- About
-
The Global ETD Search service is a free service for researchers
to find electronic theses and dissertations. This service is
provided by the
Networked Digital Library of Theses and Dissertations.
Our metadata is collected from universities around the world. If you manage a university/consortium/country archive and want to be added, details can be found on the NDLTD website.
Search results
Showing 1 to 5 of 5 (0.103 seconds)Spelling suggestions: "subject:"anionentransporter"" "subject:"kationentransporter""
| 1 |
The importance of charged amino acids in the human Organic Anion Transporter 1 / Die funktionelle Bedeutung geladener Aminosäurereste im humanen Organische-Anionen-Transporter 1Rizwan, Ahsan Naqi 16 January 2007 (has links)
No description available.
|
| 2 |
Klonierung und funktionelle Charakterisierung des pOAT1 in ok-Zellen / Cloning and functional characterization of the pOAT1 in ok-cellsSendler, Mark Florian 25 November 2015 (has links)
No description available.
|
| 3 |
Interaktion der Organische-Anionen-Transporter 1 und 3 mit Dicarboxylaten / Interactions of the organic anion transporters 1 and 3 with dicarboxylatesKaufhold, Marcel 05 March 2013 (has links)
Organische Anionen werden aus dem Blut in die proximalen Tubuluszellen durch Organische-Anionen-Transporter 1 und 3 (OAT1 und OAT3) aufgenommen. Die Aufnahme erfolgt im Austausch gegen Dicarboxylate.
In dieser Dissertation wurde die Affinität von Dicarboxylaten gegenüber humanen OAT1 und OAT3 untersucht mit dem Ziel mehr Informationen über die Struktur der Transporter zu erhalten. Es sollten Unterschiede zwischen dem OAT1 und OAT3 ermittelt werden, besonders bezüglich deren Substratspezifität.
Alle Transporter wurden stabil in HEK293-Zellen exprimiert. Extrazellulär wurden Dicarboxylate als Inhibitoren gegen die 3H-p-Aminohippurat-Aufnahme (OAT1) oder 3H-Östronsulfat-Aufnahme (OAT3) zugefügt. OAT1 zeigt die höchste Affinität gegenüber Glutarat (IC50 3,3 µM), α-Ketoglutarat (IC50 4,7 µM) und Adipat (IC50 6,2 µM), gefolgt von Pimelat (IC50 18,6 µM) und Suberat (IC50 19,3 µM). Die Affinität von OAT1 gegenüber Succinat und Fumarat war gering. Der OAT3 zeigte dieselbe Dicarboxylat-Selektivität mit etwa 13-mal höheren IC50-Werten verglichen mit dem OAT1. Die Daten charakterisieren α-Ketoglutarat als hochaffines Substrat für den OAT1 und den OAT3. Die Ergebnisse deuten auf eine ähnliche Molekülstruktur der Bindungsstellen von OAT1 und OAT3 hin.
|
| 4 |
Funktionelle Charakterisierung des humanen Organische-Anionen-Transporters 4 (hOAT4) / Functional characterization of human renal organic anion transporter 4 (hOAT4)Stein, Daniel 06 March 2018 (has links)
No description available.
|
| 5 |
Einfluss des Transkriptionsfaktors B-cell lymphoma 6 (BCL6) auf die Expression renaler Transportproteine / The effect of the transcription factor B-cell lymphoma 6 (BCL6) on the expression of renal transport proteinsMillé, Aline Noel 07 November 2016 (has links)
No description available.
|
Page generated in 0.1229 seconds