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Estudo da obtenção de açúcares redutores a partir de casca de coco verde utilizando CO2 supercrítico / Study of the reducing sugars obtainment from coconut fiber using supercritical CO2

Fernando Marques Putrino 25 May 2016 (has links)
A casca de coco verde (Cocos Nucifera L.) é um resíduo lignocelulósico amplamente disponível na região Nordeste do Brasil e de grande preocupação ambiental devido ao seu volume elevado. Mas, os materiais lignocelulósicos podem ser recursos renováveis e abundantes para obtenção de açúcares após passarem por hidrólise enzimática da celulose e hemicelulose. Para uma eficiente hidrólise é necessário romper a rede lignocelulósica que circunda fisicamente as fibras de celulose dificultando contato entre celulose e enzima. Os tratamentos tradicionais de deslignificação que empregam condições drásticas de temperatura e pH levam à formação de alguns compostos que limitam o uso desses hidrolisados em processos biotecnológios pois inibem a ação microbiana. O tratamento com CO2 supercrítico pode ser operado em condições amenas de pH e temperatura evitando o problema da formação destes inibidores. Portanto, o objetivo geral desse trabalho foi a obtenção de açúcares redutores a partir da fibra da casca do coco verde por meio de hidrólise enzimática da fibra prétratada com CO2 em condições supercríticas. Foram estudadas sete condições de extração em que se variou o tempo de contato do CO2 com a fibra de coco (3 e 5 horas), modificador de polaridade (NaOH, NaHSO4 e etanol) e manteve-se constante a extração dinâmica por 1 hora seguida de despressurização rápida no final do processo. A eficiência da extração com CO2 supercrítico para deslignificação da fibra de coco verde foi baseada na caracterização da fibra pela composição lignocelulósica, imagens de microscopia eletrônica de varredura e análise qualitativa da composição lignocelulósica por espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier e a quantificação de açúcares redutores. A fibra de coco apresentou teores de lignina, celulose e hemicelulose de 26,66, 46,37 e 16,18 g/100g de fibra de coco verde seca, respectivamente. Para hidrólise enzimática utilizou-se uma enzima comercial composta de três enzimas principais: celulases, hemicelulases e β-glucosidases em dois tempos de hidrólise (24 e 72 h) e duas concentrações enzimáticas (6 e 30g de enzima/g de celulose total no substrato) para que fossem avaliadas as situações de aplicação comercial e condições de rendimento máximo. O tratamento com CO2 supercrítico provocou alterações na estrutura física e química da fibra, aumentando a porosidade e diminuindo o teor de compostos fenólicos e ceras e também afrouxamento das ligações de hidrogênio caracterizando a deslignificação da fibra de coco verde. No entanto, a extração com CO2 supercrítico não causou aumento significativo da obtenção de açúcares redutores após hidrólise enzimática da fibra de coco. A hidrólise enzimática realizada em 72h gerou aumento em até 134% no teor de açúcares redutores em relação a hidrólise com 24h de reação para a mesma concentração enzimática (30%). A hidrólise enzimática (72h e 30% de enzima) da fibra de coco verde in natura apresentou bons valores de açúcares redutores (532,27 µmol de glicose/g de fibra de coco seca), podendo ser uma nova utilização para o material lignocelulósico do coco verde que é subaproveitado. Os açúcares redutores obtidos da fibra de coco verde in natura podem passar por processo de purificação e isolamento de algum açúcar de interesse econômico ou ser utilizado em processos que açúcares redutores são necessários como substrato para fermentação por Saccharomyces cerevisiae na produção de álcool, por exemplo. / The coconut husk (Cocos nucifera L.) is a lignocellulosic byproduct widely available in the Brazilian Northeast region and due its high volume is a reason of huge environmental concern. But the lignocellulosic materials are renewable and abundant resources of sugars after submitted to enzymatic hydrolysis of cellulose and hemicellulose. For efficient hydrolysis is necessary to break the lignocellulosic netting that physically surrounds the cellulose fibers hindering contact between the enzyme and cellulose. The traditional delignification treatment employing drastic conditions of temperature and pH lead to the formation and release of some compounds that limit the hydrolysates use in biotechnological processes since it inhibits microbial action. The treatment with supercritical CO2 can be operated at lower temperatures avoiding inhibitors formation. Therefore, the aim of this study was to obtain reducing sugars from the husk coconut fiber through enzymatic hydrolysis of pretreated fiber with CO2 in supercritical conditions. Seven extraction conditions were studied varying the CO2 contact time with the coconut fiber (3 and 5 hours), polarity modifier (NaOH, NaHSO4 and ethanol) and maintaining as constants the dynamic extraction time (1 hour) and rapid depressurization at the end of process. The efficiency of extraction with supercritical CO2 to green coconut fiber delignification was based on the characterization of the fiber by the lignocellulosic composition, images of scanning electron microscopy and qualitative analysis of lignocellulosic composition spectroscopy infrared with Fourier transform and quantification of reducing sugars. Green coconut fiber presents lignin, cellulose and hemicellulose contents of 26.66, 46.37 and 16.18 g/100 g of dry coconut fiber, respectively. For enzymatic hydrolysis used a commercial enzyme composed of three major enzymes: cellulase, hemicellulase and β-glucosidases in two hydrolysis time (24 h and 72) and two enzymatic concentrations (6 and 30 g enzyme / g cellulose in total substrate) to be evaluated situations of commercial application and conditions de maximum yield. Treatment with supercritical CO2 caused changes in the physical and chemical structure of the fiber, increasing the porosity and decreasing the level of phenolic compounds, waxes and hydrogen bonds attenuation causing the delignification of coconut fiber. However, extraction with supercritical CO2 didn\'t significant increase reducing sugars fiber contents after enzymatic hydrolysis. Enzymatic hydrolysis performed in 72h caused up to 134% increase in reducing sugars compared to smaller hydrolysis time (24) for enzyme concentration of 30%. In general, enzymatic hydrolysis (72 hours and 30% of enzyme) of natural coconut fiber showed good values of reducing sugars (532,27 µmol glucose/g de dry coconut fiber) and may be used as a new lignocellulosic material from coconut which is underused. Reducing sugars obtained from natural coconut fiber can pass through purification process of purification of some sugar of interest economic or be used in processes that reducing sugars are necessary as a substrate for fermentation by Saccharomyces cerevisiae, as example in alcohol production.
