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Platelmintos parásitos en Caulolatilus affinis (malacanthidae) “peje blanco” procedentes de Puerto Cabo Blanco, Perú

Faustino Meza, Karina Doris January 2016 (has links)
Cabo Blanco es un Puerto de pescadores en la Región Piura, Provincia de Talara. Gran parte de la población depende de la pesca artesanal, uno de sus recursos pesqueros demersales de importancia comercial es Caulolatilus affinis “Peje Blanco” (PRODUCE, 2012). El presente estudio tuvo como objetivo identificar las especies de Platelmintos parásitos presentes en Caulolatilus affinis “peje blanco” procedentes del Puerto Cabo Blanco, Piura. Los peces se obtuvieron del Terminal pesquero del Centro Comercial Minka (Callao), el muestreo se realizó desde febrero hasta diciembre del 2015, y fueron disectados en el Laboratorio de Parasitología en Fauna Silvestre y Zoonosis, Facultad de Ciencias Biológicas - UNMSM. Se tomaron los datos morfométricos y sexado de los peces antes de proceder con el examen parasitológico. Los parásitos encontrados se colocaron en solución salina fisiológica (NaCl al 0.85%) para su limpieza. Posteriormente, se procesaron de acuerdo a técnicas convencionales hasta el montaje permanente. Se identificaron los trematodos Proctoeces magnorus e Hypocreadium balistes; y los monogeneos Encotyllabe pagrosomi, Choricotyle caulolatili, Jaliscia caballeroi y Jaliscia caulolatili. Se registran por primera vez para el Perú a los trematodos Proctoeces magnorus e Hypocreadium balistes; y a los monogeneos Encotyllabe pagrosomi y Jaliscia caulolatili. Caulolatilus affinis es un nuevo hospedero para H. balistes. Todas las especies estudiadas se encuentran, por primera vez, en Caulolatilus affinis en el norte del Perú. Palabras clave: Caulolatilus affinis, monogeneos, digeneos, Perú. / --- Cabo Blanco is a fishermen Caleta from Piura Region, Talara Province. Great part of the population depends on traditional fishing; Caulolatilus affinis "Peje Blanco" is a fishing resource demersal of commercial important (PRODUCE, 2012). This study aimed to identify the species of parasitic Platyhelminthes present in Caulolatilus affinis "Peje blanco" from the Puerto Cabo Blanco, Piura. The fish were obtained from Minka Mall, sampling was conducted from February to December 2015, and it was dissected at the Laboratory of Parasitology of Wildlife and Zoonoses, Faculty of Biological Sciences - San Marcos University. Morphometric data and sexing of fishes were taken before proceeding with parasitological examination. The parasites founded were placed in physiological saline (0.85% NaCl) for clean. Then, they were processed according to conventional techniques to permanent mounting. The trematodes Hypocreadium balistes and Proctoeces magnorus were identified; and monogeneos Encotyllabe pagrosomi, Choricotyle caulolatili, Jaliscia caballeroi and Jaliscia caulolatili. The trematodes Proctoeces magnorus and Hypocreadium balistes; and monogenean Encotyllabe pagrosomi and Jaliscia caulolatili are reported for the first time for Peru. Caulolatilus affinis is a new host for H. balistes. All species are studied for the first time in Caulolatilus affinis in northern Peru. Keywords: Caulolatilus affinis, monogenean, digenean, Peru. / Tesis
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Estudio biofísico y estructural de Na-FAR-1, miembro de una nueva familia de proteínas de nematodos que unen ácidos grasos y retinol

Rey Burusco, María Florencia 03 April 2014 (has links)
Los parásitos nematodos producen diversas proteínas solubles que unen lípidos (LBPs) estructuralmente distintas a las del huésped. Las funciones que cumplen se desconocen pero se hipotetiza que estarían involucradas en las funciones típicas internas de organismos multicelulares, como la utilización y transporte de compuestos no solubles, y en externas especializadas. Algunas de estas proteínas participarían en la modificación del entorno local en el tejido del huésped, posibilitando la modulación y la evasión de la respuesta inmune. Entre las LBPs producidas por nematodos se encuentran las FAR (Fatty Acid and Retinol binding proteins), una clase novedosa de proteínas que unen ácidos grasos y retinol. Tienen un tamaño aproximado de 19 kDa y sus estructuras que parecen ser ricas en alfa-hélices aún no han sido completamente dilucidadas. La comprensión del rol que cumple esta familia de proteínas tiene gran interés fisiopatológico ya que podrían desempeñar funciones relevantes en la biología de los parásitos que las producen y dadas las diferencias estructurales que presentarían con respecto a las LBPs de sus huéspedes, servirían como potenciales blancos para el diseño de nuevas terapias antiparasitarias. Con la finalidad de contribuir a la caracterización de las proteínas FAR y avanzar de este modo en la determinación de su función biológica, se llevaron a cabo estudios biofísicos y estructurales que permitieron resolver la estructura de Na-FAR-1 en solución por espectroscopía de resonancia magnética nuclear. Determinándose que consta de once hélices que conforman una cavidad interna de gran tamaño, donde podrían ubicarse ligandos hidrofóbicos. La estequiometría de unión de los complejos formados por Na-FAR-1 estaría dada por cuatro moléculas de ácido oleico por molécula de proteína, pero se limitaría a una única molécula de ligando en el caso del retinol y de los análogos fluorescentes de ácidos grasos empleados para su estudio. A su vez se evidenció que además de los ligandos esperados como ácidos grasos y retinol, esta proteína es capaz de unir fosfolípidos y diacilglicéridos. La amplia diversidad de unión a ligandos, sumada a su localización en el intestino del nematodo, indicarían que podría participar en el direccionamiento hacia los distintos tejidos de los lípidos ingeridos.

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