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Lipolysis in sterilized ice milk mixes

Wallander, Jerome Francis, January 1965 (has links)
Thesis (M.S.)--University of Wisconsin--Madison, 1965. / eContent provider-neutral record in process. Description based on print version record. Bibliography: l. 49-51.
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Purification and characterization of calf pregastric esterase

Sweet, Brian Jay. January 1983 (has links)
Thesis (M.S.)--University of Wisconsin--Madison, 1983. / Typescript. eContent provider-neutral record in process. Description based on print version record. Includes bibliographical references (leaves 61-64).
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Induction de cytokines pro-inflammatoires dans la déficience primaire en lipase lipoprotéique : effet de la lysophosphatidylcholine /

Laflamme, Nathalie. January 2003 (has links)
Thèse (M.Sc.)--Université Laval, 2003. / Bibliogr.: f. [83]-90. Publié aussi en version électronique.
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Novel steryl esterases as biotechnological tools /

Kontkanen, Hanna. January 1900 (has links) (PDF)
Thesis (doctoral)--University of Jyväskylä, 2006. / Includes bibliographical references. Also available on the World Wide Web.
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Lipoprotein lipase S447X from benefical gene variant to gene therapy /

Nierman, Melchior Caspar. January 1900 (has links)
Proefschrift Universiteit van Amsterdam. / Met bibliogr., lit. opg. - Met samenvatting in het Nederlands.
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Isolement et purification de la lipoprotéine lipase humaine en vue de la préparation d'un anticorps, étude de l'activité lipoprotéine lipase dans le plasma humain après administration d'héparine et d'un de ses dérivés de faible poids moléculaire.

Millot, Françoise, January 1900 (has links)
Th.--Pharm.--Paris 5, 1985. N°: 108.
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Produção e purificação da lipase de Burkholderia lata LBBIO-BL02, sua caracterização cinética e aplicação em reações de biocatálise de interesse farmacológico e industrial /

Oliveira, Bruno Henrique de. January 2017 (has links)
Orientador: Valéria Marta Gomes do Nascimento / Banca: Pedro de Oliva Neto / Banca: Cintia Regina Rodrigues Carignatto / Banca: Aneli de Melo Barbosa / Banca: Jonas Contiero / Resumo: Com o desenvolvimento de uma metodologia de purificação não convencional de passo único ("MPU") obteve-se um fator de purificação de 46,5 vezes e recuperação de 53%, observando-se banda única de 32 kDa na eletroforese SDS-PAGE. A enzima purificada apresentou atividade frente a ácidos graxos com cadeias entre 8 e 20 carbonos, destacando-se a seletividade para os ácidos palmítico (16:0) e oleico (18:1). A lipase apresentou ligeira regiosseletividade para as posições externas sn-1 e sn-3 (ésteres primários) do triacilglicerol. A cinética da reação demonstrou que a enzima segue uma cinética de Michaelis-Menten, com valor de Km de 22 mmol e Vmax de 12,7 mmol/min/mg. O valor de kcat foi de 225 s-1 e a eficiência catalítica de 104 mol-1.s-1. A temperatura para atividade máxima foi de 55 °C, sendo razoavelmente estável a 60 °C, mantendo 60% da atividade após 1 h. A atividade máxima foi obtida na faixa de pH entre 4 e 9, mantendo 100% da atividade inicial após incubação por 1 h na faixa de pH entre 2,2 e 10,0. A estabilidade em solventes orgânicos foi estudada por incubação da enzima em solventes miscíveis e imiscíveis em água. A enzima manteve 100% da atividade inicial em tolueno, n-hexano e n-heptano e apresentou estabilidade de 78%, 76% e 90% quando incubada com 50% (v/v) de metanol, etanol e isopropanol. Com relação às aplicações em reações de interesse industrial, a lipase de B. lata apresentou comportamento predominantemente de hidrolase (90%) em detrimento a ação de aciltransferase. Para a síntese de ésteres de aroma produz o éster caprilato de isoamila com 45% de rendimento (24 h e 50 °C em n-hexano). Para a síntese de um éster de cera (oleil oleato, C36), apresentou 87% de rendimento (30 h, 55 °C). A obtenção de ácidos graxos epoxidados alcançou rendimento de 44,4% em reação quimio-enzimática de epoxidação do oleato de metila ... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: With the development of a non-conventional one-step purification methodology, was obtained a purification factor of 46.5 and recovery of 53%, noting single band of 32 kDa in SDS-PAGE. The purified enzyme showed activity against fatty acids with chains from 8 to 20 carbons, highlighting the preference for palmitic (16:0) and oleic acids (18:1). The lipase showed slight regioselectivity for external positions sn-1 and sn-3 (primary esters). The reaction kinetics showed that the enzyme follows a Michaelis-Menten model with Km value of 22 mmol and Vmax of 12.7 mmol/min/mg. The kcat value was 225 s-1 and the catalytic efficiency was 104 mol-1.s-1. The temperature for maximum activity was 55 °C, and reasonably stable at 60 °C, keeping 60% of activity after 1 h. The maximum activity was obtained at pH values between 4 and 9, maintaining 100% of the initial activity after 1 h incubation in a pH range from 2.2 to 10.0. Stability in organic solvents was studied by incubating the enzyme in miscible and immiscible solvents. The enzyme retained 100% activity in toluene, n-hexane and n-heptane and was 78%, 76% and 90% stable when incubated with 50% (v/v) methanol, ethanol and isopropanol, respectively. Regarding the applications in industrial interest reactions, B. lata lipase presented predominantly hydrolase behavior (90%) over acyltransferase action. For the flavor esters synthesis, the isoamyl caprylate ester is produced with 45% yield (24 h and 50 °C). For a wax ester synthesis (oleyl oleate, C36) showed 87% yield (30 h, 55 °C). The epoxidized fatty acids obtainment reached 44.4% yield in methyl oleate chemo-enzymatic epoxidation (48h, 40 °C and 10% (v/v) H2O2). The activity against spinach galactolipids in situ reached 2700 U/mg. In simulated gastric environment showed high activity and stability in the presence of proteases (pepsin and trypsin) in low pH conditions, besides demonstrating ... (Complete abstract click electronic access below) / Doutor
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Imobilização de lipases em filmes de amido

