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Texturization of dairy protein systems with whey protein isolate aggregates / Texturer des matrices laitières avec des agrégats de protéines laitières

Kharlamova, Anna 15 November 2017 (has links)
Dans le lait on peut distinguer les protéines sériques et les caséines. Les protéines sériques sont des protéines globulaires qui se trouvent dans le sérum du lait et elles sont connues pour leurs propriétés fonctionnelles exceptionnelles. Quand une solution de protéines sériques est chauffée, elles perdent leur structure native et peuvent s'agréger. Elles forment des agrégats de différentes formes, tailles et densités : des cylindres, des agrégats fractals, des microgels et des agrégats fibrillaires. De l'autre côté, les caséines sont organisées dans des micelles de caséine d'un rayon environ 100-200 nm stabilisées par du phosphate de calcium colloïdal.Au cours de ce travail, nous avons cherché à comprendre comment les agrégats de protéines sériques pouvaient être utilisés en mélange avec les micelles de caséine pour obtenir et contrôler la texture de produits laitiers. Dans un premier temps, nous avons étudié le processus de « cold gelation » induit par ajout de calcium et/ou acidification d'agrégats et de microgels de protéines sériques seuls. Dans une deuxième partie, nous nous sommes intéressés à la fonctionnalité des agrégats dans les mélanges plus complexes avec les autres protéines laitières et en présence de minéraux. L'addition de petites quantités d'agrégats fractals dans des suspensions de micelles diminuait leur température critique de gélification, augmentait le module élastique et diminuait la synérèse des gels.Les agrégats de protéines sériques peuvent être utilisés pour modifier la viscosité des mélanges, comme gélifiant ou pour enrichir la teneur en protéine du milieu sans en augmenter la viscosité. / The proteins of milk can be divided into whey proteins and caseins. Whey proteins are compact globular proteins that are found in the aqueous phase of milk. They are well-known for their exceptional functional properties. Upon heating, individual whey proteins denature and aggregate, forming aggregates of different morphologies and sizes, such as strands, fractal aggregates, microgels and fibrillar aggregates, depending on the heating conditions. On the other hand, the caseins in milk are organized in complex protein units with a diameter of 100-200 nm called casein micelles stabilized by colloidal calcium phosphate (CCP).The current work is an endeavor to understand how whey protein aggregates might be used in mixtures with other dairy proteins, such as casein micelles, in order to get a particular texture in a dairy product. We first extended the understanding of so-called “cold gelation” of pure WPI aggregates induced by calcium and acidification and then studied how the aggregates work in more complex mixtures of proteins and minerals. Interestingly, addition of small amounts of fractal aggregates to suspensions of casein micelles has been demonstrated to decrease the critical gelation temperature, increase the elastic modulus and decrease the syneresis of the gels.The aggregates are to be used to modify the viscosity of dairy products, as a gelling agent and for protein enrichment. The properties of strands, fractal aggregates and microgels have been studied and compared. WPI aggregates might be considered as “clean label” texturizing ingredients that do not require approval from the European Food Safety Authority (EFSA).
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Les peptides : un levier pour orienter les fonctionnalités de matrices riches en caséines / The peptides : a lever to direct the functional properties of matrices highly concentrated in caseins.

