Cette thèse s'intéresse à la photo-dynamique du photochromisme du salicylidène aniline (SA) en solution afin d'en proposer un mécanisme général. Le photochromisme du SA faisant intervenir un transfert de proton intramoléculaire ultra-rapide, l'étude expérimentale a été principalement conduite par spectroscopie d'absorption transitoire femtoseconde à différentes longueurs d'onde d'excitation. L'observation de processus photo-induits ultra-rapides par les techniques de spectroscopie de type pompe-sonde requiert la mesure et la prise en compte de la fonction de réponse instrumentale. En effet, des effets physiques peuvent affecter la structure des données spectrocinétiques, voire provoquer certaines distorsions, et la convolution limite la résolution temporelle des acquisitions. La première étape de ce travail a donc été d'adapter des méthodes chimiométriques de résolution des données multivariées à cette spécificité. L'approche proposée a consisté à implémenter une contrainte cinétique adaptée dans une résolution multivariée de courbes par moindres carrés alternés (MCR-ALS). Les développements méthodologiques ont été validés sur des données simulées avant d'être appliqués à l'étude spectroscopique du SA. Les principaux résultats obtenus concernent 1) le transfert de proton intramoléculaire, qui a été estimé à 60 fs, 2) la compétition avec un mécanisme de rotation qui a pu être caractérisé, 3) la dépendance des rendements quantiques avec la longueur d'onde d'excitation. Cette thèse propose ainsi une caractérisation complète des processus photo-induits pour le SA, c'est-à-dire les vitesses de réaction et les spectres de toutes les espèces transitoires.

Ce travail de thèse s'intéresse à la compréhension de la forte mobilité du proton dans l'eau. L'eau est fondamentale pour la vie et est le milieu essentiel pour les processus chimiques et biologiques. La richesse de l'interdisciplinarité des sciences permet d'en étudier les propriétés au niveau moléculaire qui la rendent unique. La technique privilégiée pour cette étude est la spectroscopie vibrationnelle résolue en temps à l'échelle femtoseconde. Plusieurs expériences sont réalisées pour caractériser la dynamique de l'eau à cette échelle de temps. La visualisation de la rotation des molécules d'eau obtenue par des mesures d'anisotropie est présentée. Cette expérience est réalisée dans l'eau isotopique HDO/D2O pour des raisons de convenance expérimentale et théorique. Cependant ce n'est pas l'eau. L'eau pure H2O est étudiée à partir des modes de libration permettant de s'affranchir d'effets thermiques gênants. Un transfert résonnant énergétique intermoléculaire est alors observé. Enfin la forme localisée du proton dans les molécules d'eau (appelée forme Eigen) est mise en évidence expérimentalement. Cette molécule est impliquée dans l'explication de la mobilité anormale du proton dans l'eau appelé mécanisme de Grotthuss.

Les transferts d'électrons sont très souvent accompagnés de transferts de proton, que ce soit lors de processus naturels, enzymatiques ou artificiels. Le fonctionnement du photosystème II en est un exemple remarquable : l'oxydation de l'eau en dioxygène grâce à l'énergie solaire fait intervenir à plusieurs reprises le couplage entre transfert d'électron et transfert de proton, notamment lors de l'oxydation d'une tyrosine. Notre étude a porté sur l'oxydation de divers phénols en milieu aqueux comme premier modèle. Cette réaction peut suivre deux types de mécanisme : séquentiel ou concerté. L'oxydation du 2,4,6-tri-tert-butylphénol et du phénol a été étudiée par des méthodes hétérogènes (électrochimie directe) et homogènes (catalyse rédox, transfert électronique photoinduit et « stopped flow »). En milieu non-tamponné, pour les solutions les plus basiques, il y a tout d'abord déprotonation puis oxydation. A mesure que le pH diminue, ce mécanisme laisse place à un mécanisme concerté avec libération du proton dans l'eau. Il est à noter que le mécanisme séquentiel avec un transfert d'électron suivi du transfert de proton n'est jamais compétitif. Dans le cas du phénol, l'énergie de réorganisation associée au mécanisme concerté a été estimée à 0,4 eV. Lorsque le proton est capté par une base d'un tampon (milieu phosphate), l'énergie de réorganisation est de 0,7 eV. Cette différence a été interprétée par un rôle spécifique joué par l'eau en tant qu'accepteur de proton, un petit nombre de molécules d'eau pré-organisées étant nécessaires lors de la réaction d'oxydation du phénol. Le modèle qualitatif proposé a été corroboré par des expériences menées dans des mélanges eau / acétonitrile.

