Made available in DSpace on 2014-06-11T19:30:54Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2003-10-31Bitstream added on 2014-06-13T18:41:05Z : No. of bitstreams: 1 castro_grpb_dr_sjrp.pdf: 1005126 bytes, checksum: 6a95db71dd7b9909e6062d9a618753c2 (MD5) / Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) / Neste trabalho a equação de Schrödinger associada a equação de Fokker-Planck é estudada através do formalismo de supersimetria. O procedimento usado é buscar a função de onda através da determinação do superpotencial. Quando esta função não pode ser determinada exatamente, procuram-se soluções aproximadas que podem ser usadas no método variacional. Através do formalismo supersimétrico é possível construir uma hierarquia de Hamiltonianos efetivos, e deste modo determinar as autofunções aproximadas e os autovalores variacionais. A equação de Fokker-Planck é analisada envolvendo dois potenciais biestáveis unidimensionais, um simétrico e outro assimétrico. Os resultados obtidos são comparados com aqueles encontrados por outros métodos. Finalmente, um potencial com características adequadas para o estudo do enovelamento de proteína é analisado. As funções de onda e os autovalores de energia obtidos variacionalmente são utilizados para o cálculo da probabilidade de transição. Algumas quantidades dinâmicas do processo são descritas. / In this work the Schrödinger and Fokker-Planck equation are studied through the supersymmetric formalism. The method introduced here is based on an ansatz for the superpotential and it gives the analytical wave function. When this function cannot be determined exactly the formalism supplies a trial function to be used in the variational method. Using the supersymmetric formalism it is possible to build an effective hierarchy of Hamiltonians, then for a given potential, the approximated eigenfunctions and variational eigenvalues are determined. We analyze the Fokker-Planck equation with two one-dimensional bistable potential, symmetric and asymmetric. The results are compared with the values found by others methods. Finally, a potential with characteristics adapted for the study of the protein folding is analyzed. The wave functions and the eigenvalues of energy are used for the calculation of the transition probability. Some dynamic variables used in the description of the process are discussed.

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:30:54Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2008-08-22Bitstream added on 2014-06-13T20:01:04Z : No. of bitstreams: 1 polizelli_pp_dr_sjrp.pdf: 1209113 bytes, checksum: 1d6aad308dc50932a92af306c514f479 (MD5) / Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) / Uma nova lipase extraída de sementes oleaginosas de Pachira aquatica foi purificada por SDS-PAGE obtendo-se uma enzima com massa molecular de aproximadamente 55 kDa. Esta exibiu atividade máxima a 40°C e pH 8,0 e foi estável na faixa de 4 a 50°C e a pH 9.0 mostrando estabilidade em pH alcalino. A atividade enzimática aumentou na presença de Ca++ e Mg++, mas foi inibida por Hg++, Mn++, Zn++, Al+++ e por vários agentes oxidantes e redutores, principalmente DTT e β-mercaptoetanol. Na presença de solventes orgânicos a atividade foi estimulada por metanol. Os valores de KM e Vmax, foram 1,65 mM e 37,3 μmol.mL-1.min-1, respectivamente usando p-nitrofenil acetato como substrato. A enzima mostrou preferência por ácidos graxos de cadeias longas, mas demonstrou atividade contra uma grande faixa de substratos. O extrato enzimático bruto foi testado para a hidrólise de óleo de soja e resíduos de frigorífico avícola. A condição ideal é 40°C e pH no valor de 7,0-9,0 para óleo de soja e o resíduo, respectivamente. A enzima foi estável na presença de várias formulações de detergentes comerciais, mas instável na presença de H2O2. A lipase não foi eficiente em reduzir o tamanho médio de partículas de gordura; altas doses foram requeridas para obter-se uma redução de 13 % após 72 horas de tratamento. A atividade enzimática foi aumentada na presença do surfactante catiônico brometo de cetiltrimetilamonio (CTAB) e sais biliares, onde surfactantes aniônicos e não-iônicos mostraram efeito inibitório. A incubação da enzima com soluções aquosas de PEG 12.000, 8.000 e 200, ativou a lipase e a máxima ativação (61%) ocorreu com PEG 12.000. Este efeito pode ser devido à exposição de alguns resíduos hidrofóbicos localizados na vizinhança do sitio ativo ou por agregação enzimática. No processo de imobilização da lipase em esferas de alginato de cálcio... / A new lipase from seeds of Pachira aquatica was purified to homogeneity by SDSPAGE obtaining an enzyme with a molecular weight of approximately 55 kDa. The lipase exhibited maximum activity at 40°C and pH 8.0, and was stable at the range from 4 to 50°C and pH 9.0 showed good stability in the alkaline pH. The enzyme activity increased in the presence of Ca++ and Mg++, but was inhibited by Hg++, Mn++, Zn++, Al+++ and various oxidizing and reducing agents, mainly DTT and β-mercaptoethanol. In the presence of organic solvents its activity was stimulated by methanol. The values of KM and Vmax, were 1.65 mM and 37.3 μmol.mL-1.min-1, respectively