Ce travail de thèse a permis la mise au point d'un procédé d'encapsulation de bactéries probiotiques dans des matrices ne contenant que des ingrédients laitiers. L'étude à l'échelle laboratoire puis, le dimensionnement du procédé à l'échelle pilote ont permis la production de microparticules stables dans des milieux aqueux et résistantes à des conditions simulant l'estomac. La nature des protéines présentes mais également leurs proportions ont influencé la localisation des bactéries dans les microparticules : à la surface pour une matrice uniquement composée de caséine et à l'intérieur pour une matrice composée à la fois de caséines et de protéines solubles. L'interprétation de ces résultats par une étude à l'échelle moléculaire des interactions qui s'établissent entre les bactéries probiotiques et les protéines laitières a été possible grâce à l'utilisation de la microscopie à force atomique. Les protéines solubles interagissent de façon spécifique avec les bactéries alors que les caséines interagissent de façon non spécifique. De même, la présence de pili à la surface de la bactérie est favorable à la l'établissement d'interactions fortes entre LGG et les protéines solubles. Ce travail a donc permis d'expliquer des résultats obtenus à l'échelle macroscopique (taux d'encapsulation et de survie dans des conditions gastriques) grâce à des observations microscopiques et une étude à l'échelle nanoscopique des interactions entre les différents composants. Cette approche multi-échelle a élucidé certains mécanismes régissant l'encapsulation de bactéries probiotiques dans des matrices laitières / In this work thesis, an encapsulation process for probiotic bacteria using only milk proteins is developed. The laboratory scale followed by a pilot and an industrial scale development of the process allow the production of stable and resistant microparticles both in aqueous and gastric media. The nature and quantities of proteins added is found to influence the bacterial location in the microparticles. The bacteria are located mostly at the surface when only caseins are present. Oppositely, well encapsulated bacteria are observed when addition of whey proteins are performed. A molecular study of interactions established between milk proteins and bacteria is possible with the use of atomic force microscopy. Whey proteins are found to specifically interact with bacteria whereas the caseins establish non-specific links. In addition, the presence of piliated bacteria is found favorable to establish strong and long interactions between proteins and bacteria. This work permits the interpretation of results obtained at a macroscale (encapsulation rate and bacterial survival in stomach conditions) thanks to microscopic observations and nanoscopic interactions study. This multiscale approach permits the elucidation of mechanisms driving the probiotic encapsulation in milk matrices

Une approche couplant analyses physicochimique et sensorielle a été mise en oeuvre pour comprendre le rôle de la viscosité complexe, modifiée par la composition en protéines et l'intensité du traitement mécanique appliqué, sur la perception olfactive au cours de la consommation de yaourts brassés aromatisés. La viscosité complexe des yaourts influence les propriétés sensorielles des matrices et la libération des composés d'arôme en conditions statiques, c'est-à-dire en conditions non agitées et à l'équilibre entre phases aire et matrice. Globalement, les yaourts les plus visqueux libèrent de plus faibles quantités de composés d'arôme et sont perçus les moins intenses en arôme, quel que soit le facteur de variation de la viscosité complexe, composition protéique ou traitement mécanique. Or, la consommation est un processus dynamique. C'est pourquoi des mesures in vivo de libération des composés d'arôme dans la cavité nasale ont été effectuées en parallèle de l'évaluation de la perception olfactive au cours de la consommation. Lors de l'ingestion, les variations de quantités de composé d'arôme libérés dans la cavité nasale, dépendantes des différences de viscosité complexe des matrices, contribuent à expliquer les différences de perception de l'intensité aromatique. Par ailleurs, la composition protéique influence la libération des composés d'arôme uniquement lorsque les yaourts présentent de larges variations de viscosité complexe et par conséquent de texture. Lorsque les yaourts subissent un fort traitement mécanique, aucun effet de la composition protéique sur la libération et la perception des composés d'arôme n'est observé. Ainsi, en bouche, la libération des composés d'arôme et leur perception sont plus influencées par les différences de viscosité complexe que par les interactions protéine-composés d'arôme. Afin d'affiner les hypothèses des mécanismes de libération des composés d'arôme en bouche, l'impact de la déstructuration des matrices a été étudié en conditions in vitro. Mais, la libération des composés ne dépend pas de cette déstructuration. Ainsi, la viscosité complexe, qui pourrait expliquer des différences de surface d'échange entre le produit et la cavité buccale, constituerait le facteur clé à l'origine de la perception aromatique. Par ailleurs, l'influence de l'emballage sur les caractéristiques physicochimiques et sensorielles de yaourts brassés aromatisés a également été étudiée au cours du stockage. Les propriétés physicochimiques et sensorielles des yaourts à 0% de matière grasse sont davantage influencées par la nature de l'emballage que celles des yaourts à 4% de matière grasse. Un emballage en polystyrène semble préférable pour éviter la perte des notes fruitées du yaourt. Ces résultats montrent la nécessité d'intégrer la nature de l'emballage dans la formulation de la composition aromatique du yaourt.

