Human neutrophil 5-lipoxygenase (5-LOX) oxidizes arachidonic acid (AA) to 5S-hydro(pero)xy-6E,8Z,11Z,14Z-eicosatetraenoic acid (5-H(p)ETE) and leukotriene (LT)A4, which is further converted to the chemoattractant LTB4. These cells contain also the heme enzyme myeloperoxidase (MPO) producing several potent oxidants such as hypochlorous acid (HOCl). Previously, it was shown that MPO-metabolites influence 5-LOX product formation. Here, we addressed the question, whether a simultaneous activation of MPO and 5-LOX in neutrophils results in comparable changes of 5-LOX activity. Human neutrophils were stimulated with H2O2 or phorbol 12-myristate 13-acetate (PMA) for MPO activation and subsequently treated with calcium ionophore A23187 inducing 5-LOX product formation on endogenous AA. Special attention was drawn to neutrophil vitality, formation of MPO-derived metabolites and redox status. The pre-stimulation with H2O2 resulted in a concentration-dependent increase in the ratio of 5-HETE to the sum of LTB4 + 6-trans-LTB4 in consequence of MPO activation. Thereby no impairment of cell vitality and only a slightly reduction of total glutathione level was observed. An influence of MPO on 5-LOX product formation could be suggested using an MPO inhibitor. In contrast, the pre-stimulation with PMA resulted in different changes of 5-LOX product formation leading to a reduced amount of 5-HETE unaffected by MPO inhibition. Furthermore, impaired cell vitality and diminished redox status was detected after PMA stimulation. Nevertheless, a MPO-induced diminution of LTB4 was obvious. Further work is necessary to define the type of 5-LOX modification and investigate the effect of physiological MPO activators.

Elektroden aus Legierungen der Übergangsmetalle Vanadium, Titan und Niob und der reinen Metalle reagieren in Abhängigkeit von der Zusammensetzung und des mit ihnen im Kontakt stehenden wässrigen Elektrolyten in höchst unterschiedlicher Weise. Für eine systematische Untersuchung der elektrochemischen Eigenschaften der Elektroden wurden neben den reinen Metallen binäre und ternäre Legierungen aus Vanadium, Titan und Niob, die jeweils Vanadium enthalten, hergestellt. Es wurden zum ersten Mal zusammenhängend ihre physikalischen und chemischen Eigenschaften durch Strukturuntersuchungen und Untersuchungen der Zusammensetzung der Oberfläche sowie der Morphologie bestimmt. Von den, sich mit einer halbleitenden Oxidschicht überziehenden Metallen, wurden die Halbleitereigenschaften im Elektrolytkontakt studiert, die grundlegenden Korrosionseigenschaften sowie ihr elektrochemisches Verhalten als Elektrodenmaterial in potentiometrischen Zellen und durch Strom-Spannungsmessungen bestimmt. Zur Aufklärung der Kinetik der Oxidschichtbildung wurden potentiostatische Stromtransienten ermittelt und mit bekannten Modellen verglichen.

Zugl.: Köln, Univ., Diss., 2008

Techn. Universiẗat, Diss., 2002--Berlin.

