Los caballos de carrera representan la constancia en la selección y mejoramiento de la especie equina. Estos animales son sometidos a esquemas de entrenamiento durante meses previos a una carrera donde el desempeño solamente es evaluado mediante la observación del animal. Existen otras variables que pueden ser de utilidad para este propósito como los valores eritrocíticos (conteo de glóbulos rojos, hematocrito y hemoglobina) y concentración sérica de enzimas musculares (CK, AST y LDH). Con el objetivo de evaluar el entrenamiento en esta raza, se realizó un estudio con 24 caballos Pura Sangre de Carrera (PSC), entre machos (n=12) y hembras (n=12) de dos años de edad que fueron seleccionados para participar en competencias hípicas de velocidad. Se evaluó el efecto del ejercicio sobre la cinética de la serie eritrocitaria y las enzimas musculares. Se obtuvieron muestras sanguíneas en reposo (T0), a los 5 minutos (T1), a 1 hora (T2) y a las 24 horas (T3) después del ejercicio mensualmente durante 5 meses. Se obtuvo el promedio de cada mes y en cada tiempo de muestreo con sus respectivas desviaciones estándar. Para cada variable se determinó el efecto lineal y el cuadrático mediante análisis de varianza (ANOVA) y el análisis de varianza post estimación. Posteriormente, se determinó la existencia de diferencia estadística significativa (p<0.05) mediante la prueba del Modelo Mixto Lineal y generando variables dummy. Las variables recuento de glóbulos rojos, concentración de hemoglobina y hematocrito se incrementaron significativamente con el ejercicio en el tiempo T1 con respecto al nivel referencial y sólo aumentaron significativamente con el ejercicio hacia el último mes (M5) con respecto al nivel referencial. Por otro lado, las concentraciones séricas de enzimas, como LDH sólo aumentó significativamente en los tiempos T1 y T2, mientras que la AST no mostró variaciones significativas en tiempos ni en meses. Por último, la CK presentó incrementos significativos en el tiempo T2 con respecto al nivel referencial. Palabras Clave: Caballo Pura Sangre Carrera, valores eritrocíticos, enzimas musculares, CK, AST, LDH, ejercicio. / --- Race horses represent the constancy selection and improvement of the equine species. These animals are subjected to training schemes for months before a race where performance is only evaluated by clinical observation of the animal. There are other variables that may be useful for this purpose like erythrocitic values (Red blood cell count, hemoglobin and hematocrit) and serum muscle enzymes (CK, AST and LDH). To characterize exercise of this in this race, there were conducted a study with 24 two-year-old Thoroughbred horses (PSC) between males (n = 12) and females (n = 12) who were selected to participate in speed horse competitions. The effect of exercise on the kinetics of erythrocitic values and muscle enzymes was evaluated. Blood samples were taken at rest (T0), 5 minutes (T1), 1 hour (T2) and 24 hours (T3) after exercise monthly during five months. Average and standard deviation were determined. Analysis of variance (ANOVA) and post estimation analysis of variance was used to determined linear and quadratic effect of each variable. Linear Mixed Model and dummy variables were used to determine statistically significant difference (p<0.05). The RBC count, hemoglobin and hematocrit increased significantly with exercise in T1 time compared to the reference level and only increased significantly with exercise towards the last month (M5) with respect to the reference level. In the other hand, serum enzymes, such as LDH increased significantly only at the times T1 and T2, while the AST did not show significant variations in days not in months. Finally, the CK had significant increases in time T2 with respect to the reference level. Key words: Throroughbred horses, erythrocytic values, muscular enzymes, exercise, CK, AST, LDH

Realiza la evaluación de aminas biógenas en tres marcas de queso Paria procedentes de los mercados de Arequipa. Asimismo, se determinaron sus parámetros fisicoquímicos y el recuento de bacterias ácido lácticas (BAL) para correlacionar con el contenido de las aminas biógenas. La cuantificación de las aminas biógenas se realizó por Cromatografía Líquida de Alta Eficiencia (HPLC). Los parámetros fisicoquímicos son: pH 5,15 a 6,11; actividad de agua 0,93 a 0,96; humedad 42,94 a 45,33 g%; grasas 27,33 a 31,0 g%; proteínas 20,58 a 23,41g% y cloruro de sodio 1,74 a 3,07 g%. El recuento de BAL es de 8,06 a 8,56 Log ufc/g. El contenido de aminas biógenas es (ppm): putrescina 0,27 a 3,47; histamina 3,09 a 3,52; cadaverina 2,32 a 4,97; triptamina 0,19 a 2,19; tiramina 2,79 a 3,01; espermidina 13,06 a 13,99. Los valores de aminas biógenas totales en las tres marcas son (ppm) de 22,55 a 30,22; los cuales se encuentran por debajo del límite máximo tolerable (1000 ppm). Existe correlación directa entre el contenido de aminas biógenas con la concentración de cloruro de sodio (NaCl) y bacterias ácido lácticas (BAL), mientras que hay correlación inversa con pH, actividad de agua (aw) y humedad. No hay correlación directa ni inversa con el contenido de grasas y proteínas.