using pnitrophenylacetate as substrate. The enzyme showed preference for esters of long chain fatty acids, but demonstrated significant activity against a wide range of substrates. The enzymatic extract was tested for the hydrolysis of soybean oil and wastewater from a poultry processing plant. It was determined that it should be carried out at a temperature of 40°C and an optimum pH 7.0-9.0 for soybean oil and poultry processing plant, respectively. The enzyme was stable in the presence of some commercial detergent formulations but unstable in the presence of H2O2. The lipase was not efficient in reducing average fat particle weight; high doses were required to obtain a reduction of 13% after 72 hours of treatment. The activity was enhanced by the cationic surfactant, CTAB and bile salts, whereas anionic and nonionic surfactants showed an inhibitory effect. Aqueous solutions of PEG, 12,000, 8,000 e 200, activated the lipase and maximum activation (61%) occurred in PEG 12,000. This effect on lipase that can be due to exposition of some hydrophobic residues located in the vicinity of the active site... (Complete abstract click electronic access below)

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:22:54Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2009-09-30Bitstream added on 2014-06-13T19:28:24Z : No. of bitstreams: 1 polotto_f_me_sjrp.pdf: 227987 bytes, checksum: a4679850d9c8563cb11d6854f357428d (MD5) / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) / Este trabalho explora a relação entre a equação de Fokker-Planck e a equação de Schrödinger para estudar soluções da primeira equação. O ponto de partida é o estudo do potencial de Morse, seguido pela geração de potenciais isoespectrais ao potencial de Morse, usando o formalismo de Supersimetria em Mecânica Quântica. Os potenciais quânticos isoespectrais possuem os mesmos autovalores de energia do potencial original, mas as funções de onda são distintas. Dessa forma, a probabilidade de transição resultante da equação de Fokker-Planck, que pode ser escrita como uma expansão destas funções de onda conduz a resultados diferentes daqueles obtidos para o potencial original gerando toda uma classe de resultados novos. / This work explores the relation between the Fokker-Planck equation and the Schrödinger equation in order to study solutions for the first one. The starting point is the study of the Schrödinger equation for Morse potential. The next step is to determine the isospectral potential by using the formalism of Supersymmetric Quantum Mechanics. Quantum isospectral potentials have the same energy spectrum of the original Morse potential, but the wave functions are different. Therefore, the transition probability that results from the Fokker-Planck equation, leads to different results from those obtained for the original potential.

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:22:54Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2007-08-23Bitstream added on 2014-06-13T18:49:52Z : No. of bitstreams: 1 melo_dc_me_sjrp.pdf: 881669 bytes, checksum: 1b76ce59e1e8c41bdd0b4d83a5fe4207 (MD5) / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) / O tetradecapeptídeo Eumenine mastoparano - AF (EMP-AF) extraído do veneno de vespa, em solução aquosa contendo trifluoretanol (TFE) mostra conformação helicoidal anfipática de acordo com os dados de Ressonância Magnética Nuclear (RMN) e Dicroísmo Circular (CD). A seqüência de aminoácidos tem o N-terminal amidado e três lisinas carregadas (5, 8 e 12). Nesse trabalho, investigamos a estrutura conformacional desse peptídeo em solução aquosa contendo TFE por simulação de dinâmica molecular usando o pacote GROMACS. As simulações foram feitas usando uma caixa cúbica que inclui o TFE (30%) e moléculas de água (70%). O método da troca de réplica foi usado para simular o sistema no intervalo de temperatura (280K - 350K) uniformemente distribuída em 14 processadores. Cada réplica numa dada temperatura T tem uma estrutura aleatória como conformação inicial. Em intervalos fixos de tempo, duas réplicas vizinhas tentam trocar conformações de acordo com a probabilidade de Boltzmann ( - onde = ( )( U), é 1/kBT e U a energia potencial). Apresentamos trajetórias que mostram claramente a formação de uma estrutura helicoidal (resíduos 3 e 12). Juntamente com a estrutura helicoidal, outras conformações tais como estruturas helicoidais parciais e folhas- também exibem estabilidade relativamente alta. A estrutura helicoidal está de acordo com as 20 estruturas disponíveis obtidas por RMN, com valores pequenos de RMSD. Também mostramos que a diversidade de estruturas obtidas por RMN está relacionada com flutuações globais da cadeia, como indicado pela análise de componentes principais. A projeção da trajetória de equilíbrio na primeira componente principal, de uma estrutura helicoidal obtida como conformação inicial, mostrou flutuações que aproximadamente reproduzem a diversidade de estruturas de RMN, que são devidas principalmente à flexibilidade do N- terminal do peptídeo. / Tetradecapeptide eumenine mastoparan-AF (EMP-AF) (14 residues) extracted from wasp venom, in solution with water and