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Showing 1 to 4 of 4 (0.03 seconds)Spelling suggestions: "subject:"furylmethyl"" "subject:"ethylmethyl""
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Untersuchungen zur N-terminalen Glykierung und Bildung N-terminaler 2(1H)-Pyrazinonstrukturen in Lebensmitteln und in vivoKunert, Ilka 07 August 2009 (has links) (PDF)
Sowohl bei der Forschung der Maillard-Reaktion in Lebensmitteln als auch im menschlichen Körper lag das Hauptaugenmerk bislang auf der Reaktion der Carbonylfunktion mit den Aminofunktionen der Seitenketten wie Lysin oder Arginin, da sie in vielen Lebensmitteln oder physiologischen Proteinen die größte Quelle an Aminofunktionen darstellen. Dagegen wurde eine vergleichbare Reaktion mit dem N-Terminus von Aminosäuren, Peptiden oder Proteinen weniger beachtet, obgleich in lysinarmen oder peptidhaltigen Lebensmitteln die N-terminalen Aminofunktionen dominieren und die Seitenketten körpereigener Proteine räumlich für einen Angriff der Carbonylfunktion unzugänglich sein können.
Da in den HA-Nahrungen die allergieauslösenden Proteine hydrolytisch gespalten vorliegen, stehen für eine mögliche Amadori-Produktbildung gegenüber den konventionellen Säuglingsnahrungen quantitativ mehr alpha-Aminogruppen als epsilon-Aminogruppen zur Verfügung. Demzufolge sollte für die Beurteilung von HA-Nahrungen eine Methode entwickelt werden, mit deren Hilfe eine Aussage über die Amadori-Produktbildung auch am N-Terminus getroffen werden kann. Aufbauend auf den Ergebnissen der Furoylmethylderivate-Bestimmung (FMAA-Bestimmung) in peptidhaltigen Lebensmitteln, war es ein weiteres Ziel der vorliegenden Dissertation die entwickelte Methode auch auf ihre Anwendbarkeit auf die Beurteilung des Glykierungsstatus des Hämoglobin in vivo zu testen. Nach der N-terminalen Amadori-Produktbildung im Zuge der frühen Phase der Maillard-Reaktion lag im zweiten Teil der Dissertation das Hauptaugenmerk auf die fortgeschrittene Phase der Maillard-Reaktion am N-Terminus von Peptiden oder Proteinen. Der Schwerpunkt lag dabei auf der Bildung von 2-(1H)-Pyrazinonen im komplexen trockenen Lebensmittel und in vivo.
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Untersuchungen zur N-terminalen Glykierung und Bildung N-terminaler 2(1H)-Pyrazinonstrukturen in Lebensmitteln und in vivoKunert, Ilka 29 June 2009 (has links)
Sowohl bei der Forschung der Maillard-Reaktion in Lebensmitteln als auch im menschlichen Körper lag das Hauptaugenmerk bislang auf der Reaktion der Carbonylfunktion mit den Aminofunktionen der Seitenketten wie Lysin oder Arginin, da sie in vielen Lebensmitteln oder physiologischen Proteinen die größte Quelle an Aminofunktionen darstellen. Dagegen wurde eine vergleichbare Reaktion mit dem N-Terminus von Aminosäuren, Peptiden oder Proteinen weniger beachtet, obgleich in lysinarmen oder peptidhaltigen Lebensmitteln die N-terminalen Aminofunktionen dominieren und die Seitenketten körpereigener Proteine räumlich für einen Angriff der Carbonylfunktion unzugänglich sein können.
