Made available in DSpace on 2014-06-11T19:32:22Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2007-08-31Bitstream added on 2014-06-13T19:25:55Z : No. of bitstreams: 1 miranda_sp_dr_botfm_prot.pdf: 863227 bytes, checksum: e9a7da6732cd70ea2d334bdfe537fd68 (MD5) / Fundação para o Desenvolvimento Médico e Hospitalar (Famesp) / O processo de carcinogênese implica a aquisição de alelos mutantes de genes supressores de tumor, aumento na proliferação celular e necessidade de angiogênese. Este estudo analisa a expressão das proteínas p53, Ki-67 e CD31 nos pólipos endometriais em mulheres na pós-menopausa usuárias de tamoxifeno. Métodos: Foram estudadas amostras de pólipos endometriais obtidas de mulheres em uso de tamoxifeno (n=20), pólipo sem uso de hormônios (n=20), endométrio atrófico (n=20) e câncer de endométrio (n=20) O material foi fixado em formol, incluído em parafina e processado para marcação imunohistoquímica para as proteínas p53, Ki-67 ce CD31. A comparação entre os grupos foi feita utilizando-se o qui-quadrado, teste t de Student e ANOVA. As diferenças com valor de p<0,05 foram consideradas significativas. Resultados: A idade das mulheres variou entre 55 e 85 anos (64,6l1,7 ano). Não houve diferença em relação à expressão da proteína p53 nos diferentes grupos (p=0,067). Uma expressão de Ki-67 em mais de 5% das células foi evidenciada em 40% dos pólipos cujas mulheres faziam uso de tamoxifeno e em 15% daquelas sem uso de hormônios (p=0,0047). A expressão da proteína CD31 foi maior em pólipos de usuárias de tamoxifeno em comparação ao endométrio atrófico (37,5l3,2 versus 22,2l1,3; p<0,001) e semelhante aos pólipos sem uso de hormônios (37,5l3,2 versus 33,7l2,0; p=0,319). Conclusão: A utilização de tamoxifeno parece estar associada a um aumento da proliferação celular nos pólipos endometriais, sem interferir na angiogênese ou inativação de proteínas supressoras de tumor. / The carcinogenesis process implies the acquisition of mutant alleles of tumor-supressor genes, increase in cell proliferation and need of angiogenesis. This study analyzes the expression of proteins p53, Ki-67 and CD31 in the endometrial polyps from post-menopausal women using tamoxifen. Methods: Samples of endometrial polyps from women using tamoxifen (n=20), polyps without hormone use (n=20), atrophic endometrium (n=20) and endometrium cancer (n=20) were studied. The material was fixed in formalin, included in paraffin and processed for imunohistochemical staining for p53, Ki67 and CD31 proteins. Comparison among the groups was done using the Chisquare, t test of Student and ANOVA. The differences with value p<0,05 were considered significant. Results: Women's age ranged from 55 to 85 years old (64,6l1,7 years). There was no difference about the expression of p53 protein in the different groups (p=0,067). One expression of Ki-67 in more than 5% of cells was showed up in 40% of polyps whose women were using tamoxifen and in 15% from without hormone use (p=0,0047). The expression of CD31 protein was higher in polyps from tamoxifen users in comparison to atrophic endometrium (37,5l3,2 x 22,2l1,3; p<0,001) and similar to polyps without hormone use (37,5l3,2 x 33,7l2,0; p=0,319). Conclusion: The use of tamoxifen seems to be associated to increase of cell proliferation in endometrial polyps, without interfering in angiogenesis or neutralizing the tumor-supressor protein.