Trabajo de suficiencia profesional / Este trabajo tiene como objetivo realizar un análisis financiero y la valorización de la empresa Corporación Misti SA, dedicada a la venta de fertilizantes diversos para el sector agrícola peruano. La metodología usada se basó en un análisis del entorno del sector agrícola, un breve análisis interno de la empresa; la aplicación del análisis financiero horizontal y vertical, de ratios y finalmente se te estimó un flujo de caja libre para valorizar la empresa usando un escenario actual, uno pesimista y uno optimista, tomando los datos de una empresa internacional líder del rubro como SQM de Chile. Los resultados indican que la empresa Misti tiene activos por 310 millones de soles, 177 millones en pasivos y factura anualmente 535 millones. La rentabilidad medida por el ROA llega a 8% anual, el costo de ventas es de 86% de las ventas, la liquidez medida por el ratio ácido llega a 0.50, mientras que el ciclo de conversión de efectivo es de 191 días. La solvencia a largo plazo ha mejorado pues hay poca deuda de este tipo, sin embargo la empresa tiene 140 millones de pasivos financieros a corto plazo, que han crecido por las mayores ventas (ante mayores inversiones que elevaron su capacidad de almacén en 80 mil tm), pero no ha ganado mucha liquidez debido a las altas cuentas por cobrar. El valor de la empresa Misti considerando sus indicadores financieros actuales y un nivel de crecimiento de ventas que no supere el 2% (menos de la mitad del crecimiento sectorial que llega a 5% anual) llega a 10.60 soles por acción, siendo en total 663.4 millones de soles. Si consideramos que el mercado agrícola no crece, elevamos a 90% el costo de ventas y los gastos operativos suben, entonces el valor de la empresa llega a 5.04 soles por acción, siendo un total de 315. 8 millones de soles por la empresa. Si tenemos una política más eficiente manejando los costos de ventas a 65%, con un crecimiento del mercado de 6.8% a largo plazo y elevando los gastos administrativos y de ventas a 13%, tomando un ciclo de efectivo de 210 días, en todos los casos usando a SQM de Chile como comparador, el valor de la empresa llega a 21.15 soles por acción, en total 1,232.1 millones de soles. El valor por acción es bastante sensible al costo de ventas en primer lugar y a las políticas de gestión del ciclo de efectivo en segundo lugar, claro que si el mercado se reduce habría un efecto negativo, pero ello se mitiga mediante optimización de los inventarios, manejo de las cuentas por cobrar y mejorar los costos operativos al nivel del comparador internacional usado.

