FundaÃÃo Cearense de Apoio ao Desenvolvimento Cientifico e TecnolÃgico / Letinas tem sido usadas como modelo de bases moleculares em estudo da interaÃÃo e especificidade de proteÃna-carboidrato por serem capazes de decifrar o glicÃdigo de estruturas celulares. O objetivo do presente estudo foi purificar e resolver a estrutura primÃria completa usando espectrometria de massas tandem e a estrutura tridimensional da lectina de Camptosema pedicellatum (CPL) complexada com 5-bromo-4-cloro-3-indol-α-D-manose (X-Man) por cristalografia de raios X. CPL foi purificada em um Ãnico passo por cromatografia de afinidade. Os resultados de espectrometria de massas revelou que CPL apresenta uma combinaÃÃo de cadeias com pesos de 25.298 Â 2 Da (cadeia-α), 12.835 Â 2 Da (cadeia-β) e 12.481 Â 2 Da (cadeia-γ). A estrutura cristalina resolvida da CPL apresenta uma mutaÃÃo conservativa no subsÃtio hidrofÃbico, um componente do domÃnio de reconhecimento a carboidrato (CDR), indicando a relevÃncia da interaÃÃo hidrofÃbica no estabelecimento de interaÃÃes com os carboidratos. A substituiÃÃo e anÃlise da interaÃÃo da CPL com o X-Man tambÃm revelou que o efeito hidrofÃbico causado por uma pequena mudanÃa no subsÃtio hidrofÃbico interfere na formaÃÃo de pontes de hidrogÃnio devido a orientaÃÃo espacial do grupo indol no CDR. / Lectins have been used as models for studies of the molecular basis of protein% carbohydrate interaction and specificity by deciphe ring codes present in the glycan structures. The purpose of the present study was to purify and solve the complete primary and crystal structure of the lectin of Camptosema pedicellatum (CPL) complexed with 5%bromo%4%chloro%3%indolyl%α%D%manno se (X%Man) using tandem mass spectrometry. CPL was purified by single%step affin ity chromatography. Mass spectrometry findings revealed that purified CPL fe atures a combination of chains weighing 25,298 Â 2 Da (α%chain), 12,835 Â 2 Da (β% chain) and 12,481 Â 2 Da (γ% chain). The CPL amino acid sequence features a cons ervative mutation which correspond to the hydrophobic subsite, a constitue nt of the carbohydrate recognition domain (DRC), indicating the relevance of hydrophob ic interactions in the establishment of interactions with carbohydrates. T he substitution and the analysis of the interactions with X%Man also revealed that the hydrophobic effect caused by a minor change in the hydrophobic subsite interferes in the formation of H%bonds due to the reorientation of the indolyl group in the DRC.

FundaÃÃo de Amparo à Pesquisa do Estado do Cearà / The function of a protein is determined by its structure. As a result, the structural study of potentially active biomolecules can lead to a better understanding of its mechanism of action, as their biological activities. Thus, this study aimed to purify and structurally characterize the lectin from red seaweed Amansia multifida protein fraction which has a potential hypoglycemic. The protein fraction (F 0/70) was subjected to anion- exchange chromatography on a column of DEAE - Sephacel to elution of the first peak (PI). This peak was selected as the hemagglutination activity was obtained then the lectin from A. multifida, verified by SDS - PAGE. For two - dimensional electrophoresis were detected five isoforms. The N-terminal sequence (20 amino acid) showed no sim ilarity to any sequence deposited in databases, suggesting that it does not belong to any group of algae known lectins. The lectin was structurally characterized by spectroscopic techniques of circular dichroism (CD) and fluorescence. The CD analysis showe d that the lectin was composed of 4% α - helix, 43% beta sheet, 21% turn and 32% unordered structure, according to the deconvolution program Contin. It was also verified by CD, the structural stability of the protein against the extremes of pH and different temperatures. When subjected to temperature of 10 - 85 ÂC was found that the protein showed 50% of the denaturation in 40.2ÂC, being completely denatured at 85ÂC. Such a distortion was shown to be irreversible, since after being incubated again under native conditions, the lectin was not able to recover its original structure. Extremes of pH (3.0 and 11) did not alter the secondary structure of the protein. For the fluorescence data read out at 280 and 295 nm, showed the presence of aromatic amino acids that fluoresce, such as tryptophan and tyrosine. Fluorescence spectra measured, even in the face of extremes of pH, showed no major changes that could reflect structural changes in order not to shift the peak of the emission measurements. Biological assays of hypoglycemic activity carried out with the F 0/70, containing the lectin from the algae showed that it was able to significantly reduce the blood glucose level of animals with diabetic state induced by alloxan. / A funÃÃo de uma proteÃna à determinada pela sua estrutura. Em decorrÃncia, o estudo estrutural de biomolÃculas potencialmente ativas pode levar a uma melhor compreensÃo de seu mecanismo de aÃÃo, quanto as suas atividades biolÃgicas. Desse