Neste trabalho estudou-se a formação de complexos da tirosina e de seus dipeptídeos tirosil-glicina e glicil-tirosina com o íon Cu2+. Para a caracterização destes complexos foram utilizadas as técnicas espectroscópicas de Absorção ótica na região do visível (400 a 800 nm), Ressonância paramagnética eletrônica em duas temperaturas (ambiente e &#8764-150&#176C) e a técnica de fluorescência. No caso da tyr os dados experimentais obtidos pela espectroscopia de RPE sugerem a formação de pelo menos duas espécies distintas de complexos além do cobre hidratado. Os complexos propostos foram: o CuL4 (ao redor de pH 3,5) e o CuL2 (na faixa de pH 4,0 e 12,0). Já para os dipeptídeos são evidenciados três tipos diferentes de complexos. São propostos os seguintes complexos: CuL2 (ao redor de pH 4,5), CuL (H2O) (na faixa de pH 7,0 e 12,0) e CuL(OH)22- (acima de pH 12,0). Os espectros de RPE mostram claramente que com o aumento de pH, ocorre a complexação do Cu2+ com os dipeptídeos. Em pHs altos (acima de pH 10,0) surgem nestes espectros uma estrutura superhiperfina de 5 linhas típicas para a coordenação de Cu2+ com dois nitrogênios. Quanto a tirosina, o espectro de seu complexo com Cu2+, não apresenta estrutura superhiperfina, sendo o sinal obtido, típico do complexo com Cu2+. Da mesma forma que foi observado por RPE, pode-se observar pelos espectros óticos, que em pHs baixos (2,0 a 3,5) para os dipeptídeos, os espectros apresentam uma banda larga e mal-resolvida, característica do íon de Cu2+ livre em solução. Observou-se também um deslocamento do máximo das bandas para o azul, apresentando características típicas das transições d-d correspondentes às várias espécies de complexos do metal em equilíbrio. Os dados de fluorescência foram muito informativos. As titulações da tyr e dos dipeptídeos puros em função do pH permitiram a determinação dos valores de pKs dos grupos ionizáveis. O efeito de supressão de fluorescência devido ao paramagnetismo do cobre foi usado tanto para a determinação da estequiometria quanto para a determinação das constantes de associação dos complexos dos dipeptídeos com Cu2+ em dois pHs fixos (pH 7,0 e 9,0). Encontrou-se complexos com a seguinte estequiometria (ligante/metal) : 2:1 e 1:1 respectivamente para a tyr e para os dipeptídeos nestes pHs. Um modelo simples de equilíbrio foi desenvolvido e estimou-se as constantes de associação da ordem de 107M-1 para os complexos de dipeptídeos- Cu2+. / The main goal of this work was to study the formation of the complexes of tyrosine and its dipeptides tyrosil-glycil and glycil-tyrosine with the transition metal íon Cu2+. The characterization of these complexes was performed through the use of spectroscopic techniques: optical absorption, electron paramagnetic resonance at both room temperature and -150&#176C and fluorescence emission. The EPR spectroscopy suggested for tyrosine two distints species. The following complexes were proposed: CuL4 (pH 3,5) and CuL2 (in the range of pH between 4,0-12,0). Three different complexes were evidentiated for dipeptides- Cu2+: CuL2 (pH 4,5); CuL(H2O) (in the range of pH between 7,0-12,0) and CuL(OH)22- (above pH 12,0). EPR spectra shows clearly the complexation of Cu2+ to the dipeptides. Both at intermediate and high pHs and specially above pH 10,0 a superhyoerfine structure of five lines typical for coordination of copper to two nitrogens was observed. In the case of the aminoacid no superhyperfine structure is observed. EPR data suggest that in a wide pH range between 7,0 and 11,0 the complex formed by the dipeptides was CuL(H2O). Electronic optical absorption was measured at room temperature as a function of pH in the range 2,0-13,0. It was observed that at low pHs (2,0 3,5) the spectra for the dipeptides was characterized by a broad not well resolved band around 800 nm characteristic of hidrated free Cu2+ in water solution. EPR spectra are in agreement with this observation. Increase of pH leads to a blue shift in the absorption band maximum and as a consequence to typical spectra for d-d transitions of the various species of complexes of cooper in equilibrium in solution. Fluorescence data were also very informative. The pure tyr and dipeptides tritation allowed to determine pKs values of ionizable groups. The effect of fluorescence suppression due to paramagnetic copper was used both to establish the stoichiometry of the complexes and the association constants. The stoichiometry of the complexes was determined as 2:1 and 1:1 ligand:metal for tyrosine and the dipeptides respectively at pH 7,0 and pH 9,0. A simple equilibrium model was developed and the association constants for the Cu2+ dipeptides complexes at pH 7,0 and pH 9,0 were estimated to be around 107M-1.