trifluoroethanol (TFE) show amphiphatic helical conformation, according with Nuclear Magnetic Resonance (NMR) and Circular Dichroism (CD) data. The amino acid sequence has amidated N-terminus and three charged lysine (5, 8 and 12). In this work, we have investigated structural conformations of this peptide in TFE aqueous solution by molecular dynamics simulations using GROMACS package. The simulations have been done using a cubic box that included TFE (30%) and water molecules (70%). The replica-exchange method was used to simulate the system in the temperature range (280K - 350K) uniformly distributed in 14 processors. Each replica, at a given T has a coil structure as the initial conformation. At fixed time intervals, two neighboring replica try to exchange configurations with Boltzmann probability e-D, where D = (Db)(DU), b is 1/kBT and U is potential energy. We present trajectories, which clearly show the formation of the helix structure of the peptide (residues 3 to 12). Along with the helix structure, other conformations, such as partial helical structure and b-sheet, also show relatively high stability. The helical structure shows good agreement with the twenty available NMR structures, with relatively small values of RMSD. It is also shown that this diversity of the NMR structures is related to global fluctuations of the chain, as indicated by a principal component analysis. The projection of equilibrium trajectory, with the obtained helix as the initial conformation, on the first principal component, showed fluctuations that nearly reproduce the diversity of the NMR structures, which are due, mainly, to the flexibility of the N-terminus of the peptide.

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:22:54Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2006-07-20Bitstream added on 2014-06-13T19:49:15Z : No. of bitstreams: 1 panzarinijunior_jr_me_sjrp.pdf: 604960 bytes, checksum: c4a1aad20a25c80f6fee78c9f6a59495 (MD5) / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) / A lepra ou hanseníase é uma doença crônica infecciosa de pele e nervos periféricos causados pelo patógeno intracelular obrigatório do Mycobacterium leprae (M. leprae). A lepra afeta milhões de pessoas em todo mundo, principalmente os habitantes de países pobres em desenvolvimento e industrializados. O seqüenciamento do genoma do M. leprae revelou a presença de genes da via metabólica do ácido chiquímico, que tem uma importância fundamental na produção de compostos aromáticos em plantas, bactérias e fungos. A via metabólica do ácido chiquímico consiste em sete enzimas que catalisam a conversão seqüencial de eritrose-4-fosfato (E4P) e fosfoenolpiruvato (PEP) em corismato, a qual está ausente em humanos, minimizando os efeitos tóxicos das drogas no organismo e aumentando a especificidade das novas drogas desenvolvidas. A análise do modelo estrutural da chiquimato quinase de M. leprae (MlSK) complexada com ácido chiquímico, adenosina difosfato(ADP) e magnésio (Mg+2), a qual catalisa o quinto passo da via metabólica do ácido chiquímico obtidos por métodos de modelagem molecular comparativa foi validado e poderá ser utilizado para o desenho de drogas específicas contra o M. leprae e vários outros microrganismos que apresentam a mesma via. Este trabalho aumenta a certeza de que a modelagem comparativa é uma ferramenta útil em bioinformática estrutural, uma vez que não se tem acesso às estruturas determinadas experimentalmente, podendo ser valiosa na anotação de Dissertação de Mestrado seqüências genômicas, contribuindo para a genômica estrutural e funcional, e simulações de docking proteína-ligante. / Leprosy or Hansen's disease is a chronic infection of the skin and peripheral nerves caused for obligate intracellular pathogen Mycobacterium leprae . The leprosy is affecting million persons in whole world, principally the inhabitants of poor countries in development and industrialized. The genome sequencing of M. leprae has revealed the presence of genes of metabolic pathway of the shikimic acid, what is pivotal importance to production of aromatic compounds in plants, bacteria and fungi. The metabolic pathway of the shikimic acid consists of seven enzymes that catalyse the sequential conversion of erythrose-4-phosphate (E4P) and phosphoenolpyruvate (PEP) to chorismate, which is absent in humans, minimizing the toxic effects of the drugs in the organism and increasing the specificity of the new drugs developed. The analysis of shikimate kinase structural model of M. leprae (MlSK) complex with shikimic acid, adenosine diphosphate (ADP) and magnesium (Mg+2), which catalysing the fifth step of shikimic acid metabolic pathway obtained by methods of molecular comparative modeling was validated and it will be able to draw specific drugs against M. leprae and several other microorganisms that presents the same pathway. This work increase the conviction that comparative modeling is an useful tool in structural bioinformatics, once that have not acess to the experimentally determined estructures, can be valuable in annotating genome sequence,contributing to the structural and functional genomics, and protein-ligand docking simulations.