Resumo: O processo de carcinogênese implica a aquisição de alelos mutantes de genes supressores de tumor, aumento na proliferação celular e necessidade de angiogênese. Este estudo analisa a expressão das proteínas p53, Ki-67 e CD31 nos pólipos endometriais em mulheres na pós-menopausa usuárias de tamoxifeno. Métodos: Foram estudadas amostras de pólipos endometriais obtidas de mulheres em uso de tamoxifeno (n=20), pólipo sem uso de hormônios (n=20), endométrio atrófico (n=20) e câncer de endométrio (n=20) O material foi fixado em formol, incluído em parafina e processado para marcação imunohistoquímica para as proteínas p53, Ki-67 ce CD31. A comparação entre os grupos foi feita utilizando-se o qui-quadrado, teste t de Student e ANOVA. As diferenças com valor de p<0,05 foram consideradas significativas. Resultados: A idade das mulheres variou entre 55 e 85 anos (64,6l1,7 ano). Não houve diferença em relação à expressão da proteína p53 nos diferentes grupos (p=0,067). Uma expressão de Ki-67 em mais de 5% das células foi evidenciada em 40% dos pólipos cujas mulheres faziam uso de tamoxifeno e em 15% daquelas sem uso de hormônios (p=0,0047). A expressão da proteína CD31 foi maior em pólipos de usuárias de tamoxifeno em comparação ao endométrio atrófico (37,5l3,2 versus 22,2l1,3; p<0,001) e semelhante aos pólipos sem uso de hormônios (37,5l3,2 versus 33,7l2,0; p=0,319). Conclusão: A utilização de tamoxifeno parece estar associada a um aumento da proliferação celular nos pólipos endometriais, sem interferir na angiogênese ou inativação de proteínas supressoras de tumor. / Abstract: The carcinogenesis process implies the acquisition of mutant alleles of tumor-supressor genes, increase in cell proliferation and need of angiogenesis. This study analyzes the expression of proteins p53, Ki-67 and CD31 in the endometrial polyps from post-menopausal women using tamoxifen. Methods: Samples of endometrial polyps from women using tamoxifen (n=20), polyps without hormone use (n=20), atrophic endometrium (n=20) and endometrium cancer (n=20) were studied. The material was fixed in formalin, included in paraffin and processed for imunohistochemical staining for p53, Ki67 and CD31 proteins. Comparison among the groups was done using the Chisquare, t test of Student and ANOVA. The differences with value p<0,05 were considered significant. Results: Women's age ranged from 55 to 85 years old (64,6l1,7 years). There was no difference about the expression of p53 protein in the different groups (p=0,067). One expression of Ki-67 in more than 5% of cells was showed up in 40% of polyps whose women were using tamoxifen and in 15% from without hormone use (p=0,0047). The expression of CD31 protein was higher in polyps from tamoxifen users in comparison to atrophic endometrium (37,5l3,2 x 22,2l1,3; p<0,001) and similar to polyps without hormone use (37,5l3,2 x 33,7l2,0; p=0,319). Conclusion: The use of tamoxifen seems to be associated to increase of cell proliferation in endometrial polyps, without interfering in angiogenesis or neutralizing the tumor-supressor protein. / Orientador: Paulo Traiman / Coorientador: Agnaldo Lopes da Silva Filho / Banca: Wagner José Gonçalves / Banca: Rogério Dias / Banca: Sérgio Augusto Triginelli / Banca: Eddie Fernando Candido Murta / Doutor

Orientador: Maria Regina Barbieri de Carvalho / Coorientador: Valdir Augusto Neves / Banca: José Paschoal Batistuti / Banca: João Bosco Faria / Banca: Paulo cezar Bastianello Campagnol / Banca: Hirasilva Borba / Resumo: A Moringa oleifera Lam. (família Moringaceae) é uma leguminosa perene e arbórea originária do continente asiático, a qual vem sendo cultivada no Brasil por apresentar baixo custo de produção. Embora algumas populações têm empregado esta planta na alimentação, existem poucas informações sobre suas características químicas e nutricionais. O objetivo do trabalho foi caracterizar parcialmente a proteína da folha e