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Search results
Showing 11 to 20 of 21 (0.037 seconds)| 11 |
Winzer/-in: Informationen zur AusbildungJanuary 2010 (has links)
Informationen zur Ausbildung
Informationsfaltblatt/-flyer
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Landwirt/-in: Informationen zur AusbildungJanuary 2010 (has links)
Informationen zur Ausbildung
Informationsfaltblatt/-flyer
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Hauswirtschafter/-in: Informationen zur AusbildungJanuary 2010 (has links)
Informationen zur Ausbildung
Informationsfaltblatt/-flyer
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Gärtner/-in: Informationen zur AusbildungJanuary 2010 (has links)
Informationen zur Ausbildung
Informationsfaltblatt/-flyer
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Tierwirt/-in: Informationen zur AusbildungJanuary 2010 (has links)
Informationen zur Ausbildung
Informationsfaltblatt/-flyer
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Fachkraft Agrarservice: Informationen zur AusbildungJanuary 2010 (has links)
Informationen zur Ausbildung
Informationsfaltblatt/-flyer
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Fischwirt/-in: Informationen zur AusbildungJanuary 2010 (has links)
Informationen zur Ausbildung
Informationsfaltblatt/-flyer
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Einfluss der Helix 1 und des β-Faltblattes auf die Aggregation des Prionproteins und seine Amyloidstruktur / Role of Helix 1 and the β-sheet in prion protein aggregation and its amyloid structureWatzlawik, Jens 18 January 2007 (has links)
No description available.
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Synthese und Untersuchung von Alanyl-PNA Oligomeren und deren Einfluß auf β-Faltblatt Strukturen / Conformational switch in proteins and peptides induced by double strand formation in peptide nucleic acid/protein chimeraRanevski, Ruzica 04 May 2006 (has links)
No description available.
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Modellierung und Visualisierung von Systemen zur Beschreibung der intra- und intermolekularen Wechselwirkungen in hydrophoben PeptidenSchneider, Alexander 11 November 2014 (has links) (PDF)
Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit der Untersuchung und Beschreibung der Eigenschaften der synthetischen Dekapeptide Cetrorelix und Ozarelix durch analytische Methoden und computergestützte Modellierung. Diese Moleküle sind hydrophobe, aggregierende Antagonisten des Gonadotropin-Releasing-Hormons (GnRH). Zusätzlich wurden amyloidbildende Peptidstrukturen als Modelle für die Assoziationsprozesse in hydrophoben Peptiden untersucht und visualisiert.
Die intrinsische Fluoreszenz der GnRH-Antagonisten und zusätzlich der Peptide Teverelix und D-Phe6-GnRH sowie von verkürzten Fragmenten des Cetrorelix wurde untersucht. Ein Strukturmodell für die Beschreibung der Aggregation der Dekapeptide wurde erarbeitet. Der Aufbau eines Rechenclusters durch das Einbinden der Computer am Lehrstuhl in ein Linux-System zur Verteilung von Rechenprozessen über das Netzwerk ermöglichte die Bereitstellung der notwendigen Leistung zur Realisierung der Berechnungen.
Es wurden Werkzeuge zur Modellierung der solvatisierten Aggregate von Peptiden ohne eindeutige Vorzugsstruktur programmiert und in ein Docking-System für beliebige Moleküle eingebunden. Verwendet wurde das Kraftfeld MMFF94 mit einer Erweiterung durch ein Verfahren zur dynamischen Berechnung von Partialladungen in Molekülstrukturen.
Solvatisierte Aggregate der Dekapeptide und von bekannten amyloidbildenden Strukturen wurden modelliert (Docking). Berechnet wurden als aggregierend beschriebene Sequenzen und entsprechende Vergleichsstrukturen des Calcitonins, des Insel-Amyloid-Polypeptides, des beta2-Mikroglobulins, des Amyloid-beta-Proteins, des Lactoferrins und weitere Modellpeptide. Die wesentlichen Wechselwirkungen während der Aggregation konnten schließlich anhand von Dynamik-Simulationen der faltblattartigen Dimere des Cetrorelix und Ozarelix beschrieben werden. So wurden die Prozesse der hydrophoben Assoziation und Stabilisierung durch Wasserstoffbrücken von Peptiden veranschaulicht und auf molekularer Ebene erfolgreich analysiert.
Die Visualisierung der erhaltenen Modellierungsergebnisse erfolgt durch die Darstellung der Strukturen und Dynamik-Simulationen als interaktive 3D-Modelle in einem für diese Arbeit aufgebauten Internetauftritt. / This work discusses the analysis of the aggregation properties of the gonadotropin releasing hormone antagonists Cetrorelix, Teverelix, Ozarelix and of small amyloid forming model peptides by analytical fluorescence spectroscopy and molecular modelling. A high performance linux compute cluster was developed for calculation of molecular structures.
Solvated aggregate clusters of peptides without defined secondary structure were modelled by molecular mechanics methods (forcefield mmff94) in combination with an advanced charge equilibration and docking technique.
Molecular dynamics of solvated peptide dimers were implemented and the role of hydrophic association and hydrogen bond formation in hydrophobic peptide aggregates was explained. Finally, an aggregation model for the directed association of hydrophobic peptides is presented. The modelling results, 3d structures and dynamic simulations are visualized in an interactive web material.
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