BARROS, E. M. Produção de etanol por sacarificação e fermentação simultâneas a partir do bagaço de caju pré-tratado com Ácido-Álcali. 2015. 87 f. Dissertação (Mestrado em Engenharia Química) – Centro de Tecnologia, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2015. / Submitted by Marlene Sousa (mmarlene@ufc.br) on 2015-12-11T12:46:01Z No. of bitstreams: 1 2015_disembarros.pdf: 1996242 bytes, checksum: d07a4607aa310b6b5f74fe5950e6b45b (MD5) / Approved for entry into archive by Marlene Sousa(mmarlene@ufc.br) on 2015-12-18T13:47:20Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2015_disembarros.pdf: 1996242 bytes, checksum: d07a4607aa310b6b5f74fe5950e6b45b (MD5) / Made available in DSpace on 2015-12-18T13:47:20Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2015_disembarros.pdf: 1996242 bytes, checksum: d07a4607aa310b6b5f74fe5950e6b45b (MD5) Previous issue date: 2015-08-25 / In this work was studied ethanol production from cashew apple bagasse after acid followed by alkali pretreatment (CAB-OH) using theSimultaneous Saccharification and Fermentation (SSF) processes. In SSF process was utilized the yeast Kluyveromycesmarxianus ATCC36907and the enzymatic complex Celluclast1.5L (30 FPU.gcellulose-1). The assays were conducted in 250mL Erlenmeyer flasks with 100mL of culture medium (sodium citrate buffer 50mM pH 4.8, supplemented with yeast extract 1 g/L and ammonium sulfate 1 g/L and the desired bagasse concentration in %w/v), the initial cells concentration was 5 g/L, the temperature was 40°C and 150rpm of rotation. First, a batch process was performed to evaluate the enzymatic supplementation of culture medium with cellobiase (NS50010-Novozymes) with an activity of 60 CBU.gcellulose-1. The supplemented process with cellobiase had the highest ethanol production (30 g/L) and ethanol efficiency (93%) than the non-supplemented and the subsequent studies were performed with supplementation. After, was realized the evaluation of CAB-OH load (7.5, 10, 15 e 20%w/V) in processes with (PSSF) and without pre-saccharification (SSF). The highest ethanol production corresponded to SSF processes with bagasse load of 15%, this being also the highest productivity, and PSSF with bagasse concentration of 20% and these processes were statistic similar within the standard deviation of the samples in relation to ethanol production. However, the SSF and PSSF processes with 10% of dry matter had the highest efficiency (98%) and yield feedstock in ethanol of study (32gEthanol/KgCAB). After, feeding strategies with SSF processes have been made to eliminate inhibitory effects in batch processes with high loadings of solids. There were evaluated feeding strategies: two with initial CAB-OH load of 10% and 20% in the end (a strategy with two feeds and one with four) and another with initial load of 15% and final of 25% (with four feeds). All processes, with the exception of 7.5% load, had %VethanolVsolution-1 above 4% and the fed batch processes reached a similar ethanol production (68 g/L), towering in 17% the ethanol concentration compared to batch process with load of 20%. All processes, with the exception of 7.5 % load, had %Vethanol/Vsolution above 4% and the fed batch processes reached the highest ethanol production of study (68 g/L). The processes with initial load of 10 % and final of 20 % reached a higher efficiency (81 %), but the process that reached the highest productivity was the process with the initial load of 15 % and final of 25 % (2,4 g/L.h), and high ethanol global yield too (32 gEthanol/KgCAB), so this process achieved the best results of present study. Based on the results presented, CAB-OH showed a promising substrate for ethanol production by SSF and PSSF processes, conducted by batch and fed batch method, using high loadings of solids. / Neste trabalho foi estudadaaprodução de etanol por processos de Sacarificação e Fermentação Simultâneas (SSF) usando o bagaço de caju pré-tratado com ácido-álcali (CAB-OH) como matéria-prima. Nos processos de SSF foi utilizada a levedura KluyveromycesmarxianusATCC36907e o complexo enzimático Celluclast 1.5L (30 FPU.gcelulose-1). Os experimentos foram conduzidos em Erlenmeyers de 250 mL com 100 mL de meio SSF (tampão citrato de sódio 50 mMapH 4,8; suplementado com 1 g/L de extrato de levedura e 1 g/L de sulfato de amônio, e a carga de CAB-OH desejada em %m/V), a concentração inicial de células de 5 g/L, temperatura de 40°C e rotação de 150 rpm. Primeiramente, um processo em batelada foi realizado para avaliar a necessidade de suplementação com a enzima celobiase (NS50010–Novozymes) com atividade de 60 CBU/gcelulose-1. O processo SSF conduzido com a suplementação decelobiaseobteveuma maior produção máxima de etanol (30 g/L) e maior eficiência (93%) em relação ao não-suplementado, sendo os estudos posteriores conduzidos com as enzimas celulases e celobiases. Em seguida, realizou-se o estudo da avaliação da carga de CAB-OH (7,5, 10, 15 e 20 %m/V), em processos sem pré-sacarificação (SSF) e compré-sacarificação(PSSF). A maiorconcentração de etanol (58 g/L)ocorreu nos processos SSF com carga de 15%, sendo esse também o de maior produtividade, e PSSF com carga de 20%, não apresentando diferença significativa na produção máxima de etanol entre os dois processos. No entanto, osprocessos SSF e PSSFusando 10% CAB-OH apresentaram a maioreficiência (98%)e rendimento global em etanol do estudo (40gEtanol/KgCAB).Posteriormente, foram realizadas estratégias de alimentação, em conjunto com processos SSF, de forma a eliminar efeitos inibitórios presentes em processos em batelada com elevadas cargas de sólidos. Foram avaliadas estratégias de alimentação de substrato: duas com carga inicial de 10% e atingindo 20% (uma com duas alimentações e outra com quatro) e uma com carga inicial de 15% e final de 25% (quatro alimentações). Todos os processos, exceto os de carga de 7,5%, apresentaram %Vetanol/Vsolução acima de 4% e os processos em batelada alimentada atingiram a maior produção de etanol do estudo(68g/L). Os processos com carga inicial de 10 % e final de 20 % apresentaram uma maior eficiência (81 %), porém o processo que apresentou maior produtividade foi com carga inicial de 15% e final de 25% (2,4 g/L.h), e também rendimento global em etanol elevado (32 gEtanol/KgCAB), de forma que esse foi o processo com melhores resultados do presente estudo. Com isso, o CAB-OH se mostrou um substrato promissor para a produção de etanol por processos SSF e PSSF, conduzidosem batelada e batelada alimentada, utilizando elevadas cargas de sólidos.