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Reações de transferência de acila em microemulsões água/óleo: hidrólise de benzoatos de fenila catalisada pelo ânion o-iodosobenzoato. / Acyl-transfer reactions in water/oil microemulsions: phenyl benzoates hydrolysis catalysed by the o-iodosobenzoate anion.

Reinaldo Camino Bazito 25 July 1997 (has links)
Foi estudado o mecanismo da hidrólise de benzoatos de fenila substituídos catalisada pela 1-oxi-1,2-benziodoxol-3(1H)-ona (ânion o-iodosobenzoato, IBA-), em microemulsão água/óleo (mE A/O) de cloreto de benzil-hexadecil-dimetil-amônio (CBzCl) em benzeno. Duas séries de ésteres foram utilizadas: 4-X-benzoatos de 4-nitrofenila (X= NO2, CN, Cl e H) e 4-nitrobenzoatos de Y-fenila (Y= 4-NO2, 3-NO2, 4-CN, 3-CN, 4-Cl e H). Os resultados de IV (detecção do intermediário 1-(4-X-benzoiloxi)-1,2-benziodoxol-3(1H)-ona, benzoil-IBA), ausência de catálise pelo grupo abandonador, e efeito isotópico cinético de solvente inverso mostraram que a catálise pelo IBA- é nucleofílica, ocorrendo em duas etapas: - ataque do IBA- sobre o éster produzindo o intermediário benzoil-IBA e o fenol correspondente; - hidrólise desse intermediário formando os produtos finais da reação, ácido benzóico substituído e IBA-. A intensa absorção do solvente (benzeno) no UV impediu a observação do intermediário benzoil-IBA, por isso somente a primeira etapa da reação (ataque do IBA- sobre o éster, formando o intermediário benzoil-IBA) foi estudada nesta Dissertação. A natureza da etapa lenta da reação, o ataque do IBA- para formar o intermediário tetraédrico éster-IBA, foi determinada pela aplicação da equação de Hammett. Uma comparação entre os dados obtidos em mE A/O e em misturas binárias de solventes orgânicos e água mostrou que a reação aparentemente é pouco sensível a efeitos do meio. As constantes catalíticas de velocidade em mE A/O, em 14% CH3CN/H2O, em 35,1% CH3CN/H2O e em 56,5% CH3OH/H2O são similares. A entalpia de ativação para a reação micelar é cerca de 3 kcal.mol-1 menor que para as reações em meio aquoso, mas isso é compensado por uma diminuição da mesma ordem no termo entrópico. A sensibilidade da reação à substituição no grupo acila aumenta ao se transferir a reação das misturas binárias aquosas para a mE A/O, ao passo que aos substituintes no grupo fenila permanece praticamente igual em todos os meios. Esses efeitos aparentemente são ocasionados por uma dessolvatação parcial tanto do IBA- (em maior intensidade) como do estado de transição (em menor intensidade) na região interfacial da mE A/O. O mecanismo de catálise pelo IBA- parece ser o mesmo, com a mesma etapa lenta (ataque do IBA- sobre o éster) em todos os meios estudados. As diferenças observadas para a reação na mE A/O (maior sensibilidade à substituição no grupo acila do éster, entalpias e entropias menores que nos outros meios) devem ser resultantes da dessolvatação parcial do IBA- nesse meio. / The mechanism of hydrolysis of the following two series of phenylbenzoate esters catalyzed by 1-oxi-1,2-benziodoxol-3(1H)-one (o-iodosobenzoate anion, IBA-), was studied in water-in-oil microemulsion (W/O mE) of benzylhexadecyl- dimethylammonium chloride (CBzCl) in benzene. 4-nitrophenyl 4-X-benzoates (X= NO2, CN, Cl and H) and Y-nitrophenyl 4-nitrobenzoates (Y= 4-NO2, 3-NO2, 4-CN, 3-CN, 4-Cl and H). The following results show that IBA- is acting as a nucleophilic catalyst: detection of the intermediate 1-(4-X-benzoyloxi)-1,2-benziodoxol-3(1H)-one (benzoyl-IBA) by FT-IR; absence of catalysis by the leaving group; and inverse kinetic solvent isotopic effect. The reaction proceeds by a two-step mechanism: - nucleophilic attack of IBA- on the ester, resulting in the formation of benzoyl-IBA and liberation of the corresponding phenol; - hydrolysis of this intermediate, giving the final products of the reaction, substituted benzoates and IBA-. Absorbance by the solvent precluded observation of the reaction intermediate, consequently only the first part of the reaction (i.e., micellar attack of IBA- on the ester) was studied in this Dissertation. The nature of the rate determining step, formation of the tetrahedral intermediate (Ester-IBA), was determined from application of the Hammett equation. A comparison between the data in W/O microemulsions and in binary organic solvent-water mixtures showed that the reaction is rather insensitive to medium effects. The catalytic rate constants in W/O microemulsion, in 14% CH3CN/H2O, in 35,1% CH3CN/H2O, and in 56,5% CH3OH/H2O are very similar. The activation enthalpy of the micellar reaction is 3 kcal.mol-1 lower than the value in aqueous media, but this is compensated by a decrease of the same order in the entropic term. The sensitivity of the reaction to substitution in the acyl group increases in going from aqueous media to the W/O microemulsions, while the sensitivity to substitution in the phenyl moiety is almost the same in all media. These effects are apparently caused by a partial desolvation of both IBA- and the transition state in the interfacial region, the former desolvation being more pronounced. The catalysis mechanism by IBA- seems to be the same, with the same rate determining step (nucleophilic attack of IBA- on the ester), for all the studied systems. The differences observed for the reaction in W/O mE (greater sensitivity to substitution in the ester acyl group, lower values of enthalpy and entropy) are a result of the partial desolvation of IBA- in this system.
