Detta arbete görs i samarbete med IKEA of Sweden och behandlar färgförändringar på textilier. Hållbarhet är en av de största utmaningarna för vår tid och drastiska förändringar av våra vanor och attityder krävs. IKEA arbetar aktivt för att skapa en mer hållbar värld för ’de många människorna’ och en vision är att skapa en attitydförändring och omvärdera inställningen till en blekningsprocess, som generellt anses som något negativt, till en positiv uppfattning till färgförändringen. Genom att bygga upp färger på nya sätt kan en kulör börja med en distinkt färg och under en viss tid förändras genom en traditionell blekningsprocess och erhålla en ny distinkt färg. Förhoppningen är att med denna teknik skapa ett konstant nyhetsvärde som gör att kunder inte är benägna att kassera sina varor för att de tröttnat på dem, utan istället finner ett värde i att behålla textilier som förändras under sin livscykel på ett intressant sätt. För denna rapport var uppdraget att utveckla, studera och dokumentera färgförändringen hos textilier. För studien vävdes en bomulls- och hampaväv med bindning önskad av IKEA. Två färgkombinationer utvecklades, en blå/rosa och en gul/rosa. Dessa kombinationer bestod av anjoniskt svavelfärgstoff, blått respektive gult, samt ett rosa svavelpigment. Målet var att få det blå och gula färgstoffet att blekas över tiden och genom denna process göra det rosa pigmentet synligt och därmed bli den dominerande färgen. Detta sker eftersom det blå och gula svavelfärgstoffet har en lägre färghärdighet än det rosa svavelpigmentet. Totalt togs tre färgkompositioner fram för varje färgkombination. En utan tillsatser, en med silikon samt en med harts. Dessa kompositioner studerades för att eventuellt kunna påvisa hur tillsatser kan påverka färgförändringen. Därefter testades färgförändringen på IKEA Testlab i Älmhult genom simulering av inom- och utomhusmiljö, även tvätt- och gnidtester utfördes. Mätningarna visade att det sker en färgförändring över tiden och att de skiljer sig, dels mellan färgerna men även mellan kompositionerna. Den blå/rosa kombinationen påvisade en långsammare förändring än den gul/rosa och gemensamt för båda är att förändringen skedde exponentiellt över tiden inom de studerade tidsintervallen. Det påvisades även att tillsatserna påverkade förändringen, silikon visade den minsta skillnaden numeriskt, det vill säga de proven var närmast den rosa färg som det önskades att provet skulle övergå till. Förändringen är mer påtaglig hos de gul/rosa proverna där det rosa pigmentet är tydligt medan den blå/rosa kombinationen har en förändring inom samma färgspektrum där färgen gått från en distinkt mörk färg till en distinkt ljus färg.

Das Lektin aus <i>Pisum sativum</i>, der Gartenerbse, ist Teil der Familie der Leguminosenlektine. Diese Proteine haben untereinander eine hohe Sequenzhomologie, und die Struktur ihrer Monomere, ein all-ß-Motiv, ist hoch konserviert. Dagegen gibt es innerhalb der Familie eine große Vielfalt an unterschiedlichen Quartärstrukturen, die Gegenstand kristallographischer und theoretischer Arbeiten waren. Das Erbsenlektin ist ein dimeres Leguminosenlektin mit einer Besonderheit in seiner Struktur: Nach der Faltung in der Zelle wird aus einem Loop eine kurze Aminosäuresequenz herausgeschnitten, so dass sich in jeder Untereinheit zwei unabhängige Polypeptidketten befinden. Beide Ketten sind aber stark miteinander verschränkt und bilden eine gemeinsame strukturelle Domäne. Wie alle Lektine bindet Erbsenlektin komplexe Oligosaccharide, doch sind seine physiologische Rolle und der natürliche Ligand unbekannt. In dieser Arbeit wurden Versuche zur Entwicklung eines Funktionstests für Erbsenlektin durchgeführt und seine Faltung, Stabilität und Monomer-Dimer-Gleichgewicht charakterisiert. Um die spezifische Rolle der Prozessierung für Stabilität und Faltung zu untersuchen, wurde ein unprozessiertes Konstrukt in <i>E. coli</i> exprimiert und mit der prozessierten Form verglichen. <br /> <br /> Beide Proteine zeigen die gleiche kinetische Stabilität gegenüber chemischer Denaturierung. Sie denaturieren extrem langsam, weil nur die isolierten Untereinheiten entfalten können und das Monomer-Dimer-Gleichgewicht bei mittleren Konzentrationen an Denaturierungsmittel auf der Seite der Dimere liegt. Durch die extrem langsame Entfaltung zeigen beide Proteine eine apparente Hysterese im Gleichgewichtsübergang, und es ist nicht möglich, die thermodynamische Stabilität zu bestimmen. Die Stabilität und die Geschwindigkeit der Assoziation und Dissoziation in die prozessierten bzw. nichtprozessierten Untereinheiten sind für beide Proteine gleich. Darüber hinaus konnte gezeigt werden, dass auch unter nicht-denaturierenden Bedingungen die Untereinheiten zwischen den Dimeren ausgetauscht werden.<br /> <br /> Die Renaturierung der unprozessierten Variante ist unter stark nativen Bedingungen zu 100 % möglich. Das prozessierte Protein dagegen renaturiert nur zu etwa 50 %, und durch die Prozessierung ist die Faltung stark verlangsamt, der Faltungsprozess ist erst nach mehreren Tagen abgeschlossen. Im Laufe der Renaturierung wird ein Intermediat populiert, in dem die längere der beiden Polypeptidketten ein Homodimer mit nativähnlicher Untereinheitenkontaktfläche bildet. Der geschwindigkeitsbestimmende Schritt der Renaturierung ist die Assoziation der entfalteten kürzeren Kette mit diesem Dimer. / The lectin from <i>Pisum sativum</i> (garden pea) is a member of the family of legume lectins. These proteins share a high sequence homology, and the structure of their monomers, an all-ß-motif, is highly conserved. Their quaternary structures, however, show a great diversity which has been subject to cristallographic and theoretical studies. Pea lectin is a dimeric legume lectin with a special structural feature: After folding is completed in the cell, a short amino acid sequence is cut out of a loop, resulting in two independent polypeptide chains in each subunit. Both chains are closely intertwined and form one contiguous structural domain. Like all lectins, pea lectin binds to complex oligosaccharides, but its physiological role and its natural ligand are unknown. In this study, experiments to establish a functional assay for pea lectin have been conducted, and its folding, stability and monomer-dimer-equilibrium have been characterized. To investigate the specific role of the processing for stability and folding, an unprocessed construct was expressed in <i>E. coli</i> and compared to the processed form.