Aufgrund ihrer Fähigkeit, sich an wechselnde Umgebungsdrücke anzupassen, ist die Aerospikedüse eines von mehreren Düsenkonzepten, welches die Effizienz von weitgehend technologisch ausgereiften chemischen Raumfahrtantrieben weiter steigern kann. Darüber hinaus kann die Höhenadaptivität der Düsenart eine wichtige Voraussetzung für Landungsszenarien oder Probenrückführungsmissionen auf Planeten und Monden mit dichter Atmosphäre sein. Um den technologischen Reifegrad der Aerospikedüse zu erhöhen, wurde im Rahmen dieser Arbeit ein additiv gefertigtes Aerospikedemonstratortriebwerk entwickelt und getestet. Als Treibstoffe kommen Kerosin und der als nachhaltig klassifizierte Treibstoff Wasserstoffperoxid zum Einsatz. Beide lagerfähigen Treibstoffe erlauben prinzipiell den Einsatz in Missionsszenarien außerhalb der Erdatmosphäre. In diesem Zusammenhang wird die Auslegung des Demonstrators vorgestellt. Das Triebwerk ist für einen Schub von 6 kN bei einem Brennkammerdruck von 2,0 MPa ausgelegt und wird aus der Nickelbasis-Superlegierung Inconel® 718 im selektiven Laserschmelzverfahren (LPBF) hergestellt. Es wird ein gestuftes Konzept verwendet, bei dem Wasserstoffperoxid durch einen Katalysator zersetzt und die Verbrennung durch Selbstzündung von Kerosin eingeleitet wird. Die Konfiguration der Zersetzungskammer wird als austauschbare Unterbaugruppe konzipiert und besteht aus einem Parallelinjektor, einem Gehäuse und einer Verteilerplatte. Somit können mehrere Katalysatorzusammensetzungen während der experimentellen Validierung getestet werden. Der Kerosininjektor nutzt das Konzept der transversalen Injektion, bei dem der Treibstoff orthogonal zum zersetzten Wasserstoffperoxid eingespritzt wird. Die beiden Hauptkomponenten des Triebwerks, der Zentralkörper Spike und die Brennkammeraußenwand Shroud, werden additiv gefertigt und enthalten Kühlkanäle für ein Wasserkühlsystem. Die Arbeit erläutert neben der Konstruktion Herausforderungen und Lösungsansätze, welche während der Fertigung des Demonstrators aufgetreten sind. Hierbei ist vor allem die konsequente Optimierung des belichteten Querschnitts zu nennen. Abschließend werden die Resultate der experimentellen Demonstratorvalidierung zusammengefasst. Zuerst wurde dazu das Triebwerk nur in Hinblick auf Druckverlust und Dichtigkeit der Kühlung validiert. Anschließend fand eine Heißgastestkampagne im Einstoffbetrieb statt, bei dem der Demonstrator über 2,7 s seine Funktionstüchtigkeit nachweisen konnte. Da signifikante Leckagen festgestellt wurden, musste die Testkampagne anschließend abgebrochen werden, um Reparaturversuche zu unternehmen.

Die vorliegende Arbeit befasst sich mit der unspezifischen Peroxygenase (UPO), einer ausschließlich von Pilzen produzierten Oxidoreduktase. Die Dissertation besteht aus drei wesentlichen Teilen: 1.) Untersuchungen zum Substratspektrum zweier ausgewählter UPOs, 2.) Untersuchungen zur Inaktivierung von UPOs, und 3.) die Etablierung einer Kaskadenreaktion von UPOs und pilzlichen Oxidasen zur Oxidation von Hydroxymethylfurfural (HMF) zu 2,5-Furandicarbonsäure (FDCA). 