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Investigação da hidrólise enzimática de derivados da quinizarina por espectroscopia e microscopia de fluorescência / Enzymatic hydrolysis of quinizarin diester investigated by spectroscopy and microscopy fluorescence

Carolina Aparecida Sabatini 13 September 2012 (has links)
A cinética enzimática dos derivados de quinizarina com cadeias homólogas por lipases imobilizadas foi investigada por espectroscopia de fluorescência. Este estudo foi realizado em nível macroscópico e microscópico. Para o estudo macroscópico, foi utilizada a lipase suportada CALB (Novozyme® 435) e para o estudo microscópico a lipase Rhizopus niveus imobilizada em nanopartículas de sílica. Os derivados de quinizarina são espécies que não apresentam fluorescência, porém, quando são hidrolisados, tornam-se fluorescentes (quinizarina). Com um modelo cinético considerando um mecanismo de dois processos sequenciais do tipo Michaelis-Menten, foi possível fazer uma descrição adequada da evolução temporal da formação da quinizarina. O tempo médio de reação da hidrólise enzimática, em nível macroscópico, foi determinado para os derivados diacetato, dibutirato, dihexanoato e dioctanoato de quinizarina nos solventes hexano, ciclo-hexano e decalina saturados com água. No estudo microscópico, a lipase de Rhizopus niveus foi incorporada em nanopartículas de sílica de 200nm. A hidrólise enzimática foi monitorada por imagens e pela flutuação da intensidade de fluorescência com o tempo, por meio da microscopia de fluorescência confocal. Os resultados mostraram que, após a adição do substrato (derivados da quinizarina), começam a aparecer regiões fluorescentes devido ao trabalho enzimático (formação da quinizarina). As imagens de microscopia de fluorescência confocal não mostraram uma nítida diferença entre os substratos avaliados. Entretanto, o estudo da flutuação da intensidade de fluorescência mostrou que há uma diferença entre os substratos e que é possível estimar constantes de tempo de relaxação da atividade enzimática. Além disso, a atividade da lipase depende da forma em que a mesma está distribuída nas nanopartículas (ligada ou adsorvida) e também do tamanho da cadeia de alquílica que compões os derivados. O decaimento de fluorescência da quinizarina produzida pela hidrólise dos derivados pela lipase foi adquirido por microscopia de fluorescência confocal usando excitação de 2-fótons. / The kinetics of enzymatic hydrolysis of quinizarin diester by supported lipase dispersed beads in organic solvents was investigated by fluorescence spectroscopy. This study was performed on macroscopic and microscopic levels. For the macroscopic study was used CALB immobilized lipase (Novozyme ® 435) on acrylate beads, and for microscopic study Rhizopus niveus lipase immobilized on silica nanoparticles. The quinizarin derivatives (substrates) are non-fluorescent species, and only the end product quinizarin has fluorescence. A kinetic model considering two sequential Michaelis-Menten mechanisms provides a suitable description of the time evolution of the quinizarin formation monitored by emission spectroscopy and photon counting measurements. The average reaction time of the enzymatic hydrolysis was determined for quinizarin diacetate, dibutirate, dihexanoate and dioctanoate in hexane, cyclohexane and decaline water saturated solvents. In the microscopic study, the Rhizopus niveus lipase was dispersed into and bound silica mesoporous 200nm particles. In both systems, dispersed silica nanoparticles and a small fraction of aggregates are found in thin film. The enzyme activity was monitored by images and fluctuations of fluorescence intensity over time using confocal fluorescence microscopy. The results showed that after addition of substrate fluorescent spots due to enzyme activity start to appear. Confocal fluorescence images showed no clear difference among substrates. However, the study of fluorescence intensity fluctuations showed that enzyme activity depends on the type of substrate and enzyme support. In addition, the lipase activity depends on the form in which it is distributed in the nanoparticles (bound or entrapped) and the size of the alkyl diester derivatives. The fluorescence decay of quinizarin produced by lipase hydrolysis of diester was measured by confocal fluorescence microscopy using 2-photon pulse excitation.
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Uso do amido de pinhão como agente encapsulante

Spada, Jordana Corralo January 2011 (has links)
B-caroteno corresponde a um pigmento natural que além de possuir amplo poder corante, possui atividade antioxidante e pró-vitamínica, porém devido ao seu alto grau de insaturações, esse carotenóide é propenso à isomerização e oxidação durante o processamento e a estocagem, dificultando sua utilização na indústria de alimentos. A microencapsulação pode amenizar essa situação, aumentando sua estabilidade e tornando possível sua incorporação em sistemas alimentícios sem a perda de suas propriedades funcionais. O presente trabalho objetivou a produção, caracterização e a verificação da estabilidade das cápsulas formadas por liofilização utilizando um novo material de parede, o amido de pinhão. Amido nativo, amido hidrolisado com dextrose equivalente (DE) 6, amido hidrolisado DE 12 e a mistura destes com a gelatina foram utilizados como agentes encapsulantes. Os primeiros testes realizados foram em relação à modificação do amido via hidrólise ácida através de um planejamento fatorial 22, onde as variáveis independentes corresponderam à temperatura (30 a 44°C) e à concentração de ácido (3 a 5 mol.L-1) e a variável de resposta correspondeu à dextrose equivalente (DE). Neste estudo, verificou-se que sob maiores valores de temperatura e concentração de ácido, maiores valores de DE foram encontrados. As cápsulas foram caracterizadas quanto à sua eficiência, conteúdo superficial, morfologia, umidade, solubilidade, tamanho de partícula, temperatura de transição vítrea e isotermas de sorção. As mesmas também foram avaliadas quanto à estabilidade, em relação ao -caroteno livre, em diferentes condições: exposição à luz UV, e a 10 e 30°C. As diferentes formulações do material encapsulante resultaram em diferentes retenções de -caroteno, sendo que a formulação com amido DE 12 apresentou a melhor eficiência e a menor foi apresentada pela formulação com amido nativo. As partículas produzidas por liofilização mostraram formas indefinidas e tamanhos variados, típicos do método de encapsulação empregado. Através da análise do tamanho de partícula, verificou-se que as formulações com gelatina apresentaram um diâmetro de partícula médio superior às outras amostras. O amido nativo e hidrolisado apresentaram temperaturas de transição vítrea (Tg) similares resultando em microencapsulados com Tg também similares, porém maiores valores foram obtidos quando a gelatina foi incorporada às formulações. Todas as amostras apresentaram baixa solubilidade em água fria, e uma maior solubilidade em água quente. As isotermas de sorção dos encapsulados preparados com amido DE 12, nas temperaturas de 10°, 20° e 30°C apresentaram isoterma sigmoidal do tipo II. Quanto aos testes de estabilidade, a cinética de degradação do B-caroteno livre e encapsulado seguiu o modelo cinético de primeira ordem em todas as condições analisadas. O