<br /> <br /> Both proteins have the same kinetic stability against chemical denaturant. They denature extremely slowly, because only the isolated subunits can unfold, and the monomer-dimer-equilibrium favors the dimer at moderate concentrations of denaturant. Due to the slow unfolding, both proteins exhibit an apparent hysteresis in the denaturation transition. Therefore it has not been possible to determine their thermodynamic stability. For both proteins, the stability and the rates of association and dissociation into processed or unprocessed subunits, respectively, are equal. Furthermore it could be shown that even under non-denaturing conditions the subunits are exchanged between dimers.<br /> <br /> Renaturation of the unprocessed variants is possible under strongly native conditions with 100 % yield. The processed protein, however, can be renatured with yields of about 50 %, and its refolding is strongly decelerated. The folding process is finished only after several days. During renaturation, an intermediate is populated, in which the longer of the two polypeptide chains forms a homodimer with a native-like subunit interface. The rate limiting step of renaturation is the association of the unfolded short chain with this dimer.

Diese Dissertation beschäftigt sich mit der rigorosen Herleitung effektiver Modelle zur Beschreibung von Schädigungsprozessen. Diese effektiven Modelle werden für verschiedene raten-unabhängige Schädigungsmodelle linear elastischer Materialien hergeleitet. Den Ausgangspunkt stellt dabei ein unidirektionales Mikrostrukturevolutionsmodell dar, dessen Fundament eine Familie geordneter zulässiger Mikrostrukturen bildet. Jede Mikrostruktur dieser Familie besitzt die gleiche intrinsische Längenskala. Zur Herleitung eines effektiven Modells wird das asymptotische Verhalten dieser Längenskala mittels Techniken der Zwei-Skalen-Konvergenz untersucht. Um das Grenzmodell zu identifizieren, bedarf es einer Mikrostrukturregularisierung, die als diskreter Gradient für stückweise konstante Funktionen aufgefasst werden kann. Die Mikrostruktur des effektiven Modells ist punktweise durch ein Einheitszellenproblem gegeben, welches die Mikro- von der Makroskala trennt. Ausgehend vom Homogenisierungsresultat für die unidirektionale Mikrostrukturevolution werden effektive Modelle für Zwei-Phasen-Schädungsprozesse hergeleitet. Die aus zwei Phasen bestehende Mikrostruktur der mikroskopischen Modelle ermöglicht z.B. die Modellierung von Schädigung durch das Wachstum von Inklusionen aus geschädigtem Material verschiedener Form und Größe. Außerdem kann Schädigung durch das Wachstum mikroskopischer Hohlräume und Mikrorissen betrachtet werden. Die Größe der Defekte skaliert mit der intrinsischen Längenskala und die unidirektionale Mikrostrukturevolution verhindert, dass bei fixierter Längenskala die Defekte für fortlaufende Zeit schrumpfen. Das Material des Grenzmodells ist dann in jedem Punkt als Mischung von ungeschädigtem und geschädigtem Material durch das Einheitszellenproblem gegeben. Dabei liefert das Einheitszellenproblem nicht nur das Mischungsverhältnis sondern auch die genaue geometrische Mischungsverteilung, die dem effektiven Material des jeweiligen Materialpunktes zugrunde liegt. / This dissertation at hand deals with the rigorous derivation of such effective models used to describe damage processes. For different rate-independent damage processes in linear elastic material these effective models are derived as the asymptotic limit of microscopic models. The starting point is represented by a unidirectional microstructure evolution model which is based on a family of ordered admissible microstructures. Each microstructure of that family possesses the same intrinsic length scale. To derive an effective model, the asymptotic behavior of this intrinsic length scale is investigated with the help of techniques of the two-scale convergence. For this purpose, a microstructure-regularizing term, which can be understood as a discrete gradient for piecewise constant functions, is needed to identify the limit model. The microstructure of the effective model is given pointwisely by a so-called unit cell problem which separates the microscopic scale from the macroscopic scale. Based on these homogenization results for unidirectional microstructure evolution models, effective models for brutal damage processes are provided. There, the microstructure consists of only two phases, namely undamaged material which comprises defects of damaged material with various sizes and shapes. In this way damage progression can be modeled by the growth of inclusions of weak material, the growth of voids, or the growth of microscopic cracks. The size of the defects is scaled by the intrinsic length scale and the unidirectional microstructure evolution prevents that, for a fixed length scale, the defects shrink for progressing time. According to the unit cell problem, the material of the limit model is then given as a mixture of damaged and undamaged material. In a specific material point of the limit model, that unit cell problem does not only define the mixture ratio but also the exact geometrical mixture distribution.