Hoffmann, Isabel 25 October 2012 (has links)
Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas, Programa de Pós-Graduação em Química, Florianópolis, 2010 / Made available in DSpace on 2012-10-25T05:18:41Z (GMT). No. of bitstreams: 1 279155.pdf: 2630198 bytes, checksum: a241f6b0711beec7e2bb72b09ae2ef8e (MD5) / Nestes estudos, inicialmente a lipase de Burkholderia cepacia (LBC) foi imobilizada em filmes de amido de taro (LBC/taro) e/ou cará (LBC/cará) e utilizada como catalisador na síntese de ésteres de aroma derivados do geraniol (22) com acetato de vinila (4). Foram avaliados o efeito da massa de LBC imobilizada, reutilização dos sistemas e a influência do tamanho da cadeia alquílica dos ácidos propiônico, butírico, hexanóico, caprílico, cáprico, láurico, palmítico e esteárico na obtenção de alcanoatos de geranoíla. As conversões em acetato de geranoíla, incluindo a reutilização, foram de 10-87% e de 17-85% com os sistemas LBC/taro e LBC/cará, respectivamente. As conversões em alcanoatos de geranoíla foram dependentes do tempo de reação e tamanho da cadeia alquílica do ácido. Por exemplo, o estearato e o propionato de geranoíla, foram obtidos com conversões de 92,6% (48h) e 14,5% (24h), respectivamente usando o sistema LBC/taro. Em outro estudo, foram utilizadas as lipases de C. antarctica (CALB), B. cepacia (LBC), A. niger (LAN), R. oryzae (LRO), C. viscosum (LVC) e os micélios 53 e 115 na forma livre ou imobilizadas em filmes de amido de taro, gengibre ou na blenda gengibre:PEO como catalisadores na resolução do (R,S)-1-feniletanol (11) e de alguns derivados com o acetato de vinila ou de iso-propenila. Foram usados diversos solventes orgânicos (n-heptano, n-hexano, CH2Cl2, éter etílico, acetonitrila e 1,4-dioxano) e misturas de n-hexano/glicerol 9:1 v/v ou -hexano/[BMIm][PF6] 9:1 v/v, como meio reacional. A conversão ao R-(+)-acetato de 1-feniletila (R)-(+)-12 foi dependente da razão molar do acetato de vinila e de iso-propenila. Na reação com acetato de vinila as conversões foram de 8,7-22,5% com o sistema LBC/taro e de 7,7-24,1% com LBC/gengibre. Usando o acetato de iso-propenila, as conversões foram de 4,1 (24h) e 12,6% (96h) ao utilizar o sistema LBC/gengibre. Com as razões molares de (R,S)-11:4 de 1:1, 1:2 e 1:5, obteve-se eep > 99 e E > 200. Utilizando as lipases de LRO, LAN, LVC, LBC, CALB e os micélios UEA_53 e UEA_115 na forma livre, as conversões ao éster (R)-(+)-12 foram de 0,2-56,0%, eep de 85-99% e E de 39-200. Com as lipases LRO, LAN, LCV e LBC imobilizadas, a maior conversão foi de 13% (t.a), e a menor de 0,8% (35°C) ambos usando o sistema LBC/gengibre. Porém, obteve-se eep > 99 e E > 200. Ao utilizar os solventes com log P ? 3,5, as conversões ao éster (R)-(+)-12 foram de 11,3-11,7% e com solventes com log P ? 1,5 de 1,3-4,7%. A maior conversão foi obtida em n-hexano:glicerol 9:1 v/v, sendo de 23% (t.a.,24 h), ao usar sistema LBC/gengibre como catalisador. Utilizando a blenda polimérica gengibre:PEO (7:3 m/m), o éster (R)-(+)-12 foi obtido com 21,9% (24h) em n-hexano. Este valor aumentou para 40% (72h) ao usar n-hexano:glicerol (9:1 v/v). Em todos os estudos o eep foi > 99% e E > 200. Independente da condição experimental, as lipases livres ou imobilizadas em filmes de amido, mostraram grande preferência para a formação do enantiômero (R)-(+)-12. Os dados preliminares para a resolução com os derivados do (R,S)-1-feniletanol foram promissores. Os acetatos de 1-(4-nitrofenil)etila e de 1-(3,4-dimetilenodioxifenil)etila foram obtidos com conversões de 56,1 e 26,5% (24h), respectivamente em n-hexano:glicerol 9:1v/v com o sistema LBC/gengibre:PEO (7:3 m/m). Concluindo, os resultados obtidos mostraram que os filmes de amido de taro, cará, gengibre ou blendas de gengibre:PEO, podem ser usados como suportes para a imobilização de diferentes lipases. Estes sistemas foram usados, com sucesso, para a síntese de ésteres de aroma e na resolução enzimática de álcoois secundários, em condições suaves de reação.
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Resolução de aminas alifáticas e aromática mediada por lipases