O vidro com composição 2Na2O1CaO3SiO2, sofre nucleação cristalina homogênea em temperaturas entre 450 e 560oC. Os núcleos, essencialmente esféricos, supostamente tem a mesma composição da matriz vítrea. Em amostras amorfas, parcialmente cristalizadas e policristalinas foram feitas medidas de densidade, difratometria de raios-X, analise térmica por calorimetria exploratória de varredura (DSC), medidas ultrasônicas pelo método do pulso-eco, espectroscopias de absorção ótica, infravermelha e Raman. A densidade do vidro é de 2,66 g/cm3 e para amostra policristalina a densidade aumenta para 2,76 g/cm3. O aumento da densidade com o grau de cristalinidade é a causa do aumento das velocidades de propagação de ondas elásticas longitudinal e transversal, e do aumento do numero e da intensidade dos picos nos difratogramas de raios-X. Das medidas de DSC determinamos que a temperatura de transição vítrea ocorre em torno de 40 °C, e calculamos uma entalpia de ativação para a transição vítrea de 78 kcal/mol. Espectros de absorção ótica de amostras com Cr3+ apresentaram o efeito de anti-ressonância Fano, e pequeno deslocamento da banda 4T2 , para energias maiores com o aumento do grau de cristalinidade e em temperaturas baixas (~ 20 K). A partir dos níveis isoenergéticos 2E e 2T1 calculamos o parâmetro de Racah B = 690 cm-1 e a intensidade do campo ligante ? = 10 Dq = 14 840 cm-1. Junto com Cr3+ ocorre o Cr6+ na forma do íon cromato, CrO42-, cujas bandas de absorção estão próximas do ultravioleta, e é responsável pelo efeito Raman pré-ressonante observado. O espectro Raman do vidro é constituído de bandas assimétricas acima de 550 cm-1, e foram decompostas em seis bandas gaussianas. As bandas de maior freqüência foram tentativamente atribuídas à vibrações de tetraedros de sílica com 1 a 4 oxigênios não-ponteantes. Dos espectros Raman reduzidos concluímos que o pico de boson é devido à vibrações dos fônons térmicos o a freqüência da radiação espalhada. Algumas características dos espectros de absorção de amostras com Cr3+ e dos resultados de medidas ultrasônicas foram atribuídas à possível ocorrência de microtensão ou microfissuras na região da interface núcleo-vidro. / Glass with composition 2Na2O1CaO3SiO2, undergoes homogeneous crystal nucleation between 450 and 56OoC. The nuclei are essentially spherical and presumable have the same composition as the glass matrix. Measuriments of density, X-ray diffraction, thermal analysis by differential scanning calorimetry (DSC), ultrasonics by pulse-echo method, optical absorption, infrared and Raman spectroscopy were performed in amorphous, partially crystallized and polycrystalline samples. The density of the glass is 2,66 g/cm3 and 2,76 g/cm3 that of the polycrystalline sample. The increase in density with the degree of crystallinity is the cause of the increasing propagation velocities of longitudinal and transversal elastic waves, and of the increasing peak number and intensities in the X-ray diffractograms. From DSC measurements we determine that the glass transition temperature is about 470o C, and the activation enthalpy for the glass transition was calculated to be 78 kcal/mol. Absorption spectra of Cr3+ containing samples shows the anti-resonance Fano effect, and small displacement of the 4T2 band to higher energies with increasing degree of crystallinity and at lower temperatures (~20 K). From the isoenergetic levels 2E and 2T1 we calculate the Racah parameter B = 690 cm-1 and the ligand field intensity ? = 10 Dq = 14 840 cm-1. Together with Cr3+ occurs Cr6+ as cromate ion, CrO4-2 with absorption bands are near the ultraviolet, and is responsible for the observed pre-resonant Raman effect. The Raman spectrum of the glass is composed of asimetric bands in frequencies above 550 cm-1, which we decompose in six Gaussian shaped bands. The four bands of higher frequencies were tentativily assigned to stretching vibration bond Si-O of silica tetraedra with 1 to 4 non-bridging oxigens. From reduced Raman spectra we concluded that the boson peak is due to thermal phonon vibrations and to the scattered radiation frequency. Some features of absorption spectra of Cr3+ containing glasses and of ultrasonic measurements were assigned to the possible occurence of microtensions or microcracks in the nucleous-glass interf ace region.