Las construcciones históricas representan parte de la identidad de los pueblos y son fuente importante de ingresos por el turismo, por lo que son de gran relevancia para el desarrollo de un país. En el Perú, existe un gran número de edificios patrimoniales de adobe siendo la iglesia San Pedro Apóstol de Andahuaylillas, una de las construcciones más representativas de los Andes peruanos. Este templo, el cual está ubicado en la Plaza de Armas del pueblo de Andahuaylillas en Cusco, está conformado principalmente por una la nave alargada, el presbiterio, la torre de campanario y varias capillas laterales. Su conservación y preservación son labores complicadas por la fragilidad del material que la compone y la debilidad de sus conexiones estructurales, siendo necesaria la ejecución de diagnósticos estructurales y evaluaciones sísmicas. En esta tesis se presenta la aplicación de termografía infrarroja pasiva como procedimiento de diagnóstico para la detección general de daño estructural y el estudio de la influencia de ciertos elementos estructurales en la capacidad sísmica del arco triunfal de la iglesia. La termografía infrarroja pasiva es un ensayo no destructivo que permite medir y visualizar temperaturas en una superficie mediante la captación de la radiación infrarroja sin aplicar alguna estimulación externa. Esta técnica es recomendable para el diagnóstico de monumentos ya que no generar daño ni contacto directo con la superficie de estudio, encajando dentro de las filosofías modernas de conservación. En la presente evaluación, la aplicación de la termografía infrarroja pasiva permitió la identificación de elementos estructurales embebidos, cambio de material y grietas ocultas por intervenciones anteriores. La evaluación sísmica de una estructura puede ser realizada aplicando diferentes tipos de análisis. En esta tesis se evalúa el comportamiento sísmico del arco triunfal de la iglesia de Andahuaylillas considerando la aplicación del análisis estático no lineal. La evaluación se ejecutó con la finalidad de determinar la influencia de los muros adyacentes de las capillas laterales y ventanas en la capacidad lateral y patrón de agrietamiento del arco triunfal, para lo cual construyeron modelos de elementos finitos bidimensionales. Los resultados indicaron que la inclusión de muros laterales al arco triunfal incrementa su capacidad lateral en 44% , mientras que la omisión de ventanas en estos muros contribuye positivamente a la capacidad del arco en 13% respecto al modelo computacional que no las considera. / Tesis

Esta tesis presenta una revisión de los fundamentos teóricos de dos de las más recientes extensiones de la técnica estadística conocida como análisis de correspondencia (AC): el análisis de correspondencia conjunto (ACC) y el análisis de correspondencia múltiple ajustado (ACMA); y muestra una aplicación práctica de éstas a una encuesta de egresados de la Pontificia Universidad Católica del Perú. El análisis de correspondencia simple (ACS) es el primer alcance del análisis de correspondencias y se presenta cuando cada categoría de una variable se describe en función de la dependencia existente de los valores de otra única variable. Su extensión a más de 2 variables es conocida como el análisis de correspondencia múltiple (ACM). Si bien se puede encontrar literatura sobre el ACS y el ACM, es importante destacar que el ACC y el ACMA han sido poco difundidos, encontrándose escasa literatura sobre el tema, más aún, en nuestro idioma. Por lo tanto, se hace necesaria una revisión de las dos primeras a modo de contexto y una presentación metodológica y detallada de las dos últimas. Con la aplicación práctica se pretende obtener una representación de las facultades de los egresados de la PUCP en función del ingreso en su primer empleo relacionado con la formación recibida en la universidad y la percepción del grado de desarrollo de la competencia de comunicación recibida en la universidad. Esta aplicación consistiría en aplicar los 4 métodos descritos, comparándolos mediante nuevas técnicas que permiten reproducir las tablas de contingencia originales a partir de las representaciones obtenidas por los métodos indicados. / Tesis