verificar a potencialidade antioxidante em produto cárneo. Foram elaborados hambúrgueres adicionados de farinha de folha de moringa (0,0; 0,10; 0,15; 0,20 e 0,25%) e com antioxidante sintético propil galato (0,01%). A determinação de pH, medidas de cor e TBARS foram realizadas com 1, 30, 60, 90, 120 dias de armazenamento a -18 °C. O fracionamento das proteínas das folhas de moringa pelo critério de solubilidade em diferentes sistemas revelou teores de 3,13% de albuminas, 0,33% de globulinas, 2,16% de prolaminas, 3,45% de glutelinas e 70,1% de proteínas insolúveis. A hidrólise proteica da farinha da folha empregando-se dodecil sulfato de sódio (SDS) e 2-mercaptoetanol (Me) indicou valores de 39,45 % e 29,45%, respectivamente. A proteína total apresentou baixa digestibilidade in vitro (31,83%). As substâncias antinutricionais avaliadas foram fenóis totais (20,69 mg.g-1), inibidores de tripsina (1,45 UTI.mg-1), nitrato (17 mg.g-1) e ácido oxálico (10,5 mg.g-1) e não foi detectado glicosídeos cianogênicos. As medidas de pH dos hambúrgueres ficaram compreendidas entre 5,48 e 5,90 e a intensidade de amarelo foi maior com a adição de moringa. A adição de farinha de folhas de moringa não preveniu a oxidação com valor máximo de 0,571 mg.MDA.Kg-1, porém agregou quantidades de fibras nas formulações, o que pode ser considerado como fonte deste nutriente. As análises sensoriais demonstraram... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: Moringa oleifera Lam (Moringaceae family) is a perennial leguminous tree from Asia, which has been cultivated in Brazil because of its low production cost. Although some people have used this plant as food, there is little information about its chemical and nutritional characteristics. The objective of this study was to partially characterize the leaf protein and verify the antioxidant potential in meat product. Hamburgers were prepared adding Moringa leaf meal (0.0, 0.10, 0.15, 0.20 and 0.25%) and propyl gallate synthetic antioxidant (0.01%). Determination of pH, color measurements and TBARS were performed with 1, 30, 60, 90, 120 days storage at -18C. The fractionation of proteins from the leaves of Moringa by the criterion of solubility in different systems showed levels of albumin 3.13%, globulin 0.33%, 2.16% prolamin, 3.45% glutelin, and 70.1% insoluble protein. Protein hydrolysis of the leaf flour with dodecyl sodium sulfate (SDS) and 2-mercaptoethanol (Me) indicated values of 39.45% and 29.45% respectively. Total protein showed low in vitro digestibility (31.83%). Antinutritional substances evaluated were total phenol (20.69 mg.g-1), trypsin inhibitors (1.45 UTI.mg-1), nitrate (17 mg.g-1) and oxalic acid (10.5 mg.g-1). Cyanogenic glycosides were not detected. PH measurements of hamburgers were between 5.48 and 5.90 and the yellow intensity was higher with the addition of Moringa. The addition of Moringa leaves flour did not prevent oxidation maximum value of 0.571 mg.MDA.Kg-1, but the quantity of fiber added in the formulations, which can be considered as a source of this nutrient. Sensory analyzes showed that there was good acceptance of hamburgers made with Moringa, with grades between 6.83 (0.25% formulation) to 7.51 (0.1% formulation). There was no antioxidant effect in leaves during the product storage, and their inclusion did not hinder the product acceptance / Doutor