1) Oxidation ausgewählter organischer Schadstoffe Die Mehrheit der getesteten organischen Schadstoffe (35 von 44 chemischen Verbindungen, vgl. Tabelle 6), inklusive verschiedener Xenobiotika wie chlorierte Benzole und deren Derivate, halogenierte Biphenylether, Nitroaromaten, PAK und Phthalate, wurden durch lediglich zwei UPOs (AaeUPO und MroUPO) oxidativ umgewandelt und damit aktiviert. Die von den UPOs katalysierten Reaktionen waren durch drei Substrat-Eigenschaften limitiert: 1.) sterische Hemmung, u.a. infolge einer hohen Zahl an Substituenten (z.B. Hexachlorbenzol) oder aufgrund der grundsätzliche Sperrigkeit (Größe) des Substrat-Moleküls (z.B. 6-Ring-PAK wie Benzo[g,h,i]perylen), 2.) Inaktivierung des aromatischen Ringes durch elektronenziehende Gruppen (z.B. im Nitrobenzol) und 3.) geringe Bioverfügbarkeit und Wasserlöslichkeit. Während die Verhinderung der Oxidation durch geringe Löslichkeit und sterische Hemmung bereits von Peter (2013) und Poraj-Kobielska (2013) beschrieben wurden, stellt die Limitation durch Substrat-Deaktivierung, wie im Fall des Nitrobenzols, einen neuen Befund. 2) Inaktivierung von UPOs Für alle getesteten UPOs konnte eine intrinsische Katalase-Aktivität nachgewiesen werden, wobei deren Ausmaß unter den getesteten Enzymen stark variierte. So unterschieden sich die katalytischen Effizienzen der Katalase-Aktivität von AaeUPO und rCciUPO um eine Größenordnung, während die der MroUPO sich dazwischen einordnete. Im Rahmen der Untersuchungen konnte für die AaeUPO die Bildung eines reaktionsträgen Intermediats, der UPO-Compound III (cpd-3), nach Exposition gegenüber hohen H2O2-Konzentrationen, gezeigt werden. Außerdem wurde Biliverdin als Abbauprodukt der H2O2-katalysierten Oxidation des UPO-Häms detektiert (inaktivierende Spontan-Oxidation). Diese Verbindung entstand höchstwahrscheinlich durch die Reaktion des Häms mit Hydroxyl-Radikalen (•OH), die wiederum ein Ergebnis der Reaktion der UPO-cpd-3 und H2O2 waren. Als Quintessenz dieser Untersuchungen kann zusammenfassend festgestellt werden, dass es für den schonenden Einsatz und die optimale Performance der UPOs notwendig ist, ein „optimales Verhältnis“ bezüglich der Konzentrationen des Zielsubstrates, des UPO-Proteins und des Peroxids einzustellen. Dieses Verhältnis muss für jede UPO-Substrat-Kombination experimentell empirisch ermittelt werden, wobei als Faustregel gilt: Je niedriger die lokale/stationäre Cosubstrat-Konzentration (H2O2) im Reaktionsmedium ist, desto geringer wird die schädigende Wirkung auf die UPO ausfallen. 3) HMF-Oxidation durch UPOs und pilzliche Oxidasen in einer Kaskaden-Reaktion Obwohl die AaeUPO prinzipiell in der Lage ist, HMF und nahezu jedes seiner primären und sekundären Derivate (mit Ausnahme von 5-Hydroxymethyl-2-furosäure) zu oxidieren, verläuft die vollständige Oxidation nur wenig effizient; insbesondere der letzte Schritt von der 5-formyl-2-furosäure (FFCA) zur FDCA ist reaktionslimitierend. Unter einfachen Reaktionsbedingungen (einmalige Zugabe von H2O2) würde das Peroxid von der AaeUPO unproduktiv verbraucht und das Enzym größtenteils inaktiviert, ohne dass dabei substanzielle Mengen an FDCA gebildet würden. Erst durch die Kombination einer UPO mit geeigneten Oxidasen (Arylalkoholoxidase - AAO und/oder Galactoseoxidase - GAO) konnte die FDCA-Ausbeute substantiell erhöht werden (7,9 mM in 10 mL). Hierbei sind zusammenfassend folgende positive Effekte hervorzuheben: 1.) Oxidasen stellen geeignetes H2O2 für die UPOs bereit, 2.) nur die GAO kann auch intermediär gebildetes HMFCA oxidieren und 3.) durch die schonende Bereitstellung von H2O2 für die UPO verringert sich die lokale Konzentration des Oxidationsmittels soweit, dass eine Schädigung des Enzyms vermieden wird (bei gleichzeitiger substantieller FFCA-Oxidation). Auf dieser Grundlage konnte eine dreistufige enzymatische Synthese von FDCA aus HMF realisiert werden.