XAVIER, Cicera Vanuza Viana. Aplicação pré-colheita de ácido giberélico no metabolismo antioxidante em pedúnculos de clones de cajueiro-anão. 2015. 54. Dissertação (Mestrado em Agronomia)- Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2015. / Submitted by Weslayne Nunes de Sales (weslaynesales@ufc.br) on 2017-05-19T16:17:46Z No. of bitstreams: 1 2015_dis_cvxavier.pdf: 1137407 bytes, checksum: 45244c9611b2cd959dffb0d4ebe152b7 (MD5) / Approved for entry into archive by Jairo Viana (jairo@ufc.br) on 2017-05-19T20:10:16Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2015_dis_cvxavier.pdf: 1137407 bytes, checksum: 45244c9611b2cd959dffb0d4ebe152b7 (MD5) / Made available in DSpace on 2017-05-19T20:10:16Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2015_dis_cvxavier.pdf: 1137407 bytes, checksum: 45244c9611b2cd959dffb0d4ebe152b7 (MD5) Previous issue date: 2017 / The cashew tree (Anacardium occidentale L.) stands out among the native fruit species in northeastern Brazil by both the enormous potential as table fruit, as in industrial processing. The Consumption in natura is growing considerably every season due to the high interest of the population in health promotion, linked to foods rich in antioxidant. Among the agricultural management practices, the use of plant growth regulators can be an alternative in promoting the improvement of the functional quality of cashew apples. This study aimed to evaluate the effects of GA3 pre-harvest application in different doses (0, 60, 120 and 180 mg L-1), on the postharvest quality of two clones of dwarf cashew (CCP 76 and BRS 189) specifically on the metabolism of bioactive compounds and antioxidant enzymes. The cashew apples, coming from Campus Pacajus-CE Experimental belonging to Embrapa were treated with GA3 two days before harvest at mature stage. The evaluations showed that pre-harvest application of GA3 significantly influenced the phenylalanine ammonia lyase (PAL ) activity and superoxide dismutase (SOD) in both clones, but it did not affect the activity of catalase (CAT), nor the content of phenolics and carotenoids, and total antioxidant activity. The GA3 reduced the activity of PAL enzyme in CCP 76 clone, but promoted an increase in the activity of this enzyme in BRS 189 clone. These cashew clones, total antioxidant activity was correlated to the content of carotenoids. The BRS 189 clone cashew introduced himself as best source of antioxidants due to higher content of trans-cinnamoyl and SOD activity. / O cajueiro (Anacardium occidentale L.) destaca-se entre as espécies frutíferas nativas do Nordeste brasileiro tanto pelo enorme potencial como fruto de mesa, quanto no processamento industrial. O consumo in natura vem crescendo consideravelmente a cada safra devido ao elevado interesse da população na promoção da saúde, atrelada a alimentos ricos em antioxidantes. Dentre as práticas de manejo agrícola, o uso de reguladores de crescimento vegetal pode ser uma alternativa na promoção da melhoria da qualidade funcional dos pedúnculos de cajueiro. Esse estudo objetivou avaliar os efeitos da aplicação pré-colheita de GA3, em diferentes doses (0, 60, 120 e 180 mg L-1), sobre a qualidade pós-colheita de dois clones de cajueiro-anão (CCP 76 e BRS 189), especificamente, sobre o metabolismo de compostos bioativos e enzimas antioxidantes. Os pedúnculos, oriundos do Campus Experimental de Pacajus-CE pertencente a Embrapa Agroindústria Tropical, foram tratados com GA3 dois dias antes do inicio da colheita no estádio maduro. As avaliações mostraram que a aplicação pré-colheita de GA3 influenciou de forma significativa a atividade da fenilalanina amônia liase (PAL) e da dismutase do superoxido (SOD) em ambos os clones, porém não afetou a atividade da catalase (CAT), tampouco o conteúdo de fenólicos e carotenoides, e a atividade antioxidante total. O GA3 reduziu a atividade da enzima PAL no clone CCP 76, contudo promoveu um acréscimo na atividade de tal enzima no clone BRS 189. Nos pedúnculos desses clones de cajueiro-anão, a atividade antioxidante total foi correlacionada ao conteúdo de carotenoides. Os pedúnculos do clone BRS 189 de cajueiro-anão apresentou-se como melhor fonte de antioxidantes devido ao maior conteúdo de trans-cinamoil e da atividade da SOD.

Tese (doutorado)—Universidade de Brasília, Faculdade de Medicina, Programa de Pós-graduação em Medicina Tropical, 2015. / Submitted by Patrícia Nunes da Silva (patricia@bce.unb.br) on 2015-11-17T19:48:43Z No. of bitstreams: 1 2015_ HenryMaiaPeixoto_Parcial.pdf: 3442470 bytes, checksum: b84b03e2ddc7d08569743a7d466360fa (MD5) / Approved for entry into archive by Guimaraes Jacqueline(jacqueline.guimaraes@bce.unb.br) on 2015-11-19T11:18:55Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2015_ HenryMaiaPeixoto_Parcial.pdf: 3442470 bytes, checksum: b84b03e2ddc7d08569743a7d466360fa (MD5) / Made available in DSpace on 2015-11-19T11:18:55Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2015_ HenryMaiaPeixoto_Parcial.pdf: 3442470 bytes, checksum: b84b03e2ddc7d08569743a7d466360fa (MD5) / Introdução: A deficiência da enzima G6PD (dG6PD) é causada por mutações no gene G6PD, ligado ao cromossomo X, que exerce um importante papel na proteção da hemácia contra agentes oxidantes, podendo acometer ambos os sexos. As manifestações clinicamente relevantes, no entanto, como a anemia hemolítica aguda, ocorrem, predominantemente, em homens. A primaquina, uma 8-aminoquinolina utilizada no tratamento radical da malária vivax, representa o principal fator desencadeador de complicações associadas à dG6PD em áreas endêmicas de malária. Nesse sentido, a utilização de um teste para detecção da dG6PD antes da indicação da primaquina poderá prover uma maior segurança aos portadores da deficiência. Objetivo: Avaliar a eficiência da introdução de teste diagnóstico rápido (TR) para detectar a dG6PD em indivíduos do sexo masculino com malária vivax na Amazônia Brasileira. Método: Foi realizada uma análise econômica na perspectiva do Sistema Único de Saúde (SUS). O estudo foi subdividido em análise de custos, análise de custo-efetividade e análise de impacto