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:22:54Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2006-12-22Bitstream added on 2014-06-13T19:08:27Z : No. of bitstreams: 1 silva_arl_me_sjrp.pdf: 1113092 bytes, checksum: 4bc901361a078aaf5ad31ba8777c0f38 (MD5) / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) / As CDKs têm sido extensivamente estudadas, porque exercem papéis essenciais na regulação da proliferação celular, nos processos neuronais e transcricionais. A progressão do ciclo celular é firmemente controlada pela atividade das CDKs. Este projeto de Mestrado tem como objetivo estudar a interação das proteínas CDK8 e CDK10 com vários inibidores, e estabelecer as bases estruturais para inibição das mesmas. Foram realizadas modelagens moleculares dos complexos binários CDKs:Inibidores, utilizando como molde a estrutura da CDK2 complexada com os mesmos ligantes: ATP, flavopiridol, olomoucina e roscovitina. Para realização dessas modelagens foi utilizado o programa Parmodel, que é uma implementação paralela do programa MODELLER. Espera-se que os modelos computacionais produzam avanços no entendimento de suas estruturas, destacando-se seus sítios de ligações, para um possível estudo sobre inibidores específicos para estas CDKs. / The CDKs have been extensively studied because of their essential role in the regulation of cell proliferation, in the neuronal process and transcription. Cell cycle progression is tightly controlled by the activity of CDKs. This master project aimed to study the interaction of the CDK8 and CDK10 with several inhibitors in order to establish the structural bases for its inhibition. Were carried out the molecular modeling of the binary complexes CDKs:Inhibitors, using as template the CDK2 structure with the following ligands and inhibitors: ATP, Flavopiridol, Olomoucine and Roscovitine. For the achievement of those modeling was utilized the Parmodel program which is a parallel implementation of the MODELLER program. One expects that the computational models produce advances in the agreement structures, showing their binding sites, for a possible study about specific inhibitors against CDKs.

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:22:54Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2007-03-22Bitstream added on 2014-06-13T18:49:56Z : No. of bitstreams: 1 lopesfilho_fc_me_sjrp.pdf: 770782 bytes, checksum: 9373005f0d61b57eee8eaf4f430acc27 (MD5) / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) / Mastoparanos são peptídeos helicoidais, anfipáticos e catiônicos que apresentam diversas funções biológicas, entre elas temos a ação antimicrobiana, que está relacionada à sua afinidade por membranas aniônicas de bactérias e sua capacidade lítica. Recentes estudos têm mostrado que a formação de poros em membranas é facilitada pela agregação de peptídeos carregados. Esta situação favoreceria a hipótese de que a formação de poro é essencialmente similar a eletroporação molecular. Neste trabalho investigamos a estabilidade de um dímero do Eumenine Mastoparan-AF, um membro catiônico (+4) da família dos mastoparanos, em água e mistura TFE-água, mimetizando meio aquoso e meio membranar, respectivamente. Particular atenção foi colocada nas interações eletrostáticas de grupos carregados e polares, principalmente naqueles que participam de ligações de hidrogênio entre os dois peptídeos e na hidratação da cadeia principal e cadeias laterais apolares. Uma estrutura dimérica representativa foi inicialmente obtida por um método de docking rígido e submetida às simulações de dinâmica molecular usando o pacote GROMACS. Resultados de 50 ns de simulação em água mostram uma perda parcial do conteúdo helicoidal dos peptídeos e a estrutura dimérica se desestrutura devido às interações desfavoráveis dos resíduos hidrofóbicos com a água. Por outro lado, simulações em mistura TFE-água mostram que o dímero é estável durante o tempo observado, porque as moléculas de TFE se agrupam ao redor de resíduos hidrofóbicos criando um meio apropriado que protege as ligações de hidrogênio intra- e inter-peptídeos. Surpreendentemente, parece que a repulsão eletrostática não é a principal razão para a desagregação do dímero, o que reforça a importância da. / Mastoparans are helical, amphipathic and cationic peptides that display many biological functions, among which is the antimicrobial activity, which is related to its affinity for anionic membranes of bacteria and its lytic capacity. Recent studies have shown that pore formation on membranes is facilitated by the aggregation of charged peptides. This situation would favor the hypothesis that pore formation is essentially similar to the molecular electroporation. In this work, we investigate the stability of a dimer of the Eumenine Mastoparan-AF, a cationic (+4) member of the Mastoparan family, in