L’ostéoporose touche principalement les femmes après la ménopause, c’est une maladie caractérisée par une détérioration de la minéralisation et de la micro-architecture de l’os. L’objectif du travail de thèse présenté ici est d’identifier une fraction protéique laitière ayant un effet stimulant sur la formation osseuse. Une telle fraction, ajoutée dans un produit ou un complément alimentaire, pourrait contribuer à réduire la perte osseuse. La première étape du projet consiste à produire les fractions laitières. Des protéines laitières (caséine ou protéines sériques) ont été digérées par des enzymes puis filtrées pour les fractionner selon leur poids moléculaire. Les fractions obtenues ont ensuite été testées sur des cultures primaires de cellules osseuses. Certaines fractions protéiques laitières ont augmenté la prolifération et la différenciation des ostéoblastes. Parmi ces fractions actives, la fraction correspondant au rétentat d’une filtration sur un filtre à 10kDa d’un hydrolysat de caséine par de la chymotrypsine a été sélectionnée pour être testée sur animaux. Cette fraction a été nommée fraction CR10. Pour étudier l’activité du CR10 in vivo sur le métabolisme osseux, un modèle de souris sous restriction protéique est mis au point. Nos études démontrent que, lorsque le régime est basé sur des protéines de soja, le passage d’un régime contenant 20% de protéines à un régime contenant 6% de protéines induit une réduction de la formation osseuse. Le traitement des souris sous restriction protéique avec du CR10 n’a eu aucun effet, ce qui signifie que le CR10 n’arrive pas à exercer son activité anabolique in vivo. En revanche, si de la caséine est donnée à la place du soja ou si de la PTH est injectée aux souris, la formation osseuse est augmentée. Ces résultats suggèrent que la fraction CR10 n’est pas un bon candidat comme fraction anabolique. En revanche, l’effet positif de la caséine par rapport au soja pourrait être exploité lors de futures études visant à mettre au point une fraction caséique ostéoanabolique. / Osteoporosis is a disease mainly affecting women after menopause, characterized by a reduced bone mineralization and a deterioration of bone micro-architecture. The aim of this thesis is to identify a milk protein fraction able to stimulate bone formation. When added to a food product, this fraction could reduce bone loss. The first task of this project was to produce the milk protein fractions. Milk proteins (casein or whey proteins) were digested by enzymes and fractionated by filtration according to their molecular weight. The fractions obtained were then tested on primary cultures of bone cells. Some of the milk protein fractions tested were able to increase proliferation and differentiation of osteoblasts. Among these active fractions, the one obtained by digestion of casein by chymotrypsin followed by filtration through a 10 kDa filter have been selected to be tested on animals. This fraction is named CR10. To study the activity of CR10 in vivo, a protein-restricted mouse model has been developed. Our studies showed that a reduction of protein in the diet from 20% to 6% impaired bone formation when the diet was based on soy protein. When these protein-restricted mice ingested the CR10 fraction, no improvement of the BMD was reported, which means that the CR10 cannot exert its anabolic activity in vivo. However, if casein is given instead of soy or if PTH is injected to the mice, bone formation is increased. These results suggest that the CR10 is not a good candidate as an anabolic fraction. However, the positive effect of casein compared to soy could be exploited in future studies aimed at finding an osteoanabolic casein fraction.