This dissertation offers demonstrations of autonomous catalytic microtubes (microjet engines) with tunable diameters ranging from micro- to nanoscale and lengths from 50 μm to 1 mm. These results open the door to effective microengines and represent the entry in the Guinness Book of World Records for “the smallest man-made jet engine.” Several attractive methodologies of machine-based functions at the micro- and nanoscale are shown. For instance, catalytic Ti/Cr/Pt microjets, which are integrated on a planar substrate, can operate as “on chip” chemical micropumps by decomposition of hydrogen peroxide fuel into oxygen bubbles and water. When released from a substrate, microjets self-propel autonomously in solution. The incorporation of ferromagnetic layer (Fe) into the rolled-up geometry enables their remote control using external magnetic field. Such microjets were used to load, transport, deliver and assemble multiple cargo particles, including biological cells in bulk solutions and microfluidic channels. Furthermore, it is demonstrated that for microjets that are fixed to or self-propelled above a platinum patterned surface, the microengine power/speed can be controlled using a white lightsource. A change in intensity of the white light leads to a controllable switching “off” and “on” of the microengine power on demand. Light degrades a local concentration of the hydrogen peroxide fuel and surface tension and subsequently suppresses the generation of oxygen microbubbles. In the next step, the diameter of the microjets was rigorously reduced to 250 nm by using hybrid heteroepitaxial/catalytic InGaAs/GaAs/Cr/Pt nanotubes. Due to asymmetry of the rolled-up layers, these nanojets move in corkscrew-like motions and act as “self-propelled nanotools,” which were used in the next step to transport yeast cells and drill into fixed cancer Hela cells. Although it is well-known that hydrogen peroxide cannot be used to sustain viable cellular function, it is however conceivable that alternative fuels, such as glucose, might enable operation of such nanotools under biologically compatible conditions. As a first step to achieve this goal, demonstrations were made using metal-enzyme biocatalytic Ti/Au/SAM/Catalase microengines. Synthetic components with competing interactions are well-suited to study the emergence of their collective behavior, such as swarms of large numbers of individuals. Microengines’ self-organization in bistable swarms is shown at the air-liquid interface of the mixture of propylene carbonate and hydrogen peroxide. Microengines act as “water striders.” Buoyed by oxygen bubbles, they self-propel via the microbubble recoiling mechanism and, depending on the bubbles’ sizes, self-organize into swarms due to the meniscus climbing effect. These reversible swarms depend on the microengine power, which competes against attracting surface tension force. The demonstrated microjet engines show great promise for emerging applications, including biomedical, on-chip, environmental, and robotic micromachines. Furthermore, a key method discovered, entitled “rolled-up nanotechnology on polymers,” allowed for the fabrication of highly parallel arrays of microtubes with multiple functionalities and aimed for different purposes.