amido hidrolisado DE 12 foi considerado o melhor material de parede testado, visto que diminuiu de forma considerável a velocidade de degradação (k), até mesmo na presença da luz UV, onde o -caroteno foi menos estável. Os resultados encontrados neste estudo demonstraram que o amido de pinhão hidrolisado pode ser considerado um potencial agente encapsulante a ser utilizado na indústria de alimentos. / The B-carotene represents a natural pigment that besides having broad coloring power, also presents antioxidant and provitamin activity. However, due to the high degree of insaturations, this dye is propense to isomeration and oxidation during the processing and storage, being difficult its use in food industry. Microencapsulation can improve this situation, increasing its stability and rendering possible its incorporation into food systems without loss of its functional properties. The purpose of this research was to produce, characterize and investigate the stability of the microcapsules produced by freeze drying, using a new wall material corresponding to pinhão starch. The-caroteno was microencapsulated using native pinhão starch, hydrolyzed pinhão starch DE 6, hydrolyzed pinhão starch DE 12 and the mixture of both with gelatin, as coating material. First tests were related to the modification of starch via acid hydrolysis using a 22 factorial central design, where the independent variables were temperature (from 30 to 44°C) and acid concentration (from 3 to 5 mol.L-1) and the response variable corresponded to dextrose equivalent (DE). In this study, it was observed that higher temperatures and acid concentration, resulted in higher DE values. The capsules efficiency, surface content, moisture, morphology, solubility, particle size, glass transition temperature and sorption isotherms were analyzed. Also the stability of the microencapsulates were evaluated and compared to synthetic free -carotene at the storage condition: exposure to UV light, and temperatures of 10 and 30 °C. Different coating material formulations resulted in differents B-carotene retention, the formulation with hydrolyzed starch 12 DE presented the highest total content of B-carotene (>90 %) and the lowest surface B-carotene while the lowest total content of B-carotene and the highest surface of this compound was presented using native starch. All capsules showed undefined shapes and varied sizes and these characteristics are related to the process used for the preparation of microcapsules. By the particle size distribution analysis, it was verified that encapsulates with gelatin presented an average particle diameter higher than the others encapsulated. Both capsules prepared with native starch and hydrolyzed starch presented similar glass transition temperature, while capsules with gelatin showed higher Tg values (~90°C). All samples presented low cold water solubility and the hot water solubility for all samples was higher than the cold water solubility. The moisture sorption isotherms determined at 10°, 20° and 30°C of hydrolyzed starch DE 12 showed isotherms kind II. The kinetic of degradation of -carotene in encapsulates followed the first-order model. UV light, the microcapsules were less stable than the in the other conditions. The results indicated that the hydrolyzed pinhão starch is a potential encapsulating material.
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Pré-tratamentos Hidrotérmico e Com Ácido Fosfórico Diluído de Bagaço de Cana-de-açúcar Para Aplicação Em Biorrefinarias

Vasconcelos, Solange Maria de 21 December 2012 (has links)
Submitted by Eduarda Figueiredo (eduarda.ffigueiredo@ufpe.br) on 2015-03-11T14:52:17Z No. of bitstreams: 2 SOLANGE MARIA DE VASCONCELOS, S.M.-TESE DOUTORADO_2012_VERSÃO FINAL CORRIGIDA .pdf: 4188689 bytes, checksum: 599aa196f37a5192a6f20424e9d6c615 (MD5) license_rdf: 1232 bytes, checksum: 66e71c371cc565284e70f40736c94386 (MD5) / Made available in DSpace on 2015-03-11T14:52:17Z (GMT). No. of bitstreams: 2 SOLANGE MARIA DE VASCONCELOS, S.M.-TESE DOUTORADO_2012_VERSÃO FINAL CORRIGIDA .pdf: 4188689 bytes, checksum: 599aa196f37a5192a6f20424e9d6c615 (MD5) license_rdf: 1232 bytes, checksum: 66e71c371cc565284e70f40736c94386 (MD5) Previous issue date: 2012-12-21 / Devido à natureza recalcitrante da biomassa, uma etapa normalmente essencial em uma biorrefinaria lignocelulósica, por rota bioquímica, é o pré-tratamento da matéria-prima. O presente trabalho teve como principal objetivo o estudo do pré-tratamento de bagaço de cana-de-açúcar com ácido fosfórico diluído de forma a encontrar as melhores condições em termos de solubilização de hemicelulose o que, por sua vez, facilita o acesso das enzimas à celulose, na etapa de hidrólise enzimática. Melhores condições de tratamento ácido foram comparadas com tratamento hidrotérmico. Realizou-se, também, a produção de enzimas celulolíticas através da utilização do micro-organismo Trichoderma reesei RUT C30 e hidrólise enzimática dos bagaços pré-tratados em diferentes condições, com as enzimas produzidas no laboratório e com enzimas comerciais (Celluclast® 1,5 L e Novozym® 188). Por fim, foi verificada a fermentabilidade do hidrolisado enzimático que apresentou o melhor resultado em termos de conversão de celulose em glicose. Na primeira etapa, o pré-tratamento foi realizado de acordo com um planejamento experimental 23, cujas variáveis estudadas foram: tempo (8–24 minutos), temperatura (144–186 ºC) e concentração de ácido fosfórico (0,05–0,20%, m/v). Pré-tratamentos adicionais foram realizados, a 186 ºC e 195 ºC, na ausência e na presença de ácido fosfórico (1%, m/v), por 8 minutos. Todos os pré-tratamentos foram realizados em uma reator batelada de 20 L (Regmed AU/E-20), com volume de trabalho de 10 L e carga de sólidos de 5% (m/v). A eficiência dos pré-tratamentos foi verificada através da comparação de análises físicoquímicas dos bagaços in natura e pré-tratados e da conversão de celulose em glicose por hidrólise enzimática. As hidrólises foram realizadas a 50 ºC e pH 4,8. A produção de enzimas se deu em meio de lactose (10 g/L) solubilizado em hidrolisado hemicelulósico, sendo conduzida em biorreator de bancada com volume útil de 2 L, agitação de 500 rpm, aeração de 2 vvm, temperatura de 28 ºC, pH 5,0, durante 48 horas. A fermentação alcoólica do hidrolisado enzimático foi realizada em biorreator de bancada, com volume útil de 1 L, a 35 ºC, pH 4,8, 300 rpm, utilizando-se a levedura industrial Saccharomyces cerevisiae UFPEDA 1238. Em relação ao planejamento experimental, os pré-tratamentos com H3PO4 0,20% a 186 ºC, durante 8 e 24 minutos, mostraram-se eficientes na remoção de hemicelulose, alcançando solubilizações de 96% e 98%, respectivamente. Modelos, preditivos e significativos, foram obtidos para as concentrações de celulose, hemicelulose e lignina, na fração sólida de bagaço, assim como para a hemicelulose solubilizada. Nos prétratamentos adicionais, as maiores solubilizações de hemicelulose foram de 97% e 98%, para os bagaços pré-tratados a 186 ºC e 195 ºC, com H3PO4 1% (m/v), respectivamente. A enzima produzida no laboratório apresentou-se eficiente na hidrólise dos bagaços prétratados, quando comparada às enzimas comerciais. Para ambos os tipos de enzimas, as maiores conversões de celulose em glicose foram obtidas a partir dos bagaços pré-tratados nas condições mais drásticas.