La synthèse de l'adénosine triphosphate (ATP) est un événement clé dans la bioénergétique cellulaire. ATP synthesis est possible quand un gradient de potentiel électrochimique de protons est présent sur les membranes des cellules ou des organelles. Ce gradient est produit par les réactions d'oxydoréduction ou les réactions photochimiques qui sont contrôlées par l'enzyme. Bactériorhodopsine (bR) est la protéine la plus simple et la plus étudiée qui convertit l'énergie lumineuse en potentiel électrochimique. bR est un protéine transmembranaire de Halobacterium salinarum. bR absorbe des photons de lumière et transmet un proton à partir du cytoplasme vers l'espace extracellulaire. Grâce à sa disponibilité en relativement grandes quantités, la procédure de purification facile et stable, bR reste un des protéines membranaire les plus étudiés au cours des 40 dernières années.Pour comprendre le mécanisme moléculaire de la bR fonctionnement il faut connaître les changements structurels, provoqués par l'absorption de photon, qui accompagnent le cycle de travail des protéines et poussent à transporter le proton. Cela implique l'obtention des structures cristallographiques de bR état fonctionnel avec une résolution atomique. Selon cette approche, il est important d'avoir les cristaux protéiques très ordonnés et les méthodes de fixage des molécules de protéines dans les états intermédiaires. Les méthodes de fixage dans des conditions cryogéniques ont été développées précédemment. Les cristaux de la qualité désirée peuvent être obtenus par la cristallisation in meso où lipide mésophase bicontinue est utilisé pour la cristallisation des protéines membranaires.Le mécanisme de la cristallisation in meso est actuellement étudié pauvrement. Cette situation limite grandement son application potentielle pour des protéines membranaires. Malgré ses limites l’approche in meso a récemment permis d'obtenir les structures de base ainsi que les structures intermédiaires des états de bR. Cependant, différents groupes de scientifiques ont publié de différents structures cristallographiques des mêmes états intermédiaires. Les mécanismes de protons transport proposés par des auteurs différents sont contradictoires. Les raisons de l'absence de consensus dans les structures intermédiaires restent floues. Les raisons possibles discutées dans la littérature sont: la qualité insuffisante de la diffraction des cristaux protéiques, twinning merohedral et détérioration des cristaux par l'irradiation de rayonnement X, ainsi que la génération de nouvelles protéines états provoqués par rayons X.L'objectif de l'étude était de trier les raisons de contradictions dans le domaine de l'analyse cristallographique de bR états fonctionnels et de trouver des moyens de surmonter les problèmes connexes. Ceci implique plusieurs sous-objectifs distincts: l'étude de twinning merohedral de bR cristaux; étude des changements dans la structure bR induit par les 'irradiation de rayonnement X; étude des changements structurels dans bR par les petites doses de radiations. Un autre objectif de ce travail était d'étudier un rôle de molécules de la matrice de in meso cristallisation dans la stabilisation des cristaux de protéines membranaires. / The synthesis of adenosine triphosphate (ATP) is a key event in the cell bioenergetics. ATP synthesis is only possible when a proton electrochemical potential gradient is present on the membranes of cell or organelle. This gradient is produced by enzyme-controlled redox or photochemical reactions. Bacteriorhodopsin (bR) is the simplest and most studied protein that converts light energy into electrochemical potential. Being transmembrane protein of Halobacterium salinarum it absorbs light photon and transfers a proton from the cytoplasmic to the extracellular space. Due to its availability of relatively large quantities, easy purification procedure and protein stability bR remains one of the most extensively studied