water and TFE-water mixture, mimicking aqueous and membrane environments, respectively. Particular attention have been put on the electrostatic interactions of charged and polar groups, mainly those participating of hydrogen bonds between the two peptides and on the hydration of the backbone and apolar side chains. A representative dimer conformation was initially obtained by a rigid docking procedure and submitted to molecular dynamics simulations using the GROMACS package. Results of 50 ns of simulation in water show a partial loose of the helical content of the peptides and the dimer structure breaks down due to unfavorable interactions of hydrophobic residues with water. On the other hand, simulations in TFE-water mixture show the dimer is stable in the running time, because TFE molecules assemble around hydrophobic residues creating a suitable environment that protect the intra- and inter-peptides hydrogen bonds. Surprisingly, it seems that electrostatic repulsion is not the main reason for disaggregation of the dimer what reinforces both the importance of aggregation and the molecular electroporation mechanism for pore formation.

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:22:54Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2004-05-13Bitstream added on 2014-06-13T19:08:28Z : No. of bitstreams: 1 ramosjunior_jeb_me_sjrp.pdf: 562249 bytes, checksum: 74be57a0079398982f07da1128698e36 (MD5) / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) / Not available.

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:22:54Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2009-10-07Bitstream added on 2014-06-13T19:49:16Z : No. of bitstreams: 1 nascimento_rr_me_sjrp.pdf: 509983 bytes, checksum: 7144f2ac8dc2d34ebf3dd96d82ec2f5b (MD5) / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) / Neste trabalho foi utilizada a Metodologia de Análise conformacional Sistemática por Pares (MASP)[1] para estudar o peptídeo IAN e fragmentos menores. Nesta metodologia, a análise conformacional é feita de maneira sistemática analisando as combinações de pares de ângulos diedros que compõem o peptídeo avaliado. As energias referentes a cada conformacão foram obtidas por meio do método mecânico-quântico semi-empírico AM1. As regiãoes de menor energia nas Superfícies de Energia Potencial (PES - Potential Energy Surface) foram obtidas com auxílio de quimiometria, por meio da Análise de Componentes Principais (PCA - Principal Component Analysis). Um dos objetivos do trabalho é determinar um limite do número de graus de liberdade (diedros) sob o qual a aproximação por pares do MASP pode ser feita. Para o peptídeo IAN, com 11 diedros consecutivos, foi possível reproduzir grande parte da PES[2]. Foram estudadas 117 ções diferentes do peptídeo IAN e seus fragmentos, cujos tamanhos variaram de 4 a 11 e casos adicionais com 13 diedros. Os resultados deste trabalho mostraram que o valor do mínimo de energia diminui com o aumento do tamanho da molécula estudada. Para fragmentos com 4 diedros, o MASP reproduz toda a PES quando comparada com a Análise Conformacional Sistemática Completa. Quando o MASP é aplicado aumentando o tamanho da cadeia, em alguns casos as energias das conformações de partida otimizadas eram menores que as energias das conformações finais. Estes resultados sugerem que o MASP é factíıvel com um limite superior de seis ângulos de diedro. / In this work the Systematic Conformational Analysis by Pairs Method (MASP)[1] was used to study the IAN peptide and its fragments. In this method, the conformational analysis is carried out in a systematic procedure analyzing combinations of dihedral angles pairs of the investigated peptide. Energies associated with each conformation were obtained through semi-empirical quantum-mechanic method AM1. Low energy regions of the Potential Energy Surface (PES) were obtained with help of chemometrics, using Principal Component Analysis (PCA). One of the goals of this work is to determine the upper limit of number of degrees of freedom (dihedral angles) under which the MASP can be successfully applied. For the peptide IAN, with 11 dihedral angles, it was possible to obtain a considerable fraction of its PES [2]. 117 conformations of the IAN peptide and its fragments were studied, with sizes varying from 4 to 11 dihedrals, and additional cases with 13 dihedrals. The results show that the energy minimum decreases with the studied molecule size. For fragments with 4 dihedrals, MASP recover all PES when compared with a full systematic conformational analysis. Applying MASP with increasing size of the system, in some cases, it was observed that the energies for the optimized starting conformations were lower than the energies obtained for the final conformations. The results suggest that MASP is reliable with upper limit of six dihedral angles.