Cystein spielt eine wichtige Rolle in der Biochemie vieler Proteine. Aufgrund der Redox-Eigenschaften und der hohen Reaktivität der freien Thiol-Gruppe sowie dessen Fähigkeit Metallionen zu koordinieren, ist Cystein oft Bestandteil von katalytischen Zentren vieler Enzyme. Zudem lassen sich Cysteine durch reaktive Sauerstoff- und Stickstoffspezies leicht reversibel oxidativ modifizieren. In den letzten Jahren wurde gezeigt, dass Proteine redox-bedingte Thiol-Modifikationen nutzen, um Veränderungen ihrer Aktivität zu steuern. Diese redox-regulierten Proteine spielen eine zentrale Rolle in vielen physiologischen Prozessen. Das erste Ziel meiner Arbeit war die Identifizierung von Stickstoffmonoxid (NO)-sensitiven Proteinen in E. coli. Die redox-bedingten Funktionsänderungen solcher Proteine erklären möglicherweise die veränderte Physiologie von E. coli Zellen, die unter NO-Stress leiden. Um E. coli Proteine zu identifizieren, die unter Einwirkung von NO-Stress reversibel Thiol-modifiziert werden, wandte ich eine Kombination aus differentiellem Thiol-Trapping und 2D Gel-Elektrophorese an. Es wurden zehn Proteinen identifiziert, welche NO-sensitive Thiol-Gruppen enthalten. Genetische Studien ergaben, dass Modifikationen an AceF & IlvC mitverantwortlich sind für die NO-induzierte Wachstumshemmung. Bemerkenswert ist es, dass die Mehrheit der identifizierten Proteine speziell nur gegen reaktive Stickstoffspezies empfindlich ist, welches an einem der identifizierten Stickstoffmonoxid-sensitiven Proteinen, der kleinen Untereinheit von Glutamate synthase, getestet wurde. In vivo und in vitro Aktivitätsstudien zeigten, dass es zu einer schnellen Inaktivierung von Glutamate synthase nach NO-Behandlung kommt, das Protein aber resistent gegenüber anderen Oxidationsmittel ist. Diese Resultate implizieren, dass reaktive Sauerstoff- und Stickstoffspezies unterschiedliche physiologische Vorgänge in Bakterien beeinflussen. Das zweite Ziel meiner Arbeit war es, redox-sensitive Proteine in S. cerevisiae zu identifizieren und deren Redox-Zustand als in vivo Read-Out zu verwenden, um die Rolle von oxidativen Stress während des Alterungsprozess eukaryotischer Zellen zu analysieren. Zunächst bestimmte ich in Hefezellen mit Hilfe von OxICAT, einer hochsensiblen quantitativen Methode, die Thiol-Trapping mit Massenspektrometrie verbindet, den exakten in vivo Thiol-Status von fast 300 Proteinen. Diese Proteine lassen sich in vier Gruppen einteilen: 1) Proteine, deren Cysteinreste resistent gegen Oxidation sind; 2) Proteine, in denen Cysteinmodifikationen strukturelle Aufgaben übernehmen; 3) Proteine mit oxidationsempfindlichen Cysteinen, die bereits eine gewisse Oxidation in exponentiell wachsenden Hefezellen aufweisen; 4) Proteine, die reduziert sind, aber redox-sensitive Cysteinreste enthalten, die die Funktion der Proteine bei Vorhandensein von oxidativen Stress beeinflussen. Die Sensitivität dieser Proteine gegenüber oxidativen Stress wurde durch Exposition subletaler Konzentrationen von H2O2 oder Superoxid auf Hefezellen nachgewiesen. Es wurde gezeigt, dass die wichtigsten zellulären Angriffspunkte von H2O2- und Superoxid-bedingtem Stress Proteine sind, die an Vorgängen der Translation, Glykolyse, des Citratzyklus und der Aminosäure-Biosynthese beteiligt sind. Diese Zielproteine zeigen, dass Zellen für die Bekämpfung von oxidativen Stress Metabolite schnell in Richtung des Pentosephosphatweges umleiten, um die Produktion des Reduktionsmittels NADPH sicherzustellen. Die hier präsentierten Ergebnisse belegen, dass die quantitative Bestimmung des Oxidationsstatus von Proteinen eine wertvolle Methode ist, um redox-sensitive Cysteinreste zu identifizieren. Die OxICAT Technologie wurde dann verwendet, um das genaue Ausmaß und die Entstehung von oxidativen Stress in chronologisch alternden S. cerevisiae Zellen zu bestimmen. Für diese Bestimmung wurde der Oxidationsstatus von Proteinen in alternden Hefezellen als physiologischer Read-Out verwendet. Ich zeigte, dass die zelluläre Redox-Homöostase in chronologisch alternden Hefezellen global zusammenbricht, wobei es sich dabei um einen Prozess handelt, der dem Zelltod vorausgeht. Der Beginn dieses Zusammenbruchs scheint mit der Lebensdauer der Hefezellen zu korrelieren, da Kalorienrestriktion die Lebensdauer der Hefezellen erhöht und den Zusammenbruch des Redox-Gleichgewichts verzögert. Die Oxidation einer kleinen Anzahl an Proteinen (z.B. Thioredoxin reductase) geht dem Redox-Zusammenbruch deutlich voraus, was maßgeblich zum Verlust der Redox-Homöostase beitragen könnte. Diese Studien an alternden Hefezellen erweitern unser Verständnis, wie sich Veränderungen in der Redox-Homöostase auf die Lebensdauer von Hefezellen auswirken. Zudem bestätigen die hier präsentierten Ergebnisse die Bedeutung von oxidativen Thiol-Modifikationen als eine der wichtigsten posttranslationalen Proteinmodifikationen in pro-und eukaryotischen