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Molecular profiling of presynaptic docking sites / Molekulare Zusammensetzung präsynaptischer DockingstellenBoyken, Anne Janina 04 July 2011 (has links)
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The Role of the HECT-Type Ubiquitin Ligases WWP1 and WWP2 in Nerve Cell Development and Function / Die Rolle der HECT-Typ Ubiquitin Ligasen WWP1 und WWP2 bei der Entwicklung und der Funktion von NervenzellenKishimoto-Suga, Mika 15 April 2011 (has links)
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Remodelling of the F-actin Cytoskeleton of Polarized Epithelial Cells by the Type 3 Secretion System-1 Effector Proteins of Salmonella enterica sv. TyphimuriumFelipe-López, Alfonso 30 November 2015 (has links)
Darmepithelzellen entwickeln eine spezielle apikale Oberfläche zur Aufnahme von Nährstoffen aus dem Darminhalt. Diese Oberfläche besteht aus F-Aktin Protrusionen und werden als Mikrovilli (MV) bezeichnet. MV regulieren die kommensalen Bakterien und schützen die inneren Gewebe gegen den Angriff pathogener Mikroorganismen. Dennoch kann das Enteropathogen Salmonella enterica (Salmonella) die MV auslöschen und zerstört durch sein Typ-3-Sekretionssystem und dessen sekretierte Virulenzsproteine die Epithelschicht. Diese Virulenzproteine werden in das Zytoplasma der Wirtzellen injiziert und führen während des Eindringens von Salmonella zur F-Aktin Umlagerung. Durch Untersuchungen des Einflusses einiger T3SS-1 Effektorproteine auf die Zerstörung der MV konnte nachgewiesen werden, dass allein die Translokation von SopE die MV-Auslöschung verursachte und ausreichend für die Wiederherstellung der Invasion war. Echtzeitlebend-zellmikroskopie zeigte, dass MV ausgelöscht werden während Membranausstülpungen (Ruffles) gebildet werden. Diese Ruffle-Bildung vereinfachte ein paralleles Eindringen nicht-invadierender Stämme von Salmonella. Es konnte beobachtet werden, dass die Ausschaltung von Villin und Myosin 1a durch shRNA in C2BBe1 Zellen die Invasionsrate von Salmonella ermäßigte. Darüber hinaus wurde Ezrin zu den intrazellulären Bakterien aber nicht zur apikalen Seite rekrutiert. Außerdem verhinderte die durch das SopE verursachte Umlagerung des F-Aktins, welche die MV-Auflösung zur Folge hatte, die Makropinozytose der infizierten Zellen. Es lässt sich daraus schließen, dass die Zerstörung der MV für eine effiziente Invasion von Salmonella nötig ist. Die F-Aktin Umlagerung begünstigt zudem das Eindringen von nicht-invadierenden Bakterien. Des Weiteren benötigt Salmonella MV-Proteine zur F-Aktin Polymerisierung und Invasion in polarisierten Epithelzellen, was die Makropinozytose der Zellen beeinträchtigt. Möglicherweise tragen diese Phänotypen zur Infektion in vivo bei und verursachen das klinische Bild des Durchfalls.
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Untersuchung von Proteinkomponenten der ER-Golgi Recycling-Maschinerie von Hefe / Analysis of protein components of the ER-Golgi recycling-machinery in yeastNeumann, Tanja 31 January 2001 (has links)
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Biochemische und zellbiologische Charakterisierung des COP Vesikel vermittelten Proteintransports in PflanzenPimpl, Peter 03 May 2001 (has links)
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TIP47 is recruited to lipid droplets and important for the organelle biogenesis and function / TIP47 wird zu Lipid-Tröpfchen rekrutiert und ist wichtig für die Biogenese und Funktion dieser OrganellenBulankina, Anna 22 January 2004 (has links)
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Regulation of fungal polar tip extension through NDR kinase signalling / Regulation des polaren Spitzenwachstums in filamentösen Pilzen durch NDR-Kinase-SignalwegeMärz, Sabine 23 October 2009 (has links)
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Untersuchung der Fruchtkörperentwicklung bei dem Hyphenpilz Sordaria macrospora / Analysis of fruiting-body development of the filamentous fungus Sordaria macrosporaBernhards, Yasmine 28 October 2010 (has links)
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Identification of a new factor essential for vacuolar aminopeptidase I activity. / Identifizierung eines neuen, für die Aktivität der vakuolären Aminopeptidase I essentiellen FaktorsPasupuleti, Naga Rekha 03 November 2004 (has links)
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Charakterisierung eines Proteinkomplexes in Säugerzellen, der am Transport zwischen Membrankompartimenten beteiligt ist. / Characterisation of a SNARE-complex involved in Golgi-to-ER retrograde transport in mammalian cellsVerrier, Sophie 03 November 2005 (has links)
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