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31	SUMOylation and phosphorylation of GluK2 regulate kainate receptor trafficking and synaptic plasticity Chamberlain, S.E., Gonzàlez-Gonzàlez, I.M., Wilkinson, K.A., Konopacki, F.A., Kantamneni, Sriharsha, Henley, J.M., Mellor, J.R. January 2012 (has links) No / Phosphorylation or SUMOylation of the kainate receptor (KAR) subunit GluK2 have both individually been shown to regulate KAR surface expression. However, it is unknown whether phosphorylation and SUMOylation of GluK2 are important for activity-dependent KAR synaptic plasticity. We found that protein kinase C-mediated phosphorylation of GluK2 at serine 868 promotes GluK2 SUMOylation at lysine 886 and that both of these events are necessary for the internalization of GluK2-containing KARs that occurs during long-term depression of KAR-mediated synaptic transmission at rat hippocampal mossy fiber synapses. Conversely, phosphorylation of GluK2 at serine 868 in the absence of SUMOylation led to an increase in KAR surface expression by facilitating receptor recycling between endosomal compartments and the plasma membrane. Our results suggest a role for the dynamic control of synaptic SUMOylation in the regulation of KAR synaptic transmission and plasticity. Animals Excitatory postsynaptic potentials HEK293 cells Humans Mossy fibers Neuronal plasticity Organ culture techniques Patch-clamp techniques Phosphorylation Protein transport Rats Wistar Receptors Kainic acid Sumoylation Synaptic transmission Transfection REF 2014
32	Nanoscopy inside living brain slices Urban, Nicolai Thomas 01 November 2012 (has links) No description available. 571.4 STED RESOLFT nanoscopy super-resolution microscopy aberration correction spherical aberrations deep tissue imaging penetration depth RSFP time-lapse dendritic spines dendrites actin cytoskeleton LTP long-term potentiation synaptic plasticity morphological changes postsynaptic activity motility hippocampus CA1 pyramidal neuron living brain organotypic brain slice Biologie (PPN619462639)
33	Mechanisms of Neuroligin Function in Inhibitory Postsynaptic Differentiation / Mechanismen der Neuroligin- Funktion in inhibitorischer postsynaptischer Differenzierung Poulopoulos, Alexandros 28 April 2008 (has links) No description available. 570 Biowissenschaften Biologie Synapse Synaptogenese Haftung Protein-Interaktion GABA Glycin Rezeptor Gerüst postsynaptischen perisomatische Hemmung Synapse synaptogenesis adhesion protein interaction GABA glycine receptor scaffolding postsynaptic perisomatic inhibition 42.13 42.15 WF 200: Molekularbiologie WHC 100: Zellmembranen Zelloberfläche Zellwand intrazelluläre Membranen {Cytologie} WHC 700: Zellrezeptoren Zellrezeptoren Membranrezeptoren Zelluläre Kommunikation {Cytologie}
34	Neuroligin 2 Induced Allosteric Transition of Collybistin Underlies Inhibitory Postsynaptic Differentiation / Neuroligin 2 induzierter allosterischer Übergang in Collybistin liegt der inhibitorischen postsynaptischen Differenzierung zugrunde Soykan, Tolga 03 June 2011 (has links) No description available. 570 Biowissenschaften Biologie WF 200 WHC 100 WHC 700 Synapse Synaptogenese Haftung Protein-Interaktion GABA Glycin Rezeptor Gerüst postsynaptischen Hemmung Synapse synaptogenesis adhesion protein interaction GABA glycine receptor scaffolding postsynaptic inhibition 42.13 42.15
35	Neuroligin-4: Einfluss auf die synaptische Übertragung exzitatorischer Neurone der Schicht IV des Barrel-Kortex / Neuroligin-4: Effect on synaptic transmission of excitatory neurons in layer IV of barrel-cortex Olt, Stephen 20 November 2013 (has links) Neuroligine (NL) sind vorwiegend postsynaptisch lokalisierte transmembrane Adhäsionsmoleküle, die in Wechselwirkung mit dem präsynaptisch lokalisierten Protein Neurexin eine wichtige Rolle in der Reifung und Funktion von Synapsen spielen. Es existieren verschiedene NL-Isoproteine (NL-1 – NL-4), die sich in ihrer Assoziation zu exzitatorischen und inhibitorischen Synapsen unterscheiden. Die funktionelle und klinische Relevanz der Neuroligine belegen beispielhaft Mutationen des Isotyps NL 4, welche mit neuropsychiatrischen Erkrankungen wie Autismus-Spektrum-Störungen assoziiert vorkommen. Anhand eines durch Ausschalten des human-orthologen NL-4-Gens generierten Mausmodells (NL 4 Knockout, NL 4 KO) konnte in vorhergehenden Studien die Bedeutung einer immunhistochemisch beobachteten Lokalisation von NL 4 an glycinergen Synapsen der Retina für die inhibitorische synaptische Übertragung nachgewiesen werden. Im Unterschied dazu konnte kein Zusammenhang zwischen einer in Schicht IV des Barrel-Kortex nachweisbaren Lokalisation von NL-4 mit inhibitorischen Synapsen hergestellt werden. Deshalb, und aufgrund der in Schicht IV dominierenden exzitatorischen Verschaltung von thalamischen Projektionen und den kolumnenassoziierten Rückverschaltungen aus dem Neokortex, lässt sich eine Interaktion von NL-4 mit