Da in den HA-Nahrungen die allergieauslösenden Proteine hydrolytisch gespalten vorliegen, stehen für eine mögliche Amadori-Produktbildung gegenüber den konventionellen Säuglingsnahrungen quantitativ mehr alpha-Aminogruppen als epsilon-Aminogruppen zur Verfügung. Demzufolge sollte für die Beurteilung von HA-Nahrungen eine Methode entwickelt werden, mit deren Hilfe eine Aussage über die Amadori-Produktbildung auch am N-Terminus getroffen werden kann. Aufbauend auf den Ergebnissen der Furoylmethylderivate-Bestimmung (FMAA-Bestimmung) in peptidhaltigen Lebensmitteln, war es ein weiteres Ziel der vorliegenden Dissertation die entwickelte Methode auch auf ihre Anwendbarkeit auf die Beurteilung des Glykierungsstatus des Hämoglobin in vivo zu testen. Nach der N-terminalen Amadori-Produktbildung im Zuge der frühen Phase der Maillard-Reaktion lag im zweiten Teil der Dissertation das Hauptaugenmerk auf die fortgeschrittene Phase der Maillard-Reaktion am N-Terminus von Peptiden oder Proteinen. Der Schwerpunkt lag dabei auf der Bildung von 2-(1H)-Pyrazinonen im komplexen trockenen Lebensmittel und in vivo.
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N-Terminale Glykierung von Proteinen in Lebensmitteln und unter physiologischen BedingungenLöbner, Jürgen 06 March 2018 (has links) (PDF)
Kohlenhydrate und Proteine gehören neben Wasser und Fetten zu den quantitativ bedeutendsten Grundbestandteilen biologischer Systeme und der Lebensmittel. Unter milden Bedingungen in lebenden Organismen oder unter thermischer Belastung bei der Lebensmittelverarbeitung können reduzierende Kohlenhydrate amin-katalysiert durch die Abspaltung von Wasser und Fragmentierungen des Kohlenstoffgerüsts abgebaut werden, wobei die noch reaktiveren 1,2-Dicarbonylverbindungen entstehen. Aus der Reaktion der N-α-Aminogruppe und funktioneller Gruppen der Seitenketten von Aminosäuren mit Kohlenhydraten bzw. 1,2-Dicarbonylverbindungen können stabile Endprodukte entstehen.
In vivo können proteingebundene Maillard-Produkte (MRPs) aus der Reaktion mit Glucose (Amadori-Produkte) oder 1,2-Dicarbonylverbindungen (Advanced Glycation Endproducts: AGEs) entstehen. Beispielsweise ist das „N-terminale“ N-α-Fructosylderivat der β-Kette des Hämoglobins ein etablierter Parameter zur Diagnose von Diabetes mellitus (HbA1c-Wert). Diese nicht-enzymatische, posttranslationale Modifizierung von Proteinen wird allgemein als Glykierung bezeichnet und kann die Funktionalität von Proteinen beeinträchtigen. Deshalb wird untersucht, ob die Trübung der Augenlinsen, die Versteifung von Blutgefäßen oder Schädigungen von Nervenzellen durch eine erhöhte Glykierung verursacht werden. Diese Veränderungen treten im Alter und bei Stoffwechselkrankheiten wie Diabetes mellitus und Urämie auf, die durch eine erhöhte Glucosekonzentration bzw. die Anreicherung von 1,2-Dicarbonylverbindungen im Blut gekennzeichnet sind. Zwar gibt es Publikationen zum Vorkommen N-terminaler Amadori-Produkte an Hämoglobin und in Lebensmitteln, aber die Bildung N-terminaler AGEs wurde bisher nur in wenigen Studien untersucht. Deshalb waren die Bildung und das Vorkommen N-terminaler AGEs im physiologischen Modell, in Hämoglobin und in Backwaren Gegenstand der vorliegenden Arbeit.
In der vorliegenden Arbeit wurde erstmals systematisch die Sequenzabhängigkeit der Bildung der Fructosylderivate bzw. der CM-Derivate in Konkurrenz zu den Glyoxal-2(1H)-Pyrazinonen am N-Terminus von Peptiden unter physiologischen und backtechnologischen Bedingungen untersucht. Dabei wurde nachgewiesen, dass die Variation der C-terminalen Aminosäure in Dipeptiden den Glykierungsgrad und das Produktspektrum erheblich beeinflusst. Mit dem konsequenten Nachweis der N-terminalen von Glyoxal und Methylglyoxal ableitbaren Carboxyalkylderivate und 2(1H)-Pyrazinone in humanen Hämoglobin wurde die Relevanz der N-terminalen Glykierung in vivo untermauert. Damit wird eine umfassendere Beurteilung des Dicarbonylstresses und der Glykierung insbesondere bei Urämikern und Diabetikern ermöglicht. Am Beispiel von Backwaren wurde für Lebensmittel gezeigt, dass unter trockenen Reaktionsbedingungen die 2(1H)-Pyrazinone und in wasserhaltigen Systemen die Carboxyalkylderivate bevorzugt zu erwarten sind.
