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1	The Roles of Iron, Fur and PerR in Regulating Gene Expression in Campylobacter jejuni Butcher, James January 2015 (has links) Campylobacter jejuni is one of the most frequent causes of gastroenteritis in both the developing and the developed world. Understanding C. jejuni biology is paramount to reducing the amount of Campylobacter jejuni in the food chain, however our understanding of the regulatory networks that enable Campylobacter jejuni to successfully colonize various hosts remains incomplete. Campylobacter jejuni has an absolute requirement for iron in order to grow as iron catalyzes a wide range of essential biochemical reactions. In contrast to many Gram negative bacteria, the genome of Campylobacter jejuni contains two iron activated Fur-family transcriptional regulators, Fur and PerR, which are primarily responsible for regulating iron homeostasis and oxidative stress respectively. We have used an integrated approach that combines genome wide technologies (ChIP-chip, RNA-seq) and structural studies to define the role of iron, Fur and PerR in Campylobacter jejuni. These studies have demonstrated that apo-Fur directly regulates gene transcription in Campylobacter jejuni, identified novel ncRNAs that are Fur and/or iron responsive, and revealed that the Fur and PerR regulons are more extensive than previously characterized. These results provide further insight into the surprisingly complex regulatory networks that allow Campylobacter jejuni to be a successful gut pathogen. Fur Iron PerR Campylobacter jejuni
2	Etude biochimique et fonctionnelle de la protéine PerR de Bacillus subtilis : un senseur bactérien du peroxyde d'hydrogène El Ghazouani, Abdelnasser 13 November 2007 (has links) (PDF) La métalloprotéine PerR (Peroxyde resistance Regulator), homodimère de 2 fois 16,5 kDa, est un facteur de la transcription. PerR est le senseur du peroxyde d'hydrogène chez plusieurs microorganismes. PerR de Bacillus subtilis a été isolée sous sa forme apo avec la présence d'un ion Zn2+ par monomère. Dans des conditions de culture non contrôlées, PerR est en partie oxydée de manière aléatoire. La spectrométrie de masse et la spectroscopie RPE nous ont permis de relier la capacité de fixation du métal régulateur (Fe2+ ou Mn2+) et l'oxydation de PerR. Notre travail a permis de mettre au point un protocole d'expression conduisant de manière reproductible à une forme totalement réduite. Ceci a permis la détermination précise de l'affinité de la protéine pour le métal régulateur et l'ADN. La forme apo-PerR-Zn a été cristallisée et cette structure révèle un site structural à zinc avec une coordination tétraédrique par les quatre cystéines de la protéine (motif Zn(Cys)4). Ce site verrouille le domaine de dimérisation, favorisant ainsi la stabilité du dimère. Le rôle structural de ce site a été confirmé par des expériences biochimiques qui mettent en évidence une réactivité faible vis-à-vis d'H2O2. Des études en spectroscopie de fluorescence ont montré des changements conformationnels de PerR en solution après métallation et fixation à l'ADN. La formation du complexe ADN-PerR a été étudiée de manière détaillée et a permis de mettre en évidence deux nucléotides et trois acides aminés essentiels dans cette interaction. Enfin, nos travaux sur la forme oxydée de PerR ont mis en évidence que le résidu 2-oxo-histidine est le marqueur biologique de l'oxydation de PerR. H2O2 <br />PerR <br />Stress oxydant <br />2-oxo-histidine <br />Métalloprotéine <br />Répresseur transcriptionnel
3	Purification, functional characterization and crystallization of the PerR peroxide sensor from Saccharopolyspora erythraea Elison Kalman, Grim January 2019 (has links) This report summarizes the work on the cloning, expression, and purification of PerR, a metal sensing regulator from Saccharopolyspora erythraea and the subsequent characterization using small angle X-ray scattering and other biochemical methods. The report aims to provide an insight into prokaryotic metal homeostasis, provide a better understanding of how PerR works and provide valuable information for the continued work on the crystallization of PerR. structural biology cell culture protein expression genetic engineering spectroscopy X-ray crystallography small angle X-ray scattering SAXS transcription factor PerR metal binding antibiotics Saccharopolyspora erythraea S. erythraea soil bacterium actinobacteria actinomycetes oxidative stress peroxide stress structure determination characterization stabilization peroxide sensor iron sensor manganese sensor metalloprotein metal ion homeostasis metal ion prokaryotic strukturbiologi cellodling proteinuttryck genteknik spektroskopi röntgenkristallografi småvinkel-röntgenspridning SAXS transkriptionsfaktor PerR metallbindande antibiotika Saccharopolyspora erythraea S. erythraea jordartsbakterie Aktinobakterier Actinobacteria Actinomycetes oxidativ stress peroxid stress strukturbestämning karaktärisering stabilisering peroxidsensor järnsensor mangansensor metalljonshomeostas metalljoner prokaryot Structural Biology Strukturbiologi

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