Le fromage fondu est un produit alimentaire de seconde transformation obtenu après mélange et cuisson de fromages, additionnés éventuellement d'autres ingrédients laitiers. Ce produit, dont la consommation croit dans de nombreuses régions du monde, présente une grande variété d'applications et peut être conservé plusieurs mois à température ambiante. Cependant, les mécanismes moléculaires sous-jacents à sa structuration biochimique demeurent mal connus et sa fabrication industrielle reste souvent empirique.L'objectif général de ce travail est d'améliorer la compréhension des étapes de structuration biochimique du fromage fondu de type « portion triangulaire tartinable », au cours des étapes de sa fabrication. Dans un premier temps, les propriétés physico-chimiques des sels de fonte, additifs ajoutés au fromage fondu, ont été étudiées dans des milieux modèles de complexités croissantes, de la solution aqueuse jusqu'au lait écrémé. La composition de ces sels de fonte, leur hydrolyse après traitement thermique ainsi que leur interaction avec certains constituants laitiers ont été évaluées par deux méthodes complémentaires : la chromatographie ionique et la RMN du phosphore. Par ailleurs, il a été montré que ces sels, via la chélation du calcium, induisaient la dissociation des caséines, modifiant les propriétés d'hydratation et d'émulsification de ces dernières.Dans un deuxième temps, le rôle des sels de fonte quant à la structuration des protéines, de l'eau, des minéraux et de la matière grasse a été analysé dans des matrices plus complexes : les portions triangulaires tartinables, aux étapes clés de leur fabrication. Un mécanisme d'interaction des constituants biochimiques majoritaires a été proposé, prenant en compte l'évolution des molécules sous l'effet des contraintes physiques et chimiques appliquées au cours du procédé. / Processed cheese is manufactured by the secondary processing food industry, by mixing and heating cheese, along with other dairy ingredients. This product, whose consumption grows in many parts of the world, has a wide variety of applications and can be stored for several months at room temperature. However, the molecular mechanisms underlying its structure remain poorly understood and industrial production is often empirical. The general objective of this work is to improve the understanding of biochemical steps structuring spreadable processed cheese during its manufacture. At first, the physico-chemical properties of additives used in processed cheese, i.e. emulsifying salts, have been studied in simplified environments of increasing complexity, from aqueous solutions to skimmed milk. The composition of theses salts, their hydrolysis after heat treatment and their interaction with some dairy constituents were assessed by two complementary methods: ion chromatography and phosphorus NMR. Moreover, it has been shown that these salts, through the calcium chelation, induced casein dissociation and modified their hydration and emulsifying properties. Then, the role of these salts on the structure and interactions between proteins, water, minerals and fat were analyzed in spreadable processed cheese, at different steps of its manufacture. A mechanism of interaction between the major biochemical constituents has been proposed, taking into account the evolution of molecules under the influence of physical and chemical constraints applied during the process.

Le séchage par atomisation est un procédé relativement bien maîtrisé, certains aspects de la transition goutte-particule n’étant pas encore totalement compris. Ainsi, comprendre précisément comment la particule est formée et comment ce phénomène peut être contrôlé reste aujourd’hui un défi majeur. Ce projet visait à découpler la complexité du phénomène de séchage via une approche multi-échelles. La formation de particules à partir de protéines laitières (protéines de lactosérum et micelles de caséines) a été étudiée avec différents systèmes expérimentaux (gouttes suspendue, confinée, mono-dispersées et enfin pulvérisées) dans des environnements de séchage contrôlés (température de séchage: 20°C à 190°C et l'humidité relative: 40% à 2%).Les résultats obtenus montrent que le séchage d'une goutte de protéine comprend trois étapes distinctes, mises en évidence par l’apparition d'événements morphologiques spécifiques (rétrécissement à vitesse établie, flambage, formation de vacuole). Selon le type de protéines, ces étapes diffèrent en termes de cinétique de séchage et de dynamique structurale, conduisant à des formes de grains caractéristiques. Ces différents comportements peuvent être rattachés aux conditions particulières de la formation d’une peau en surface et aux modes de dissipation des contraintes internes par les matériaux protéiques. De manière générale, l’approche multi-échelles de ce travail a permis de mettre en évidence la signature particulière de protéines laitières dans un état concentré et l'impact de la matière dans le processus de séchage. / Spray drying is a well-established process but certain aspects of droplet-particle transition are not yet fully understood, resulting in variability in terms of powder quality and performance. Therefore, understanding precisely how the particle is formed and how it can be controlled still remain a major challenge. This PhD project aims to break down the complexity of the drying phenomenon using an exploratory multi-scale approach. Particle formation of milk proteins (whey proteins and casein micelles) was investigated using different experimental systems (single pendant droplet, confined droplet, mono-dispersed droplets and spraying cone droplets) in controlled drying environments (drying temperature: 20°C to 190°C and relative humidity: 40% to 2%).The results showed that the drying of a single protein droplet included three distinct stages highlighted with the occurrence of specific morphological events (constant rate shrinkage, buckling instability, vacuole nucleation). According to the type of proteins, these drying stages differed in drying kinetics and droplet dynamics, leading to characteristic and reproducible particle shapes whatever the droplet configuration and the drying conditions. These different kinds of drying behaviour were related to specific skin formation conditions and different responses of the protein material to internal stress. Finally, by means of this multi-scale approach, this work highlighted the particular signature of milk proteins in a concentrated state and in general the impact of the matter in the droplet drying process.

