Neste trabalho, duas preparações de lipase imobilizada (EC 3.1.1.3), tipo B (CALB) de Candida antarctica, foram comparadas como biocatalisadores na síntese de ésteres metílicos. CALB imobilizada comercialmente (Novozym 435 - CALB-435) e CALB imobilizada em esferas de estireno-divinilbenzeno (CALB-MCI) foram testadas para as reações de transesterificação. Um delineamento composto central rotacional (DDCR) e metodologia de superfície de resposta (MSR) foram utilizados para otimizar a relação razão molar álcool:óleo, teor de enzimas, e a água adicionada nas reações. As duas preparações de enzimas mostraram diferentes condições ótimas para a produção de ésteres metílicos, com a taxa inicial da reação de 51,47 mmol L-1 h-1 para CALB-435, e 57 mmol L-1 h-1 para CALB-MCI. O estudo do tempo de reação indicou que em 72 h foi possível obter conversões próximas a 100 % para ambos os derivados. Um alto rendimento de conversão foi obtido sob as condições otimizadas, indicando que a RSM pode ser usada para descrever adequadamente a relação entre os parâmetros de reação e da resposta (teor de ésteres metílicos). Sobre a estabilidade operacional durante as experiências de reutilização, ambos preparados enzimáticos mantiveram 70 % de sua atividade inicial após oito bateladas, sugerindo sua aplicabilidade na produção de biodiesel. / In this work two preparations of immobilized lipase (EC 3.1.1.3), type B (CALB) from Candida antarctica, were compared as biocatalysts in the synthesis of esters. Commercial Novozym 435 (CALB-435) and CALB immobilized on styrene-divinylbenzene beads (CALB-MCI) were tested for the transesterification reactions. Central composite design rotational (DCCR) and response surface methodology (RSM) were used to optimize the substrate molar ratio, enzyme content, and the added water. The two enzyme preparations have shown different optimal conditions for the production of methyl esters, with initial rates of reaction 51.47 mmol L-1 h-1 for CALB-435, and 57 mmol L-1 h-1 for CALB-MCI. The study of reaction time indicated that in 72 h it was possible to obtain conversions close to 100 % for both derivatives. A high yield conversion was obtained under the optimized conditions, indicating that RSM can be used to adequately describe the relationship between the reaction parameters and the response (yield conversion) in lipase-catalyzed biodiesel synthesis. Over the operational stability during experiments of batch reuse, both prepared enzymatic maintained 70 % of their initial activity after eight batches, suggesting their potential for economical application on biodiesel production.

Neste trabalho, duas preparações de lipase imobilizada (EC 3.1.1.3), tipo B (CALB) de Candida antarctica, foram comparadas como biocatalisadores na síntese de ésteres metílicos. CALB imobilizada comercialmente (Novozym 435 - CALB-435) e CALB imobilizada em esferas de estireno-divinilbenzeno (CALB-MCI) foram testadas para as reações de transesterificação. Um delineamento composto central rotacional (DDCR) e metodologia de superfície de resposta (MSR) foram utilizados para otimizar a relação razão molar álcool:óleo, teor de enzimas, e a água adicionada nas reações. As duas preparações de enzimas mostraram diferentes condições ótimas para a produção de ésteres metílicos, com a taxa inicial da reação de 51,47 mmol L-1 h-1 para CALB-435, e 57 mmol L-1 h-1 para CALB-MCI. O estudo do tempo de reação indicou que em 72 h foi possível obter conversões próximas a 100 % para ambos os derivados. Um alto rendimento de conversão foi obtido sob as condições otimizadas, indicando que a RSM pode ser usada para descrever adequadamente a relação entre os parâmetros de reação e da resposta (teor de ésteres metílicos). Sobre a estabilidade operacional durante as experiências de reutilização, ambos preparados enzimáticos mantiveram 70 % de sua atividade inicial após oito bateladas, sugerindo sua aplicabilidade na produção de biodiesel. / In this work two preparations of immobilized lipase (EC 3.1.1.3), type B (CALB) from Candida antarctica, were compared as biocatalysts in the synthesis of esters. Commercial Novozym 435 (CALB-435) and CALB immobilized on styrene-divinylbenzene beads (CALB-MCI) were tested for the transesterification