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N-Terminale Glykierung von Proteinen in Lebensmitteln und unter physiologischen BedingungenLöbner, Jürgen 26 January 2018 (has links)
Kohlenhydrate und Proteine gehören neben Wasser und Fetten zu den quantitativ bedeutendsten Grundbestandteilen biologischer Systeme und der Lebensmittel. Unter milden Bedingungen in lebenden Organismen oder unter thermischer Belastung bei der Lebensmittelverarbeitung können reduzierende Kohlenhydrate amin-katalysiert durch die Abspaltung von Wasser und Fragmentierungen des Kohlenstoffgerüsts abgebaut werden, wobei die noch reaktiveren 1,2-Dicarbonylverbindungen entstehen. Aus der Reaktion der N-α-Aminogruppe und funktioneller Gruppen der Seitenketten von Aminosäuren mit Kohlenhydraten bzw. 1,2-Dicarbonylverbindungen können stabile Endprodukte entstehen.
In vivo können proteingebundene Maillard-Produkte (MRPs) aus der Reaktion mit Glucose (Amadori-Produkte) oder 1,2-Dicarbonylverbindungen (Advanced Glycation Endproducts: AGEs) entstehen. Beispielsweise ist das „N-terminale“ N-α-Fructosylderivat der β-Kette des Hämoglobins ein etablierter Parameter zur Diagnose von Diabetes mellitus (HbA1c-Wert). Diese nicht-enzymatische, posttranslationale Modifizierung von Proteinen wird allgemein als Glykierung bezeichnet und kann die Funktionalität von Proteinen beeinträchtigen. Deshalb wird untersucht, ob die Trübung der Augenlinsen, die Versteifung von Blutgefäßen oder Schädigungen von Nervenzellen durch eine erhöhte Glykierung verursacht werden. Diese Veränderungen treten im Alter und bei Stoffwechselkrankheiten wie Diabetes mellitus und Urämie auf, die durch eine erhöhte Glucosekonzentration bzw. die Anreicherung von 1,2-Dicarbonylverbindungen im Blut gekennzeichnet sind. Zwar gibt es Publikationen zum Vorkommen N-terminaler Amadori-Produkte an Hämoglobin und in Lebensmitteln, aber die Bildung N-terminaler AGEs wurde bisher nur in wenigen Studien untersucht. Deshalb waren die Bildung und das Vorkommen N-terminaler AGEs im physiologischen Modell, in Hämoglobin und in Backwaren Gegenstand der vorliegenden Arbeit.
In der vorliegenden Arbeit wurde erstmals systematisch die Sequenzabhängigkeit der Bildung der Fructosylderivate bzw. der CM-Derivate in Konkurrenz zu den Glyoxal-2(1H)-Pyrazinonen am N-Terminus von Peptiden unter physiologischen und backtechnologischen Bedingungen untersucht. Dabei wurde nachgewiesen, dass die Variation der C-terminalen Aminosäure in Dipeptiden den Glykierungsgrad und das Produktspektrum erheblich beeinflusst. Mit dem konsequenten Nachweis der N-terminalen von Glyoxal und Methylglyoxal ableitbaren Carboxyalkylderivate und 2(1H)-Pyrazinone in humanen Hämoglobin wurde die Relevanz der N-terminalen Glykierung in vivo untermauert. Damit wird eine umfassendere Beurteilung des Dicarbonylstresses und der Glykierung insbesondere bei Urämikern und Diabetikern ermöglicht. Am Beispiel von Backwaren wurde für Lebensmittel gezeigt, dass unter trockenen Reaktionsbedingungen die 2(1H)-Pyrazinone und in wasserhaltigen Systemen die Carboxyalkylderivate bevorzugt zu erwarten sind.
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