Este trabajo tiene como objetivo realizar un análisis financiero y la valorización de la empresa Corporación Misti SA, dedicada a la venta de fertilizantes diversos para el sector agrícola peruano. La metodología usada se basó en un análisis del entorno del sector agrícola, un breve análisis interno de la empresa; la aplicación del análisis financiero horizontal y vertical, de ratios y finalmente se te estimó un flujo de caja libre para valorizar la empresa usando un escenario actual, uno pesimista y uno optimista, tomando los datos de una empresa internacional líder del rubro como SQM de Chile. Los resultados indican que la empresa Misti tiene activos por 310 millones de soles, 177 millones en pasivos y factura anualmente 535 millones. La rentabilidad medida por el ROA llega a 8% anual, el costo de ventas es de 86% de las ventas, la liquidez medida por el ratio ácido llega a 0.50, mientras que el ciclo de conversión de efectivo es de 191 días. La solvencia a largo plazo ha mejorado pues hay poca deuda de este tipo, sin embargo la empresa tiene 140 millones de pasivos financieros a corto plazo, que han crecido por las mayores ventas (ante mayores inversiones que elevaron su capacidad de almacén en 80 mil tm), pero no ha ganado mucha liquidez debido a las altas cuentas por cobrar. El valor de la empresa Misti considerando sus indicadores financieros actuales y un nivel de crecimiento de ventas que no supere el 2% (menos de la mitad del crecimiento sectorial que llega a 5% anual) llega a 10.60 soles por acción, siendo en total 663.4 millones de soles. Si consideramos que el mercado agrícola no crece, elevamos a 90% el costo de ventas y los gastos operativos suben, entonces el valor de la empresa llega a 5.04 soles por acción, siendo un total de 315. 8 millones de soles por la empresa. Si tenemos una política más eficiente manejando los costos de ventas a 65%, con un crecimiento del mercado de 6.8% a largo plazo y elevando los gastos administrativos y de ventas a 13%, tomando un ciclo de efectivo de 210 días, en todos los casos usando a SQM de Chile como comparador, el valor de la empresa llega a 21.15 soles por acción, en total 1,232.1 millones de soles. El valor por acción es bastante sensible al costo de ventas en primer lugar y a las políticas de gestión del ciclo de efectivo en segundo lugar, claro que si el mercado se reduce habría un efecto negativo, pero ello se mitiga mediante optimización de los inventarios, manejo de las cuentas por cobrar y mejorar los costos operativos al nivel del comparador internacional usado. / Tesis

Se purificó la enzima L-aminoácido oxidasa (LAO) del veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox “Jergón” y se determinaron sus propiedades cinéticas. La LAO fue purificada mediante dos pasos cromatográficos, una columna de filtración molecular empleando Sephadex G-75 y otra de intercambio catiónico con CM-Sephadex C-50. La enzima tuvo un peso molecular de 54.6 kDa calculado por PAGE-SDS. Entre los sustratos ensayados a pH 8.5, la LAO presentó mayor actividad específica sobre L-fenilalanina, y luego sobre L-leucina, L-metionina y L-arginina, estando su actividad máxima en un rango de pH de 6.9 a 9.6. Para cada sustrato se determinaron los valores de pH óptimo obteniéndose 8.1 con L-metionina, 8.9 con L-arginina, y 8.2 con L-fenilalanina. Para estos aminoácidos, se determinaron los parámetros cinéticos de Km, Vmax, Kcat y Kcat/Km a pH 7.5 y 8.5. De acuerdo a la eficiencia catalítica, la L-leucina fue el mejor sustrato a pH 8.5 (Kcat/km igual a 71.213 x 104 s-1 M-1) y a 7.5 (Kcat/km igual a 40.903 x 104 s-1 M-1). Asimismo se evaluó la inhibición enzimática a pH 8.5 utilizando ácido antranílico, ácido benzoico, ácido salicílico y ácido sulfanílico, determinándose el modelo de inhibición y los valores de Ki. Se encontró que el ácido antranílico tuvo el menor valor de Ki (0.0082 mM), ajustándose al modelo de inhibición no competitiva, el ácido benzoico fue considerado un inhibidor competitivo y los ácidos salicílico y sulfanílico fueron inhibidores de tipo mixto. / An L-amino acid oxidase from Bothrops atrox venom was purified and its kinetic properties determinated. Purification procedure was carried out through two chromatography steps: a size exclusion chromatography on Sephadex G-75, followed by an ion exchange chromatography on CM-Sephadex C-50. This enzyme had a molecular weight of 54.6 kDa calculated by SDS-PAGE. Between substrates assayed to pH 8.5, LAO had higher specific activity on L-phenilalanine followed by L-leucine, L-metionine and L-arginine. These were in a range of pH 6.9 to 9.6 being optimum values of 8.1 for L-metionine, 8.9 for L-arginine, and 8.2 for L-fenilalanine. Kinetics parameters (Km, Vmax, Kcat and Kcat/Km) for these L-amino acids were determinated at pH 7.5 and 8.5. According to catalytic efficiency, we found that L-leucine was the best substrate at pH 7.5 (Kcat/km same to 40.903 x 104 s-1 M-1) and 8.5 (Kcat/km same to 71.213 x 104 s-1 M-1). By the way, we evaluated enzyme inhibition at pH 8.5 using anthranilic, benzoic, salicylic and sulphanylic acid, determinating the best model of enzyme inhibition as well as Ki values. The minimal Ki value was for anthranilic acid Ki (0.0082 mM), fitting it to a non-competitive model. Benzoic acid was considered a competitive inhibitor, while salicylic and sulphanylic acid showed mixed-type inhibition. / Tesis