reactions. Central composite design rotational (DCCR) and response surface methodology (RSM) were used to optimize the substrate molar ratio, enzyme content, and the added water. The two enzyme preparations have shown different optimal conditions for the production of methyl esters, with initial rates of reaction 51.47 mmol L-1 h-1 for CALB-435, and 57 mmol L-1 h-1 for CALB-MCI. The study of reaction time indicated that in 72 h it was possible to obtain conversions close to 100 % for both derivatives. A high yield conversion was obtained under the optimized conditions, indicating that RSM can be used to adequately describe the relationship between the reaction parameters and the response (yield conversion) in lipase-catalyzed biodiesel synthesis. Over the operational stability during experiments of batch reuse, both prepared enzymatic maintained 70 % of their initial activity after eight batches, suggesting their potential for economical application on biodiesel production.

Orientador: Telma Teixeira Franco / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia Quimica / Made available in DSpace on 2018-08-07T15:01:29Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Tsukamoto_Junko_D.pdf: 1866337 bytes, checksum: 5cac22304ad7fddc116a61d4e57a941f (MD5) Previous issue date: 2006 / Resumo: Reações enzimáticas em meio orgânico têm despertado grande interesse industrial devido às vantagens de obtenção de produtos puros pela maior especificidade das enzimas, pela redução de gastos energéticos e pela possibilidade de desenvolvimento de condições menos agressivas de processo. O uso de enzimas em síntese é uma alternativa viável à síntese orgânica e pode ser compreendida como processo relacionado ao novo conceito de ¿biotecnologia industrial¿ (white biotechnology), devido às preocupações ambientais e da sustentabilidade dos processos químicos. Processos biotecnológicos permitem a exploração racional de materiais renováveis (açúcares) para obtenção de produtos industriais, diminuindo a degradação ambiental. Uma rota enzimática é aqui proposta para obtenção de acrilatos de açúcares, monômero para confecção de polímeros biodegradáveis. O uso de enzimas em síntese orgânica oferece vantagens devido a especificidades na formação de produto, onde os custos de separação, purificação e tratamento de resíduos são minimizados. As lipases são responsáveis por 20% das biotransformações realizadas atualmente. Ésteres derivados de carboidratos e de ácidos graxos vêm sendo produzidos para a indústria alimentícia e farmacêutica, entretanto, mas não se encontram ainda ésteres tais como acrilatos de carboidratos no mercado. Esse projeto visou um estudo da produção de acrilatos de carboidratos pela reação direta via enzimática pela lipase comercial CalB. A esterificação de três monossacarídeos (D-glicose, D-frutose e D-xilose) e dois dissacarídeos (sacarose e maltose) com ácido acrílico pela CalB no solvente terc-butanol foi estudada. O efeito dos três seguintes parâmetros foi avaliado: temperatura, razão molar entre os reagentes (açúcar: ácido acrílico) e quantidade de enzima sobre a conversão a ésteres foi avaliada. A conversão da reação foi acompanhada por cromatografia líquida (CLAE-IR) e por MALDI TOF MS / Abstract: Industrial interest in enzymatic reactions in organic media is due to the possibility of obtain pure compounds with the use of highly specific enzyme, the decrease in energy costs and the possibility of using mild process conditions. The development of new enzymatic processes for chemical synthesis as a viable alternative to the organic synthesis is related to the new concept of "industrial biotechnology" (white biotechnology), with higher concerns with the environment and the sustainability of chemical processes. Biotechnological processes that make a more rational use of renewed resources such as sugars to produce chemicals decrease, in most cases, the environmental impact. In this work an enzymatic route is proposed for the production of sugar acrylates, a biodegradable monomer. The use of enzymes in organic media has the advantage of high specificity to the desired product, lower separation and purification costs, and minimization of residue formation. Currently, lipases are responsible for 