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:30:27Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2012-08-21Bitstream added on 2014-06-13T19:00:37Z : No. of bitstreams: 1 teixeira_emb_dr_arafcf.pdf: 342566 bytes, checksum: 1fd29a117bb7c065e571907d8d11b722 (MD5) / Universidade Estadual Paulista (UNESP) / A Moringa oleifera Lam. (família Moringaceae) é uma leguminosa perene e arbórea originária do continente asiático, a qual vem sendo cultivada no Brasil por apresentar baixo custo de produção. Embora algumas populações têm empregado esta planta na alimentação, existem poucas informações sobre suas características químicas e nutricionais. O objetivo do trabalho foi caracterizar parcialmente a proteína da folha e verificar a potencialidade antioxidante em produto cárneo. Foram elaborados hambúrgueres adicionados de farinha de folha de moringa (0,0; 0,10; 0,15; 0,20 e 0,25%) e com antioxidante sintético propil galato (0,01%). A determinação de pH, medidas de cor e TBARS foram realizadas com 1, 30, 60, 90, 120 dias de armazenamento a -18 °C. O fracionamento das proteínas das folhas de moringa pelo critério de solubilidade em diferentes sistemas revelou teores de 3,13% de albuminas, 0,33% de globulinas, 2,16% de prolaminas, 3,45% de glutelinas e 70,1% de proteínas insolúveis. A hidrólise proteica da farinha da folha empregando-se dodecil sulfato de sódio (SDS) e 2-mercaptoetanol (Me) indicou valores de 39,45 % e 29,45%, respectivamente. A proteína total apresentou baixa digestibilidade in vitro (31,83%). As substâncias antinutricionais avaliadas foram fenóis totais (20,69 mg.g-1), inibidores de tripsina (1,45 UTI.mg-1), nitrato (17 mg.g-1) e ácido oxálico (10,5 mg.g-1) e não foi detectado glicosídeos cianogênicos. As medidas de pH dos hambúrgueres ficaram compreendidas entre 5,48 e 5,90 e a intensidade de amarelo foi maior com a adição de moringa. A adição de farinha de folhas de moringa não preveniu a oxidação com valor máximo de 0,571 mg.MDA.Kg-1, porém agregou quantidades de fibras nas formulações, o que pode ser considerado como fonte deste nutriente. As análises sensoriais demonstraram... / Moringa oleifera Lam (Moringaceae family) is a perennial leguminous tree from Asia, which has been cultivated in Brazil because of its low production cost. Although some people have used this plant as food, there is little information about its chemical and nutritional characteristics. The objective of this study was to partially characterize the leaf protein and verify the antioxidant potential in meat product. Hamburgers were prepared adding Moringa leaf meal (0.0, 0.10, 0.15, 0.20 and 0.25%) and propyl gallate synthetic antioxidant (0.01%). Determination of pH, color measurements and TBARS were performed with 1, 30, 60, 90, 120 days storage at -18C. The fractionation of proteins from the leaves of Moringa by the criterion of solubility in different systems showed levels of albumin 3.13%, globulin 0.33%, 2.16% prolamin, 3.45% glutelin, and 70.1% insoluble protein. Protein hydrolysis of the leaf flour with dodecyl sodium sulfate (SDS) and 2-mercaptoethanol (Me) indicated values of 39.45% and 29.45% respectively. Total protein showed low in vitro digestibility (31.83%). Antinutritional substances evaluated were total phenol (20.69 mg.g-1), trypsin inhibitors (1.45 UTI.mg-1), nitrate (17 mg.g-1) and oxalic acid (10.5 mg.g-1). Cyanogenic glycosides were not detected. PH measurements of hamburgers were between 5.48 and 5.90 and the yellow intensity was higher with the addition of Moringa. The addition of Moringa leaves flour did not prevent oxidation maximum value of 0.571 mg.MDA.Kg-1, but the quantity of fiber added in the formulations, which can be considered as a source of this nutrient. Sensory analyzes showed that there was good acceptance of hamburgers made with Moringa, with grades between 6.83 (0.25% formulation) to 7.51 (0.1% formulation). There was no antioxidant effect in leaves during the product storage, and their inclusion did not hinder the product acceptance

