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11	Multi-Frequenz-ESR spinmarkierter Proteine Urban, Leszek 06 December 2012 (has links) Die Elektronen-Spin-Resonanz-Spektroskopie (ESR) in Verbindung mit ortsspezifischer Spinmarkierung stellt eine hervorragende Möglichkeit dar, um die Struktur und Dynamik von Proteinen aufzuklären. In dieser Dissertation wurden mit Hilfe der Hochfeld-ESR-Spektroskopie (W-Band, 95 GHz, T=160 K) für dreizehn spinmarkierte Colicin A Proben die Polarität und die Protizität der Umgebung der Spinlabelbindestelle bestimmt. Wasserzugänglichkeiten und Wasserstoffbrückenbindungen zum Spinlabel wurden mittels Puls-ESR Methoden (3-Puls-D-ESEEM und Hahn-Echozerfall) bestimmt und die Ergebnisse mit den Polaritäts- und Protizitätswerten korreliert. Raumtemperaturspektren dieser Proben im X-Band (9.5 GHz), Q-Band (34 GHz) und W-Band (95 GHz) liefern Informationen über die Spinlabelbewegung. Mit Hilfe von Molekulardynamiksimulationen (MD) der spinmarkierten kanalbildenden Domäne von Colicin A konnten die Konformationen (Rotameranalyse) und die Dynamik der Spinlabelseitenketten in den unterschiedlichen Umgebungen charakterisiert werden. Der Vergleich der experimentellen mit den aus MD-Trajektorien berechneten ESR-Spektren liefert die Beiträge der unterschiedlichen Rotamerübergänge, die für die beobachteten Spektrenformen charakteristisch sind. ESR Elektronen-Spin-Resonanz-Spektroskopie Spektroskopie SDSL ortsspezifische Spinmarkierung Protein Makromolekül Colicin A MD-Simulation Molekulardynamik Computersimulation Rotamer Multi-Frequenz-ESR X-Band Q-Band W-Band Puls-ESR cw-ESR ESEEM Echo Echozerfall Hahn-Echo R1 MTSSL Methanethiosulfonat-Spinlabel Polarität Protizität Wasserzugänglichkeit Wasserstoffbrückenbindungen H-Brücken Rotameranalyse Spektrenberechnung SRLS MOMD Hyperfeinkopplung g-Tensor Hochfeld-ESR 33.07 - Spektroskopie 33.05 - Experimentalphysik 33.30 - Atomphysik, Molekülphysik ddc:530 ddc:500 ddc:570

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Multi-Frequenz-ESR spinmarkierter Proteine