20% of all biotransformations. Esters derived from fatty acid and carbohydrates are produced for the food and pharmaceutical industries. However, acrylate esters of carbohydrate are still not found in the market. This aim of this work was to study the production of acrylates of carbohydrates by the direct enzymatic reaction of sugars with acrylic acid on the commercial lipase CalB. The esterification of three monosaccharide (D-glucose, D-fructose and xylose) and two disaccharides (sucrose and maltose) with acrylic acid on CalB in tert-butanol was studied. The effects of temperature, molar ratio of the reactants (sugar to acrylic acid) and amount of enzyme on the conversion to esters were studied. The esterification reaction was monitored by HPLC and MALDI TOF MS / Doutorado / Desenvolvimento de Processos Químicos / Doutor em Engenharia Química

published_or_final_version / Chemistry / Doctoral / Doctor of Philosophy

Orientador: Humberto Márcio Santos Milagre / Banca: Rafael Mafra de Paula Dias / Banca: Alvaro Takeo Omori / Resumo: O (R)-2-hidróxi-4-fenilbutanoato de etila e seus derivados são peça chave para formação dos fármacos inibidores de enzima conversora de angiotensina (ACE) que são utilizados no tratamento de doenças crônicas do coração e hipertensão. A busca por uma metodologia simples e de baixo custo, que englobe reações rápidas, de elevada enantiosseletividade e que ocorram dentro dos parâmetros da química verde é de suma importância. Neste trabalho, foram exploradas diversas reações biocatalíticas visando atingir estes objetivos, tais como: i) resolução cinética catalisada por lipase de Burkholderia cepacia; ii) biorredução enantiosseletiva utilizando levedura Saccharomyces cerevisiae. No caso da biorredução, devido à presença de muitas enzimas em células íntegras, a reação levou a formação majoritária de um subproduto, o 3-fenilpropanol. Por outro lado, a resolução cinética apresentou conversão a apenas um produto, e diversas reações foram testadas, modificando parâmetros como solvente, quantidade de enzima e presença ou ausência de peneiras moleculares. Os resultados obtidos apresentaram baixa conversão, mas são estudos interessantes a respeito da interação deste substrato com a lipase. / Abstract: Ethyl (R)-2-hydroxy-4-phenylbutanoate and its derivatives are key building blocks for the production of angiotensin converting enzymes (ACE) inhibitors, used as treatment for chronic heart diseases and hypertension. The search for a simple and low-cost methodology, that includes fast reactions, high enantioselectivity and in accordance with the principles of green chemistry is of major importance. In this work, we explored some biocatalytic reactions aiming these goals, like: i) kinetic resolution catalyzed by Burkholderia cepacia lipase; ii) enantioselective bioreduction using Saccharomyces cerevisiae yeast. In the case of bioreduction, the reaction led to a higher production of a subproduct, 3-phenylpropanol, due the high amount of enzymes in whole cells. In the kinetic resolution, only one product was formed and several reactions were tested, modifying parameters like solvent, amount of enzymes, presence or absence of molecular sieves. The results showed low conversion, but are interesting studies concerning the interaction of this substrate with lipase. / Mestre

Lipases (E.C. 3.1.1.3) são enzimas capazes de catalisar tanto a hidrólise como a síntese de ésteres, destacando-se pelo seu vasto potencial de aplicação industrial. Estas enzimas, quando imobilizadas em suportes sólidos, podem ser reutilizadas ou aplicadas em reatores contínuos. Este trabalho foi realizado em três etapas e teve como objetivos preparar e selecionar um derivado de lipase imobilizada estável, realizar a caracterização do suporte e do suporte com a enzima imobilizada, otimizar o processo de síntese de ésteres e comparar sua produtividade em diferentes modelos de reatores. A lipase de Thermomyces lanuginosus foi imobilizada em Immobead 150 por nove métodos distintos de imobilização para selecionar o processo mais estável e com melhor eficiência catalítica. A imobilização da enzima por ligação covalente multipontual através dos grupamentos epóxi do suporte demonstrou ser a melhor opção, e dessa forma, o