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Espectroscopia no infravermelho próximo associada à modelagem empírica multivariados para a previsão da resistência a tração do poli (tereftalato de etileno)-pet reciclado

Teixeira, Magno Felipe Holanda Barboza Inácio 28 February 2013 (has links)
Submitted by Natalia de Souza Gonçalves (natalia.goncalves@ufpe.br) on 2015-05-26T12:13:00Z No. of bitstreams: 2 license_rdf: 1232 bytes, checksum: 66e71c371cc565284e70f40736c94386 (MD5) Dissertacao-Magno.pdf: 2370479 bytes, checksum: d506cc7406e3f4976160fea22b91b85f (MD5) / Made available in DSpace on 2015-05-26T12:13:00Z (GMT). No. of bitstreams: 2 license_rdf: 1232 bytes, checksum: 66e71c371cc565284e70f40736c94386 (MD5) Dissertacao-Magno.pdf: 2370479 bytes, checksum: d506cc7406e3f4976160fea22b91b85f (MD5) Previous issue date: 2013-02-28 / FACEPE,ANP / Neste trabalho é proposta uma nova metodologia que utiliza a combinação da espec-trometria no infravermelho próximo (NIR) com métodos quimiométricos de análise multivariada para a determinação da resistência mecânica de tração na ruptura dos filmes de PET reciclado. Em paralelo foram estudadas condições para degradação do PET reciclado por hidrólise em meio ácido (ácido sulfúrico) e básico (hidróxido de sódio). Os filmes de PET reciclado utilizados neste estudo foram obtidos do processo de produção industrial da empresa de reciclagem FROMPET, situada em Prazeres-PE, preparados para fins comerciais. Utilizou-se o método dos mínimos quadrados parciais (PLS) para construção dos modelos empíricos relacionando os espectros na região do infravermelho próximo e a resistência mecânica de tração na ruptura. Para aumentar a faixa de variação da resistência mecânica dos filmes, etapa necessária para construir modelos mais robustos, foi realizada a degradação do PET reciclado por hidrólise alcalina. As condições mais apropriadas para hidrólise foram obtidos com hidróxido de sódio na concentração 5 mol.L-1 a 55°C. Diferentes técnicas de pré-processamento espectral foram testadas: a primeira derivada com suavização Savitzky-Golay e polinômio de segunda ordem, variando-se o tamanho das janelas de 7 a 15 pontos; a variação normal padrão (SNV); a correção multiplicativa de sinal (MSC) e a correção de linha de base (Baseline). A raiz quadrada do erro médio de previsão (RMSEP) foi de 36 N. Este valor é superior aos valores de repetitividade do método de referência (8,6 N), mas pode ser considerado satisfatório levando-se em conta que o método é não destrutivo, não invasivo, apresenta uma frequência analítica elevada e pode ser utilizado em linha de produção.
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Produção, caracterização e métodos de conservação de hidrolisado proteico provenientes de resíduos do processamento de Tilápia (Oreochromis niloticus)

SILVA, Juliett de Fátima Xavier da 28 February 2014 (has links)
Submitted by Fabio Sobreira Campos da Costa (fabio.sobreira@ufpe.br) on 2016-06-29T12:45:12Z No. of bitstreams: 2 license_rdf: 1232 bytes, checksum: 66e71c371cc565284e70f40736c94386 (MD5) TESE FINAL JULIETT XAVIER FICHA CATALOGRAFICA.pdf: 7964494 bytes, checksum: 4f95a881e713dadfb7a0c571d8b86036 (MD5) / Made available in DSpace on 2016-06-29T12:45:12Z (GMT). No. of bitstreams: 2 license_rdf: 1232 bytes, checksum: 66e71c371cc565284e70f40736c94386 (MD5) TESE FINAL JULIETT XAVIER FICHA CATALOGRAFICA.pdf: 7964494 bytes, checksum: 4f95a881e713dadfb7a0c571d8b86036 (MD5) Previous issue date: 2014-02-28 / CAPEs / Carcaças e vísceras constituem um importante resíduo de processamento de peixes, podendo representar cerca de 70% do peso corporal da tilápia (Oreochromis niloticus). Esse material é uma fonte de biomoléculas, dentre elas proteínas e proteases, com propriedades interessantes para processos biotecnológicos como a produção de hidrolisado proteico de peixe (HPP). O objetivo do primeiro estudo foi avaliar o uso de resíduos do processamento de tilápia para produzir HPP. Assim, três condições de produção foram avaliadas: duas utilizando hidrolise enzimática com enzimas extraídas do intestino da tilápia em diferentes concentrações (HPP100, 100 mg de tecido/mL e HPP600, 600 mg de tecido/mL) e o terceiro utilizando 0.5% (v/v) de Alcalase (HPPcom), uma enzima comercial. Os extratos experimentais revelaram a presença de proteases totaias, tripsina, quimotripsina e leucinoaminopeptidase. O teor de proteínas, aminoácidos e ácidos graxos foram calculados em matéria seca. Depois de 4 horas de reação, o grau de hidrolise máximo (GH) do HPPcom, HPP100, HPP600 foram 34.73 ± 1.44%, 29.21 ± 0.79%, e 41.66 ± 1.33%, respectivamente. O perfil eletroforetico demonstrou bandas de 190 a 20 kDa (HPP100), 54 kDa (HPPcom) e 53 a 20 kDa (HPP600). O resultados dos teores proteicos foram, 584.8 g/kg, 492.3 g/kg, e 508.2 g/kg para HPPcom, HPP100, e HPP600, respectivamente. Metionina e lisina foram identificados em níveis de 32.0 e 77.0 g/kg (HPPcom), 31.0 e 64.0 g/kg (HPP100), e 33.0 e 69.0 g/kg (HPP600), respectivamente. O conteúdo de ácidos graxos polisanturados do HPPcom, HPP100 e HPP600 foram 101.0 g/kg, 138.0 g/kg e 70 g/kg, respectivamente, com predominância do ácido linoleico (C18:2n-6). O valor do IAAI foi de 1066.07, 688.4 e 738.51 no HPPcom, HPP100 e HPP600, respectivamente. A composição de aminoácidos, perfil lipídico e escore químico sugerem que todos os HPPs testados podem ser empregados como fonte proteica em dietas para organismos aquáticos. O segundo estudo comparou a eficiência de enzimas do intestino