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Showing 1 to 2 of 2 (0.307 seconds)Spelling suggestions: "subject:"spinline"" "subject:"unlabel""
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ESR-Hochfeldspektroskopie und Spinsondentechnik zur Untersuchung von Anisotropien in biologischen MakromolekülenBrutlach, Henrik 27 November 2007 (has links)
Die Elektronen-Spin-Resonanz (ESR) Spektroskopie hat sich in Verbindung mit der Spinsondentechnik (SDSL) bereits seit einigen Jahren zur Struktur- und Dynamikanalyse von Biomakromolekülen etabliert. Diese Dissertation beschäftigt sich mit dem Aufbau eines Hochfeld-/Hochfrequenz-ESR-Spektrometers bei 3,4T/95GHz (W-Band) und drei attraktiven Anwendungen auf spinmarkierte Proteine. Als eine Anwendung wird die Bestimmung von Polaritäten und Protizitäten spinmarkierter Positionen des sensorischen Rhodopsin-Transducer-Komplexes (SRII/HtrII) aus Natronomonas pharaonis mit Hilfe von cw-Messungen bei Temperaturen <190 K präsentiert. Es werden Rückschlüsse auf die Struktur der HAMP-Domäne des Proteinkomplexes durchgeführt. Positionsabhängige Unterschiede der Protizität werden auf verschiedene Anteile mit null bis zwei Wasserstoffbrücken zum Nitroxid zurückgeführt. Als nächste Anwendung wird die Gewinnung von Reorientierungspotentialen der Spinträgerseitenkette mit dem SRLS-Model und in Kombination mit X- und Q-Bandmessungen bei Raumtemperatur demonstriert. Für die spinmarkierte Position einer Konformation des SRII/HTrII ergibt sich ein Potential, dass mit Ergebnissen von Molekulardynamiksimulationen eines helikalen Polypeptids gut übereinstimmt. Ebenfalls durchgeführt wurde die Bestimmung des Potentials an Position 166 der Kanal bildenden Domäne des Colicin A aus E. coli. Schließlich werden im Temperaturbereich von 120 bis 220 K die Einflüsse verschiedener (Isotopen-)Derivate des Spinlabels und der Einfluss der Wasserprotonen auf den Hahn-Echozerfall zur Bestimmung orientierungsabhängiger Librationsamplituden an einer weiteren SRII/HtrII-Probe und der gleichen Colicin A-Probe wie oben vorgestellt. Es werden Folgerungen für die Struktur der Proteine gezogen und, im Fall der Colicin A-Probe, ein Bezug zur Kristallstruktur hergestellt.
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Multi-Frequenz-ESR spinmarkierter ProteineUrban, Leszek 06 December 2012 (has links)
Die Elektronen-Spin-Resonanz-Spektroskopie (ESR) in Verbindung mit ortsspezifischer Spinmarkierung stellt eine hervorragende Möglichkeit dar, um die Struktur und Dynamik von Proteinen aufzuklären. In dieser Dissertation wurden mit Hilfe der Hochfeld-ESR-Spektroskopie (W-Band, 95 GHz, T=160 K) für dreizehn spinmarkierte Colicin A Proben die Polarität und die Protizität der Umgebung der Spinlabelbindestelle bestimmt. Wasserzugänglichkeiten und Wasserstoffbrückenbindungen zum Spinlabel wurden mittels Puls-ESR Methoden (3-Puls-D-ESEEM und Hahn-Echozerfall) bestimmt und die Ergebnisse mit den Polaritäts- und Protizitätswerten korreliert. Raumtemperaturspektren dieser Proben im X-Band (9.5 GHz), Q-Band (34 GHz) und W-Band (95 GHz) liefern Informationen über die Spinlabelbewegung. Mit Hilfe von Molekulardynamiksimulationen (MD) der spinmarkierten kanalbildenden Domäne von Colicin A konnten die Konformationen (Rotameranalyse) und die Dynamik der Spinlabelseitenketten in den unterschiedlichen Umgebungen charakterisiert werden. Der Vergleich der experimentellen mit den aus MD-Trajektorien berechneten ESR-Spektren liefert die Beiträge der unterschiedlichen Rotamerübergänge, die für die beobachteten Spektrenformen charakteristisch sind.
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