derivado passou a ser denominado de ImmTLL. Utilizando-se uma carga proteica de 150 mg g-1 obteve-se resultados similares a outros derivados imobilizados comerciais, tanto para síntese de ésteres de aroma (butirato de butila) quanto para a síntese de biodiesel. Embora não apresente um perfil uniforme de tamanho de poro, o suporte Immobead 150 é classificado como mesoporoso. As partículas esféricas possuem um diâmetro médio de 155 μm, com cerca de 1.000 μmol de grupos epóxi por grama de suporte, elevada hidrofobicidade e boa estabilidade térmica. Além disso, o processo de imobilização provocou uma diminuição do volume de poros e da área superficial específica, confirmando o revestimento da superfície do suporte pela enzima imobilizada, porém a sua morfologia não foi afetada. Os parâmetros reacionais da síntese de aromas em reações em batelada foram otimizados, possibilitando obter cerca de 84 % de conversão (para cada grama de suporte obteve-se uma produtividade de 270,3 mmol L-1 h-1) em 4 h de reação. Após oito ciclos de uso e reuso, o ImmTLL manteve 86 % da conversão inicial. Reatores contínuos de leito fixo e de leito fluidizado também foram testados, sendo a melhor vazão de substrato 0,02 mL min-1. A maior produtividade, por grama de suporte, foi 1.015,6 mmol L-1 h-1 obtida com o reator de leito fixo. Neste reator, o derivado apresentou boa estabilidade operacional, tendo ao final de 30 dias de operação uma conversão de 63 % da inicial. A comparação entre as configurações de reatores permitiu estabelecer o melhor desempenho de produtividade e estabilidade do ImmTLL, demonstrando que é um derivado robusto e versátil, e com bom potencial de aplicação para a síntese de ésteres de aromas. / Lipases (EC 3.1.1.3) are enzymes capable of catalyzing both the hydrolysis and the synthesis of esters, standing out for their wide potential for industrial application. These enzymes, when immobilized on solid supports, can be reused or applied in continuous reactors. This work was performed in three stages and its objective was to prepare and select a stable immobilized lipase derivative, to characterize the support and the support with the immobilized enzyme, to optimize the process of ester synthesis and to compare their productivity on different models of reactors. The Thermomyces lanuginosus lipase was immobilized on Immobead 150 by nine different immobilization methods to select the most stable process and the best catalytic efficiency. The enzyme immobilization by covalent multipoint attachment on the support epoxy groups showed better results, thus, the derivative was designed as ImmTLL. It was obtained similar results to other commercial immobilized derivatives, for both synthesis of aroma esters (butyl butyrate) and biodiesel, when using a support protein load of 150 mg g-1. Although Immobead 150 did not present an uniform profile of pore sizes, it was classified as mesoporous support. The spherical particles presented a mean diameter of 155 μm, having approximately 1,000 μmol of epoxy groups per gram of support, a high hydrophobicity, and a good thermal stability. The immobilization process resulted in a decrease of the pore volume and specific surface area, confirming the coating surface of the support with the immobilized enzyme. However, its morphology was not affected. The reaction parameters of aromas synthesis reactions in batch was optimized, allowing to obtain a conversion around 84 % in 4 h of reaction (for each gram of support was obtained a productivity of 270.3 mmol L-1 h-1). After eight cycles of use, the ImmTLL maintained 86 % of the initial conversion. Continuous packed-bed and fluidized-bed reactors were also tested, and the best substrate flow rate was 0.02 ml min-1. The highest productivity, per gram of support, was 1,015.6 mmol L-1 h-1 that was obtained with a packed-bed reactor. In this reactor the derivative showed good operational stability, reaching a conversion of 63 % after 30 days of operation, related to the initial value. This comparison among the reactors parameters allowed establishing the best productivity performance and stability of ImmTLL, showing that it is a robust and versatile derivative, and presents good applicability for the synthesis of flavor esters.