orçamentário. Foram estimados custos diretos da dG6PD para os anos 2009, 2010 e 2011 na Amazônia Brasileira, considerando os custos com o diagnóstico do P. vivax, com o seu tratamento e com as hospitalizações associadas ao uso da primaquina. A análise de custo efetividade, desenvolvida para o ano de 2013, considerou os desfechos: caso diagnosticado adequadamente, hospitalização evitada e cura da malária vivax. Foram comparadas, por meio de árvores de decisão, a rotina preconizada no Brasil que não inclui o diagnóstico da dG6PD (estratégia Rotina) e duas estratégias diagnósticas com TR para dG6PD em indivíduos do sexo masculino infectados com P. vivax antes da indicação da primaquina. A primeira estratégia considerou o uso combinado do TR BinaxNOW® G6PD (BX-G6PD) nos municípios com mais de 100 mil habitantes e a rotina para os demais municípios. A segunda estratégia considerou o uso do TR CareStartTM G6PD (CS-G6PD) em 100% dos municípios. A análise de impacto orçamentário, desenvolvida para os anos de 2013, 2014 e 2015, comparou a rotina adotada no Brasil com a estratégia baseada no uso do CS-G6PD, considerando uma expectativa de difusão na Amazônia Brasileira de 30% no primeiro ano, de 70% no segundo ano e de 100% no terceiro ano. Resultados: As estimativas de custos da dG6PD no âmbito da malária vivax indicam um custo médio correspondente a R$ 10.066.338,31, variando de acordo com a análise de sensibilidade entre R$7.981.552,46 e R$ 12.048.660,00. Na análise de custo-efetividade para o desfecho caso diagnosticado adequadamente, ao comparar as estratégias baseadas em TR com a Rotina, a estratégia com CS-G6PD foi a mais custo efetiva e a estratégia com o BX-G6PD foi dominada de forma estendida; considerando o desfecho hospitalização evitada, a estratégia que usou o CS-G6PD dominou as demais. Para o desfecho cura da malária vivax, embora a Rotina tenha sido a mais custo-efetiva, a estratégia CS-G6PD apresentou um menor custo, além de não apresentar uma diferença importante quanto à efetividade. Na análise de impacto orçamentário, quando comparados os cenários constituídos pela Rotina e o CS-G6PD, o impacto orçamentário incremental foi negativo nos três anos avaliados. Conclusão: A pesquisa estima que a estratégia baseada CS-G6PD é a estratégia mais custo-efetiva para diagnosticar a dG6PD e evitar a hospitalização, além de apresentar impactos orçamentários incrementais que indicam um melhor uso dos recursos públicos. / Introduction: The Deficiency of the enzyme G6PD (G6PDd) is caused by mutations in the gene G6PD, which plays an important role in protecting the red blood cell against oxidizing agents; it is linked to the chromosome X, and it may affect both sexes. The clinically relevant manifestations, such as acute haemolytic anaemia, mainly occur in men, however. The 8-aminoquinoline primaquine, which is the medication used in the radical treatment of malaria caused by Plasmodium vivax, represents the main factor that triggers complications associated with G6PDd in malaria endemic areas. In this sense, the usage of a test for the detection of the G6PDd before the indication of primaquine will be able to provide increased security to the carriers of G6PDd. Objective: To evaluate the efficiency of the introduction of rapid diagnostic testing (RDT) to detect the G6PDd in male individuals with vivax malaria in the Brazilian Amazon. Method: An economic analysis was performed in the perspective of the Brazilian Public Health System (SistemaÚnico de Saúde - SUS). The study was subdivided into cost analysis, cost-effectiveness analysis and budget impact analysis. Direct costs from the G6PDd for the years 2009, 2010 and 2011 in the Brazilian Amazon were estimated considering the cost of the diagnosis of P. vivax, with its treatment and with hospitalizations associated with the use of primaquine. The analysis of cost-effectiveness, developed for the year 2013, considered the outcomes: properly diagnosed cases, avoided hospitalizations and cure of vivax malaria. By means of decision trees, the routine recommended in Brazil, which does not include the diagnosis of the G6PDd (Routine strategy), and two diagnostic strategies with RDT for the G6PDd in male individuals infected with P vivax before the indication of primaquine were compared. The first strategy considered the combined use of the RDT BinaxNOW® G6PD (BX-G6PD) in municipalities with more than 100,000 inhabitants and the routine to the other municipalities. The second strategy considered the use of the RDT CareStartTM G6PD (CS-G6PD) in 100% of the municipalities. The analysis of budget impact, developed for the years 2013, 2014 and 2015, compared the routine adopted in Brazil with the strategy based on the use of the CS-G6PD considering an expectation of diffusion in the Brazilian Amazon of 30% in the first year, of 70% in the second year and of 100% in the third year. Results: The cost estimations of the G6PDd in the framework of vivax malaria indicate an average cost equivalent to R$ 10,066,338.31, varying according to the analysis of sensitivity between R$ 7,981,552.46 and R$ 12,048,660.00. In the analysis of cost-effectiveness for the outcome properly diagnosed cases, when comparing the strategies based on RDT with the Routine, the strategy with CS-G6PD was the most cost-effective and the strategy with the BX-G6PD was dominated in extended form; considering the outcome avoided hospitalizations, the strategy that used the CS-G6PD dominated the others. For the outcome cure of vivax malaria, though the Routine was the most cost-effective, the CS-G6PD strategy presented a lower cost, besides not presenting an important difference regarding the effectiveness. In the analysis of budget impact, when compared to the scenarios constituted by the Routine and the CS-G6PD, the incremental budgeting impact was negative in the three years evaluated. Conclusion: The study estimates that the CS-G6PD based strategy is the most cost-effective one for diagnosing the G6PDd and avoiding hospitalization, besides presenting incremental budgeting impacts that indicate a better use of public resources.