Lacou, Lélia 26 February 2016 (has links)
Les aliments sont des matrices de composition complexe et variée au sein desquelles les protéines possèdent diverses fonctionnalités, pour stabiliser des mousses ou des émulsions, gélifier, solubiliser certains composés menant à différentes textures finales du produit. Une modification de ces protéines par hydrolyse enzymatique ménagée permet d’améliorer certaines de ces fonctionnalités et donc de changer les propriétés rhéologiques et structurales du produit. Les peptides dérivés des protéines sont présents dans de nombreux aliments soit par production in situ soit par incorporation lors de la formulation des produits sous forme d'hydrolysats. Des questions subsistent pour savoir i) si des règles générales d’assemblage existent ou non pour expliquer comment les peptides et les protéines interagissent entre eux et ii) et si une réorganisation se fait au sein des matrices ici laitières pour induire de nouvelles propriétés fonctionnelles ou les modifierL’objectif de la thèse était de déterminer comment et jusqu’à quel niveau les peptides sont capables de modifier la texture, la rhéologie et la microstructure des matrices à haute teneur en caséines.Nous avons ainsi pu montrer i) quels changements de structure et de texture avaient lieu à différentes échelles en variant le type de peptides produits, leur proportion et la concentration de la matrice dans laquelle ils étaient ajoutés et ii) les interactions entre peptides et caséines et la non-linéarité des phénomènes expliquant les évolutions parfois contradictoires des propriétés de texture des matrices caséiniques. / Food products are matrices of complex and varied composition, among which proteins are the main molecules possessing various functionalities, i.e. foam and emulsion stabilisation, gelation, solubilisation of some components. They led to various final textural properties of the food products. Modification of proteins by mild enzymatic hydrolysis, allowed improving some of the functionalities and in turn changing the structural and rheological properties of the food product. Protein-derived peptides are present in a huge number of food products either by in situ production or by incorporation as an ingredient during food formulation. Questions remains i) whether some general rules can be put forward or not to explain the building-up of the interactions between peptides and between peptides and proteins and ii) the subsequent reorganization of the food matrices and namely dairy ones that has to be done to induce new or modified functional properties in various dairy matrices.The objective of this thesis was to determine how and to what extent casein-derived peptides are able to modify the texture, the rheology and the microstructure of highly-concentrated casein matrices. We showed i) what kinds of structural and textural changes occurred at various scales from microscopic to macroscopic ones, when we varied the type of peptides produced, their percentage in the dairy matrices and the concentration of the matrices they were incorporated in; ii) interactions between peptides and caseins and the non-linearity of the phenomena explaining some adversely evolutions of the rheol
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Caractérisation d'une forme extracellulaire soluble de la protéase PrtS chez Streptococcus thermophilus 4F44. Mise en évidence et détermination de ses sites de coupure sur les caséines / Characterization of a soluble form of extracellular protease PrtS in Streptococcus thermophilus 4F44 and determination of cleavage sites on caseins

Chang, Oun Ki 26 October 2011 (has links)
Parmi 30 souches, seule 4F44 excrète une activité dans son milieu de culture qui ne résulte pas de la présence de protéases intracellulaires due à une lyse cellulaire.D’après le séquençage N-ter, l’enzyme soluble chez 4F44 est PrtS retrouvée sous deux formes (non mature et mature) à la fois ancrée (60%) et soluble (40%).Sa séquence protéique déduite de prtS est proche de celles de LMD-9 (97% identité), CNRZ385 (98%), JIM8232 (96%) et S. suis (97%) chez qui elle est toujours ancrée. Le domaine d’ancrage contenant LPNTG est conservé chez 4F44, LMD-9, CNRZ385 et S. suis ; ainsi elle serait ancrée au peptidoglycane par la sortase A (SrtA). Chez 4F44, l’absence d’une duplication peptidique imparfaite dans le prodomaine de PrtS pourrait expliquer sa libération partielle, en effet LMD-9 présentant cette duplication