Dans cette étude, nous avons démontré par des essais de type Pull-Down la capacité de la queue C-terminale du CysLT1 d'interagir in vitro avec les importines [alpha]1, [alpha]4 et [alpha]5. Cette interaction est comparable à celle du NLS de l'antigène grand T du SV40 et du NLS de la nucléoplasmine de Xenopus laevis avec les mêmes importines. Nos études démontrent aussi que les déterminants structuraux de l'interaction ne sont pas limités seulment au NLS: des mutations dirigées contre les résidus-clé qui forment le NLS n'ont pas empêché l'interaction entre la queue C-terminale et les importines. Nos résultats suggèrent que d'autres résidus que ceux qui forment le NLS potentiel sont impliqués dans la liaison avec les importines. Nous avons démontré pour la première fois la phosphorylation in vitro de la queue C-terminale du CysLT1 par la PKA, et que cette phosphorylation peut moduler la capacité d'interaction avec l'importine [alpha]4. Nos travaux visaient aussi l'étude de l'expression cellulaire du récepteur CysLT1 et de son comportement suite à une stimulation au LTD[indice inférieur 4] .--Résumé abrégé par UMI.

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