Duas enzimas, as iodotironinas desiodases tipos I e II (D1 e D2), catalizam a reação de 5’ desiodação do T4 promovendo a formação do hormônio tireoidiano ativo, T3. A D1, principal fonte de T3 circulante no plasma, esta presente no fígado, rim e tireóide. Até recentemente, acreditava-se que a expressão da D2 estivesse restrita a tecidos nos quais a concentração intracelular de T3 desempenha um papel crítico como na hipófise, sistema nervoso central e tecido adiposo marrom (TAM). Estes conceitos foram estabelecidos com base em estudos de atividade enzimática em homogenados de tecidos de ratos. A recente clonagem dos cDNAs da D1 e D2, de ratos e humanos, forneceu novos meios para a avaliação da distribuição tecidual e dos mecanismos que regulam a expressão dos genes destas enzimas. Estudos anteriores demonstraram que altos níveis de mRNA da D2 são encontrados na tireóide e músculos cardíaco e esquelético em humanos, entretanto este mesmo padrão não foi observado em ratos. Os hormônios tireoidianos tem um efeito direto sobre as desiodases, regulando a ação dessas enzimas de maneira tecido-específica. Estudos prévios demonstraram que elevados níveis de T4 reduzem à metade a atividade da D2 no cérebro e hipófise dos camundongos C3H/HeJ (C3H), linhagem de camundongos que apresenta uma deficiência inata da D1 compensada com o aumento dos níveis séricos de T4 que, nestes animais, são aproximadamente o dobro daqueles observados nos camundongos normais, C57BL/6J (C57). No presente trabalho, utilizamos a técnica da PCR a partir da transcrição reversa (RT-PCR) para determinar o padrão de expressão do mRNA da D1 e D2 em diferentes tecidos de camundongos e avaliar sua regulação pelos hormônios tireoidianos. Investigamos, também, os níveis de mRNA da D2 em diferentes tecidos de camundongos normais e com deficiência inata da D1 para avaliarmos o mecanismo pelo qual o T4 regula a atividade da D2 nos animais deficientes. Nossos resultados demonstraram, como esperado, que altos níveis de mRNA da D1 estão presentes no fígado e rim e em menores quantidades no testículo e hipófise. Detectamos mRNA da D2, predominantemente, no TAM, cérebro, cerebelo, hipófise e testículo. Níveis mais baixos de expressão foram detectados, também, no coração. O tratamento com T3 reduziu, significativamente, a expressão da D2 no TAM e coração, mas não no cérebro e testículo. Por outro lado, os níveis de mRNA da D2 aumentaram, significativamente, no testículo de camundongos hipotireoideos. Transcritos da D2 foram identificados no cérebro, cerebelo, hipófise, TAM, testículo e, em menores quantidades, no coração em ambas as linhagems de camundongos, C57 e C3H. Entretanto, ao contrário da atividade, nenhuma alteração significativa nos níveis basais de expressão do mRNA da D2 foi detectada nos tecidos dos camundongos deficientes. O tratamento com T3 reduziu de forma similar, os níveis de mRNA da D2 no TAM e coração em ambos os grupos de animais. Em conclusão, nossos resultados demonstraram que o mRNA da D2 se expressa de forma ampla em diferentes tecidos de camundongos, apresentando um padrão de expressão similar ao descrito em ratos. A co-expressão da D1 e D2 no testículo sugere um papel importante dessas enzimas no controle homeostático do hormônio tireoidiano neste órgão. Demonstramos, também, que a deficiência da D1 não altera os níveis basais de expressão do mRNA da D2 nos camundongos C3H, confirmando que o T4 atua ao nível pós-transcricional na regulação da atividade da D2 nestes animais. Além disso, o T3 age de forma tecido-específica e tem efeito similar sobre a regulação pré-transcricional do gene da D2 em ambas as linhagens de camundongos.

SOUZA, M. C. M. de. Imobilização de lipase de Candida Antarctica do tipo B em nanopartículas magnéticas visando a aplicação na síntese de ésteres. 2013. 87 f. Tese (Doutorado em Engenharia Química) - Centro de Tecnologia, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2013. / Submitted by Marlene Sousa (mmarlene@ufc.br) on 2013-06-13T11:59:34Z No. of bitstreams: 1 2013_tese_mcmsouza.pdf: 1469686 bytes, checksum: 798b79a48c6a19203e901c8ed8b7288b (MD5) / Approved for entry into archive by Marlene Sousa(mmarlene@ufc.br) on 2013-06-13T17:15:01Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2013_tese_mcmsouza.pdf: 1469686 bytes, checksum: 798b79a48c6a19203e901c8ed8b7288b (MD5) / Made available in DSpace on 2013-06-13T17:15:01Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2013_tese_mcmsouza.pdf: 1469686 bytes, checksum: 798b79a48c6a19203e901c8ed8b7288b (MD5) Previous issue date: 2013-02-28 / In this work, magnetic nanoparticles of iron (Fe3O4) (NPM) were evaluated as a support for the immobilization of lipase Candida antarctica B (CALB). The biocatalyst (CALB- NPM) was analyzed in the catalysis of esters: ethyl oleate (biodiesel), methyl and ethyl buty- rate. Magnetic nanoparticles are particularly interesting for enzyme immobilization due to their magnetic properties favoring the easy separation from the reaction mixture by use of magne- tism. The CALB enzyme is an enzyme capable of acting in various reactions, such as hydrolysis and transesterifications. However, one problem of using enzymes as homogeneous catalysts is their recovery. Thus, it is necessary to use brackets that retain the enzyme while maintaining its catalytic characteristics. Nanoparticles were produced by co-precipitation method. We de- termined the size of the nanoparticles (11 nm) using the technique of X-ray diffraction (XRD) with subsequent refining of the phases obtained by the Rietveld method. Infrared spectra were obtained for analysis of the presence of hydroxyls using KBr pellets of magnetic ferrites. The spectrum was measured in the region between 400 and 4000 cm −1. Modifications were car- ried out on the nanoparticles’ surfaces with γ-aminopropyltriethoxysilane (APTS) and glutaral- dehyde. The influence of stirring speed (20-250 rpm), enzyme load (45-200 UpNPB/gsupport), immobilization time (0.5-5 h), glutaraldehyde solution (2.5 and 25%), additive (SDS 0.23%) and reuse of the biocatalyst (six hydrolytic cycles reactions) were evaluated. The immobiliza- tion was performed in the presence of 100mMsodium bicarbonate buffer, pH 10, at 25 °C. After immobilization, CALB exhibited improved thermal and operational stabilities. The best result (Immobilization yield: 53% and immobilized enzyme activity: 29.1 UpNPB/gsupport) was obtained at 45 rpm, using 200 UpNPB/gsupport and 1h of immobilization. Furthermore, immo- bilized Calb maintained approximately 41.8 % of initial activity after five cycles of hydrolysis. The ethyl oleate production was analyzed with the best condition and compared to commercial acrylic resins (CALB immobilized). The ethyl oleate conversion was approximately 90 % for the two biocatalyst at 48 h. The consecutive reaction cycles (14) show the maintenance in the