possède sa protéase PrtS uniquement sous forme ancrée.La comparaison de la séquence de la sortase déduite du gène de 4F44, ND03, LMD-9, PB18O, PB302 et CNRZ307 a montré que les sites catalytique et actif sont conservés. Seuls 6 résidus d’acides aminés sont différents, la substitution chez 4F44 de I222 par V222 entraînerait sa libération partielle. Les peptides trypsiques C-ter QVTQLPNTGENDTK et QVTQLPNTGENDTKYYLVPGVIIGLGTLLVSIRR ont été identifiés en MS/MS, donc la liaison TG (cible de l’activité peptidasique de SrtA) n’est pas hydrolysée. La caséine β est la caséine préférentiellement hydrolysée. L’enzyme présente une large spécificité de coupure (A, L, M, F, Y, W, V, S, T, N, Q, R, H et K en position P1). Globalement elle libère 33 peptides bioactifs : ECA-inhibiteurs, mitogènes, opioïdes, immunomodulants, antibactériens, antioxydants, antimutagènes / Among 30 strains, only 4F44 strain releases a activity in the medium which does not results from the presence of intracellular protease due to cell lysis. This soluble protease is PrtS in two forms (non mature and mature), 60% as anchored to cell wall and 40% as released in the medium. The protein sequence deduced from the gene is slightly different to those of LMD-9 (97% identity), CNRZ385 (98%), JIM8232 (96%), S. suis (97%). The protein sequence of the anchor domain including LPNTG is conserved as for LMD-9, CNRZ385 and S. suis ; so this PrtS might be anchored to peptidoglycan by sortase A (SrtA).In 4F44, the absence of an imperfect duplication of a peptide sequence at prodomain of PrtS could explain the partial liberation, furthermore, the LMD-9 strain which presents this duplication possess the protease PrtS only the anchored form.Comparison of protein sequence deduced from the srtA gene in 4F44, ND03, LMD-9, PB18O, PB302 and CNRZ307 strains showed that the residues of the catalytic and active sites are conserved. Six amino acids are different for 4F44, I222 replaced by a V222 possibly leads to the partial liberation of PrtS. The trypsic C-ter peptides QVTQLPNTGENDTK and QVTQLPNTGENDTKYYLVPGVIIGLGTLLVSIRR have been identified by MS/MS, indicating that the peptide bond of T and G (target of endopeptidasic activity of Srt A) is not hydrolyzed.β-casein is preferentially degraded in comparison to other caseins. Soluble PrtS has a broad specificity against A, L, M, F, Y, W, V, S, T, N, Q, R, H and K at position P1. Globally, it releases 33 bioactive peptides (antihypertensives, mitogenics, oipoide, immunomodulantors, antimicrobials, antioxydants, antimutagens)
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Étude du mécanisme de protection des spermatozoïdes de mammifères par le lait

Lusignan, Marie-France 06 1900 (has links)
Le lait écrémé est utilisé depuis plus d’un demi-siècle comme diluant protecteur des spermatozoïdes de mammifères. Depuis quelques années, il existe une demande grandissante pour des diluants exempts de produits d’origine animale. Toutefois, le mécanisme par lequel le lait protège les spermatozoïdes n’est pas connu, ce qui rend difficile de lui trouver un substitut. Les protéines majeures du plasma séminal de taureau, les protéines « Binder of SPerm » (BSP), sont néfastes lors de la conservation de la semence. Les spermatozoïdes sont en contact avec une grande concentration de protéines BSP qui stimulent une extraction continuelle de cholestérol/phospholipides de leur membrane plasmique. Les lipoprotéines de faible densité (LDL) du jaune d’oeuf, un autre composé utilisé dans les diluants, empêcheraient les protéines BSP de se lier à la membrane des spermatozoïdes de taureaux et de stimuler un efflux des lipides membranaires, ce qui les protégerait durant la conservation. Notre hypothèse était que les protéines du lait protègent les spermatozoïdes durant la conservation en séquestrant les protéines BSP. Premièrement, nous avons démontré par filtration sur gel qu’il y a une interaction entre les protéines BSP bovines et les protéines du lait. Le lait écrémé a été fractionné en trois fractions : F1 (alpha-lactalbumine, bêta-lactoglobuline et caséine kappa), F2 (toutes les protéines du lait) et F3 (sels, sucres et petits peptides). Les protéines BSP1 et BSP5 ont une affinité plus grande pour F1 que BSP3, tandis que toutes les protéines BSP ont une affinité pour F2. Le titrage calorimétrique isotherme a permis de confirmer l’interaction entre les protéines BSP et les protéines du lait. L’association entre la protéine BSP1 