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:22:55Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2010-05-04Bitstream added on 2014-06-13T19:49:18Z : No. of bitstreams: 1 valder_tr_me_sjrp.pdf: 1809932 bytes, checksum: 8e85d4281d284b8a21374552b1591c82 (MD5) / Moléculas de Dodecil Sulfato de Sódio (SDS) em solução aquosa podem formar aglomerados micelares em condições adequadas de concentrações, pH, temperatura e força iônica, devido às características polar/apolar de suas cabeças/caudas. Essas micelas, aniônicas, mimetizam o ambiente da membrana de células procariontes e são usados como modelo no estudo da interação de peptídeos antimicrobianos com membranas das bactérias. Neste trabalho usamos simulações por dinâmica molecular de equilíbrio para estudar a interação do peptídeo Polybia MP-I com micela de SDS em solução aquosa, considerando tanto a situação em que a micela está pré-formada como a de automontagem da micela na presença do peptídeo. Mostramos que em ambos os casos o peptídeo se insere na micela de forma aproximadamente paralela à membrana, com a cadeia principal enterrada na região de interface entre as caudas e as cabeças polares das moléculas de SDS e os grupos carregados localizados na interface das cabeças polares com a solução. Estes dados confirmam modelos de inserção de peptídeos antimicrobianos em membranas existentes na literatura. Discutimos também a estabilidade da estrutura helicoidal anfipática do peptídeo em função da solvatação de sua cadeia principal, que proporciona a manutenção de uma rede de ligações de hidrogênio do tipo NH --- O entre resíduos do tipo n-(n+4) da cadeia principal, típicos de estruturas em α – hélice. Além disso, os resultados indicam que pontes salinas formadas entre os grupos negativos dos resíduos do ácido aspártico (Asp) 2 e 8 com resíduos de lisinas 5 e 11 são importantes para a manutenção da estrutura do peptídeo. Os resultados indicam também que a estrutura micelar mantém-se aproximadamente esférica com ou sem o peptídeo independente... / The Sodium Dodecyl Sulphate (SDS) molecules can form micellar agregates in aqueous solution under appropriate concentration, pH, temperature and ionic strength conditions due to the polar/apolar features of its head and tail. The anionic micelles formed mimic the environment of the prokaryotic cells membrane of bacteria. In this work we use equilibrium molecular dynamics simulation to study the interaction of the peptide Polybia MP-I with SDS micelles in aqueous solution considering both a preformed micelle and a micelle obtained by self-assembling the SDS molecules in the presence of the peptide. We show that in both cases the peptide inserts in an almost parallel way relative to the micelle surface, with the main chain buried in the interface region between the tails and polar heads of SDS molecules and the charged groups of the peptide located at the interface with the polar heads the solution. These data support models of insertion of antimicrobial peptides in membranes in the literature. We also discuss the stability of the amphipathic helical structure of the peptide as a function of salvation of the main chain, which contributes to the maintenance of the network of hydrogen bonds in the main chain of type NH --- O between residues n and n+4 that are typical of structures in α-helix. Furthermore, the results indicate that salt bridges formed between the negative groups of aspartic acid residues (Asp) 2 and 8 with lysine residues 5 and 11 are importance in maintaining the structure of the peptide. The results also indicate that the micellar structure remains approximately spherical with and without the peptide, independent of the process as it is obtained, whether preformed or self-assembled. The micellar radius increases to accommodate the peptide and in the case of self-assembled micelle... (Complete abstract click electronic access below)