El presente trabajo busca analizar la incidencia de la aplicación de los costos relevantes en la utilidad de las empresas industriales de la ciudad de Tacna. En la ejecución del trabajo se ha efectuado un estudio de los costos relevantes en situaciones problemáticas que se presentan por causa de las cuales la gerencia debe tomar una decisión, como son, el caso de la orden especial de ventas, hacer o comprar y eliminar una línea de producción. La investigación estuvo enmarcada dentro de un estudio de campo con diseño no experimental, método descriptivo, de carácter transeccional, para lo cual se ha empleado como instrumento de recolección de datos, la encuesta, mediante un cuestionario. Se ha considerado para este trabajo el estudio de algunas situaciones problemáticas sobre las cuales se tiene que tomar una decisión, que comúnmente se presentan en las empresas industriales de la ciudad de Tacna, por ejemplo, la orden especial, fabricar o vender y eliminar una línea de producción. Entre las conclusiones más destacadas se tiene que las empresas que, a través de sus funcionarios, usan los costos relevantes para tomar decisiones sobre situaciones problemáticas de producción y ventas, aseguran que estas decisiones permitan asegurar el crecimiento de sus utilidades.

Se ha aislado una enzima similar a trombina del veneno de la serpiente peruana Bothrops barnetti mediante dos pasos cromatográficos sobre CM Sephadex C-50 y Sephadex G-100, en ambos casos utilizando Acetato de Amonio 0,05 M a pH 5,0. La enzima fue purificada 45 veces con un rendimiento de 14% y por PAGE-SDS se obtuvo una sola banda proteíca de 52 kDa en condiciones reductoras con 2β-Mercaptoetanol y de 48 kDa en condiciones no reductoras, determinándose que la enzima es de una sola cadena polipeptidica con al menos un enlace disulfuro. El tratamiento con N- glicosidasa (PNGasa F) determinó que es una glicoproteína con un 45% de contenido total de carbohidratos. La enzima mostró tener actividad coagulante sobre plasma citratado y fibrinógeno y actividad amidásica sobre BApNA y Chromozym TH, La potencia coagulante sobre fibrinógeno bovino fue equivalente a 131 unidades NIH de trombina/mg. La enzima es inhibida por PMSF y por el inhibidor de tripsina de soya calificándola como una serinoproteasa; el pH óptimo para la actividad amidolítica fue de 8,0 y es estable hasta los 40 ºC. Se demostró mediante inmunoelectroforesis e inmunodifusión la antigenicidad de la enzima frente al suero antibotrópico polivalente sobre plasma citratado (DE: 250 µl de antiveneno/ mg de enzima). Palabras clave: Veneno, serpiente, enzima similar a trombina, Bothrops barnetti, coagulante. / A thrombin- like enzyme was purified from Bothrops barnetti peruvian snake venom using CM Sephadex C-50 followed by Sephadex G-100, in both two cases with 0,05 M Amonium Acetate buffer pH 5,0. The enzyme was purified 45 fold with 14% of yield and the PAGE-SDS showed only protein band of 52 kDa under reducing condition with 2β-Mercaptoetanol and 48 kDa under non reducing condition indicating that the enzyme has a single polypeptide chain with disulfide bond. The PNGase treatment showed that it is a basic glycoprotein containing 45% total carbohydrates. The enzyme has coagulant activity on fibrinogen and citrated plasma and amidolytic activity on BApNA and Chromozym TH. The coagulant potency was equivalent to 131 NIH thrombin Units/ mg. In addition the enzyme is inhibited by PMSF and soybean trypsin inhibitor suggesting that is a serine proteinase. The enzyme had optimal amidolytic activity pH was 8,0 and is stable until 40 ºC. The antigenicity and neutralization of enzyme was demonstrated by inmunodiffusion and inmunoelectrophoresis with the polyvalent antibothropic serum on citrated plasma (ED: 250 µl of antivenom/ mg of enzyme). Key words: Venom, snake, enzyme, thrombin like, Bothrops barnetti, coagulant.