bovine et les micelles de caséines est caractérisée par une constante d’affinité (Ka) de 3.5 × 10^5 M-1 et un paramètre stoichiométrique (n) de 4,5 BSP1 pour une caséine. L’association entre la protéine BSP1 bovine et l’alpha-lactalbumine (une protéine du sérum principale), est caractérisée par un Ka de 2.4 × 10^5 M-1 et une valeur “n” de 0,8. Ces résultats indiquent que le lait protège les spermatozoïdes bovins en séquestrant les protéines BSP grâce à une interaction protéine : protéine, tandis que le jaune d’oeuf les protège grâce à une interaction protéine : lipoprotéine. Deuxièmement, nous avons démontré par filtration sur gel que les protéines homologues aux BSP bovines retrouvées dans le plasma séminal de porc, d’étalon et de bélier ont une affinité avec les protéines du lait, ce qui suggère que le mécanisme de protection des spermatozoïdes par le lait pourrait être le même chez ces espèces. Troisièmement, nous avons caractérisé l’interaction entre BSP1 bovine et les LDL du jaune d’oeuf qui a un Ka de 3.4 ± 0.4 × 10^6 M-1 et une valeur de « n » de 104 BSP1 pour une particule de LDL, indiquant qu’il existe des différences entre le mécanisme de protection des spermatozoïdes par le lait et le jaune d’oeuf. Nous croyons que les résultats présentés dans cette thèse aideront à créer de nouveaux diluants ne contenant pas de produits d’origine animale afin de cryoconserver les spermatozoïdes des mammifères. / Skim milk is being used as a protective agent for mammalian semen conservation over half a century. Recently, there has been increased interest in developing extenders free of animal products. However, it is difficult to find suitable component in order to replace milk as an extender, because the mechanisms by which milk protect sperm against cooling and freezing damages during the storage is unknown. The Binder of SPerm (BSP) proteins are the major proteins of bull seminal plasma and they are harmful during sperm storage. In fact, sperm would be in contact with a large quantity of BSP proteins that induce a continuous cholesterol and phospholipids efflux from the sperm membrane during storage. When bull sperm is diluted with an extender containing egg yolk, another compound frequently used in extender, the low-density lipoproteins (LDL) present in the egg yolk prevent the binding of the BSP proteins to the sperm membrane, thus, preventing the lipid efflux from the sperm membrane induced by the BSP proteins. Our hypothesis was that milk proteins would protect sperm during storage by binding BSP proteins. First, we demonstrated by gel filtration that bovine BSP proteins could bind the milk proteins. Skim milk was fractionated into three fractions: F1 (alpha-lactalbumin and beta- lactoglobulin, the major whey proteins and kappa-casein), F2 (mainly caseins and all other milk proteins in small amounts) and F3 (salts, sugars and small peptides). Bovine BSP1 and BSP5 have more affinity for F1 as compared to BSP3 and all the BSP proteins have affinity for F2. We confirmed the interaction between bovine BSP proteins and milk proteins by isothermal titration calorimetry. The binding of BSP1 to casein micelles is characterized by an affinity constant (Ka) of 3.5 × 10^5 M-1 and of a stoichiometric parameter for the association (n) of 4.5 BSP1 per casein. The association between BSP1 and alpha-lactalbumin (one of the major whey proteins) is characterized by a Ka of 2.4 × 10^5 M-1 and a “n” value of 0.8. These results support our contention that milk can protect sperm by preventing the BSP proteins’ binding to the sperm membrane attributable to a protein : protein interaction, while egg yolk sperm protection is attributable to a protein : lipoprotein interaction. Second, our studies showed that the homologous BSP proteins found in the boar, stallion and ram seminal plasma can bind the milk proteins. These results indicate that the mechanism of sperm protection by milk in these species should be similar to the one in bovine species. Third, we characterized the interaction between bovine BSP1 protein and LDL from hen’s egg yolk. The binding was characterized by a Ka of 3.4 ± 0.4 × 10^6 M-1 and a « n » value of 104 BSP1 per LDL particle. Our results indicated that there is difference between the mechanism of sperm protection by milk and egg yolk. We believe that the results presented in this thesis may help to create new extenders free of animal product for mammal sperm preservation in liquid or frozen state.