L'enrichissement d'aliments courants avec des composés bioactifs aide à promouvoir la santé et réduire le risque de maladies. Cependant, la plupart des bioactifs à propriétés biologiques intéressantes sont de nature hydrophobe et donc présentent des limites d’incorporation dans les aliments dues à leur faible solubilité dans les matrices aqueuses. De plus, leurs activités biologiques se heurtent à des facteurs extrêmes lors des procédés de formulation et de fabrication du produit telle que les fluctuations de pH, de température et de pression. Pour ce, l’encapsulation des bioactifs dans des matrices « biosourcée » s’avèrent être une solution pour améliorer leur biodisponibilité et préserver leurs propriétés fonctionnelles. Dans cette étude, nous avons choisi de traiter le cas de la curcumine, composé phénolique hydrophobe présentant diverses activités biologiques intéressantes telles que notamment une activité antioxydante importante, mais dont l'action est limitée de par sa faible biodisponibilité. Le choix de la matrice d’encapsulation s’est porté sur la micelle de caséine, véritable matrice naturelle et efficace aux propriétés technofonctionnelles variées. Cette thèse a permis de démontrer l’interaction hydrophobe entre la micelle de caséine et la curcumine via les résidus tryptophane. L'incorporation de la curcumine au sein de la micelle de caséine n’influence ni les propriétés structurales (taille, charge de surface et structure interne) ni les propriétés fonctionnelles (gélification) de la micelle. Sachant qu'un des objectifs d'application pourrait être la production d’un yaourt enrichi en curcumine, l’étude de l’interaction entre la curcumine et les bactéries lactiques du yaourt est nécessaire. Il a ainsi été démontré que la curcumine s’adsorbe sur les enveloppes bactériennes de Lactobacillus bulgaricus et préférentiellement sur Streptococcus thermophilus sans inhiber leur croissance et leur pouvoir acidifiant. Une fois en contact avec les micelles de caséines et les LAB, la curcumine se partage entre la micelle et les enveloppes bactériennes pour établir un équilibre. Sachant que la plupart des industries agroalimentaires utilisent dans les étapes de formulation des ingrédients sous forme de poudres plutôt que sous forme liquide, la production d’une poudre de micelle de caséine dopée en curcumine préservant l’activité antioxydante du bioactif tout en conservant les propriétés technofonctionnelles de la micelle de caséine a été réalisée par séchage par atomisation / Enriching common foods with bioactive compounds could help promote health and reduce the risk of diseases. However, most bioactives with interesting biological properties are hydrophobic and therefore have incorporation limits in foods due to their low solubility in aqueous matrices. In addition, their biological activities encounter extreme factors in the formulation and manufacturing processes of the product such as pH, temperature and pressure fluctuations. To this end, the encapsulation of the bioactive elements in "bio" matrices is a solution for improving their bioavailability and preserving their functional properties. In our study, we chose to treat curcumin, a hydrophobic phenolic compound, with various interesting biological activities such as its important antioxidant activity. The choice of the encapsulation matrix was turned to the casein micelle, an effective encapsulation matrix with desired technofunctional properties. This thesis has demonstrated the hydrophobic interaction between the casein micelle and curcumin via tryptophan residues. The addition of curcumin in solution to the casein micelle did not influence the structural properties (size, ζ-potential and internal structure) nor the functional properties (gelling) of the micelle. Knowing that the ultimate goal is the production of yogurt enriched with curcumin, the study of the interaction between curcumin and lactic bacteria of yoghurt is necessary. Indeed, curcumin adsorbs on the bacterial envelopes of Lactobacillus bulgaricus and preferentially on Streptococcus thermophilus without inhibiting their growth and their acidifying power. Once in contact with casein micelles and LABs, curcumin is partitioned between the micelle and the bacterial envelopes to establish a balance. Given that most agro-food industries use more powder rather than aqueous solutions in formulation stages, the production of curcumin-doped casein micelle powder protecting the antioxidant activity of the bioactive while preserving the technofunctional properties of the casein micelle was carried out by spray-drying

