Les glutathion transférases (GSTs) constituent une superfamille ubiquitaire d’enzymes multifonctionnelles impliquées dans les processus de détoxication cellulaire en métabolisant des substrats exogènes appelés xénobiotiques et dans le métabolisme secondaire. Pour cela, ces enzymes peuvent catalyser la conjugaison d’une molécule de glutathion (GSH) sur les composés ciblés ou simplement les lier au travers d’une fonction ligandine. Alors que la fonction de conjugaison est catalysée par les GSTs possédant une sérine ou une tyrosine comme résidu catalytique, certaines d’entre elles possèdent à la place une cystéine. Cette substitution change radicalement leurs propriétés puisque les GSTs à cystéine (Cys-GSTs) catalysent plutôt des réactions de déglutathionylation. Les Cys-GSTs sont retrouvées chez la plupart des organismes et sont réparties en plusieurs classes. Chez les plantes, on trouve principalement 4 classes : déshydroascorbate réductases (DHARs), GSTs Lambda (GSTLs), glutathionyl hydroquinone réductases (GHRs) et mPGES2 (microsomal prostaglandine E-synthase type 2). Alors que le rôle des DHARs semble clairement associé à la réduction du déshydroascorbate en ascorbate, la fonction physiologique des autres Cys-GSTs reste majoritairement inconnue. En combinant des approches moléculaires, cellulaires, biochimiques et structurales, l’analyse fonctionnelle des deux GHRs, des trois GSTLs et des trois DHARs chez l’arbre modèle Populus trichocarpa a été entreprise. De façon intéressante, les gènes GSTL et GHR sont majoritairement exprimés dans les fleurs, les fruits et les pétioles par rapport aux feuilles et aux racines. A l’inverse, les gènes DHAR sont principalement exprimés dans les feuilles. De plus, l’expression transitoire de protéines fusionnées à la GFP dans le tabac a montré que les GSTLs et les DHARs sont localisées dans les plastes, le cytoplasme et le noyau alors que les GHRs sont toutes plastidiales. Les études biochimiques et structurales effectuées à l’aide des protéines recombinantes et de substrats modèles ont montré que la plupart des Cys-GSTs possèdent des activités et des structures assez semblables. Cependant, bien que les GSTLs et les DHARs adoptent un repliement GST canonique classique proche de celui des GSTs Oméga fongiques et humaines, elles sont monomériques alors que les GSTs Oméga sont dimériques. Les GHRs sont particulières tant au niveau de leur interface de dimérisation unique qu’au niveau de leurs propriétés spécifiques de réduction de quinones glutathionylées. En résumé, la nature des substrats fixés par les Cys-GSTs (composés cycliques aromatiques) ainsi que les territoires d’expression de ces gènes et protéines suggèrent que ces protéines sont globalement impliquées dans la protection des plantes face aux contraintes environnementales via la modification, le stockage et/ou le transport de métabolites secondaires et autres composés antioxydants. Toutefois, l’objectif suivant sera de déterminer la nature exacte des substrats/ligands associés à chaque enzyme / Glutathione transferases (GSTs) constitute a ubiquitous superfamily of multifunctional enzymes involved in cellular detoxification processes by metabolizing exogenous substrates called xenobiotics and in secondary metabolism. For this purpose, these enzymes catalyze the conjugation of a glutathione molecule (GSH) onto target compounds or simply bind them through a ligandin function. While conjugation reactions are catalyzed by GSTs having a serine or a tyrosine as catalytic residues, other GSTs possess a cysteine. This substitution radically changes their properties since GSTs having a cysteine (Cys-GSTs) rather catalyze deglutathionylation reactions. Cys-GSTs are found in most organisms and are divided into several classes. In plants, there are mainly four classes: dehydroascorbate reductases (DHARs), Lambda GSTs (GSTLs), glutathionyl hydroquinone reductases (GHRs), and microsomal prostaglandin E-synthase type 2 (mPGES). While the role of DHARs seems clearly associated to the reduction of dehydroascorbate into ascorbate, the physiological function of other Cys-GSTs remains largely unknown. By combining molecular, cellular, biochemical and structural approaches, the functional analysis of the two GHRs, the three GSTLs and the three DHARs in the model tree Populus trichocarpa was undertaken. Interestingly, GSTL and GHR genes are predominantly expressed in flowers, fruits and petioles compared to leaves and roots. Conversely, the DHAR genes are mainly expressed in leaves. Furthermore, transient expression of proteins fused to GFP in tobacco showed that GSTLs and DHARs are localized in plastids, cytoplasm and nucleus while GHRs are all localized in plastids. Biochemical and structural studies using recombinant proteins and model substrates showed that most Cys-GSTs have similar activities and structures. However, although GSTLs and DHARs adopt a canonical GST folding similar to that of fungal and human Omega GSTs, they are monomeric whereas Omega GSTs are dimeric. GHRs are particular owing to their unique dimerization interface and to their specific capacity to reduce glutathionylated quinones. In summary, the nature of the substrates bound by Cys-GSTs (heterocyclic aromatic compounds) as well as the expression territories of these genes and proteins, suggest that they are generally involved in the protection of plants towards environmental constraints through the modification, storage and/or transport of secondary metabolites and other antioxidants. However, the next goal will be to determine the exact nature of the substrates/ligands associated with each enzyme

Les structures magnétiques de deux familles de composés sont déterminées et discutées : (i) celles des hydrures RTXH (R = terre rare, T = métal de transition et X = Si, Ge) cristallisant dans la structure de type ZrCuSiAs et obtenus par insertion d’hydrogène dans les intermétalliques quadratiques de type CeFeSi. L’hydrogénation induit des transitions magnétiques variées engendrées par la compétition entre la dilatation anisotrope de la maille cristalline causée par l’absorption d’hydrogène et l’apparition de la liaison chimique R-H; (ii) celles des siliciures ternaires R6T1.67Si3 (R = Ce, Nd, Gd, Tb et T = Co, Ni) présentant des propriétés magnétocaloriques significatives autour de leur température de Curie, en particulier ceux à base de gadolinium Gd6T1.67Si3. Les composés à base de Ce, Nd et Tb présentent des comportements magnétiques originaux qui sont expliqués par la détermination de leurs structures magnétiques. La nature complexe de ces propriétés résulte en partie de la présence de deux sites magnétiques pour R et d’un désordre atomique de l’élément T dans la structure cristallographique. / Magnetic structures of two families of compounds are determined and discussed : (i) those of the hydrides RTXH (R = Rare earth, T = transition metal and X = Si, Ge) crystallizing in the ZrCuSiAs-type structure and obtained by hydrogen insertion in the intermetallics adopting the tetragonal CeFeSi-type structure. Hydrogenation induces various magnetic transitions governed by the competition between the anisotropic unit cell expansion linked to hydrogen absorption and the occurrence of the R-H chemical bonding ; (ii) those of the ternary silicides R6T1.67Si3 (R = Ce, Nd, Gd, Tb and T = Co, Ni) which show significant magnetocaloric properties around their Curie temperature, especially those based on gadolinium Gd6T1.67Si3. The compounds based on Ce, Nd and Tb present original magnetic behaviors which are explained by their magnetic structures determination. The origin of these complex properties results especially from the presence of two magnetic sites for R and from an atomic disorder of the T element in the crystallographic structure.