membrane proteins during the past 40 years.Current state of investigated problems. To understand the molecular mechanism of bR functioning is necessary to know the structural changes caused by light absorption which accompany the protein working cycle and lead to the directional transport of the proton. It implies obtaining of X-ray structures of bR functional states with atomic resolution. Following this approach it is important to have highly ordered three-dimensional protein crystals on the one hand and effective methods of trapping protein molecules in intermediate states on the other one. Trapping procedures for bR intermediate states under cryogenic conditions have been developed previously. Crystals of the desired quality can be obtained by in meso crystallization where lipid bicontinuous mesophase is used for the crystallization of membrane proteins. The mechanism of in meso crystallization is currently poorly investigated. This situation greatly limits its potential applicability for membrane proteins. Despite its limitations in meso approach have recently made possible to obtain the ground and some intermediate states structures of bR. However, different scientific groups have published different X-ray models of the same bR intermediate states. The proposed by different authors mechanisms of proton transport are contradictory. The reasons for the lack of the consensus in intermediate structures remain unclear. The possible reasons for this contradiction which have been discussed in literature are: insufficient quality of diffraction data, merohedral twinning and radiation damage of protein crystals, as well as the generation of new protein states caused by X-ray illumination.The aim of the study was to sort out the reasons for contradictions in the field of X-ray crystallographic analysis of bR functional states and to find ways to overcome related problems. This implies several separate subgoals: study of merohedral twinning of bR crystals; study of X-ray-radiation-induced changes in bR structure; study of low-dose radiation-induced structural changes in bR structure. An additional goal of the work was to study a role of molecules of the in meso crystallization matrix in the stabilization of membrane protein crystals.

La performance des complexes biomimétiques utilisés comme catalyseurs pourrait résider dans le fait que, lorsqu'ils impliquent un transfert 1e-,1H+ (PCET) celui-ci ait lieu de manière concertée, évitant ainsi la formation d'intermédiaires coûteux en énergie. Par une approche expérimentale électrochimique, nous avons déterminé les paramètres gouvernant la compétition entre mécanismes séquentiel et concerté pour un PCET grâce à un composé modèle ([OsII(bpy)2py(H2O)](PF6)2). Pour ce faire, les mécanismes propres à chaque PCET présentés par le complexe d'osmium ont été identifiés : le transfert 1e-,1H+ associé au couple rédox OsII(H2O)/OsIII(OH) emprunte un mécanisme séquentiel alors que celui associé au couple rédox OsIII(OH)/OsII=O emprunte un mécanisme concerté. En comparant ces deux systèmes, nous avons pu déterminer les paramètres influençant le mécanisme concerté. Ainsi, un complexe « idéal » présentant un mécanisme concerté possède une sphère de coordination assez rigide afin d'avoir des constantes de vitesse standard élevée, un écart de ses constantes d'acidité important, une base géographiquement proche, doit être dans un environnement ne présentant pas d'anion pouvant s'associer plus fortement avec le complexe que la base et enfin répondre correctement aux critères de solubilité et stabilité chimique dans le milieu ciblé. L'étude d'un complexe de manganèse biomimétique de la superoxyde dismutase a permis d'appliquer la méthodologie mise en place lors de l'étude du complexe d'osmium et de confirmer les conclusions mises à jour par ce dernier: lorsque la concentration en espèce acceptrice de proton est importante, le processus concerté peut devenir prépondérant.