Ce travail de thèse a permis d’étudier l’influence de l’ajout d’ingrédients fonctionnels laitiers sur l’encapsulation de L. rhamnosus GG (LGG). Deux ingrédients laitiers (ß-lactoglobuline et membrane des globules gras du lait - MFGM) ont été identifiés comme étant capables d’adhérer fortement à LGG par l’intermédiaire de ses pili. Le rôle clé de ces adhésions dans la localisation spatiale des bactéries dans la matrice laitière a été mis en évidence, ainsi que le rôle des constituants de la matrice dans sa structuration. Cela a permis de sélectionner, in vitro, une matrice d’encapsulation capable de protéger de manière efficace les bactéries des conditions gastriques et de libérer les bactéries vivantes au niveau de l’intestin. En parallèle, la MFGM dans l’encapsulation des bactéries s’est révélée prometteuse. Ce travail a également démontré l’importance primordiale du choix de la matrice d’encapsulation. En effet, une compétition entre l’adhésion de LGG aux cellules intestinales et l’adhésion de LGG à certains composants de la matrice laitière a été démontrée. Les deux phénomènes impliquent probablement les mêmes mécanismes : adhésion aux pili glycosylés de LGG. Pour terminer, un procédé de séchage par atomisation a été développé pour encapsuler LGG. Il permet une bonne survie des bactéries après séchage et la production de microparticules présentant des propriétés fonctionnelles innovantes liées à la température du milieu de réhydratation / The aim of this work was to understand how functional dairy components influence L. rhamnosus GG (LGG) encapsulation. First, two dairy components (-lactoglobulin and milk fat globule membrane - MFGM) able to strongly adhere to LGG through their pili are identified. The key role of these adhesions on bacteria spatial location in the matrix is highlighted, as well as the role of matrix dairy components in their structuration. This allowed to select, in vitro, a matrix able to protect bacteria in gastric conditions and to release them viable in the intestine. Simultaneously, the use of MFGM in bacteria encapsulation has proven to be promising. This work demonstrated the importance of the matrix choice in the encapsulation procedure. Results demonstrated that adhesion between LGG and dairy matrix may compete with adhesion of LGG to epithelial intestinal cell. The two phenomena likely involve the same mechanisms: adhesion to glycosylated pili of LGG. To finish, a spray drying encapsulation process is developed to encapsulate bacteria. It leads to a high bacteria survival after drying and the production of microparticles with innovative properties depending on rehydration temperature

Dans le lait on peut distinguer les protéines sériques et les caséines. Les protéines sériques sont des protéines globulaires qui se trouvent dans le sérum du lait et elles sont connues pour leurs propriétés fonctionnelles exceptionnelles. Quand une solution de protéines sériques est chauffée, elles perdent leur structure native et peuvent s'agréger. Elles forment des agrégats de différentes formes, tailles et densités : des cylindres, des agrégats fractals, des microgels et des agrégats fibrillaires. De l'autre côté, les caséines sont organisées dans des micelles de caséine d'un rayon environ 100-200 nm stabilisées par du phosphate de calcium colloïdal.Au cours de ce travail, nous avons cherché à comprendre comment les agrégats de protéines sériques pouvaient être utilisés en mélange avec les micelles de caséine pour obtenir et contrôler la texture de produits laitiers. Dans un premier temps, nous avons étudié le processus de « cold gelation » induit par ajout de calcium et/ou acidification d'agrégats et de microgels de protéines sériques seuls. Dans une deuxième partie, nous nous sommes intéressés à la fonctionnalité des agrégats dans les mélanges plus complexes avec les autres protéines laitières et en présence de minéraux. L'addition de petites quantités d'agrégats fractals dans des suspensions de micelles diminuait leur température critique de gélification, augmentait le module élastique et diminuait la synérèse des gels.Les agrégats de protéines sériques peuvent être utilisés pour modifier la viscosité des mélanges, comme gélifiant ou pour enrichir la teneur en protéine du milieu sans en augmenter la viscosité. / The proteins of milk can be divided into whey proteins and caseins. Whey proteins are