Líquidos iônicos (LIs) são sais que se encontram no estado líquido em temperaturas menores que 100ºC e que vêm ganhando protagonismo na área chamada química verde, prometendo: substituir solventes nocivos ao meio ambiente, aprimorar componentes eletrônicos, favorecer biocatálises dentre outros. Sua alta estabilidade e baixa toxicidade são frequentemente afirmadas, porém, devem ainda ser melhor investigadas. Com o objetivo de implementar o entendimento da interação dos líquidos iônicos com sistemas de relevância biológica, realizamos um estudo sistemático acerca da interação de 3 diferentes líquidos iônicos anfifílicos de mesma cabeça polar e diferentes caudas carbônicas ([C10mim][Cl], [C12mim][Cl] e [C14mim][Cl]) com 3 diferentes proteínas modelo, através das técnicas de absorção óptica, fluorescência, dicroísmo circular (CD) e espalhamento de raios-X a baixos ângulos (SAXS). Para Tanto, utilizamos as proteínas BSA e HSA (Albuminas de Soro Bovino e Humano, respectivamente) além da lisozima. Observamos a supressão da fluorescência das proteínas em todos os casos analisados, onde a diminuição da intensidade correspondeu a, para as proteínas BSA, HSA e lisozima, respectivamente, (55±3)%, (16.1±0.8)% e (4.1±0.2)%, em presença de 0.6mM de [C14mim][Cl], (38±2)%, (13.2±0.7)% e (0.6±0.1)% em presença de 0.6mM de [C12mim][Cl] e (11.0±0.5)%, (9.2±0.5)% e (0.0±0.1)% em presença de 0.6mM de [C10mim][Cl]. Os espectros de absorbância e fluorescência de todos os sistemas nos indicam uma interação de contato entre as proteínas e os líquidos iônicos. Constatamos também o deslocamento do pico de fluorescência, das proteínas BSA e HSA, para menores comprimentos de onda (blue-shift), na medida em que a concentração de LI era aumentada. O máximo deslocamento () alcançado correspondeu a (21±1)nm para ambas albuminas, enquanto que a lisozima não apresentou deslocamento significativo. O blue-shift pode ser explicado pela aproximação das cadeias carbônicas e formações de pontes de hidrogênio nas proximidades dos triptofanos. De acordo com a técnica de SAXS, evidenciamos o aumento do raio de giro das proteínas, na medida em que adicionamos LIs. O raio de giro da BSA, da HSA e lisozima em ausência de LI são (29±1)Å, (30±1)Å e (15±1)Å, respectivamente, e passam para (46±1)Å, (44±1)Å e (20±1)Å respectivamente, em presença de 0.6mM de [C14mim][Cl]. As curvas de SAXS também apresentaram o indício da formação de estruturas micelares a partir de uma dada concentração. Além da alteração em sua estrutura terciária, os dados de CD indicam uma leve perda de estrutura secundária de ambas as albuminas (BSA e HSA), passando de 80 para 65% de -hélice em ausência e presença de 0.6mM de [C14mim][Cl], respectivamente. Sugerimos que as interações das proteínas com os líquidos iônicos, embora inicialmente movidas por forças eletroestática, possuem como principal fator o efeito hidrofóbico, portanto quanto maior a cadeia carbônica do LI maior é sua interação com a proteína. Tal interação causa o desenovelamento das proteínas e formação de um complexo e estruturas micelares a altas concentrações de LI. Acreditamos que este trabalho traz novas informações acerca da interação dos LIs com proteínas modelo, indicando sua capacidade de alterar a conformação das mesmas. / Ionic liquids (ILs) are salts that are liquid at temperatures smaller than 100 ° C and are gaining prominence in the so-called green chemistry, promising: replace harmful solvents to the environment, improve electronic components, and favor biocatalysis, among others. Its high stability and low toxicity are often asserted; nevertheless, they are ascribed to ILs due to its small volatility. With the aim of improving the understanding of the interaction of ILs with biological relevant systems, we conducted a systematic study of the interaction of three different ionic liquids of the same polar head and different paraffinic tails ([C10mim][Cl], [C12mim][Cl] and [C14mim][Cl]) with three different model proteins, through the techniques of optical absorption, fluorescence, circular dicrhoism (CD) and small angle X-ray scattering (SAXS). To do so, we use BSA and HSA proteins (Bovine Serum Albumin and the Human Serum Albumin, respectively) and lysozyme. We observed fluorescence