Orientador: Miguel Jafelicci Junior / Banca: Antonio Carlos Guastaldi / Banca: Hernane da Silva Barud / Resumo: A utilização da enzima lipase em processos industriais é crescente, devido a capacidade de catalisar reações de hidrólise total ou parcial de acil ésteres de cadeia longa, podendo assim ser empregadas em tratamento de resíduos oleosos, cosméticos, preparo de detergentes e surfactantes e na produção de biodiesel. No entanto a dificuldade de isolamento e purificação das enzimas lipases, assim como a dificuldade de separação do meio reacional, a torna um insumo caro. Com a finalidade de tornar este processo economicamente mais vantajoso, nos últimos anos tem se intensificado o uso de diferentes tipos de suportes enzimáticos, para melhorar a estabilidade durante estocagem, aumentar a atividade catalítica, além da possibilidade da utilização de suportes que permitem o reciclo da enzima. Neste trabalho optou-se por utilizar como suporte para enzimas o óxido de grafeno, este foi obtido a partir da modificação do grafite, utilizando o método de Hummers modificado, que por meio de agentes oxidantes separaram as lamelas da estrutura do grafite e adicionam em sua estrutura diferentes grupos oxigenados. O caráter magnético do suporte foi adquirido pela síntese de nanopartículas magnéticas de óxido de ferro diretamente nas folhas de óxido de grafeno, possibilitando sua remoção a partir da aplicação de um campo magnético externo. Óxido de grafeno decorado com nanopartículas magnéticas foi modificado com grupos aminosilanos para posterior imobilização de lipase através de ligações cruzadas ... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: The use of the lipase enzyme in industrials processes is increasing due to its ability to catalyze total or partial hydrolysis reactions of fatty acids, allowing it to be used in oily residues treatment, cosmetics, detergents, surfactants and in biodiesel production. However, due to the difficulty of isolation and purification of lipases, as well as the separation of the reaction medium, it becomes an expensive input. In order to make this process more economically advantageous, in the last years the use of different types of enzyme supports has been intensified because they promote new characteristics of the enzyme of interest, such as, improved storage stability, increased catalytic activity, added to the possibility of being recycled. In this study it was used graphene oxide as support for enzymes. Graphene Oxide was obtained from the modification of graphite, using the modified Hummers method. The magnetic properties of the support were obtained through surface decoration with magnetic iron oxide nanoparticles directly on the sheets of graphene oxide. RAMAN, XRD and SEM were used to elucidate the structure and morphology of the compounds obtained. By measuring hydrologic activity, it was possible to determine the optimum pH and temperature for three different types of immobilized lipases, being 37 °C and pH 8 (porcine pancreatic lipase), 50 °C and pH 6 (Candida rugosa lipase and 40 °C and pH 9 (Aspergillus niger lipase). The enzymatic recovery test showed the immobilized ... (Complete abstract click electronic access below) / Mestre

Orientador: José Geraldo Nery / Banca: Adriano Aguiar Mascarenhas / Banca: Yvenne Primerano Mascarenhas / Banca: Eleni Gomes / Banca: Roberto da Silva / Resumo: Nanozeólitas têm sido exploradas como suporte para a imobilização de enzimas e proteínas devido as suas propriedades físico-químicas, tais como a grande área de superfície externa, a alta dispersibilidade e a facilidade de modulação das suas características de superfície, especialmente, em relação à carga da superfície e propriedades de hidrofilicidade/hidrofobicidade. O presente trabalho teve como objetivos