compact globular proteins that are found in the aqueous phase of milk. They are well-known for their exceptional functional properties. Upon heating, individual whey proteins denature and aggregate, forming aggregates of different morphologies and sizes, such as strands, fractal aggregates, microgels and fibrillar aggregates, depending on the heating conditions. On the other hand, the caseins in milk are organized in complex protein units with a diameter of 100-200 nm called casein micelles stabilized by colloidal calcium phosphate (CCP).The current work is an endeavor to understand how whey protein aggregates might be used in mixtures with other dairy proteins, such as casein micelles, in order to get a particular texture in a dairy product. We first extended the understanding of so-called “cold gelation” of pure WPI aggregates induced by calcium and acidification and then studied how the aggregates work in more complex mixtures of proteins and minerals. Interestingly, addition of small amounts of fractal aggregates to suspensions of casein micelles has been demonstrated to decrease the critical gelation temperature, increase the elastic modulus and decrease the syneresis of the gels.The aggregates are to be used to modify the viscosity of dairy products, as a gelling agent and for protein enrichment. The properties of strands, fractal aggregates and microgels have been studied and compared. WPI aggregates might be considered as “clean label” texturizing ingredients that do not require approval from the European Food Safety Authority (EFSA).

Le lait de dromadaire, connu pour ses propriétés nutritionnelles et ses vertus médicinales, possède aussi une bonne aptitude moussante. Sa composition protéique différente de celle du lait de vache (absence de β-lactoglobuline et taux plus élevé de caséine β) suggère l’implication de mécanismes différents pour justifier de telles propriétés moussantes. Afin d’approfondir ces mécanismes, les propriétés interfaciales et moussantes des protéines du lait de dromadaire ont été étudiées seules, en mélange ou dans leur environnement naturel en fonction de certaines conditions physico-chimiques, notamment l’impact du pH et celui de traitements thermiques. Deux barèmes différents, 70°C et 90°C pendant 30 min, ont été étudiés à pH neutre et acide afin de comprendre le rôle de chacune des dénaturations appliquées et leur impact sur les propriétés moussantes. Cette étude a été réalisée en parallèle sur le lait de vache afin de pouvoir corréler et approfondir leurs propriétés respectives.Dans la première partie de ce travail, l’α-lactalbumine et la caséine β, protéines majeures des phases solubles et colloïdales du lait de dromadaire, ont été purifiées à partir de lait frais écrémé afin de caractériser leurs propriétés moussantes respectives. L’impact du traitement thermique (70°C ou 90°C pendant 30 min) et du pH a été étudié sur leurs propriétés interfaciales et moussantes. A pH neutre, le traitement thermique améliore les propriétés moussantes de l’α-lactalbumine du lait du dromadaire contrairement aux pH acides (4,3), où ces propriétés diminuent à cause de l’agrégation des protéines, facilitée par la diminution des répulsions et par la mise en place de ponts disulfures. Par ailleurs, la baisse de pH de 7 à 5 diminue aussi les propriétés moussantes de la caséine β suite à sa moins bonne solubilité proche de son pH isoélectrique. La caséine β bovine, moins hydrophobe que la caséine β du lait de dromadaire, donne dans ces conditions une mousse plus stable dans le temps.Le deuxième volet de ce travail s’est tourné vers l’étude des systèmes protéiques du lait de dromadaire dans les fractions solubles (lactosérums doux et acides) et sous forme de caséinates de sodium, ainsi que dans différents mélanges binaires de protéines purifiées α-lactalbumine/β-caséine à différents ratios massiques. Les lactosérums acides issus du lait de dromadaire ont montré de très bonnes propriétés moussantes ainsi qu’une meilleure stabilité au cours du temps par rapport à ceux du lait de vache. Cette tensioactivité des protéines du lactosérum acide à l’interface air/eau a été conservée, même après un traitement thermique à 90°C, ce qui explique l’aptitude importante au moussage de ces lactosérums.Concernant les caséinates de sodium, ces protéines produisent le maximum de mousse à pH neutre avec une efficacité plus importante pour les caséinates de sodium du lait de dromadaire, probablement grâce aux teneurs plus importantes