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Étude du mécanisme de protection des spermatozoïdes de mammifères par le lait

Lusignan, Marie-France 06 1900 (has links)
Le lait écrémé est utilisé depuis plus d’un demi-siècle comme diluant protecteur des spermatozoïdes de mammifères. Depuis quelques années, il existe une demande grandissante pour des diluants exempts de produits d’origine animale. Toutefois, le mécanisme par lequel le lait protège les spermatozoïdes n’est pas connu, ce qui rend difficile de lui trouver un substitut. Les protéines majeures du plasma séminal de taureau, les protéines « Binder of SPerm » (BSP), sont néfastes lors de la conservation de la semence. Les spermatozoïdes sont en contact avec une grande concentration de protéines BSP qui stimulent une extraction continuelle de cholestérol/phospholipides de leur membrane plasmique. Les lipoprotéines de faible densité (LDL) du jaune d’oeuf, un autre composé utilisé dans les diluants, empêcheraient les protéines BSP de se lier à la membrane des spermatozoïdes de taureaux et de stimuler un efflux des lipides membranaires, ce qui les protégerait durant la conservation. Notre hypothèse était que les protéines du lait protègent les spermatozoïdes durant la conservation en séquestrant les protéines BSP. Premièrement, nous avons démontré par filtration sur gel qu’il y a une interaction entre les protéines BSP bovines et les protéines du lait. Le lait écrémé a été fractionné en trois fractions : F1 (alpha-lactalbumine, bêta-lactoglobuline et caséine kappa), F2 (toutes les protéines du lait) et F3 (sels, sucres et petits peptides). Les protéines BSP1 et BSP5 ont une affinité plus grande pour F1 que BSP3, tandis que toutes les protéines BSP ont une affinité pour F2. Le titrage calorimétrique isotherme a permis de confirmer l’interaction entre les protéines BSP et les protéines du lait. L’association entre la protéine BSP1 bovine et les micelles de caséines est caractérisée par une constante d’affinité (Ka) de 3.5 × 10^5 M-1 et un paramètre stoichiométrique (n) de 4,5 BSP1 pour une caséine. L’association entre la protéine BSP1 bovine et l’alpha-lactalbumine (une protéine du sérum principale), est caractérisée par un Ka de 2.4 × 10^5 M-1 et une valeur “n” de 0,8. Ces résultats indiquent que le lait protège les spermatozoïdes bovins en séquestrant les protéines BSP grâce à une interaction protéine : protéine, tandis que le jaune d’oeuf les protège grâce à une interaction protéine : lipoprotéine. Deuxièmement, nous avons démontré par filtration sur gel que les protéines homologues aux BSP bovines retrouvées dans le plasma séminal de porc, d’étalon et de bélier ont une affinité avec les protéines du lait, ce qui suggère que le mécanisme de protection des spermatozoïdes par le lait pourrait être le même chez ces espèces. Troisièmement, nous avons caractérisé l’interaction entre BSP1 bovine et les LDL du jaune d’oeuf qui a un Ka de 3.4 ± 0.4 × 10^6 M-1 et une valeur de « n » de 104 BSP1 pour une particule de LDL, indiquant qu’il existe des différences entre le mécanisme de protection des spermatozoïdes par le lait et le jaune d’oeuf. Nous croyons que les résultats présentés dans cette thèse aideront à créer de nouveaux diluants ne contenant pas de produits d’origine animale afin de cryoconserver les spermatozoïdes des mammifères. / Skim milk is being used as a protective agent for mammalian semen conservation over half a century. Recently, there has been increased interest in developing extenders free of animal products. However, it is difficult to find suitable component in order to replace milk as an extender, because the mechanisms by which milk protect sperm against cooling and freezing damages during the storage is unknown. The Binder of SPerm (BSP) proteins are the major proteins of bull seminal plasma and they are harmful during sperm storage. In fact, sperm would be in contact with a large quantity of BSP proteins that induce a continuous cholesterol and phospholipids efflux from the sperm membrane during storage. When bull sperm is diluted with an extender containing egg yolk, another compound frequently used in extender, the low-density lipoproteins (LDL) present in the egg yolk prevent the binding of the BSP proteins to the sperm membrane, thus, preventing the lipid efflux from the sperm membrane induced by the BSP proteins. Our hypothesis was that milk proteins would protect sperm during storage by binding BSP proteins. First, we demonstrated by gel filtration that bovine BSP proteins could bind the milk proteins. Skim milk was fractionated into three fractions: F1 (alpha-lactalbumin and beta- lactoglobulin, the major whey proteins and kappa-casein), F2 (mainly caseins and all other milk proteins in small amounts) and F3 (salts, sugars and small peptides). Bovine BSP1 and BSP5 have more affinity for F1 as compared to BSP3 and all the BSP proteins have affinity for F2. We confirmed the interaction between bovine BSP proteins and milk proteins by isothermal titration calorimetry. The binding of BSP1 to casein micelles is characterized by an affinity constant (Ka) of 3.5 × 10^5 M-1 and of a stoichiometric parameter for the association (n) of 4.5 BSP1 per casein. The association between BSP1 and alpha-lactalbumin (one of the major whey proteins) is characterized by a Ka of 2.4 × 10^5 M-1 and a “n” value of 0.8. These results support our contention that milk can protect sperm by preventing the BSP proteins’ binding to the sperm membrane attributable to a protein : protein interaction, while egg yolk sperm protection is attributable to a protein : lipoprotein interaction. Second, our studies showed that the homologous BSP proteins found in the boar, stallion and ram seminal plasma can bind the milk proteins. These results indicate that the mechanism of sperm protection by milk in these species should be similar to the one in bovine species. Third, we characterized the interaction between bovine BSP1 protein and LDL from hen’s egg yolk. The binding was characterized by a Ka of 3.4 ± 0.4 × 10^6 M-1 and a « n » value of 104 BSP1 per LDL particle. Our results indicated that there is difference between the mechanism of sperm protection by milk and egg yolk. We believe that the results presented in this thesis may help to create new extenders free of animal product for mammal sperm preservation in liquid or frozen state.