Organismen / Cysteines play important roles in the biochemistry of many proteins. The high reactivity, redox properties, and ability of the free thiol group to coordinate metal ions designate cysteines as the amino acids of choice to form key catalytic components of many enzymes. Also, cysteines readily react with reactive oxygen and nitrogen species to form reversible oxidative thiol modifications. Over the last few years, an increasing number of proteins have been identified that use redox-mediated thiol modifications to modulate their function, activity, or localization. These redox-regulated proteins are central players in numerous important cellular processes. First aim of this study was to discover nitric oxide (NO) sensitive proteins in E. coli, whose redox-mediated functional changes might explain the physiological alterations observed in E. coli cells suffering from NO-stress. To identify E. coli proteins that undergo reversible thiol modifications upon NO-treatment in vivo, I applied a differential thiol trapping technique combined with two-dimensional gel analysis. 10 proteins were found to contain thiol groups sensitive to NO-treatment. Subsequent genetic studies revealed that the oxidative modifications of AceF & IlvC are, in part, responsible for the observed NO-induced growth inhibition. Noteworthy, the majority of identified protein targets turned out to be specifically sensitive towards reactive nitrogen species. This oxidant specificity was tested on one NO-sensitive protein, the small subunit of glutamate synthase. In vivo and in vitro activity studies demonstrated that glutamate synthase rapidly inactivates upon nitric oxide treatment but is resistant towards other oxidative stressors. These results imply that reactive oxygen and nitrogen species affect distinct physiological processes in bacteria. The second aim of my study was to identify redox-sensitive proteins in S. cerevisiae and to use their redox state as in vivo read-out to assess the role of oxidative stress during the eukaryotic aging process. I first determined the precise in vivo thiol status of almost 300 yeast proteins located in the cytosol and sub-cellular compartments of yeast cells using a highly quantitative mass spectrometry based thiol trapping technique, called OxICAT. The identified proteins can be clustered in four groups: 1) proteins, whose cysteine residues are oxidation resistant; 2) proteins with structurally or functionally important cysteine modifications 3) proteins with highly oxidation-sensitive active site cysteines, which are partially oxidized in exponentially growing yeast cells due to their exquisite sensitivity towards low amounts of ROS; 4) proteins that are reduced in exponentially growing cells but harbor redox-sensitive cysteine(s) that affect the catalytic function of the protein during oxidative stress. These oxidative stress sensitive proteins were identified by exposure of yeast cells to sublethal concentrations of H2O2 or superoxide. It was shown that the major targets of peroxide- and superoxide-mediated stress in the cell are proteins involved in translation, glycolysis, TCA cycle and amino acid biosynthesis. These targets indicate that cells rapidly redirect the metabolic flux and energy towards the pentose phosphate pathway in an attempt to ensure the production of the reducing equivalent NADPH to counterattack oxidative stress. These results reveal that the quantitative assessment of a protein’s oxidation state is a valuable tool to identify catalytically active and redox-sensitive cysteine residues. The OxICAT technology was then used to precisely determine extent and onset of oxidative stress in chronologically aging S. cerevisiae cells by utilizing the redox status of proteins as physiological read-out. I found that chronological aging yeast cells undergo a global collapse of the cellular redox homeostasis, which precedes cell death. The onset of this collapse appears to correlate with the yeast life span, as caloric restriction increases the life span and delays the redox collapse. These results suggest that maintenance of the redox balance might contribute to the life expanding benefits of regulating the caloric intake of yeast. Clustering analysis of all oxidatively modified proteins in chronological aging yeast revealed a subset of proteins whose oxidative thiol modifications significantly precede the general redox collapse. Oxidation of these early target proteins, which most likely results in a loss of their activity, might contribute to or even cause the observed loss of redox homeostasis (i.e., thioredoxin reductase) in chronologically aging yeast. These studies in aging yeast expand our understanding how changes in redox homeostasis affect the life span of yeast cells and confirm the importance of oxidative thiol modifications as key posttranslational modifications in pro- and eukaryotic organisms.