production of biodiesel. Maximum conversion of methyl butyrate (93.9 %) and ethyl butyrate (96.8 %) were achieved after 8 h of reaction at 25 °C for CALB immobilized onto magnetic nanoparticles. The consecutive reaction cycles (12) show the maintenance in the production of esters (approximately 76 % for nanoparticles and 79 % for acrylic resin). / Neste trabalho, nanopartículas magnéticas de ferro (Fe3O4) (NPM) foram avalia- das como suporte para a imobilização de lipase de Candida antarctica do tipo B (CALB). O biocatalisador (CALB-NPM) foi analisado na catálise dos ésteres: oleato de etila (biodiesel), butirato de metila e etila. Nanopartículas magnéticas são particularmente interessantes para imobilização enzimática devido as suas propriedades magnéticas favorecerem a fácil separação da mistura reacional através do uso de magnetismo. A enzima CALB é uma enzima capaz de atuar em diversas reações, como, hidrólises e transesterificações. Contudo, um dos problemas do uso de enzimas como catalisadores homogêneos é a sua recuperação. Assim, é necessário o uso de suportes que retenham a enzima, mantendo suas características catalíticas. As na- nopartículas foram produzidas pelo método de co-precipitação. Determinou-se o tamanho das nanopartículas (11 nm) através da técnica de difração de raios-X (DRX) com posterior refi- namento das fases obtidas pelo método Rietveld. Espectros de infravermelho foram obtidos para análise de presença de hidroxilas usando pastilhas de KBr das ferritas magnéticas. O espectro foi medido na região entre 400 e 4000 cm−1. Modificações foram realizadas na su- perfície das mesmas com γ-aminopropiltrietoxissilano (APTS) e glutaraldeído. No processo de imobilização, a influência da velocidade de agitação (20-250 rpm), carga enzimática (45-200 UpNPB.g−1), tempo de contato enzima-suporte (0,5-5 h), concentração de glutaraldeído (2,5 e 25 % (m/v)), aditivo dodecil sulfato de sódio (SDS 0,23 %) e reutilização do biocatalisador fo- ram avaliadas. A imobilização foi realizada na presença de 100 mM de tampão bicarbonato de sódio, pH 10, a 25 °C. Após a imobilização, a enzima imobilizada exibiu melhor estabilidade térmica e operacional do que na forma solúvel. As condições ótimas de imobilização foram: velocidade de agitação de 45 rpm, carga enzimática (80 UpNPB.g−1), tempo de imobilização de 1 h, solução de glutaraldeído (25 % (m/v)), possibilitando um rendimento de imobilização de 41,8 % e atividade enzimática do derivado de 29,1 UpNPB/g. Além disso, o biocatalisador manteve aproximadamente, 53% de atividade catalítica inicial após cinco ciclos consecutivos de reação hidrolítica. Após a imobilização, a estabilidade térmica dos derivados foi realizada a partir da reação de hidrólise com 0,01 g de CALB-NPM. atividade catalítica da enzima livre e imobilizada foi analisada a 60 °C. A produção de esteres foi realizada com o biocatalisador na melhor condição catalítica. Além das nanopartículas foram analisadas a bioconversão de esteres por resinas acrílicas comerciais (CALB imobilizada). A conversão de oleato de etila foi de aproximadamente 90% para os biocatalisadores testados. Os ciclos de reação consecutivos (14) mostram a manutenção da produção de biodiesel. A máxima conversão de buitrato de etila (96,8%) e metila (93,9%) foram obtidos após 8 h de reação a 25 °C com CALB imobilizada em nanopartículas magnéticas. Os ciclos de reação consecutivos (12) mostram a manutenção da produção dos ésteres (aproximadamente 76% para as nanopartículas e 79% para a resina acrílica).

Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas, Programa de Pós-Graduação em Química, Florianópolis, 2014. / Made available in DSpace on 2015-03-18T21:07:57Z (GMT). No. of bitstreams: 1 332316.pdf: 2343461 bytes, checksum: b72cdaa5eabb7abd76a2a2792d0fe79b (MD5) Previous issue date: 2014 / O desenvolvimento de complexos modelos para centros ativos de enzimas é um dos focos da química bioinorgânica. Atualmente, objetiva-se o desenvolvimento de ligantes e subsequentemente, de complexos que representem não apenas a primeira esfera de coordenação do centro ativo da enzima, mas que efeitos de segunda esfera de coordenação também possam contribuir para aumentar a eficiência catalítica do modelo mimético. Assim, neste trabalho fez-se uma modificação estrutural de um ligante dinucleante já descrito na literatura, desenvolvido por Neves e colaboradores, seguido da síntese dos seus complexos dinucleares FeIII(µ-OH)-ZnII (1) e FeIII(µ-OH)-CuII (2). O ligante H2LHex foi preparado através de uma aminação redutiva do ligante H2py3mff desenvolvido por Neves com a 1,6-hexanodiamina e o mesmo foi caracterizado por RMN de 1H, infravermelho e ESI-MS, enquanto os complexos foram caracterizados via infravermelho, ESI-MS, condutimetria, espectrofotometria de UV-vis e eletroquímica. Estudos cinéticos da hidrólise do diéster bis(2,4-dinitrofenil)fosfato na presença de 1 ou 2 mostraram que, com a adição do modelo de segunda esfera de coordenação, a constante catalítica kcat é diminuída, porém a associação substrato-complexo é significativamente favorecida frente a complexos que abordem apenas a primeira esfera de coordenação em tais processos. Por fim, conclui-se que o papel da segunda esfera de coordenação é bastante complexo, e que, com o aprofundamento de tais estudos, deverá ser possível se obter consideráveis avanços no entendimento de tais efeitos em processos de catálise através de compostos biomiméticos.<br> / Abstract : The development of model complexes mimicking the active site of metalloenzymes is one of the main focus of research in Bioinorganic Chemistry. Currently, the development of new ligands and their complexes which besides the first-coordination-sphere of the active site, also takes into account the effects of the second-coordination-sphere to enhance catalysis, has increased significantly. This work consists on the structural modification of the dinucleating H2L ligand already described in the literature, followed by the synthesis of its dinuclear FeIII(µ-OH)-ZnII (1) and FeIII(µ-OH)CuII (2) complexes. The ligand H2LHex was prepared by a reductive amination of H2L and 1,6-hexanediamine and was characterized by 1H NMR, IR and ESI-MS while the complexes were characterized by IR, ESI-MS, conductometry, UV-vis spectrophotometry and electrochemistry. Kinetic studies on the hydrolysis of the diester substrate bis(2,4-dinitrophenyl)phosphate in presence of 1 or 2 revealed that, while the catalytic constant kcat is decreased, the association constant of the substrate-complex intermediate is significantly favored when compared to the complexes without the second-coordination-sphere effects. Finally, it is concluded that the role of the second-coordination-sphere seems to be quite complex and that such studiesshould significantly contribute to the understanding of these effects in biomimetic catalysts.

Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas, Programa de Pós-Graduação em Química, Florianópolis, 2015. / Made available in DSpace on 2015-09-15T04:09:56Z (GMT). No. of bitstreams: 1 334385.pdf: 3188222 bytes, checksum: 0dff536d3b2ab608fc0930a80ab7d5f1 (MD5) Previous issue date: 2015 / Neste trabalho, as lipases comerciais LSD, LAY, LAK, LM, LCR, e as nativas de A. niger bruta e LRO, foram imobilizadas em filmes de amido de milho, na presença ou ausência de dextrana. Além destas lipases, também foram utilizadas a CALB e a RM-IM, que são adquiridas imobilizadas.Estes sistemas, foram utilizados na resolução enantiosseletiva da (±)2-etilhexilamina (58) e do (±)-mentol (64) na presença de acetato de etila ou vinila e propionato de vinila com agentes acilantes. Também foi realizada a acilação régiosseletiva do 2-aminoetanol (62) com acetato de vinila.Testes para a resolução de 58 foram realizados utilizando acetato de etila e diversas lipases em razões molares diferentes. Além disto, n-hexano foi combinado aos LIs [BMIm][BF4] e [BMIm][PF6]. Os melhores resultados obtidos foram de conversão, eep e E obtidos foram de 42,5 %, 28,8 % e 2,4, respectivamente, ao usar a LBC imobilizada em filme de amido de milho/dextrana, razão molar 1:2 (amina:acetato) e n-hexano puro como solvente.A acilação régiosseletiva de 62 foi realizada com acetato de vinila utilizando a CALB. Os dados obtidos entre os tempos de 0-20 h, mostraram que a reação não foi seletiva, e além do método escolhido para quantificação (EM) não ser o mais adequado, não foi possível a diferenciação entre 2 dos 3 possíveis produtos formados na reação.Na resolução enantiosseletiva do (±)-mentol com o acetato de vinila para a obtenção do acetato de mentila (73), entre as lipases testadas, a LAY foi a mais adequada. A reação foi otimizada em 35 ºC, 40 mg de LAY e razão molar 1:2 (álcool:acetato de vinila). Nessas condições, obtiveram-se valores de conversão, ees, eep, e E de 33,6 %, 50,3 %, >99 %, e >200, respectivamente. O solvente mais adequado dentre os testados foi o tolueno e a utilização de mistura entre tolueno e LIs ([BMIm][BF4],[BMIm][Cl], [BMIm][PF6], [BMIm][SCN] e [BMIm][Br]) não demostrou melhora na seletividade da reação. Dentre os amidos e suportes testados para a imobilização da LAY, o filme de amido de milho foi o mais adequado. Este foi usado por 4 vezes, com tempo de estocagem de 71 dias, sendo que 73 foi obtido com conversão, ees, eep, e E de 7,5 %, 8,2 %, >99 %, e >200, respectivamente.Na resolução de 64 com propionato de vinila, a lipase mais adequada, entre as testadas foi a LCR. Porém, após imobilização ocorreu uma grande perda na enantiosseletividade da lipase, e a reação apresentouvalores de conversão, ees, eep, e E de 30,3 %, 25,9 %, 59,5 %, e 5,1, respectivamente, em 48 h. Mesmo tendo otimizado a temperatura (45 °C), massa da LCR (50 mg) e razão molar dos reagentes (1:10), esta reação apresentou E<15, o que é considerado inadequado em uma resolução enzimática.Salienta-se que o uso de enzimas, e em especial as lipases, é de interesse na obtenção de compostos enantiomericamente puros. Porém, para cada substrato, as condições reacionais devem ser cuidadosamente analisadas.<br> / Abstract : In this work, the commercial lipases BCL, SDL AYL, AKL, ML, CRL, native from A.niger and ROL were immobilized in starch films in the presence or absence of dextran. In addition to these enzymes, CALB and the RM-IM, lipases acquired immobilized, were also usedThese systems were used in the enantioselective resolution of (±)-2-ethylhexylamine (58) and (±)-menthol (64) with vinyl and ethyl acetate or vinyl propionate, as acylating agents. The regioselective acylation of 2-aminoethanol (62) with vinyl acetate, was also performedSeveral tests were realized for the resolution of 58 with ethyl acetate and various lipases using different molar ratio. Besides, n-hexane was used in mixture with ILs [BMIm] [BF4] or [BMIm] [PF6]. The highest degree of conversion (42.5 %), eep (28.8 %) and E (2.4) were obtained using BCL immobilized in corn starch film/dextran, a molar ratio of 1:2 (amine: ethyl acetate) and pure hexane as solvent.The regioselective acylation of 62 was performed with vinyl acetate and CALB. The obtained data (0-20 h), showed that the reaction was not selective. In addition, the method chosen for the products measurements (MS) was not the most suitable and it was not possible to differentiate between the two of the three possible products formed in the reaction.In the enantioselective resolution of (±)-menthol with vinyl acetate for the preparation of menthyl acetate (73), AYL was the most appropriate lipase. The reaction was optimized in 35 °C, 40 mg of AYL and a molar ratio of 1:2 (alcohol:vinyl acetate). Under these conditions, the values of conversion degree, ees, eep and E were of 33.6 %, 50.3 %, >99 %, and >200, respectively. The results showed that the reaction was more efficient using pure toluene, and the use of toluene and ILs [BMIm][BF4], [BMIm][CI], [BMIm][PF6], [BMIm][SCN] and [BMIm][Br] mixtures did not present an improvement in the reaction selectivity.When starches from different sources or other supports were used for AYL immobilization, the best tested system was corn starch film. This system was used 4 times during 71 days of storage, and 73 was obtained with conversion degree, ees, eep, and E of 7.5 %, 8.2 %, >99 % and >200.In the resolution of (±)-menthol with vinyl propionate, the most suitable lipase, among the tested, for the preparation of menthyl propionate (75) was CRL. However, after immobilization a great loss in the lipase enantioselectivity was observed and the reaction presentedconversion degree, ees, eep, and E values of 30.3 %, 25.9 %, 59.5 %, and 5.1, respectively, in 48 h. Even after the optimization of the reaction conditions, such as temperature (45 °C), mass of CRL (50 mg) and molar ratio of reagents (1:10), this reaction presented E<15, which is considered inappropriate for an enzymatic resolution.It is worth of mentioning that the use of enzymes, in particular lipases, is of interest to obtain enantiomerically pure compounds. However, for each substrate, the reaction conditions must be carefully analyzed.