Les performances des piles à combustible à échange de protons (PEMFC) sont fortement influencées par la conductivité protonique de l'électrolyte solide. Les polymères à base d'azole sont parmi les matériaux les plus prometteurs pour améliorer l'efficacité de ces systèmes. Une étude théorique de réaction du transfert de protons (PT) en dimères protonée du imidazole, 1,2,3-triazole et tétrazole a été effectuée. Le protocole DFT mis au point a été appliqué sur des systèmes plus complexes. Les résultats obtenus à partir de l'étude réalisée sur le poly(4-vinyl-imidazole) (P4VI) suggèrent que le mécanisme de conduction communément admis (Grotthuss) pourrait être entravé dans ce système en raison de l'effet de la matrice polymérique. Cette étude, réalisée par le biais d'une approche combinée théorie du fonctionnelle de la densité (DFT) / simulations de Dynamique Moléculaire (MD), a permis de proposer un mécanisme alternatif de conduction. Une étude supplémentaire réalisée sur des modèles avec du acide phosphorique (H3PO4) a révélé que faibles concentrations de H3PO4 pourrait permettre le mécanisme de Grotthuss malgré la matrice polymérique. Le rôle crucial joué par la matrice polymérique sur la conductivité a été ensuite confirmée par l'étude menée sur un second polymère : la position d'attache du imidazole peut fortement affecter le mécanisme de conduction. En bref, les simulations obtenus montrent comment la matrice polymérique jouent un rôle crucial dans le mécanisme de la conductivité. La présente recherche représente une première tentative pour une étude plus systématique de la relation entre la connectivité de la matrice polymère et l'efficacité du transport de charge

Dans cette thèse nous présentons des progrès algorithmiques ainsi que plusieurs applications des méthodes de Monte Carlo quantique (QMC) pour simulations à partir des premiers principes. Les améliorations que nous proposons permettent d'étudier par QMC des systèmes de plus grosse taille voire périodiques, avec l'ambition de faire du QMC une alternative valable à la théorie de la fonctionnelle de la densité (DFT). Tous les résultats ont été obtenus par le logiciel TurboRVB. D'abord, nous présentons une implémentation du QMC basée sur la fonction d'onde Jastrow-Geminale qui combine une grande flexibilité avec un traitement précis des corrélations électroniques. On a appliqué une technique originale de plongement pour réduire la taille de la base atomique à la molécule d'eau ainsi qu'à un modèle simplifié du transfert de protons (TP) dans l'eau. Nos résultats ouvrent la voie à l'étude des phénomènes microscopiques tels que le TP directement par QMC. Ensuite, on a amélioré notre méthode afin de simuler les solides cristallins. Grâce à une nouvelle procédure pour choisir de manière appropriée les conditions aux limites, nous avons pu réduire les erreurs de taille finie qui affectent les simulations QMC des solides. Sur la base des techniques développées, nous étudions enfin le supraconducteur FeSe. Le QMC fournit le meilleur résultat concernant sa structure cristalline; via une étude systématique du paysage énergétique à différentes configurations magnétiques, nous montrons un lien fort entre la structure, le magnétisme et les mouvements de charge dans ce matériau, prélude à une compréhension quantitative de la supraconductivité à haute température des premiers principes. / In this thesis we present algorithmic progresses as well as applications of continuum quantum Monte Carlo (QMC) methods for electronic structure calculations by first principles. The improvements we propose allow to tackle much larger molecular as well as extended systems by QMC, with the ultimate goal of making QMC a valid alternative to density functional theory (DFT). All results have been obtained with the TurboRVB software, which we contributed to develop. At first, we present a QMC framework based on the Jastrow-Geminal wavefunction which combines great flexibility with a compact analytical form, while providing at the same time an accurate treatment of electron correlations. We apply an original atomic embedding scheme for reducing the basis set size to the water molecule and to a simple model of proton transfer (PT) in aqueous systems. Our results pave the way to the study of microscopic phenomena such as PT directly by QMC. Afterwards, we extend our QMC framework in order to simulate crystalline solids. We propose a novel procedure to find special values of the boundary conditions which allow to greatly reduce the finite-size errors affecting solid state QMC simulations. Using the techniques previously developed, we study the iron-based superconductor FeSe. We show that QMC provides the best crystal structure predictions on this compound; by means of a systematic study of the energy landscape at different magnetic orderings, we show a strong link between structural, magnetic and charge degrees of freedom in FeSe. Our results represent an important step towards a quantitative understanding of high-temperature superconductivity by first-principles.

