Ce travail présente l'étude des propriétés photomagnétiques de composés à transition de spin du Fe(II) en fonction de la nucléarité des complexes et des interactions élastiques intermoléculaires (coopérativité). L'examen attentif d'édifices mononucléaires a permis de discuter les notions de coopérativité et de stabilité de l'état photo-induit. Diverses études expérimentales et théoriques du T(LIESST) et du domaine de bistabilité photo-induite (LITH) ont été réalisées et les effets non-linéaires de photo-excitation et de relaxation ont été mis en avant. L'étude de systèmes dinucléaires présentant un couplage antiferromagnétique intramoléculaire a montré l'existence de comportements photomagnétiques originaux. Enfin, diverses stratégies de synthèse d'édifices trinucléaires ont été proposées et les premières caractérisations photomagnétiques sont très encourageantes.

Ce travail présente l'étude théorique des propriétés magnétiques de composés à transition de spin du fer(II) en fonction de la nucléarité des complexes et de la nature des ligands environnants.<br />La corrélation entre la position des noyaux et les propriétés magnétiques des composés mononucléaires a été faite sur la base des calculs DFT du gap énergétique entre les différents états de spin. Ces études ont permis de tirer des nouvelles conclusions qualitatives quant au rôle du phénomène d'ordre-désordre dans les composés à transition de spin. Certaines paramètres thermodynamiques ont pu être évalué à travers les calculs des fréquences vibrationnelles.<br />L'étude de systèmes binucléaires présentant un couplage magnétique intramoléculaire a permis l'interprétation des différents comportements magnétiques de ces systèmes (pas de transition, transition en une seule étape ou deux étapes). L'application de l'approche DFT/broken symmetry a permit la quantification des constantes d'échange, difficile d'accès aux mesures magnétochimiques traditionnelles.

Ce travail de thèse ce concentre sur l’étude des protéines par l’usage de haute pression. Les articles présentés ici sont précéder d’une introduction présentant les différents modèles physiques utilisés pour décrire le repliement des protéines, une introduction posant les bases de la thermodynamique, ainsi que l’origine de la stabilité thermodynamique des protéines dans leur état plies. Il y a trois sujets principaux aborder dans ce mémoire. Le premier est l’étude de la coopérativité du repliement et du paysage de repliement de la protéine à répétition PP32 (Anp32a) a travers l’utilisation de la pression a différentes températures. La seconde étude concerne l’investigation de l’origine de l’expansivité thermique des protéines pliées grâce à l’utilisation de RMN haute pression et de la protéine très bien caractérisée Staphylococcal Nuclease (SNase) et de certaine de ses mutantes. Finalement, un dernier article sur la stabilité sous pression de la variant TC5b de la mini protéine model tryptophan-cage grâce une combinaison de RMN et de simulations moléculaires tout-atomes en « replica exchange ». / This thesis work focuses on the study of protein though the use of high pressure. There are three main points subject that are being inquired here. The first is the study of cooperativity and folding landscape of a repeat protein (Anp32a) though the use high pressure denaturation at different temperatures. The second concerns the investigation of the determinant of thermal expansivity in the folded state of protein using high pressure NMR, and the well characterized Staphylococcal Nuclease (SNase) and some of its mutants. Finally, a last article on the pressure stability of the model mini protein Tryptophan cage variant Tc5b by a combination of high pressure NMR and full atomic replica exchange simulations.