SANTOS, J. C. S. Otimização de biocatalisadores: desenvolvimento de estratégias para modulação de propriedades de enzimas por técnicas físicas e químicas. 2015. 282 f. Tese (Doutorado em Engenharia Química) – Centro de Tecnologia, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2015. / Submitted by Marlene Sousa (mmarlene@ufc.br) on 2015-03-05T10:54:29Z No. of bitstreams: 1 2015_tese_jcssantos.pdf: 12103307 bytes, checksum: 3a0461be2c52cd91b5f06cd72a8de7f9 (MD5) / Approved for entry into archive by Marlene Sousa(mmarlene@ufc.br) on 2015-03-05T17:41:24Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2015_tese_jcssantos.pdf: 12103307 bytes, checksum: 3a0461be2c52cd91b5f06cd72a8de7f9 (MD5) / Made available in DSpace on 2015-03-05T17:41:24Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2015_tese_jcssantos.pdf: 12103307 bytes, checksum: 3a0461be2c52cd91b5f06cd72a8de7f9 (MD5) Previous issue date: 2015-02-27 / Esta tesis muestra que los soportes activados con divinil sulfona (DVS) pueden ser muy útiles para conseguir la estabilización de enzimas por unión covalente multipuntual, los soportes son muy estables, reaccionan con diferentes grupos de las enzimas en diferenets condiciones, etc. Sin embargo, en ocasiones producen la inactivación de las mismas, o la inmovilización es muy lenta sugiriendo que la inmovilización no es tan sencilla como en otros soportes. El carácter moderadamente hidrofóbico del grupo introducido puede tener consecuencias. Se ha demostrado como la inmovilización puede realizarse a diferentes pHs, y que esto parece implicar diferentes áreas de las moléculas de proteína, ya que tras su incubación a pH 10 y posterior bloqueo, las propiedades son muy diferentes. Por otro lado, se confirma que las lipasas se pueden modular via inmovilización o modificación química o física posterior: no solo la estabilidad, sino también la especificidad y la selectividad pueden alterarse de forma muy significativa. Estos cambios no son predecibles y dependen del sustrato, condiciones experimentales, y en el caso de las modificaciones posteriores, del protocolo de inmovilización utilizado. También se ha mostrado un protocolo muy sencillo que permite “el bioimprinting” de la forma abierta de lipasas usando un detergente para forzar la apertura de las lipasas y estabilizando esta forma abierta por al adición de un polímero ionico que recubre la superfice de la protein. / Este trabalho de tese apresenta suportes ativados com divilsulfona (DVS) como úteis para a estabilização de enzimas por ligação covalente multipontual, os suportes são muito estáveis, e reagem com diferentes grupos de enzimas em diferentes condições, etc. No entanto, em algumas ocasiões produzem a inativação das mesmas, ou a imobilização é muito lenta, sugerindo que a imobilização não é tão fácil como em outros suportes. O caráter moderadamente hidrofóbico do grupo introduzido pode ter consequências. Tem sido demonstrado que a imobilização pode ser realizada em diferentes valores de pH, e isto parece envolver diferentes áreas das moléculas da proteína, uma vez que após a incubação a pH 10 e subsequente bloqueio, as propriedades são muito diferentes. Além disso, confirmou-se a possibilidade de modular lipases através da imobilização ou subsequente modificação física ou química, que podem ser não só a estabilidade, mas também a especificidade e seletividade podem ser alteradas significativamente. Essas mudanças não são previsíveis e dependem do substrato, das condições experimentais, e em caso de alterações posteriores, ou do protocolo de imobilização utilizado. Também é mostrado um protocolo simples que permite "um bioimprinting" da forma aberta de lipases utilizando um detergente para forçar a abertura, e a estabilização desta lipase aberta é conseguida por meio da adição de um polímero iônico revestindo a superfície da proteína.

MATOS, L. J. B. L. Imobilização da lipase tipo B de Cândida antarctica em sílica macroporosa e polimetilmetacrilato visando a síntese do oleato de etila. 2014. 34 f. Tese (Doutorado em Engenharia Química) – Centro de Tecnologia, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2014. / Submitted by Marlene Sousa (mmarlene@ufc.br) on 2015-06-09T18:57:56Z No. of bitstreams: 1 2014_tese_ljblmatos.pdf: 3389596 bytes, checksum: 07aff1a3960c54783731433f41faef8c (MD5) / Approved for entry into archive by Marlene Sousa(mmarlene@ufc.br) on 2015-06-10T17:57:05Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2014_tese_ljblmatos.pdf: 3389596 bytes, checksum: 07aff1a3960c54783731433f41faef8c (MD5) / Made available in DSpace on 2015-06-10T17:57:05Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2014_tese_ljblmatos.pdf: 3389596 bytes, checksum: 07aff1a3960c54783731433f41faef8c (MD5) Previous issue date: 2014-02-28 / Immobilization of enzymes provides advantages such as increased in: stability, level of process control, yield and purity of the final product, in addition to allowing the use of different reactor configurations. In this study, two types of support, an organic polymer (polimetilmetacrilato- PMMA) and other inorganic (silica) were used for the immobilization of lipase Candida antarctica type B (CALB). Different alcohols (ethanol, iso-propanol, n-butanol) were evaluated as agents for optimization of the immobilization process, the concentrations of 5, 10 and 15% (volume of alcohol × 100 / solution volume immobilization). Immobilization of PMMA was conducted using two different protocols here denominated first and second protocol generation. The best results of hydrolytic activity and esterification to the derivative of the first generation was 3,91 ± 0,09 UpNPB/g. of catalyst e 409,5 ± 19,7 Uoleic acid/g. of catalyst, respectively. When using the protocol of the second generation, the best results were obtained when aa immobilization was carried out in the presence of 5% Triton® X-100 2 mM, rising rate of the esterification reaction between the derivatives studied was highly significant with a higher ratio of 3,81 times to the derivative prepared with Triton® X-100. The CALB was also immobilized for the macroporous silica support (IB S60S® - Chiralvision), the activate agent used was Triethoxy(octyl)silane (C8-TEOS). The results observed for immobilization in the presence of 5% n-butanol were the best for both hydrolytic activity, being four times higher than the activity for the immobilized derivative without alcohol, as for the esterification activity was 985,1 ± 5,6 Uoleic acid/g. of catalyst . All observed derivatives supported on silica and PMMA reached a level conversion for equilibrium esterification reaction for a reaction time of 24 h the best results varying between 80 to 90%. / A imobilização das enzimas traz vantagens como: aumento da estabilidade, do nível de controle do processo, do rendimento e da pureza do produto final, além de possibilitar o uso de reatores de diferentes configurações. Neste trabalho, dois tipos de suporte, um polímero orgânico (polimetilmetacrilato- PMMA) e outro inorgânico (sílica), foram utilizados para a imobilização da lipase do tipo B de Candida antarctica (CALB). Diferentes álcoois (etanol, iso-propanol, n-butanol) foram avaliados como agentes de otimização do processo de imobilização, nas concentrações de 5, 10 e 15 % (volume de álcool ×100 / volume da solução de imobilização). A imobilização em PMMA foi conduzida através de dois protocolos diferentes, aqui denominados de protocolo de primeira e segunda geração. Os melhores resultados de atividade hidrolítica e de esterificação para o derivado de primeira geração foi de 3,91 ± 0,09 UpNPB/g. de catalisador e 409,5 ± 19,7 Uác. oléico/g. de catalisador, respectivamente. Quando se utilizou o protocolo de segunda geração, melhores resultados foram obtidos quando a a imobilização foi conduzida na presença de n-butanol 5 % e Triton® X-100 2mM; o aumento da velocidade da reação de esterificação entre os derivados estudados foi bastante significativo, sendo 3,8 vezes maior para o derivado preparado com Triton® X-100. A CALB foi imobilizada também para o suporte sílica macroporosa (IB S60S® - Chiralvision), o agente ativante utilizado foi o octiltrietoxisilano (C8-TEOS). Os resultados observados para imobilização na presença de n-butanol 5 % foram os melhores tanto para a atividade hidrolítica, sendo quatro vezes maior que a atividade para o derivado imobilizado sem álcool, quanto para a atividade de esterificação que foi de 985,1 ± 5,6 Uác. oléico/g. de catalisador. Todos os derivados observados suportados em PMMA e sílica atingiram um patamar de conversão do equilíbrio para reação de esterificação por um período de reação de 24 h com os melhores resultados variando entre 80 a 90%.