Les protéines fluorescentes sont très largement utilisées dans les études de biologie moléculaire depuis maintenant une vingtaine d’année. Pour autant, l’origine de leurs propriétés photophysiques n’est pas totalement élucidée. Dans cette thèse, nous avons essayé d’améliorer la compréhension de la photophysique de deux protéines fluorescentes particulières : Padron et EosFP.Dans la protéine Padron, nous avons étudié l’isomérisation du chromophore et cherché à déterminer si la protonation et l’isomérisation sont simultanées ou successives. Pendant l’isomérisation, le donneur de proton potentiel est le résidu Tyr159. Nous avons d’abord montré que dans le vide, le transfert de proton est peu probable quelle que soit la géométrie du chromophore. Dans la protéine (où l’effet de l’environnement n’est pas négligeable) nous avons mis en évidence par dynamique moléculaire que, durant l’isomérisation, le transfert de proton n’est presque jamais favorable et reste donc un marginal.Par ailleurs, ces mêmes dynamiques ont montré que, à la fin de l’isomérisation, il apparaît de nombreux chemins de molécules d’eau reliant le chromophore au solvant et pouvant permettre un transfert de proton. On conclut doncque l’isomérisation et la protonation ne sont pas simultanées mais successives.Dans le cas de la protéine EosFP, nous avons analysé l’effet d’une molécule d’eau présente dans une partie des structures cristallines. Les dynamiques avec le chromophore à l’état fondamental ont montré que cette molécule ne joue pas de rôle, que ce soit sur le réseau de liaison hydrogène ou sur le spectre d’absorption. Par contre, à l’état excité, les dynamiques ont montré que l’extinction de fluorescence est beaucoup plus rapide sans la molécule d’eau qu’en sa présence.Par ailleurs, ces dynamiques ont mis en évidence que la protéine bloque souvent le chromophore dans des géométries où il ne peut pas retourner à l’état fondamental ni par fluorescence, ni par conversion interne. Ces géométries « noires» jouent un rôle important dans la photophysique.Pour tenir compte de ces géométries, nous avons calculé le rendement quantique et le temps de vie de fluorescence par intégration directe le long des trajectoires et par cinétique chimique. Dans les deux cas, nous avons obtenu un accord qualitatif avec l’expérience. / Fluorescent proteins are widely used in biology studies since 20 years. Yet, the origin of their photophysical properties aren’t totally explained. Here, we try to improve the understanding of two particular fluorescent proteins: Padron and EosFP.In the protein Padron, we work on the isomerization of chromophore and try to determine whether isomerization and protonation are simultaneous or successive processes. During the isomerization, the potential donor is Tyr159.First, we show that, in vacuum, the proton transfer is quite unlikely whatever the chromophore geometry.In the protein (where the environment effect isn’t negligible) we evidence with molecular dynamics that, during isomerization, proton transfer stays marginal.In addition, these dynamics shown the appearance, at the end of isomerization, of a lot of water molecules channel between the chromophore and the solvent allowing a proton transfer. We conclude that isomerization and protonation are successive processes.In the case of the protein EosFP, we first analyze the effect of a water molecule which is found only in some of the crystallographic structures.Molecular dynamics of the protein with the chromophore in the ground state show that the water molecule doesn’t play any role neither in the hydrogen bond network nor in the absorption spectra.On the contrary, in the excited state, dynamics without this water show a significant faster decay of fluorescence that those with the molecule.In addition, those dynamics have demonstrate that during long period, the protein retains the chromophore in geometries in which it is unable to convert to the ground state, neither by fluorescence nor by internal conversion. Those “dark” geometries play a crucial role in the photophysics.To take them into account, we calculate the quantum yield and the fluorescence lifetime by direct integration along trajectories and by a kinetic scheme. We obtain a good qualitative agreement with the two methods.