principais as sínteses e caracterização das nanozeólitas (titanosilicalita (Nano-TS1), gismondina (Nano-GIS), A (Nano-LTA), beta (Nano-BEA) e faujasita (Nano-X)) e a modulação de suas propriedades físico-químicas por meio de experimentos de troca iônica com cátions de metais de transição (Mn2+, Cu2+, Co2+, Zn2+ e Ni2+) ou funcionalização de suas superfícies por agentes orgânicos como aminosilanos ou glutaraldeído. Na sequência, foi realizado o estudo desses suportes zeolíticos como matrizes sólidas para a imobilização de lipases e o estudo do potencial catalítico desses complexos nanozeólitas-enzimas na reação de transesterificação para a produção de biodiesel usando diferentes fontes de matérias primas, tais como o óleo de palma e o óleo de microalgas via rota etílica com o uso das lipases de Rhizomucor miehei (RML) e Thermomyces lanuginosus (TLL), os resultados indicaram que as espécies de cátions divalentes e a concentração molar da troca iônica dos suportes nanozeolíticos influenciaram na interação da enzima com a matriz de imobilização e, consequentemente, a atividade enzimática. Em termos catalíticos, os resultados mais relevantes foram obtidos para a enzima TLL, imobilizada no suporte Nano-X e trocada com 0,5 mol.L-1 de sulfato de níquel (Nano-X/Ni/0.5M-TLL). Os rendimentos de ésteres etílicos de ácidos graxos (FAEE) foram acima de 94%, ao passo que, para a mesma quantidade de enzima na sua forma livre, o teor obtido foi de apenas... / Abstract: Nanozeolites have been used as solid supports for enzymes and proteins immobilization, mainly due to their physicochemical properties such as large external surface area, high dispersibility and easy adjustment of their tunable surface properties, especially regarding the surface charge and hydrophilicity/hydrophobicity properties. The main goals of this research work were the syntheses and physicochemical characterization using specific spectroscopic techniques of the nanozeolites (titanosilicalite (Nano-TS1), gismondine (Nano-GIS), (Nano-LTA), beta (Nano-BEA), and faujasite (Nano-X) and also the modulation of their surface physicochemical properties by ion exchange experiments with transition metal cations (Mn2+, Cu2+, Co2+, Zn2+ e Ni2+) and/or by functionalization of their surfaces with organic agents such as aminosilanes and glutaraldehyde. The zeolitic materials were used as a solid supports for the immobilization of fungal Rhizomucor miehei (RML) and Thermomyces lanuginosus (TLL) lipases and the catalytic potential of these nanozeolite-enzyme complexes were explored in the transesterification reactions of oil palm oil and microalgae aiming the biodiesel production for biodiesel production using ethanol as solvent. The results have indicated the nature and concentration of the divalent cations solutions have played a significant role and strongly affected the amount and the enzymatic activity of the immobilized enzymes. The best catalytic performance were obtained with the TLL enzyme immobilized on Nano-X supports ion exchanged with nickel sulfate 0.5 mol.L-1 (Nano-X/Ni/0.5M-TLL). The FAEE yields obtained with Nano-X/Ni/0.5M/TLL complexes were above 94% and a strong synergetic effect was detected for this system, since the equivalent amount of the TLL enzyme in its free form has yielded only 9.1% of ethyl esters. Physicochemical characterization of the zeolite-enzyme complexes by transmission ... / Doutor