Se purificó la enzima L-aminoácido oxidasa (LAO) del veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox “Jergón” y se determinaron sus propiedades cinéticas. La LAO fue purificada mediante dos pasos cromatográficos, una columna de filtración molecular empleando Sephadex G-75 y otra de intercambio catiónico con CM-Sephadex C-50. La enzima tuvo un peso molecular de 54.6 kDa calculado por PAGE-SDS. Entre los sustratos ensayados a pH 8.5, la LAO presentó mayor actividad específica sobre L-fenilalanina, y luego sobre L-leucina, L-metionina y L-arginina, estando su actividad máxima en un rango de pH de 6.9 a 9.6. Para cada sustrato se determinaron los valores de pH óptimo obteniéndose 8.1 con L-metionina, 8.9 con L-arginina, y 8.2 con L-fenilalanina. Para estos aminoácidos, se determinaron los parámetros cinéticos de Km, Vmax, Kcat y Kcat/Km a pH 7.5 y 8.5. De acuerdo a la eficiencia catalítica, la L-leucina fue el mejor sustrato a pH 8.5 (Kcat/km igual a 71.213 x 104 s-1 M-1) y a 7.5 (Kcat/km igual a 40.903 x 104 s-1 M-1). Asimismo se evaluó la inhibición enzimática a pH 8.5 utilizando ácido antranílico, ácido benzoico, ácido salicílico y ácido sulfanílico, determinándose el modelo de inhibición y los valores de Ki. Se encontró que el ácido antranílico tuvo el menor valor de Ki (0.0082 mM), ajustándose al modelo de inhibición no competitiva, el ácido benzoico fue considerado un inhibidor competitivo y los ácidos salicílico y sulfanílico fueron inhibidores de tipo mixto. / An L-amino acid oxidase from Bothrops atrox venom was purified and its kinetic properties determinated. Purification procedure was carried out through two chromatography steps: a size exclusion chromatography on Sephadex G-75, followed by an ion exchange chromatography on CM-Sephadex C-50. This enzyme had a molecular weight of 54.6 kDa calculated by SDS-PAGE. Between substrates assayed to pH 8.5, LAO had higher specific activity on L-phenilalanine followed by L-leucine, L-metionine and L-arginine. These were in a range of pH 6.9 to 9.6 being optimum values of 8.1 for L-metionine, 8.9 for L-arginine, and 8.2 for L-fenilalanine. Kinetics parameters (Km, Vmax, Kcat and Kcat/Km) for these L-amino acids were determinated at pH 7.5 and 8.5. According to catalytic efficiency, we found that L-leucine was the best substrate at pH 7.5 (Kcat/km same to 40.903 x 104 s-1 M-1) and 8.5 (Kcat/km same to 71.213 x 104 s-1 M-1). By the way, we evaluated enzyme inhibition at pH 8.5 using anthranilic, benzoic, salicylic and sulphanylic acid, determinating the best model of enzyme inhibition as well as Ki values. The minimal Ki value was for anthranilic acid Ki (0.0082 mM), fitting it to a non-competitive model. Benzoic acid was considered a competitive inhibitor, while salicylic and sulphanylic acid showed mixed-type inhibition.