La spectroscopie de dissociation par absorption de photons infrarouges (IRPD) permet d’obtenir les signatures vibrationnelles d’espèces chargées en phase gazeuse, telles que de petits peptides ou des ions hydratés dans des agrégats d’eau. L’attribution des modes de vibration pour établir une relation entre le spectre expérimental et une structure moléculaire est une tâche délicate et nécessite le recours à la modélisation moléculaire.Ce manuscrit présente un ensemble d’outils théoriques pour le calcul et l’attribution de spectres vibrationnels, basée principalement sur la dynamique moléculaire classique et le champ de forces polarisable AMOEBA, ainsi que son application à des ions gazeux de tailles diverses. Les ions hydratés dans des agrégats d’eau M(H2O)n (n allant de 6 à 100) sont caractérisés par une dynamique importante, et leur spectre expérimental ne peut pas être décrit par une seule structure. La signature des peptides évolue avec la température et les effets d’anharmonicité dynamique. Ils peuvent également être le siège de mécanismes de transfert de proton, présentant une signature vibrationnelle très caractéristique.La surface d’énergie potentielle de ces systèmes est explorée par la dynamique moléculaire classique en trajectoires individuelles ou avec échange de répliques, afin d’engendrer des structures énergétiquement stables. Pour les plus petits systèmes, les méthodes quantiques DFT et post-HF sont utilisées pour confirmer les structures de plus basse énergie, calculer leurs spectres IR statiques et proposer des attributions des modes de vibration. Pour les plus systèmes de plus grandes tailles, c’est-à-dire les ions dans des gouttes d’eau de plusieurs dizaines de molécules, la simulation des spectres IR à température finie est basée sur la transformée de Fourier de la fonction d’autocorrélation du moment dipolaire (DACF), calculée pour une trajectoire de dynamique moléculaire classique. Cette méthode n’offrant pas d’accès direct aux modes normaux de vibration, nous avons implémenté une méthode d’attribution dynamique, basée sur la Driven Molecular Dynamics (DMD) et couplée au DACF. La combinaison AMOEBA/DACF/DMD a été utilisée pour reproduire et attribuer le spectre du dipeptide Ace-Phe-Ala-NH2, et ceux d’ions hydratés dans des agrégats d’eau.Enfin, la signature vibrationnelle d’un transfert de proton ne peut être décrite, ni par des méthodes statiques quantiques, ni par la dynamique classique. Sa modélisation a nécessité le développement d’un modèle Empirical Valence Bond (EVB) à deux états, couplé au champ de forces polarisable AMOEBA. Le modèle EVB a été implémenté dans la suite logicielle Tinker. Il permet de reproduire le comportement dynamique du transfert de proton au sein de petits peptides et de diacides déprotonés, ainsi que la signature spectroscopique observée expérimentalement.Une partie importante des applications de ces développements concerne des ions simples hydratés dans des nano-gouttelettes, et en particulier l’ion sulfate de grande importance environnementale. Nous avons pu reproduire de façon satisfaisante, pour la première fois, les spectres d’agrégats contenant jusqu’à 100 molécules d’eau. Le principal contributeur à cette spectroscopie expérimentale est l’équipe d’E. Williams à l’université de Californie à Berkeley. Nous avons établi avec eux une collaboration pour compléter ce travail en modélisant les spectres IR d’ions sulfates hydratés [SO4(H2O)n=9-36]2-, dont ils ont obtenu les signatures expérimentales. / Spectroscopy dissociation by absorption of infrared photons (IRPD) provides vibrational signatures of charged species in the gas phase, such as small peptides or hydrated ions in water clusters. The vibrational normal modes assignment to establish a relationship between the experimental spectrum and molecular structure is a delicate task and requires the use of molecular modeling.This manuscript presents a set of theoretical tools for calculation and assignment of vibrational spectra, based mainly on classical molecular dynamics and polarizable AMOEBA force field, and its application to gaseous ions of various sizes. Hydrated ions in water clusters M(H2O)n (n in 6-100 range) are characterized by a dynamic behavior, and their experimental spectrum can not be described by a single structure. The signature of peptides changes with temperature and dynamic anharmonicity effects. They can also be the site of proton transfer mechanisms, with a very characteristic vibrational signature.The potential energy surface of these systems is explored by classical molecular dynamics in individual