de tilápia (200 mg de tecido/mL) bruto e parcialmente purificados por precipitação salina (0 – 80%, v/v) e etanólica (0-30%, v/v), (30 – 70%, v/v) com duas enzimas comerciais Alcalase 0.5% (v/v) e Flavourzyme 0.5% (v/v) na hidrolise da carcaça da tilápia. O extrato enzimático semi-purificado com (NH4)2SO4 mostrou rendimento de 62.6% (ativ. esp. de 9.3 U/mg de tecido) e com etanol um rendimento de 42.6% (ativ. esp. de 37.0 U/mg de tecido) e 68.4% (33.9 U/mg de tecido). Após 4 horas de reação o HPPEC(200) mostrou maior GH (37.8%), seguidos por HPPA (35.3%), HPPET (33.2%), HPPAS (24.6%) e HPPF (18.5%). O perfil eletroforético demosntrou que o peso molecular dos HPPs variaram entre 116.25 a 29.05 KDa. O extrato bruto e os extratos semi-purificados foram mais eficientes na hidrolise da carcaça de tilápia que a enzima comercial Flavourzime. O terceiro estudo testou os efeitos da esterilização térmica, acidificação e irradiação na conservação de HPP. Foram realizadas análises físico-quimicas (TBARS, pH, composição centesimal), microbiológicas (mesófilos, piscicrófilos e microorganismos específicos) e sensorial (coloração) durante 60 dias. As análises mostraram que os HPPs possuem alto teor proteico e lipídico e são susceptíveis a mudanças de pH, oxidação lipídica e descoloração. A partir do décimo dia de estocagem todos os HPPs tiveram teores de TBARS aumentados e sofreram descoloração. O conteúdo proteico e lipídico foi alterado, mas não comprometeu o valor nutricional dos HPPs. A esterilização térmica com adição de ácidos e esterlização por irradiação foram eficientes na à eliminação dos microorganismos garantindo a segurança do produto por 60 dias de armazenamento. No quarto trabalho obteve-se uma patente referente à separação da parte lipídica da proteica do hidrolisado proteico de peixe a partir da irradiação. / Fish viscera and carcasses represent about 70% of body weight of tilapia (Oreochromis nilotic), and are known sources of biomolecules such as protein and proteases. These enzymes can be employed in various biotechnological processes, e.g. preparation of fish protein hydrolysates. In this way, the aims of the first study were to evaluate the use of processing waste from Nile tilapia (Oreochromis niloticus) as a source of protein and proteases to produce FPH. Three FPH production conditions were evaluated: two conditions used autolysis with enzymes extracted from the tilapia intestine at different concentrations (FPH100, 100 mg of tissue/mL and FPH600, 600 mg of tissue/mL) and the third used 0.5% (v/v) Alcalase (FPHcom), a commercial protease preparation. The experimentais extracts showed total proteolytic activities, trypsin, chymotrypsin, and leucine aminopeptidase activities proteases. Protein, amino acids and fatty acids content were calculated as DM basis. After a 4- h reaction, maximum hydrolysis percentages (DH) from FPHcom, FPH100, and FPH600 systems were 34.73 ± 1.44%, 29.21 ± 0.79%, and 41.66 ± 1.33%, respectively. The protein content in the resulting FPS were 584.8 g/kg, 492.3 g/kg, and 508.2 g/kg for FPHcom, FPH100, and FPH600, respectively. Methionine and lysine were found at levels of 32.0 and 77.0 g/kg (FPHcom), 31.0 and 64.0 g/kg (FPH100), and 33.0 and 69.0 g/kg (FPH600), respectively. Polyunsaturated fatty acid contents of FPHcom, FPH100, and FPH600 were 101.0 g/kg, 138.0 g/kg, and 70 g/kg, respectively, with a predominance of linoleic acid (C18:2n-6). IAAI reached a value of 1066.07 in FPHcom, 688.4 in FPH100 and 738.51 in FPH600. Amino acid composition, lipid profile, and amino acid score suggested that all of the experimental FPHs could be employed as a protein source in diets for aquatic organisms and other farmed animals. The second study compared the efficiency of the enzymes from tilapia intestine (200 mg tissue/mL) crude and partially purified by salting-in (0 - 80% v/v) and ethanol (0-30%, v/v), (30 - 70% v/v) with two commercial enzymes Alcalase 0.5% (v/v) and 0.5% Flavourzyme (v/v) hydrolysis of the carcass tilapia. The partial purified enzyme extract with (NH4)2SO4 showed a yield of 62.6% (act. esp. of 9.3 U/mg of tissue) and ethanol a yield of 42.6% (act. esp. of 37.0 U/mg tissue ) and 68.4% (33.9 U/mg tissue). After 4 hours the reaction, FPHEC (200) showed a higher DH (37.8%), followed by FPHA (35.3%), FPHET (33.2%), FHPAS (24.6%) and FPHF (18.5%). The electrophoretic profile of FPHs showed molecular weight ranged from 116.25 to 29.05 kDa. The crude extract and partial purified extracts were more effective in the hydrolysis of tilapia carcasses than commercial enzyme Flavourzime. The third study tested the effects of heat sterilization, irradiation and acidification in the conservation of FPH. They were carried out physical-chemical analysis (TBARS, pH, chemical composition), microbiological (mesophilic, piscicrophilic and specific microorganisms) and sensorial (color) for 60 days. Analyzes have shown that FPHs have high protein and lipid content and FPHs are susceptible to changes in pH, lipid oxidation and discoloration. From the 10th day of storage all FPH had increased TBARS levels and discoloration. The protein and lipid content has changed, but did not compromise the nutritional value of FPHs. Heat treatment with citric acid and gamma irradiation were effective in the removal of microorganisms pathogenic securing of the product for 60 days of storage. In the fourth work we obtained a patent for the separation of the lipid portion of the protein fish protein hydrolyzate from the irradiation.