Made available in DSpace on 2015-06-17T19:33:59Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2014-07-24. Added 1 bitstream(s) on 2015-06-18T12:47:41Z : No. of bitstreams: 1 000831499_20170701.pdf: 551757 bytes, checksum: f00c3874e9a2ca554c17723cb987dd9a (MD5) Bitstreams deleted on 2017-07-24T11:34:13Z: 000831499_20170701.pdf,. Added 1 bitstream(s) on 2017-07-24T11:35:17Z : No. of bitstreams: 1 000831499.pdf: 3553272 bytes, checksum: 51518ed089010faa18418207d6328203 (MD5) / Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) / Um dos mecanismos de transporte de macromoléculas do citoplasma para o núcleo celular ocorre através da passagem da macromolécula pelo complexo poro nuclear (CPN), presente no envoltório nuclear, e depende de proteínas transportadoras denominadas Importinas. Neste processo, conhecido como via clássica de importação nuclear, a proteína Importina-α (Impα) reconhece sequências de localização nuclear (NLSs) na proteína a ser transportada para a formação de um complexo junto a Importina-β (Impβ) permitindo o transporte da macromolécula. O objetivo do presente trabalho é o estudo estrutural da Impα proveniente do fungo filamentoso Neurospora crassa (ImpαNc), a fim de reconhecer as regiões que determinam especificidades da proteína, além de comparar seu comportamento nativo e na presença de um peptídeo NLS. Os primeiros experimentos com a ImpαNc permitiram uma caracterização inicial da proteína e seu comportamento em solução. Experimentos de cromatografia analítica de exclusão molecular, comparando duas amostras de ImpαNc: (1) na presença do peptídeo NLS da proteína FEN1 (FEN1 NLS) e (2) sem peptídeo NLS, indicaram a formação de aglomerados na amostra 2 e a conformação, predominantemente, monomodal na amostra 1, sugerindo uma maior estabilidade da proteína na presença de peptídeos NLS. Para aprofundar as informações sobre a ImpαNc, experimentos de cristalização foram conduzidos com a proteína complexada ao peptídeo de NLS clássica e monopartida do SV40 (SV40 NLS), conforme experimentos anteriores sugeriram a maior estabilidade da proteína na presença de NLSs. Um primeiro cristal (ImpαNc-1), obtido na condição 0,2mM fosfato de sódio dibásico dihidratado e 20% (w/v) de polietilenoglicol 3350, foi submetido á difração de raios X e apresentou padrão de difração satisfatório para elucidação da estrutura do complexo a uma resolução de 2,05 Å. Um segundo cristal (ImpαNc-2), obtido na ... / The transport of macromolecules from the cytoplasm to the nucleus occurs by passage through the nuclear pore complex, present in the nuclear envelope. One of that nuclear transport pathway depends on carrier proteins called Importins. In this process, known as classical nuclear import pathway, the Importin-α protein (Impα) recognizes nuclear localization sequences (NLSs) in the protein to be transported to the formation of a complex with Importin-β (Impβ) allowing the transport of macromolecules. The aim of this work is the structural study of the protein Importin-α, from the filamentous fungus Neurospora crassa (ImpαNc) in order to recognize the regions that determine the specificity of the protein and to compare their behavior in its native state and in presence of a NLS peptide. The first experiments with ImpαNc allowed an initial characterization of the protein and its behavior in solution. Experiments of analytical size exclusion chromatography comparing two samples of Impα: (1) in the presence of the NLS peptide of the protein FEN1 ( FEN1 NLS) and, (2) without NLS peptide; indicated the formation of agglomerates in the sample 2 and the conformation predominantly monomodal, in the sample 1, suggesting a greater stability of the protein in the presence of NLS peptides. For further information about the ImpαNc, crystallization experiments were carried out with the peptide complexed to the classic NLS SV40 (SV40 NLS) protein as previous experiments have suggested the increased stability of the protein in the presence of NLSs. A first crystal obtained in the condition 0.2mM dibasic sodium phosphate dihydrate and 20% (w / v) polyethylene glycol 3350 were subjected to xray diffraction and showed satisfactory diffraction pattern for the elucidation of the structure of the complex at a resolution of 2.05 Å. A second crystal (ImpαNc-2) obtained under the condition of 0.2 mM bicine pH 8.5 and 20% PEG 6000, was subjected to x-ray ...