quenching, of all studied proteins, where the decrease in the fluorescence was (for BSA, HAS and lysozyme, respectively): (55 ± 3)%, (16.1 ± 0.8)% to (4.1 ± 0.2 )% in the presence of 0.6mm [C14mim][Cl], (38 ± 2)%, (13.2 ± 0.7)% to (0.6 ± 0.1)% in the presence of 0.6mm [C12mim][Cl] and ( 11.0 ± 0.5)% (9.2 ± 0.5)% and (0.0 ± 0.1)% in the presence of 0.6mm [C10mim][Cl]. UV-vis absorbance spectra and fluorescence indicate all systems in a contact interaction between proteins and ionic liquids. We also note the shift of the fluorescent peak of BSA and HSA proteins for shorter wavelengths (blue-shift), as the IL content was increased. The maximum shift () achieved corresponded to (21 ± 1) nm for both albumins, whereas no significant displacement was observed for lysozyme. The blue-shift can be explained by the approach of carbon chains and formation of hydrogen bonds in the vicinity of tryptophan. SAXS data indicate an increasing in the proteins radius of gyration value as ILs was added in the solution. The turning radius of BSA, HSA and lysozyme in the absence of IL are (29 ± 1) Å, (30 ± 1) Å and (15 ± 1) Å, respectively, and go to (46 ± 1) Å, ( 44 ± 1) Å and (20 ± 1) Å, respectively, in the presence of 0.6mm [C14mim][Cl]. The SAXS curves also show evidence of the formation of micellar structures from a given concentration. Besides the change in its tertiary structure, the CD data indicates a slight loss of secondary structure of both albumins (BSA and HSA), from 80 to 65% of -helix in the absence and presence of 0.6mm [C14mim][Cl], respectively. We suggest that the interactions of the protein with the ionic liquid, although initially driven by electrostatic forces, have a major factor hydrophobic effect and thus the higher the carbon chain of greater IL is its interaction with the protein. This interaction causes unfolding of the protein and formation of a micellar structures at high concentrations of IL. We believe this work provides new information about the interaction of ILs with model proteins, indicating its ability to alter the conformation of the same.

O vidro com composição 2Na2O1CaO3SiO2, sofre nucleação cristalina homogênea em temperaturas entre 450 e 560oC. Os núcleos, essencialmente esféricos, supostamente tem a mesma composição da matriz vítrea. Em amostras amorfas, parcialmente cristalizadas e policristalinas foram feitas medidas de densidade, difratometria de raios-X, analise térmica por calorimetria exploratória de varredura (DSC), medidas ultrasônicas pelo método do pulso-eco, espectroscopias de absorção ótica, infravermelha e Raman. A densidade do vidro é de 2,66 g/cm3 e para amostra policristalina a densidade aumenta para 2,76 g/cm3. O aumento da densidade com o grau de cristalinidade é a causa do aumento das velocidades de propagação de ondas elásticas longitudinal e transversal, e do aumento do numero e da intensidade dos picos nos difratogramas de raios-X. Das medidas de DSC determinamos que a temperatura de transição vítrea ocorre em torno de 40 °C, e calculamos uma entalpia de ativação para a transição vítrea de 78 kcal/mol. Espectros de absorção ótica de amostras com Cr3+ apresentaram o efeito de anti-ressonância Fano, e pequeno deslocamento da banda 4T2 , para energias maiores com o aumento do grau de cristalinidade e em temperaturas baixas (~ 20 K). A partir dos níveis isoenergéticos 2E e 2T1 calculamos o parâmetro de Racah B = 690 cm-1 e a intensidade do campo ligante ? = 10 Dq = 14 840 cm-1. Junto com Cr3+ ocorre o Cr6+ na forma do íon cromato, CrO42-, cujas bandas de absorção estão próximas do ultravioleta, e é responsável pelo efeito Raman pré-ressonante observado. O espectro Raman do vidro é constituído de bandas assimétricas acima de 550 cm-1, e foram decompostas em seis bandas gaussianas. As bandas de maior freqüência foram tentativamente atribuídas à vibrações de tetraedros de sílica com 1 a 4 oxigênios não-ponteantes. Dos espectros Raman reduzidos concluímos que o pico de boson é devido à vibrações dos fônons térmicos o a freqüência da radiação espalhada. Algumas características dos espectros de absorção de amostras com Cr3+ e dos resultados de medidas ultrasônicas foram atribuídas à possível ocorrência de microtensão ou microfissuras na região da