RIOS, N. S. Estudo de imobilização da lipase do tipo B de Candida antarctica em silicato mesoporoso nanoestruturado (SBA-15) visando a aplicação em reações de elevado interesse industrial. 107 f. 2016. Dissertação (Mestrado em Engenharia Química) – Centro de Tecnologia, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2016. / Submitted by Marlene Sousa (mmarlene@ufc.br) on 2016-03-18T16:49:44Z No. of bitstreams: 1 2016_dis_nsrios.pdf: 2080864 bytes, checksum: cd846400c8ad879619379692fcbf7804 (MD5) / Approved for entry into archive by Marlene Sousa(mmarlene@ufc.br) on 2016-03-30T18:19:12Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2016_dis_nsrios.pdf: 2080864 bytes, checksum: cd846400c8ad879619379692fcbf7804 (MD5) / Made available in DSpace on 2016-03-30T18:19:12Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2016_dis_nsrios.pdf: 2080864 bytes, checksum: cd846400c8ad879619379692fcbf7804 (MD5) Previous issue date: 2016-02-24 / A recombinant Candida antarctica lipase B expressed in Pichia pastoris by insertion of an external DNA (LIPB) was i mmobilized in nanostructured mesoporous silicas of SBA - 15 type by physical adsorption (SBA - 15 - LIPB) and covalent attachment (SBA - 15 - APTES - GA - LIPB e SBA - 15 - APTES - DVS - LIPB ) . Influence of contact time enzyme - support and the medium pH were ev aluated to the production of biocatalyst s . T he thermal stability of immobilized enzymes were evaluated and the results showed that the SBA - 15 - APTES - GA - LIPB has the best thermal stability with t 1/2 = 36,91 min while the SBA - 15 - APTES - DVS - LIPB has t 1/2 = 11,83 min and the SB A - 15 - LIPB has t 1/2 = 8,5 min, a t 50 ºC . However, the SBA - 15 - LIPB has high stability in organic solvents than the biocatalysts produced by covalent attachment. Therefore, the biocatalyst SBA - 15 - LIPB (Optimized conditions: 100 % of the recovery activity an 1 hour of contact time, pH 7) was applied in a model esterification reaction in the short chain esters synthesis, the methyl and ethyl butyrate. The results showed that in optimized conditions of esterification (temperatur e: 37 ᵒ C, solvent type: hexane for the methyl butyrate and isooctane for ethyl butyrate synthesis, substrate concentration: 0,2 mol/L, molar ratio of substrates 1:1, time of reaction: 12 h) the conversions were: 79.25 % for the methyl butyrate synthesis an d 86.52 % for ethyl butyrate synthesis. The biocatalyst SBA - 15 - LIPB exhibited high activity and operational stability on the methyl and ethyl butyrate synthesis by esterification after five and six successive cycles of 12 h each, respectively. The biocatalysts SBA - 15 - APTES - GA - LIPB and SBA - 15 - APTES - DVS - LIPB were applied in a model hydrolysis reaction in the kinetic resolution of the phenylethyl acetate . The experimental data showed that were obtained positive results for both biocatalysts, but t he biocatalyst SBA - 15 - APTES - GA - LIPB was more efficient, producing enantiomeric excess 99 %, conversio n 50 % and enantiomeric ratio 1057. / A lipase do tipo B de Candida antarctica recombinante expressa em Pichia pastoris pela inserção de um DNA externo (LIPB) foi imobilizada em sílica mesoporosa nanoestruturada (SBA-15) pelo método da adsorção (SBA-15-LIPB) e ligação covalente (SBA-15-APTES-GA-LIPB e SBA-15-APTES-DVS-LIPB). A influência do tempo de contato enzima-suporte e do pH do meio foram avaliados para a produção dos biocatalisadores. A estabilidade térmica das enzimas imobilizadas foi avaliada e os resultados mostraram que o SBA-15-APTES-GA-LIPB possui maior estabilidade térmica com um t1/2 = 36,91 min enquanto o derivado SBA-15-APTES-DVS-LIPB teve t1/2= 11,83 min e o SBA-15-LIPB teve t1/2= 8,5 min, a 50 ºC. No entanto, o SBA-15-LIPB possui maior estabilidade em solventes orgânicos do que os biocatalisadores produzidos por ligação covalente. Assim, o biocatalisador SBA-15-LIPB (Condições otimizadas: 100 % de atividade recuperada em um tempo de contato de 1 hora, pH 7) foi aplicado em uma reação modelo de esterificação, que é a síntese de ésteres de cadeia curta, o butirato de metila e etila. Os resultados mostraram que, em condições otimizadas de esterificação (temperatura: 37 ᵒC, tipo de solvente: hexano para o butirato de metila e iso-octano para a síntese do butirato de etila, a concentração de substrato: 0,2 M, proporção molar de substratos de 1: 1, tempo de reação: 12 h), as conversões foram: 79,25% para a síntese de butirato de metila e 86,52% para a síntese de butirato de etila. O biocatalisador SBA-15-LIPB exibiu elevada atividade e estabilidade operacional na síntese do butirato de metila e butirato de etila, por esterificação, depois de cinco e seis ciclos sucessivos de 12 horas cada, respectivamente. Os biocatalisadores SBA-15-APTES-GA-LIPB e SBA-15-APTES-DVS-LIPB foram aplicados em uma reação modelo de hidrólise, que é a resolução cinética do acetato de feniletila. Os dados experimentais mostraram que foram obtidos resultados positivos para ambos os biocatalisadores, mas o biocatalisador SBA-15-APTES-GA-LIPB foi mais eficiente, produzindo excessos enantioméricos de 99 %, conversão de 50 % e razão enantiomérica de 1057.