Orientador: Marcos Roberto de mattos Fontes / Coorientador: Agnes Alessandra Sekijima Takeda / Banca: Maria Célia Bertollini / Banca: João Renato Carvalho Muniz / Resumo: Um dos mecanismos de transporte de macromoléculas do citoplasma para o núcleo celular ocorre através da passagem da macromolécula pelo complexo poro nuclear (CPN), presente no envoltório nuclear, e depende de proteínas transportadoras denominadas Importinas. Neste processo, conhecido como via clássica de importação nuclear, a proteína Importina-α (Impα) reconhece sequências de localização nuclear (NLSs) na proteína a ser transportada para a formação de um complexo junto a Importina-β (Impβ) permitindo o transporte da macromolécula. O objetivo do presente trabalho é o estudo estrutural da Impα proveniente do fungo filamentoso Neurospora crassa (ImpαNc), a fim de reconhecer as regiões que determinam especificidades da proteína, além de comparar seu comportamento nativo e na presença de um peptídeo NLS. Os primeiros experimentos com a ImpαNc permitiram uma caracterização inicial da proteína e seu comportamento em solução. Experimentos de cromatografia analítica de exclusão molecular, comparando duas amostras de ImpαNc: (1) na presença do peptídeo NLS da proteína FEN1 (FEN1 NLS) e (2) sem peptídeo NLS, indicaram a formação de aglomerados na amostra 2 e a conformação, predominantemente, monomodal na amostra 1, sugerindo uma maior estabilidade da proteína na presença de peptídeos NLS. Para aprofundar as informações sobre a ImpαNc, experimentos de cristalização foram conduzidos com a proteína complexada ao peptídeo de NLS clássica e monopartida do SV40 (SV40 NLS), conforme experimentos anteriores sugeriram a maior estabilidade da proteína na presença de NLSs. Um primeiro cristal (ImpαNc-1), obtido na condição 0,2mM fosfato de sódio dibásico dihidratado e 20% (w/v) de polietilenoglicol 3350, foi submetido á difração de raios X e apresentou padrão de difração satisfatório para elucidação da estrutura do complexo a uma resolução de 2,05 Å. Um segundo cristal (ImpαNc-2), obtido na ... / Abstract: The transport of macromolecules from the cytoplasm to the nucleus occurs by passage through the nuclear pore complex, present in the nuclear envelope. One of that nuclear transport pathway depends on carrier proteins called Importins. In this process, known as classical nuclear import pathway, the Importin-α protein (Impα) recognizes nuclear localization sequences (NLSs) in the protein to be transported to the formation of a complex with Importin-β (Impβ) allowing the transport of macromolecules. The aim of this work is the structural study of the protein Importin-α, from the filamentous fungus Neurospora crassa (ImpαNc) in order to recognize the regions that determine the specificity of the protein and to compare their behavior in its native state and in presence of a NLS peptide. The first experiments with ImpαNc allowed an initial characterization of the protein and its behavior in solution. Experiments of analytical size exclusion chromatography comparing two samples of Impα: (1) in the presence of the NLS peptide of the protein FEN1 ( FEN1 NLS) and, (2) without NLS peptide; indicated the formation of agglomerates in the sample 2 and the conformation predominantly monomodal, in the sample 1, suggesting a greater stability of the protein in the presence of NLS peptides. For further information about the ImpαNc, crystallization experiments were carried out with the peptide complexed to the classic NLS SV40 (SV40 NLS) protein as previous experiments have suggested the increased stability of the protein in the presence of NLSs. A first crystal obtained in the condition 0.2mM dibasic sodium phosphate dihydrate and 20% (w / v) polyethylene glycol 3350 were subjected to xray diffraction and showed satisfactory diffraction pattern for the elucidation of the structure of the complex at a resolution of 2.05 Å. A second crystal (ImpαNc-2) obtained under the condition of 0.2 mM bicine pH 8.5 and 20% PEG 6000, was subjected to x-ray ... / Mestre