interface núcleo-vidro. / Glass with composition 2Na2O1CaO3SiO2, undergoes homogeneous crystal nucleation between 450 and 56OoC. The nuclei are essentially spherical and presumable have the same composition as the glass matrix. Measuriments of density, X-ray diffraction, thermal analysis by differential scanning calorimetry (DSC), ultrasonics by pulse-echo method, optical absorption, infrared and Raman spectroscopy were performed in amorphous, partially crystallized and polycrystalline samples. The density of the glass is 2,66 g/cm3 and 2,76 g/cm3 that of the polycrystalline sample. The increase in density with the degree of crystallinity is the cause of the increasing propagation velocities of longitudinal and transversal elastic waves, and of the increasing peak number and intensities in the X-ray diffractograms. From DSC measurements we determine that the glass transition temperature is about 470o C, and the activation enthalpy for the glass transition was calculated to be 78 kcal/mol. Absorption spectra of Cr3+ containing samples shows the anti-resonance Fano effect, and small displacement of the 4T2 band to higher energies with increasing degree of crystallinity and at lower temperatures (~20 K). From the isoenergetic levels 2E and 2T1 we calculate the Racah parameter B = 690 cm-1 and the ligand field intensity ? = 10 Dq = 14 840 cm-1. Together with Cr3+ occurs Cr6+ as cromate ion, CrO4-2 with absorption bands are near the ultraviolet, and is responsible for the observed pre-resonant Raman effect. The Raman spectrum of the glass is composed of asimetric bands in frequencies above 550 cm-1, which we decompose in six Gaussian shaped bands. The four bands of higher frequencies were tentativily assigned to stretching vibration bond Si-O of silica tetraedra with 1 to 4 non-bridging oxigens. From reduced Raman spectra we concluded that the boson peak is due to thermal phonon vibrations and to the scattered radiation frequency. Some features of absorption spectra of Cr3+ containing glasses and of ultrasonic measurements were assigned to the possible occurence of microtensions or microcracks in the nucleous-glass interf ace region.

Líquidos iônicos (LIs) são sais que se encontram no estado líquido em temperaturas menores que 100ºC e que vêm ganhando protagonismo na área chamada química verde, prometendo: substituir solventes nocivos ao meio ambiente, aprimorar componentes eletrônicos, favorecer biocatálises dentre outros. Sua alta estabilidade e baixa toxicidade são frequentemente afirmadas, porém, devem ainda ser melhor investigadas. Com o objetivo de implementar o entendimento da interação dos líquidos iônicos com sistemas de relevância biológica, realizamos um estudo sistemático acerca da interação de 3 diferentes líquidos iônicos anfifílicos de mesma cabeça polar e diferentes caudas carbônicas ([C10mim][Cl], [C12mim][Cl] e [C14mim][Cl]) com 3 diferentes proteínas modelo, através das técnicas de absorção óptica, fluorescência, dicroísmo circular (CD) e espalhamento de raios-X a baixos ângulos (SAXS). Para Tanto, utilizamos as proteínas BSA e HSA (Albuminas de Soro Bovino e Humano, respectivamente) além da lisozima. Observamos a supressão da fluorescência das proteínas em todos os casos analisados, onde a diminuição da intensidade correspondeu a, para as proteínas BSA, HSA e lisozima, respectivamente, (55±3)%, (16.1±0.8)% e (4.1±0.2)%, em presença de 0.6mM de [C14mim][Cl], (38±2)%, (13.2±0.7)% e (0.6±0.1)% em presença de 0.6mM de [C12mim][Cl] e (11.0±0.5)%, (9.2±0.5)% e (0.0±0.1)% em presença de 0.6mM de [C10mim][Cl]. Os espectros de absorbância e fluorescência de todos os sistemas nos indicam uma interação de contato entre as proteínas e os líquidos iônicos. Constatamos também o deslocamento do pico de fluorescência, das proteínas BSA e HSA, para menores comprimentos de onda (blue-shift), na medida em que a concentração de LI era aumentada. O máximo deslocamento () alcançado correspondeu a (21±1)nm para ambas albuminas, enquanto que a lisozima não apresentou deslocamento significativo. O blue-shift pode ser explicado pela aproximação das cadeias carbônicas e formações de pontes de hidrogênio nas proximidades dos triptofanos. De acordo com a técnica de SAXS, evidenciamos o aumento do