Orientador: Jorge de Lucas Junior / Coorientador: Ana Carolina Amorim Orrico / Banca: Adhemar Pitelli Milani / Banca: Mara Cristina Pessoa da Cruz / Banca: Mônica Sarolli Silva de Mendonça Costa / Banca: Maria Fernanda Ferreira Menegucci Praes / Resumo: Objetivou-se com a execução deste trabalho o estudo a respeito dos níveis recomendados de inclusão de óleo de descarte aos dejetos de suínos bem como a influencia da inclusão de níveis de lipase ou Biol®, com o intuito de avaliar o efeito do acréscimo de produção de biogás, metano e redução dos teores de sólidos. Foram realizadas duas etapas, sendo a primeira a respeito dos níveis recomendados de adição de óleo e a segunda utilizando os níveis de óleo que apresentaram efeito negativo adicionados à lipase ou Biol®. Para desenvolvimento do ensaio de co-digestão da primeira etapa foram preparados substratos contendo 4% de sólidos totais (ST), compostos por dejetos de suínos, óleo de descarte (nas proporções de 0, 2, 4, 6, 8, 10 e 12%) além de água para diluição destes resíduos e inóculo, para abastecimento de biodigestores batelada. Para desenvolvimento da segunda etapa foi realizado abastecimento de biodigestores batelada com substratos contendo 4% de ST, compostos por dejetos de suínos, óleo de descarte (nas proporções de 8, 10 e 12%), lipase (nas proporções de 0,05; 0,10; 0,15; 0,20 e 0,25%) ou Biol® (10 g/m3 ou 15 g/m3) além de água para diluição destes resíduos e inoculo. Com relação a influencia da adição de níveis de óleo verificou-se que as máximas reduções de ST e SV foram de 36,8 e 41,1% e ocorreram nos níveis de 5,2 e 5,8% de óleo aos substratos, as inclusões de 5,4 e 6,1% de óleo permitiram o alcance de potenciais de 222,9 e 263,6 litros de biogás por kg de ST e SV adicionados. Referindo-se a influencia da adição de níveis de óleo e lipase verificou-se que as reduções máximas de ST e SV foram de 56,13 e 64,49% e ocorreram nos níveis de inclusão 0,15 e 0,13% de lipase e 12% de óleo adicionado aos substratos e ainda que os maiores potenciais de produção de metano por g de ST e sólidos voláteis (SV) adicionados (0,23 e 0,29 litros) foram alcançados pela ... / Abstract: The objective of the implementation of this work the study on the recommended levels of disposal of oil addition to swine manure as well as the influence of the inclusion of lipase levels or Biol®, in order to evaluate the effect of increased production of biogas, methane and reduction of solids. Two steps were conducted, the first with respect to recommended levels of oil addition and using the second oil levels that were negative effect on lipase or Biol® added. For assay development co-digestion of the first stage substrates were prepared containing 4% total solids (TS), composed of swine manure disposal of oil (in the ratios of 0, 2, 4, 6, 8, 10 and 12 %) addition of water for dilution of this waste and inoculum to supply batch digesters. For development of the second stage was performed supply of batch digesters with substrates containing 4% TS, composed of swine manure disposal of oil (in the ratios of 8, 10 and 12%), lipase (in the proportions of 0.05; 0.10, 0.15, 0.20 and 0.25%) or Biol® (10 g/m3 to 15 g/m3) than water for dilution of these residues and inoculum. Regarding the influence of the oil addition levels found that the maximum TS and VS reductions were 36.8 and 41.1% and occurred at levels of 5.2% oil and 5.8 to substrates, the additions of 5.4 and 6.1% enabled the oil potential range of 222.9 and 263.6 liters of biogas per kg TS and VS added. Referring to influence of adding oil and lipase was found that reductions of TS and VS were 56.13 and 64.49% and were in inclusion levels of 0.15 and 0.13% lipase and 12% of oil added to the substrates and that the greatest potential of methane production per g of TS and volatile solids (VS) added (0.23 and 0.29 liters) were achieved by greater inclusion of oil (12%) was added when the levels of 0.12 and 0.11% lipase. Regarding the inclusion of Biol®, it was found that the higher potential production of methane per g TS and VS added (0.22 and 0.27 liters, respectively) were ... / Doutor

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