Made available in DSpace on 2016-05-17T16:51:12Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2015-06-15. Added 1 bitstream(s) on 2016-05-17T16:54:45Z : No. of bitstreams: 1 000863686.pdf: 846535 bytes, checksum: c8a1af069b7494e740b24e93ae5821e7 (MD5) / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) / Surimi is a concentrate of myofibrillar proteins made of fish muscles that are ground, washed and added of cryoprotective agents. This study aimed at characterizing the surimi of tilapia fish obtained from variations at the washings (distilled water or distilled water + NaHCO3 + NaCl) and cryoprotectors (NaCl + sacarose or sorbitol + sodium tripolyphosphate), using a factorial design 2 x 2. The treatments were evaluated regarding to proximate composition, non-nitrogen protein (NNP) removal and yield. After cooking (90°C/30min), instrumental texture and color of the surimi gels were evaluated. Then, the surimi was used for the elaboration of a surimi product and sensory analysis regarding to global acceptance. The protein and moisture contents in the surimi were not influenced either by washings or by cryoprotectors, while the ash content was higher when NaCl and sucrose were the cryoprotectors and the yield was higher when only distilled water was used for the washings. The highest lipid removal was achieved with the use of distilled water for the washings and NaCl and sucrose as the cryoprotectors. The highest NNP removals were achieved at both combinations: water for washings and NaCl and sucrose as the cryoprotectors and water with salts for washings and sorbitol and sodium tripolyphosphate as the cryoprotectors. The different treatments produced surimi gels with similar colors and texture. The surimi product was approved by 55% of the panelists

Resumo:O surimi consiste em um concentrado de proteínas miofibrilares obtido a partir do músculo do peixe triturado, lavado e adicionado de agentes crioprotetores. Este estudo teve o objetivo de caracterizar os surimis de tilápia obtidos com variações nos tipos de lavagens (água destilada ou água destilada + NaHCO3 + NaCl) e nos crioprotetores (NaCl + sacarose ou sorbitol + tripolifosfato de sódio), utilizando um esquema fatorial 2 x 2. Os tratamentos foram avaliados quanto a remoção dos compostos nitrogenados não proteicos (NNP), rendimento e composição centesimal dos produtos finais. Após o tratamento térmico (90°C / 30min), a textura e a cor dos géis de surimi foram avaliadas instrumentalmente. O surimi foi utilizado na elaboração de derivados, que foram analisados quanto à aceitação global. As concentrações de proteína e umidade dos surimis não sofreram influência dos processos de lavagens ou dos crioprotetores,enquanto que a concentração de cinzas foi maior quando NaCl e sacarose foram usados como crioprotetores e o rendimento foi maior quando apenas água destilada foi utilizada nas lavagens. A maior remoção de gordura foi alcançada quando as lavagens foram realizadas apenas com água destilada e os crioprotetores foram NaCl e sacarose. As maiores remoções de NNP foram alcançadas com ambas as combinações: apenas água destilada nas lavagens e NaCl e sacarose como crioprotetores e água com sais nas lavagens e sorbitol e tripolifosfato como crioprotetores. Os tratamentos utilizados produziram géis de cor e textura semelhantes. Os derivados produzidos com o surimi foram aprovados por 55% dos provadores / Abstract:Surimi is a concentrate of myofibrillar proteins made of fish muscles that are ground, washed and added of cryoprotective agents. This study aimed at characterizing the surimi of tilapia fish obtained from variations at the washings (distilled water or distilled water + NaHCO3 + NaCl) and cryoprotectors (NaCl + sacarose or sorbitol + sodium tripolyphosphate), using a factorial design 2 x 2. The treatments were evaluated regarding to proximate composition, non-nitrogen protein (NNP) removal and yield. After cooking (90°C/30min), instrumental texture and color of the surimi gels were evaluated. Then, the surimi was used for the elaboration of a surimi product and sensory analysis regarding to global acceptance. The protein and moisture contents in the surimi were not influenced either by washings or by cryoprotectors, while the ash content was higher when NaCl and sucrose were the cryoprotectors and the yield was higher when only distilled water was used for the washings. The highest lipid removal was achieved with the use of distilled water for the washings and NaCl and sucrose as the cryoprotectors. The highest NNP removals were achieved at both combinations: water for washings and NaCl and sucrose as the cryoprotectors and water with salts for washings and sorbitol and sodium tripolyphosphate as the cryoprotectors. The different treatments produced surimi gels with similar colors and texture. The surimi product was approved by 55% of the panelists / Orientador:Elisa Helena Giglio Ponsano / Banca:Lia Ferraz de Arruda Sucasas / Banca:Adriane Cristina Garcia Lemos / Mestre