Human neutrophil 5-lipoxygenase (5-LOX) oxidizes arachidonic acid (AA) to 5S-hydro(pero)xy-6E,8Z,11Z,14Z-eicosatetraenoic acid (5-H(p)ETE) and leukotriene (LT)A4, which is further converted to the chemoattractant LTB4. These cells contain also the heme enzyme myeloperoxidase (MPO) producing several potent oxidants such as hypochlorous acid (HOCl). Previously, it was shown that MPO-metabolites influence 5-LOX product formation. Here, we addressed the question, whether a simultaneous activation of MPO and 5-LOX in neutrophils results in comparable changes of 5-LOX activity. Human neutrophils were stimulated with H2O2 or phorbol 12-myristate 13-acetate (PMA) for MPO activation and subsequently treated with calcium ionophore A23187 inducing 5-LOX product formation on endogenous AA. Special attention was drawn to neutrophil vitality, formation of MPO-derived metabolites and redox status. The pre-stimulation with H2O2 resulted in a concentration-dependent increase in the ratio of 5-HETE to the sum of LTB4 + 6-trans-LTB4 in consequence of MPO activation. Thereby no impairment of cell vitality and only a slightly reduction of total glutathione level was observed. An influence of MPO on 5-LOX product formation could be suggested using an MPO inhibitor. In contrast, the pre-stimulation with PMA resulted in different changes of 5-LOX product formation leading to a reduced amount of 5-HETE unaffected by MPO inhibition. Furthermore, impaired cell vitality and diminished redox status was detected after PMA stimulation. Nevertheless, a MPO-induced diminution of LTB4 was obvious. Further work is necessary to define the type of 5-LOX modification and investigate the effect of physiological MPO activators.

Elektroden aus Legierungen der Übergangsmetalle Vanadium, Titan und Niob und der reinen Metalle reagieren in Abhängigkeit von der Zusammensetzung und des mit ihnen im Kontakt stehenden wässrigen Elektrolyten in höchst unterschiedlicher Weise. Für eine systematische Untersuchung der elektrochemischen Eigenschaften der Elektroden wurden neben den reinen Metallen binäre und ternäre Legierungen aus Vanadium, Titan und Niob, die jeweils Vanadium enthalten, hergestellt. Es wurden zum ersten Mal zusammenhängend ihre physikalischen und chemischen Eigenschaften durch Strukturuntersuchungen und Untersuchungen der Zusammensetzung der Oberfläche sowie der Morphologie bestimmt. Von den, sich mit einer halbleitenden Oxidschicht überziehenden Metallen, wurden die Halbleitereigenschaften im Elektrolytkontakt studiert, die grundlegenden Korrosionseigenschaften sowie ihr elektrochemisches Verhalten als Elektrodenmaterial in potentiometrischen Zellen und durch Strom-Spannungsmessungen bestimmt. Zur Aufklärung der Kinetik der Oxidschichtbildung wurden potentiostatische Stromtransienten ermittelt und mit bekannten Modellen verglichen.