To understand the role of nonmuscle myosin II in cardiac and skeletal muscle, we used a number of polyclonal antibodies, three detecting nonmuscle myosin heavy chain II-B (NMHC II-B) and two detecting NMHC II-A, to examine the localization of these two proteins in fresh-frozen, acetone-fixed sections of normal human and mouse hearts and human skeletal muscles. Results were similar in both species and were confirmed by examination of fresh- frozen sections of human hearts subjected to no fixation or to treatment with either 4% p-formaldehyde or 50% glycerol. NMHC II-B was diffusely distributed in the cytoplasm of cardiac myocytes during development, but after birth it was localized to the Z-lines and intercalated discs. Dual labeling showed almost complete colocalization of NMHC II-B with α-actinin. Whereas endothelial cells, smooth muscle cells and fibroblasts showed strong immunoreactivity for NMHC II-A and NMHC II-B, cardiac myocytes only showed reactivity for the latter. The Z-lines of human skeletal muscle cells, in contrast to those of cardiac myocytes, gave positive reactions for both NMHC II-A and NMHC II-B. The presence of a motor protein in the Z-lines and intercalated discs raises the possibility that these structures may play a more dynamic role in the contraction/relaxation mechanism of cardiac and skeletal muscle than has been previously suspected.

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Alternative splicing of the zebrafish Myosin Phosphatase Targeting Subunit, MYPT1, produces a novel isoform (TV202). TV202 and the truncated TV202Δ ere shown to form an active complex with Protein Phosphatase 1 β (PP1β) via stress fiber assay. TV202 was also shown to be localized in the cytoplasm, enriched in a paranuclear manner. TV202Δ was found the be localized inside the nucleus. It was also found that TV202 was zygotically, but not maternally, expressed during early zebrafish development via RT-PCR.

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Während der Gewebeentwicklung beeinflusst die Anpassung der mechanischen Spannung bei Zell-zu-Zell-Kontakten das Gewebewachstum, die Musterbildung und die Morphogenese. Die Erzeugung und Kontrolle der mechanischen Spannung hängt von Komponenten des Zytoske- letts wie dem Aktomyosin und den Mikrotubuli-Netzwerken ab. Die Bildung von Komparti- mentgrenzen ist ein wichtiger Entwicklungsprozess, der auf der Anpassung mechanischer Spannungen beruht. Kompartimentgrenzen sind Abstammungsbeschränkungen, die Zellen mit unterschiedlichen Funktionen und Identitäten innerhalb von Geweben trennen. Zellverbindun- gen entlang der Kompartimentgrenzen sind häufig durch eine Anreicherung von filamentösen (F-) Aktin sowie nicht-muskulären Myosin II (Myosin II) Motorprotein und erhöhter mechani- scher Spannung gekennzeichnet. Die Mechanismen, durch die F-Aktin und Myosin II an die- sen Verbindungsstellen angereichert werden, sind jedoch kaum verstanden. Hier zeigen wir, dass an der sich bildenden anteroposterioren Kompartimentgrenze der Puppenepidermis von Drosophila melanogaster F-Aktin und Myosin II vorübergehend angereichert werden. Die An- reicherung von F-Aktin scheint nicht von mechanischer Spannung abzuhängen. Die Fluores- zenzerholung nach Photobleichversuchen (Fluorescence recovery after photobleaching, FRAP) weist eher darauf hin, dass Myosin II vorzugsweise an Zellübergängen entlang der Komparti- mentgrenze stabilisiert wird. Darüber hinaus zeigen wir unter Verwendung einer photokonver- tierbaren Form von Myosin II, dass Myosin II vorzugsweise aus einem zytosolischen Pool an Zellverbindungen entlang der Kompartimentgrenze rekrutiert wird. Um die Rolle des Mikro- tubuli-Netzwerks bei der Bildung von Kompartimentgrenzen zu testen, haben wir außerdem dessen Organisation in der Puppenepidermis charakterisiert. Wir zeigen, dass sich Mikrotubuli und das Mikrotubuli-Minus-Ende-bindende Protein Patronin in einem Streifen anteriorer Zellen entlang der Kompartimentgrenze ansammeln. Interessanterweise haben die Zellen in diesem Streifen, im Vergleich zu anderen Zellen in der Epidermis, eine unterschiedliche Form. Zusammengefasst enthüllen unsere Daten Unterschiede in der Organisation der Mikrotubuli, die mit Kompartimentgrenzen verbunden sind, und zeigen, dass die Anreicherung von Myosin II entlang der Kompartimentgrenze der Puppen-Abdominalepidermis sowohl eine bevorzugte Stabilisierung als auch eine Rekrutierung beinhaltet.

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