raio de giro das proteínas, na medida em que adicionamos LIs. O raio de giro da BSA, da HSA e lisozima em ausência de LI são (29±1)Å, (30±1)Å e (15±1)Å, respectivamente, e passam para (46±1)Å, (44±1)Å e (20±1)Å respectivamente, em presença de 0.6mM de [C14mim][Cl]. As curvas de SAXS também apresentaram o indício da formação de estruturas micelares a partir de uma dada concentração. Além da alteração em sua estrutura terciária, os dados de CD indicam uma leve perda de estrutura secundária de ambas as albuminas (BSA e HSA), passando de 80 para 65% de -hélice em ausência e presença de 0.6mM de [C14mim][Cl], respectivamente. Sugerimos que as interações das proteínas com os líquidos iônicos, embora inicialmente movidas por forças eletroestática, possuem como principal fator o efeito hidrofóbico, portanto quanto maior a cadeia carbônica do LI maior é sua interação com a proteína. Tal interação causa o desenovelamento das proteínas e formação de um complexo e estruturas micelares a altas concentrações de LI. Acreditamos que este trabalho traz novas informações acerca da interação dos LIs com proteínas modelo, indicando sua capacidade de alterar a conformação das mesmas. / Ionic liquids (ILs) are salts that are liquid at temperatures smaller than 100 ° C and are gaining prominence in the so-called green chemistry, promising: replace harmful solvents to the environment, improve electronic components, and favor biocatalysis, among others. Its high stability and low toxicity are often asserted; nevertheless, they are ascribed to ILs due to its small volatility. With the aim of improving the understanding of the interaction of ILs with biological relevant systems, we conducted a systematic study of the interaction of three different ionic liquids of the same polar head and different paraffinic tails ([C10mim][Cl], [C12mim][Cl] and [C14mim][Cl]) with three different model proteins, through the techniques of optical absorption, fluorescence, circular dicrhoism (CD) and small angle X-ray scattering (SAXS). To do so, we use BSA and HSA proteins (Bovine Serum Albumin and the Human Serum Albumin, respectively) and lysozyme. We observed fluorescence quenching, of all studied proteins, where the decrease in the fluorescence was (for BSA, HAS and lysozyme, respectively): (55 ± 3)%, (16.1 ± 0.8)% to (4.1 ± 0.2 )% in the presence of 0.6mm [C14mim][Cl], (38 ± 2)%, (13.2 ± 0.7)% to (0.6 ± 0.1)% in the presence of 0.6mm [C12mim][Cl] and ( 11.0 ± 0.5)% (9.2 ± 0.5)% and (0.0 ± 0.1)% in the presence of 0.6mm [C10mim][Cl]. UV-vis absorbance spectra and fluorescence indicate all systems in a contact interaction between proteins and ionic liquids. We also note the shift of the fluorescent peak of BSA and HSA proteins for shorter wavelengths (blue-shift), as the IL content was increased. The maximum shift () achieved corresponded to (21 ± 1) nm for both albumins, whereas no significant displacement was observed for lysozyme. The blue-shift can be explained by the approach of carbon chains and formation of hydrogen bonds in the vicinity of tryptophan. SAXS data indicate an increasing in the proteins radius of gyration value as ILs was added in the solution. The turning radius of BSA, HSA and lysozyme in the absence of IL are (29 ± 1) Å, (30 ± 1) Å and (15 ± 1) Å, respectively, and go to (46 ± 1) Å, ( 44 ± 1) Å and (20 ± 1) Å, respectively, in the presence of 0.6mm [C14mim][Cl]. The SAXS curves also show evidence of the formation of micellar structures from a given concentration. Besides the change in its tertiary structure, the CD data indicates a slight loss of secondary structure of both albumins (BSA and HSA), from 80 to 65% of -helix in the absence and presence of 0.6mm [C14mim][Cl], respectively. We suggest that the interactions of the protein with the ionic liquid, although initially driven by electrostatic forces, have a major factor hydrophobic effect and thus the higher the carbon chain of greater IL is its interaction with the protein. This interaction causes unfolding of the protein and formation of a micellar structures at high concentrations of IL. We believe this work provides new information about the interaction of ILs with model proteins, indicating its ability to alter the conformation of the same.