Pilissão, Cristiane 25 October 2012 (has links)
Tese (doutorado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas, Programa de Pós-Graduação em Química, Florianópolis, 2010 / Made available in DSpace on 2012-10-25T06:52:42Z (GMT). No. of bitstreams: 1 285326.pdf: 2565809 bytes, checksum: ed57bfbbed9a586c5b406a85f2c7ceb8 (MD5) / As aminas e amidas são importantes em síntese orgânica, devido à presença destes grupos funcionais em vários compostos com atividade farmacológica. Neste trabalho, as lipases comerciais de Pseudomonas cepacia (LPS), Pseudomonas cepacia (LPS-C), Pseudomonas cepacia (LPS-D) e a de Candida antarctica (CAL-B), e as nativas de Aspergillus niger) e de Rhizopus oligosporus livres ou imobilizadas em filmes de amido de cará, inhame ou de gelatina foram utilizadas como catalisadores na acilação da (RS)-N- -metilbenzilamina, (RS)-sec-butilamina, (RS)-2-aminooctano e (RS)-2-etil-hexilamina com diferentes doadores acila (acetato de etila, de vinila e o de iso-propenila) em aquecimento convencional ou sob irradiação de microondas. Nessas reações, foram avaliados os efeitos da temperatura, razão molar do doador acila e o dos solventes orgânicos puros e/ou em misturas com líquidos iônicos (LIs). A escolha adequada das lipases, do doador acila, dos solventes orgânicos de diferentes polaridades puros ou em misturas com LIs, e as condições nas quais a mistura reacional é aquecida, ou seja por aquecimento convencional ou em irradiação por microondas são fatores relevantes para o sucesso do processo biocatalítico.
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Produção enzimática de peróxi-ácidos e sua utilização na epoxidação de terpenos

Moreira, Marcelo Alves January 2008 (has links)
Tese (doutorado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas. Programa de Pós-Graduação em Química. / Made available in DSpace on 2012-10-23T17:07:10Z (GMT). No. of bitstreams: 1 262164.pdf: 1583627 bytes, checksum: 0f822f852409f83a7a47a536c68603a8 (MD5) / Foram estudados os diversos parâmetros envolvidos na reação de epoxidação químio-enzimática, inicialmente do cicloexeno e depois de forma mais aprofundada de diversos terpenos: mirceno, (+)-terpineno-4-ol, cis-verbenol, terpineol, terpinoleno, eugenol, isoeugenol, D-limoneno, -cariofileno, (±)-citronelol, -pineno, -pineno, carvona e o (+)-3-careno, para se determinar quais as melhores condições reacionais para cada tipo de substrato. Lipases de diferentes fontes foram utilizadas como catalisadores utilizando como doador acila o ácido octanóico e uma solução aquosa de peróxido de hidrogênio 30 % ou uréia peróxido de hidrogênio 18 %. Foi também avaliada a utilização de diferentes solventes orgânicos. Os melhores valores de conversão em epóxido (>99 %), de forma geral, foram obtidos para as reações que utilizaram como catalisador a lipase B de Candida antarctica e tolueno ou clorofórmio como solventes a 30 0C com agitação orbital de 200 rpm. Na reação que utilizou o cicloexeno, a CALB pôde ser reutilizada nesta reação até dez vezes sem perda considerável de sua atividade catalítica. Foram avaliados vários parâmetros experimentais de reação tais como tempo, doador acila, doador peróxido, solvente, reutilização do biocatalisador, entre outros. Também foram observadas a regio- e a estereosseletividade do sistema. Os resultados mostraram que o uso da epoxidação químio-enzimática de alcenos e em especial de vários terpenos, via lipases, é uma alternativa interessante e viável para a obtenção de epóxidos em altas conversões e com regio- e estereosseletividade.

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