trajectories or replica exchange to generate energetically stable structures. For smaller systems, quantum methods, as DFT and post-HF, are used to confirm the lowest energy structures, calculate their static IR and propose normal modes assignments. For larger systems, i.e ions in water drops of several tens of molecules, the simulation of IR spectra at finite temperature is based on the Fourier transform of the autocorrelation function of the dipole moment (DACF), calculated during a classical molecular dynamics trajectory. As this method does not allow direct access to the vibrational normal modes, we implemented a method of dynamic assigments, based on the Driven Molecular Dynamics (DMD) and coupled to the DACF. The combination AMOEBA /DACF / DMD was used to reproduce and assign the spectrum of the dipeptide Ace-Phe-Ala-NH2, and those of hydrated ions in water clusters.Finally, the vibrational signature of a proton transfer can not be described by quantum static methods or by classical dynamics. Its modeling required the development of a two states Empirical Valence Bond Model (EVB), coupled with AMOEBA polarizable force field. The two states EVB model was implemented in the software TINKER. It can reproduce the dynamic behavior of proton transfer in small peptides and deprotonated acids, as well as the spectroscopic signatures observed experimentally.An important part of the applications of these developments relates simple hydrated ions in nano-droplets, and in particular the sulfate ion of great environmental importance. We were able to reproduce satisfactorily, for the first time, the spectra of clusters containing up to 100 water molecules. The main contributor to this experimental spectroscopy is the team of E. Williams from the University of California of Berkeley. We have established cooperation with them to complete this work by modeling the IR spectra of hydrated sulfates ions [SO4(H2O) n=9-36]2-, for which they obtained experimental signatures.

Les réactions de transfert de proton se retrouvent abondamment dans la nature et sont des processus cruciaux dans plusieurs réactions chimiques et biologiques, qui se produisent souvent en milieu aqueux. Les mécanismes régissant ces échanges de protons sont complexes et encore mal compris, suscitant un intérêt des chercheurs en vue d’une meilleure compréhension fondamentale du processus de transfert. Le présent manuscrit présente une étude mécanistique portant sur une réaction de transfert de proton entre un acide (phénol fonctionnalisé) et une base (ion carboxylate) en phase aqueuse. Les résultats obtenus sont basés sur un grand nombre de simulations de dynamique moléculaire ab-initio réalisées pour des systèmes de type « donneur-pont-accepteur », où le pont se trouve à être une unique molécule d’eau, permettant ainsi l’élaboration d’un modèle cinétique détaillé pour le système étudié. La voie de transfert principalement observée est un processus ultra-rapide (moins d’une picoseconde) passant par la formation d’une structure de type « Eigen » (H9O4+) pour la molécule d’eau pontante, menant directement à la formation des produits. Une seconde structure de la molécule d’eau pontante est également observée, soit une configuration de type « Zündel » (H5O2+) impliquant l’accepteur de proton (l’ion carboxylate) qui semble agir comme un cul-de-sac pour la réaction de transfert de proton. / Proton transfer reactions are found abundantly in nature and are critical processes in several chemical and biological reactions, which often occur in aqueous medium. The mechanisms governing these proton exchanges are complex and poorly understood, sparking interest of researchers for a better fundamental understanding of the transfer process. This manuscript presents a mechanistic study for a proton transfer reaction between an acid (functionalized phenol) and a base (carboxylate ion) in aqueous phase. The results are based on a large number of Ab-initio molecular dynamics simulations performed for a “donor-bridge-acceptor” type of system, where the bridge is a single molecule of water, allowing the development of a detailed kinetic model for this system. The transfer channel mainly observed is an ultra-fast one (less than a picosecond), through the formation of a Eigen-like (H9O4+) structure for the bridging water molecule, leading directly to the formation of the products. A second structure of the bridging water molecule is also observed, which is a Zündel-like (H5O2+) configuration involving the proton acceptor (carboxylate ion), which seems to act as a dead-end for the proton transfer reaction.