exzitatorischen Synapsen in diesem Areal vermuten. Im Rahmen der vorliegenden Arbeit wurde anhand der NL-4-KO-Modellmaus der Frage nachgegangen, inwiefern NL-4 die exzitatorische synaptische Übertragung im Barrel-Kortex beeinflusst. Dafür wurden mit Hilfe der Patch-Clamp-Technik abgeleitete AMPA-Rezeptor-vermittelte exzitatorische postsynaptische Ströme (EPSC) von bedornten Sternzellen, Sternpyramiden- und Pyramidenzellen der Schicht IV ausgewertet und zwischen NL-4-Wildtyp- (NL 4-WT) und NL 4 KO-Neuronen verglichen. Dabei zeigten NL 4-KO-Neurone signifikant veränderte Parameter der EPSC-Kinetik. Die Abfallszeit war in NL 4 KO-Neuronen signifikant länger, das maximale Gefälle und die maximale Steigung signifikant flacher gegenüber NL-4-WT-Kontrollen. Diese Veränderungen sprechen für eine funktionelle Relevanz von NL-4 für die AMPA-Rezeptor-vermittelte synaptische Übertragung auf exzitatorische Neurone in Schicht IV des Barrel-Kortex. Das Muster der in NL-4-KO-Neuronen veränderten EPSC-Kinetik weist dabei auf eine Modulation der biophysikalischen AMPA-Rezeptoreigenschaften hin und könnte mit Veränderungen der synaptisch exprimierten AMPA-Rezeptor-TARP-Subtypen in Zusammenhang stehen, die über Proteine der postsynaptischen Dichte (wie PSD-95 und S SCAM) mit Neuroliginen interagieren. 610 Neuroligin-4 Neurexin AMPA-Rezeptor Patch-Clamp-Technik Exzitatorische Neurone Barrel-Kortex Schicht 4 Synaptische Übertragung Exzitatorische postsynaptische Ströme EPSC neuroligin-4 neurexin ampa-receptor patch-clamp excitatory neurons barrel-cortex synaptic transmission excitatory postsynaptic currents epsc layer 4
36	MSK1 regulates homeostatic and experience-dependent synaptic plasticity Corrêa, Sonia A.L., Hunter, C.J., Palygin, O., Wauters, S.C., Martin, K.J., McKenzie, C., McKelvey, K., Morris, R.G., Pankratov, Y., Arthur, J.S., Frenguelli, B.G. January 2012 (has links) No / The ability of neurons to modulate synaptic strength underpins synaptic plasticity, learning and memory, and adaptation to sensory experience. Despite the importance of synaptic adaptation in directing, reinforcing, and revising the behavioral response to environmental influences, the cellular and molecular mechanisms underlying synaptic adaptation are far from clear. Brain-derived neurotrophic factor (BDNF) is a prime initiator of structural and functional synaptic adaptation. However, the signaling cascade activated by BDNF to initiate these adaptive changes has not been elucidated. We have previously shown that BDNF activates mitogen- and stress-activated kinase 1 (MSK1), which regulates gene transcription via the phosphorylation of both CREB and histone H3. Using mice with a kinase-dead knock-in mutation of MSK1, we now show that MSK1 is necessary for the upregulation of synaptic strength in response to environmental enrichment in vivo. Furthermore, neurons from MSK1 kinase-dead mice failed to show scaling of synaptic transmission in response to activity deprivation in vitro, a deficit that could be rescued by reintroduction of wild-type MSK1. We also show that MSK1 forms part of a BDNF- and MAPK-dependent signaling cascade required for homeostatic synaptic scaling, which likely resides in the ability of MSK1 to regulate cell surface GluA1 expression via the induction of Arc/Arg3.1. These results demonstrate that MSK1 is an integral part of a signaling pathway that underlies the adaptive response to synaptic and environmental experience. MSK1 may thus act as a key homeostat in the activity- and experience-dependent regulation of synaptic strength. Analysis of Variance Animals Brain-derived neurotrophic factor Cells Cytoskeletal proteins Dendritic spines Environment Enzyme inhibitors Excitatory postsynaptic potentials Female Gene expression regulation Green fluorescent proteins Hippocampus Homeostasis Male Mice Inbred C57BL Transgenic Nerve tissue proteins Neuronal plasticity Neurons Patch-clamp techniques Point mutation Receptors AMPA Ribosomal protein S6 kinases Signal transduction Sodium channel blockers Synapses Tetrodotoxin Time factors REF 2014
37	The mechanism mediating fast neurotransmitter release at the calyx of Held synapse / Der Mechanismus der schnellen Neurotransmitterfreisetzung an der Held Wadel, Kristian 20 October 2008 (has links) No description available. 570 Biowissenschaften Biologie Elektrophysiologie Exozytose Exzitatorischer Postsynaptischer Strom Held'sche Calyx Hirnstamm Kalzium Kalziumkanäle Kinetik Modelle Neurotransmitter Patch-Clamp Techniken Photolyse Präsynaptische Nervenendigung Ratten Synapsen Synaptische Übertragung Synaptische Vesikel Tiere Animals Brain Stem Calcium Calcium Channels Calyx of Held Electrophysiology Excitatory Postsynaptic Currents Exocytosis Kinetics Models Neurotransmitters Patch-Clamp Techniques Photolysis Presynaptic Terminals Rats Synapses Synaptic Transmission Synaptic Vesicles 42.12 42.15 42.17

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