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Imobilização de B-galactosidade (LACTOZYM®) em EUPERGIT® C e sua caracterização / Immobilization of β-galactosidase (Lactozym®) on Eupergit ® C and its characterization

Campello, Graciella da Silva January 2010 (has links)
Dissertação(mestrado) - Universidade Federal do Rio Grande, Programa de Pós-Graduação em Engenharia e Ciência de Alimentos, Escola de Química e Alimentos, 2010. / Submitted by Caroline Silva (krol_bilhar@hotmail.com) on 2012-08-19T20:33:18Z No. of bitstreams: 1 dissertao graciella campello.pdf: 486302 bytes, checksum: 0f3c85b47643a8359572feee54269a00 (MD5) / Approved for entry into archive by Bruna Vieira(bruninha_vieira@ibest.com.br) on 2012-09-24T23:15:13Z (GMT) No. of bitstreams: 1 dissertao graciella campello.pdf: 486302 bytes, checksum: 0f3c85b47643a8359572feee54269a00 (MD5) / Made available in DSpace on 2012-09-24T23:15:13Z (GMT). No. of bitstreams: 1 dissertao graciella campello.pdf: 486302 bytes, checksum: 0f3c85b47643a8359572feee54269a00 (MD5) Previous issue date: 2010 / Este trabalho teve como objetivo principal investigar a imobilização da enzima β- galactosidase comercial de Kluyveromyces lactis (Lactozym®), bem como caracterizar a enzima livre e imobilizada visando sua aplicação na reação de hidrólise da lactose. Foram feitos testes preliminares com três suportes diferentes para a imobilização (alginato, quitosana e Eupergit® C), sendo que os valores de recuperação da atividade enzimática foram, respectivamente, 2,43%, 6,27% e 41,86%, selecionando-se o suporte Eupergit® C como o mais promissor. Um planejamento Plackett-Burman, correspondente a 12 ensaios mais 3 réplicas no ponto central, foi proposto a fim de verificar os efeitos das variáveis temperatura, pH, força iônica, tempo de imobilização, concentração de galactose, concentração de íons Mg2+ e volume de enzima na imobilização de β-galactosidase em Eupergit® C. A força iônica e o pH foram as variáveis que apresentaram efeito significativo (p<0,1) na imobilização, sendo que o aumento da força iônica de 0,1 M para 1,5 M e o aumento do pH de 6,6 para 7,4 representaram aumento de 30,0% e redução de 17,3% na recuperação da atividade enzimática, respectivamente. À temperatura de 25°C, pH 6,6, concentração salina de 1,5 M, tempo de imobilização de 8 h, concentração de Mg2+ de 1 mM e 0,4 mL de enzima adicionada, atingiu-se 85% de recuperação da atividade enzimática. As enzimas livre e imobilizada, nas melhores condições em Eupergit® C, foram caracterizadas quanto aos perfis de pH e temperatura, estabilidade térmica, parâmetros cinéticos e termodinâmicos. Quanto aos perfis de pH e temperatura, foram obtidos, para ambas, valores máximos de atividade enzimática em pH 6,6 e 45°C. Houve um ganho de estabilidade térmica com a imobilização enzimática, tendo-se observado um aumento de cerca de 4 vezes no tempo de meia-vida da enzima imobilizada a 45oC, em relação à livre, o que pode representar vantagens na utilização da enzima imobilizada em escala comercial. Os valores de energia de ativação para as enzimas livre e imobilizada foram, respectivamente, iguais a 35,28 kJ.mol-1 e 29,46kJ.mol-1; e os valores de energia de ativação da reação de desnaturação para as enzimas livre e imobilizada foram iguais, respectivamente, a 266,12 kJ.mol-1 e 198,77 kJ.mol-1. Foram determinados os parâmetros cinéticos para as enzimas livre e imobilizada, sendo que os valores de Km, 30,33 mM e 104,00 mM, respectivamente, representaram uma diminuição da afinidade da enzima pelo substrato com a imobilização, possivelmente devido a fatores estéricos e conformacionais. Parâmetros termodinâmicos foram calculados, evidenciando novamente a maior estabilidade térmica da enzima imobilizada e indicando que a perda de estabilidade de ambas as enzimas, livre e imobilizada, parece não estar associada a alterações relevantes na estrutura terciária. / Immobilization of b-galactosidase (Lactozym®) on Eupergit® C and its characterization This study aimed to investigate the immobilization of commercial β-galactosidase from Kluyveromyces lactis (Lactozym®) and characterize the free and immobilized enzymes for their application in lactose hydrolysis. Three preliminaries tests were carried out with three different supports for immobilization (alginate, chitosan and Eupergit® C), and the values for recovery of enzyme activity were, respectively, 2.43%, 6.27% e 41.86%, selecting Eupergit® C as the most promising. A Plackett-Burman design, composed of 12 assays over 3 central points was proposed in order to verify the effects of temperature, pH, ionic strength, reaction time, galactose concentration, Mg2+ concentration and enzyme volume on β-galactosidase immobilization using Eupergit® C support. The ionic strength and pH were the variables that presented significant effect (p<0.1) on immobilization. The increase in the ionic strength from 0.1 to 1.5 M and the decrease in pH from 6.6 to 7.4 represented an increase of 30.0% and a reduction of 17.3% in the recovery of enzyme activity, respectively. At 25°C, pH 6.6, salt concentration of 1.5 M, immobilization for 8 h, 1 mM Mg2+ and 0.4 mL of enzyme added, reached 85% recovery of enzymatic activity. The free and immobilized enzyme on Eupergit® C were characterized,determining pH and temperature profiles, thermal stability, kinetic and thermodynamic parameters. pH and temperature profiles showed maximum activity at pH 6.6 and 45°C. There was a gain in thermal stability with the enzyme immobilization and there was an increase of about 4 times in the half-life of immobilized enzyme at 45°C, which may represent advantages when using in a commercial scale. The values of activation energy for free and immobilized enzymes were, respectively, equal to 35.28 kJ.mol-1 and 29.46 kJ.mol-1, and the values of activation energy of denaturation reaction for free and immobilized enzymes were equal, respectively, to 266.12kJ.mol-1 and 198.77 kJ.mol-1. Kinetic parameters were determined for the immobilized and free enzyme. Km values of 30.33 mM and 104.00 mM, respectively, represented a decrease of the affinity of the enzyme by the substrate with immobilization, possibly due to steric and conformational factors. Thermodynamic parameters were calculated, showing the higher thermal stability of the immobilized enzyme and indicating that the loss of stability of both enzymes, immobilized and free, does not seem to be associated with significant changes in tertiary structure.
