211 |
Genetic Analysis of NifM Interaction with the Fe Protein of NitrogenaseRaja, Kumaraguru 02 May 2006 (has links)
No description available.
|
212 |
Geomicrobial Processes and Diversity in Ultra-High Pressure Metamorphic Rocks and Deep Fluids from Chinese Continental Scientific Deep DrillingZhang, Gengxin 01 December 2006 (has links)
No description available.
|
213 |
Effects of Redox Cyclings of Iron in Nontronite on Reduction of TechnetiumYang, Junjie 01 December 2010 (has links)
No description available.
|
214 |
Relativistic close coupling calculations for fundamental atomic processes in astrophysicsChen, Guo-Xin 11 March 2004 (has links)
No description available.
|
215 |
Biogeochemical characterization of a constructed wetland for acid mine drainage greatmentGagliano, Wendy Buell 13 August 2004 (has links)
No description available.
|
216 |
Mechanism of Fe-S cluster biosynthesis: the [2Fe-2S] IscU as a model scaffoldNuth, Manunya 29 September 2004 (has links)
No description available.
|
217 |
Cr(VI) reduction by Fe(II)-dissolved organic matter complexes and the characterization of pore water dissolved organic matter from a coastal wetland in the Laurentian Great LakesAgrawal, Sheela G. January 2008 (has links)
No description available.
|
218 |
The Role of Chaperones in Iron-Sulfur Cluster BiogenesisLuo, Wen-I January 2011 (has links)
No description available.
|
219 |
Implicación del glicocálix en la fisiología espermática de mamíferos: estudio comparadoRobles-Gómez, Laura 27 May 2022 (has links)
El glicocálix espermático es una estructura altamente compleja desde el punto de vista estructural, composicional y funcional. En este contexto, la presencia y localización de los componentes que conforman el glicocálix espermático ha sido descrita en diferentes especies de mamíferos utilizando mayoritariamente lectinas. De igual forma, se han registrado cambios en los patrones de unión a lectinas durante eventos fisiológicos del espermatozoide como la capacitación o la reacción acrosómica. El objetivo de este trabajo fue caracterizar los sitios de unión a lectinas en espermatozoides de diferentes especies de mamíferos y describir los cambios que se producen durante ciertos eventos fisiológicos como la capacitación o la reacción acrosómica. En una primera fase, se identificaron los patrones de unión a lectinas en el delfín mular (Tursiops truncatus) antes y después de la capacitación in vitro. Como resultados, se obtuvo que los patrones de unión mayoritarios para las lectinas Peanut agglutinin (PNA) y Wheat germ agglutinin (WGA) cambiaban tras la capacitación in vitro. Por el contrario, los patrones de unión mayoritarios para las lectinas Aleuria aurantia agglutinin (AAA) y Concanavalin A (Con A) no sufrieron cambios tras la capacitación. En una segunda fase, se analizaron los sitios de unión para las lectinas PNA, WGA, AAA, Con A y Pisum sativum agglutinin (PSA) en espermatozoides de cerdo (Sus scrofa) antes y después de la capacitación in vitro y tras la inducción de la reacción acrosómica, después de la incubación durante 1 y 4 h en un medio capacitante. De esta forma, los patrones de unión a lectinas cambiaron mayoritariamente en aquellos espermatozoides sometidos a la inducción de la reacción acrosómica tras 4 h de incubación en un medio capacitante. En la tercera fase, se utilizó una técnica novedosa mediante microscopía electrónica de barrido de emisión de campo (FE-SEM) para evaluar los cambios cuantitativos y cualitativos en los sitios de unión a la lectina Con A tras la capacitación in vitro durante 1 y 4 h en espermatozoides humanos. Como resultado, se registró una disminución progresiva y significativa de los sitios de unión a Con A a lo largo del tiempo de capacitación y una redistribución hacia la zona apical de la región acrosomal. La metodología anteriormente mencionada fue utilizada para valorar los cambios en los sitios de unión de la lectina AAA en el espermatozoide humano durante la cuarta fase. De esta forma, se observó una disminución progresiva de los sitios de unión a AAA durante la capacitación in vitro.
|
220 |
Solid Electrolytes and DeoxidationVahed, Ahmad 11 1900 (has links)
<P> A study has been made of the transformation of deoxidation products in the Fe-V-0 system in the temperature range 1545 -1640°C, using galvanic cells with solid electrolytes. The cells used were in the form of Zr02 (caO) immersion probes and Th02(Y2o2) crucible assemblies. The fields of study of Fev2o4(spinel) and v2o3 were established with respect to oxygen activity and temperature. </p> / Thesis / Master of Engineering (MEngr)
|
Page generated in 0.0335 seconds