en caséine β, associées à la forte amphipolarité de cette caséine. La stabilité des mousses ainsi créées a été augmentée après le traitement thermique des solutions de caséinates, notamment à pH 5 pour les caséinates de sodium bovines. Ainsi, les agrégats induits par l’acidification et le chauffage s’adsorbent lentement, mais contribuent fortement au maintien du film protéique créé.L’étude du mélange binaire contenant l’α-La et la caséine β issues du lait de dromadaire a été effectuée et comparée aux protéines bovines : α-La/β-caséine et β-Lg/β-caséine. Les résultats obtenus dans ce travail indiquent que les mélanges protéiques contenant des taux plus élevés en caséine β présentent les meilleures propriétés moussantes, stabilisantes et interfaciales. Ainsi, la caséine β joue un rôle important dans la création et la stabilisation des mousses du lait de dromadaire. / Camel milk proteins isolates, prior to foaming properties, were studied as a function of pH and temperature of heat treatment. The purity of the extracted camel α-lactalbumin (α-La) and β-casein was estimated by combining different analytical methods such as high pressure liquid chromatography (HPLC) and SDS-PAGE electrophoresis.The increased temperature treatment changed the foaming properties of camel α-La solution and its ability to unfold at the air/water interface. At neutral pH, heat treatment was found to improve foamability, whereas at acid pH (4.3) this property decreased. Heat treatment caused changes in α-La surface charge and free thiol group concentration, which confirmed the pronounced aggregation of heated camel α-La solution. Otherwise, the foaming and interfacial properties of extracted bovine and camel β-casein showed that at neutral pH, maximum of foam volume was achieved by both camel and bovine β-caseins. This property decreased at acid pH because of the casein precipitation and the lower surface protein coverage. Findings indicated also that varying pH affected the physicochemical properties of the bovine and camel β-casein solutions by decreasing the surface negative charge and intrinsic fluorescence. These results were more pronounced on the bovine β-casein suggesting a higher acid-sensitivity of this protein when compared to its camel counterpart.The second part of this work investigated the foaming and adsorption behavior of camel proteins mixed systems compared to bovine systems including whey fraction, sodium caseinates (Na-cas) and α-La/β-casein mixed systems at different ratios. The results showed that, acid wheys gave better foams when compared to sweet whey for both milks, with higher values for the camel whey. This behavior was explained by the proximity of the isoelectric point (pI) of whey proteins (4.9–5.2), where proteins were found to carry the lowest negative charge as confirmed by the zeta potential measurements. Unlike whey fraction, camel and bovine Na-cas exhibited lowest foaming and interfacial properties near its pI because of the casein precipitation. Whereas, created foams were more stable at pH 5 than at pH 7 especially after a heat treatment. The heat treatment of 70 °C and 90 °C during 30 min affected also the physicochemical properties of the bovine and camel Na-cas by decreasing intrinsic fluorescence confirming also the pronounced caseins precipitation at pH 5 where caseins were found to carry the lowest negative charge as found by the zeta potential measurementsMixed solutions of the two isolated camel proteins (α-La and β-casein) at different ratios (100:0; 75:25; 50:50; 25:75; 0:100) give more foam with a higher β-casein amount in all camel and bovine mixtures. Good correlation was observed with the adsorption and the interfacial rheological properties of camel and bovine protein mixtures. Thus, the proteins adsorbed layers are mainly affected by the presence of β-casein molecules, which are suggested to be probably the most abundant protein at interface and the most efficient in reducing the interfacial properties. Whereas, globular proteins such as α-La and β-Lg are involved in the protein layer composition but could not compact well at the interface to ensure foams creation and stabilization because of their rigid molecular structure.This work therefore suggests new alternatives for the production of foam from proteins derived from dromedary milk, a dairy product characterized both by a high biological value but also by interesting functional properties of its proteins, in particular their surfactant power.