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Comprendre les comportements des micelles de caséines dans des environnements variés, de leur équilibre minéral à leurs propriétés colloïdales et fonctionnelles : émulsion et coagulation présure / A comprehensive investigation of the behaviors of casein micelles in multiple environments, from their mineral balance to their colloidal and functional properties : focus on emulsion and rennet coagulation functionalities

Lazzaro, Fanny 27 October 2017 (has links)
Les micelles de caséines, composées de caséines, minéraux et eau, sont en équilibres dynamiques, elles échangent en permanence de leur matière avec leur environnement. Les micelles de caséines possèdent d’intéressantes fonctionnalités pour la fabrication de produits laitiers, telles que leur capacité à stabiliser des émulsions et à former des gels sous l’action de la présure. Des changements environnementaux, variations de pH, additions de sels ou d’agents chélatants, affectent les équilibres des micelles et induisent des modifications de leurs compositions et propriétés colloïdales. Ces changements modifient également leurs propriétés fonctionnelles, bien que cet aspect soit peu décri. Le but de ce projet était de comprendre les relations liant l’environnement, l’équilibre minéral, les propriétés colloïdales et fonctionnelles des micelles de caséines. L’impact de cinq facteurs (pH, Na3Cit, NaCl, CaCl2, MgCl2) modifiant les micelles fut étudié en focalisant sur leurs propriétés émulsifL’acidification et l’addition de Na3Cit ont causé les modifications minérales les plus importantes en solubilisant le phosphate de calcium micellaire. Le premier conduisit au « gonflement » des micelles alors que l’agent chélatant causa leur dissociation en petits agrégats. L’ajout de NaCl n’eut aucun impact sur le contenu minéral des micelles mais provoqua aussi la libération d’agrégats, révélée par cryo microscopie électronique et diffusion de rayons-X aux petits angles. Le rôle du phosphate de calcium sur les fonctionnalités fut confirmé et l’étude révéla l’importance de contrôler la libé / Caseins micelles, composed of caseins, minerals and water, are under dynamic equilibria, they constantly exchange materials with their surrounding environments. In addition, casein micelles possess valuable functionalities in regards to the formation of dairy products, such as the ability to stabilize emulsions or to form rennet gels. Environmental changes, such as variations in pH, additions of salts or chelating agents, affect the casein micelles equilibria and lead to modifications in their compositional and colloidal properties. Such changes also modify their functional properties, although this aspect is poorly described in the literature. This project aimed to understand the relationships that link the environmental modifications, the mineral balance, the colloidal and functional properties of the casein micelles. The impact of five modifying factors (pH, Na3Cit, NaCl, CaCl2, MgCl2) of the casein micelles were studied and the focus was placed on emulsion and rennet coagulation fuThe former only induce the swelling of casein micelles while the latter led to their disruption into smaller aggregates. NaCl had no impact on the micellar mineral content but also caused the release of small aggregates, as revealed by electronic microscopy and small angle X-ray scattering analyses. The decisive role of micellar calcium phosphate on the functionalities was confirmed and this study highlighted the importance of monitoring the release of small aggregates, as they strongly affected emulsions stability and gels firmness. CaCl2 and MgCl2 additions slightly increased the mineral c

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