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Avaliação de um processo de extração e recuperação dos carotenóides presentes no resíduo da industrialização do camarão-rosa (Farfantepenaeus paulensis)

Bertolo, Adilson Luís January 2007 (has links)
Dissertação(mestrado) - Universidade Federal do Rio Grande, Programa de Pós-Graduação em Engenharia e Ciência de Alimentos, Escola de Química e Alimentos, 2007. / Submitted by Caroline Silva (krol_bilhar@hotmail.com) on 2012-09-25T22:01:19Z No. of bitstreams: 1 avaliao de um processo de extrao e recuperao dos carotenides presentes no resduo da industrializao do camaro-rosa farfantepenaeus paulensis.pdf: 1948791 bytes, checksum: 9ef49c6fc9309bc36c75d41139143d07 (MD5) / Approved for entry into archive by Bruna Vieira(bruninha_vieira@ibest.com.br) on 2013-06-12T18:09:40Z (GMT) No. of bitstreams: 1 avaliao de um processo de extrao e recuperao dos carotenides presentes no resduo da industrializao do camaro-rosa farfantepenaeus paulensis.pdf: 1948791 bytes, checksum: 9ef49c6fc9309bc36c75d41139143d07 (MD5) / Made available in DSpace on 2013-06-12T18:09:40Z (GMT). No. of bitstreams: 1 avaliao de um processo de extrao e recuperao dos carotenides presentes no resduo da industrializao do camaro-rosa farfantepenaeus paulensis.pdf: 1948791 bytes, checksum: 9ef49c6fc9309bc36c75d41139143d07 (MD5) Previous issue date: 2007 / A astaxantina é um carotenóide da classe das xantofilas, amplamente distribuída em animais marinhos e aquáticos, sendo muito utilizada em formulações para aqüicultura e por suas propriedades antioxidantes, podendo também ser utilizada como corante alimentício por sua coloração avermelhada. Este carotenóide pode ser extraído de algas, bactérias e também de crustáceos como o camarão-rosa. Este crustáceo é amplamente capturado na região sul do Rio Grande do Sul, sendo que seu processamento gera mais de 60% de resíduos. O aproveitamento destes resíduos surge como uma alternativa a problemas de impacto ambiental, oriundos do seu despejo na lagoa dos Patos, bem como uma fonte alternativa de recursos para as indústrias e pescadores locais. Neste contexto, o objetivo deste trabalho foi a obtenção de carotenoproteína, utilizando resíduos provenientes da industrialização do camarãorosa(Farfantepenaeus paulensis) por meio de hidrólise enzimática com adição da enzima proteolítica Flavourzyme, e a partir dela, a purificação química da astaxantina, visando avaliar quais variáveis do processo possuíam efeito significativo, e depois de obtido o extrato, foi estudada sua estabilidade frente à luz e temperatura, utilizando astaxantina dissolvida em óleo de soja, como oleoresina. Para analisar quais as variáveis que realmente influenciam no processo de obtenção da carotenoproteína, optou-se pela utilização do planejamento experimental saturado 23 com três pontos centrais, onde se têm três variáveis independentes em dois níveis: tempo (2 e 3 h), temperatura (40 e 50ºC) e concentração de enzima/substrato (0,1 e 0,3%); e como variáveis dependentes: rendimento, porcentagem de proteína e de lipídios. As condições ótimas para o processamento foram: tempo de hidrolise de 2 horas, temperatura de hidrólise de 50°C e concentração de Enzima/Substrato de 0,3%, obtendo um rendimento do processo 9,4% , um teor de proteínas de 70,9% e teor de lipídios de 1,6%. Já para o processo de purificação química da carotenoproteína também foi utilizado um planejamento experimental quadrático completo do tipo 23, com três variáveis independentes em dois níveis, sendo elas: tempo de extração (80 e 280 min), temperatura de extração (26,6 e 43,4°C) e proporção de hexano/ acetona (8 e 92%) e como variáveis dependentes a concentração de astaxantina com três pontos centrais e dois axiais, sendo que com um tempo de extração química de 120 mim, temperatura de extração de 30 °C e com uma proporção de Hexano e Acetona de 25% foi obtida a maior concentração de astaxantina que foi de 197,41 ppm.15. Finalmente foi estudada a estabilidade da oleoresina frente ao calor, apresentando-se estável durante as 8 primeiras horas de exposição à temperatura de 105°C. Já na estabilidade frente à luz, a oleoresina mostrou-se estável por um período de 7 dias. / The Astaxanthin is a carotenoide of the xanthophylls class, widely distributed in marine and aquatic animals, and is often used in formulations for aquaculture and for their antioxidant properties and may also be used as food coloring on its reddish color. Astaxanthin can be extracted of seaweed, bacteria and also of crustaceans as the pink-shrimp. The pink-shrimp is amply captured in the southern region of Rio Grande do Sul, where their processing generates more than 60% of waste. The use of such waste emerges as an alternative to problems of the environmental impact of their eviction from the Pato´s lagoon, as well as an alternative source of resources for industries and local fishermen. In this context, the aim of this study is the obtainment of carotenoprotein using wastes from pink-shrimp processing (Farfantepenaeus Paulensis) through the proteolitic enzyme Flavourzyme, and its chemical purification, aiming to evaluate which of the process variables have significant effects. Once obtained the extract, its stability was studied faced to light and temperature, using astaxanthin dissolved in soy resin oil. To analyze the variables that really influenced the process of carotenoprotein obtainment, it was used an experimental design saturated 23, with three independent variables in two levels: time (2 and 3h), temperature (40 and 50°C) and concentration enzyme/substrate (0.1 and 0.3%) and as dependent variables the yield, lipids and proteins percentage, with three central points. The best conditions for processing were hidrolysys time of 2 hours and 50ºC of temperature, concentration enzyme/substrate of 0.3%, and the yield obtained on the process was 9.4%, protein level of 70,9% and lipids of 1.6%. To the process of chemical purification of the carotenoprotein it was also used an experimental design saturated 23, with three independent variables in two levels: time of extraction (80 and 280 minutes), temperature of chemical extraction (26,6 and 43,4°C) and hexane and acetone proportion (8 and 92%) and as dependent variable the astaxanthin concentration, with three central points and two axial points considering 16 an chemical extraction time of 120 minutes, extraction temperature of 30ºC and hexane and acetone in a 25% proportion the highest astaxanthin concentration gained was 197,41 ppm. Finally the stability of the resin oil faced to heat was studied, presenting stable during the 8 early hours of exposure to temperature of 105ºC. Faced to light, the oil resin became stable during 7 days.
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Fermentação de xaropes artificiais constituídos de glicose e xilose e de hidrolisados enzimáticos de bagaço de cana-de-açúcar utilizando leveduras não convencionais e cocultivos

Rech, Fernanda Roberta 23 September 2016 (has links)
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