modo, o presente trabalho teve como objetivo purificar e caracterizar estruturalmente a lectina de Amansia multifida, cuja fraÃÃo protÃica, possui um potencial hipoglicemiante. A fraÃÃo rica em proteÃnas (F0/70) l foi submetida a uma cromatografia de troca iÃnica em coluna de DEAE-Sephacel para eluiÃÃo do pico I. Este pico protÃico foi selecionado quanto à atividade hemaglutinante, coletado e empregado para o isolamento da lectina. Como observado por SDS-PAGE, PI apresentou elevado grau de purificaÃÃo pela presenÃa de uma Ãnica banda protÃica (lectina). Por eletroforese bidimensional foram detectadas cinco isoformas. A seqÃÃncia N-terminal obtida (20 aminoÃcidos) nÃo apresentou semelhanÃa com nenhuma outra seqÃÃncia depositada em bancos de dados, sugerindo que ela nÃo pertenÃa a nenhum grupo de lectinas de algas conhecidas. Essa proteÃna foi caracterizada estruturalmente, por tÃcnicas espectrocÃpicas de dicroÃsmo circular (CD) e fluorescÃncia. A anÃlise por CD mostrou que a lectina era constituÃda por 4% de α- hÃlice, 43% de folha beta, 21% de voltas e 32% de estrutura nÃo ordenada, segundo o programa de desconvoluÃÃo Contin. Ainda por CD, a proteÃna foi tambÃm avaliada quanto a estabilidade estrutural frente a extremos de temperatura e pH. Quando submetida a variaÃÃes de temperatura de 10 â 85 ÂC foi verificado que a proteÃna mostrou 50% de desnaturaÃÃo a aproximadamente 40,2 ÂC, mostrando-se completamente desnaturada a 85 ÂC. Tal desnaturaÃÃo mostrou-se irreversÃvel, jà que apÃs ser incubada novamente sob condiÃÃes nativas, a lectina nÃo foi capaz de recuperar sua estrutura original. Extremos de pH (3,0 e 11) nÃo alteraram sua estrutura secundÃria, demonstrando a estabilidade da mesma nesse aspecto. Quanto aos dados de fluorescÃncia, as leituras realizadas a 280 e 295 nm, mostraram a presenÃa de aminoÃcidos aromÃticos que emitem fluorescÃncia, tais como triptofano e tirosina. Espectros de fluorescÃncia frente a extremos de pH, nÃo mostraram grandes alteraÃÃes que pudessem refletir em mudanÃas estruturais, jà que nÃo houve deslocamento do pico mÃximo de emissÃo em nenhuma situaÃÃo testada. Ensaios biolÃgicos de atividade hipoglicemiante realizados com a F 0/70 de A. multifida, mostraram que a mesma foi capaz de reduzir significativamente o nÃvel de glicose sanguÃnea dos animais com estado diabÃtico induzido por aloxano.

ABREU, Ticiana Monteiro. Lectina da alga marinha vermelha Solieria filiformis (Kützing) P.W. Gabrielson: caracterização parcial e efeito antidepressivo em modelos experimentais de depressão. 2016. 132 f. Tese (Doutorado em Bioquímica)-Universidade Federal do Ceará, Fortaleza-CE, 2016. / Submitted by Aline Mendes (alinemendes.ufc@gmail.com) on 2016-08-04T17:40:46Z No. of bitstreams: 1 2016_tese_tmabreu.pdf: 5468418 bytes, checksum: 6bc3e1f1372dd268934eff62728dcfcd (MD5) / Approved for entry into archive by José Jairo Viana de Sousa (jairo@ufc.br) on 2016-08-04T19:50:22Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2016_tese_tmabreu.pdf: 5468418 bytes, checksum: 6bc3e1f1372dd268934eff62728dcfcd (MD5) / Made available in DSpace on 2016-08-04T19:50:22Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2016_tese_tmabreu.pdf: 5468418 bytes, checksum: 6bc3e1f1372dd268934eff62728dcfcd (MD5) Previous issue date: 2016 / Lectins are proteins that bind to specific mono or oligosaccharides. This interaction with carbohydrates makes of the lectins valuable tools for biotechnological applicattions. The aim of this study was, therefore, to partially characterize the red alga marine Solieria filiformis lectin (SfL) and investigate its effect in depression experimental models. The SfL was isolated by extraction with Tris-HCl buffer 25 mM (pH 7,5), precipitation with ammonium sulfate (70%) and chromatographies in DEAE-cellulose and Sephadex G-100 matrices. Subsequently, was characterized by circular dichroism (CD) spectroscopy, followed by evaluation of its effect in the central nervous system, using behavioral tests for screening of anxiolytic and antidepressant agents, such as the open field, elevated plus maze, hole-board, tail suspension and forced swimming tests. For these tests, male Swiss mice (n = 6-10) were pretreated with SfL (1, 3 or 9 mg/kg; iv.). Since the SfL showed significant antidepressant effect, it was evaluated the monoaminergic system involvement in this effect, and, for this, forced swimming tests were performed, using specific antagonists. Posteriorly, it was analyzed the SfL effect (9 mg/kg; iv.) in depression model induced by administration of the Escherichia coli lipopolysaccharide (LPS – 0,5 mg/kg; i.p.), through prevention and reversion protocols. Finally, the SfL antioxidant capacity was evaluated, through lipid peroxidation, reduced glutathione (GSH) and nitrite dosages in the prefrontal cortex, hippocampus and striatum of the mice. As experiments positive controls, imipramine (10 or 30 mg/kg; ip.), bupropion (30 mg/kg) and fluoxetine (35 mg/kg) were used. As result, the CD analysis revealed that the SfL is composed, predominantly, by β-sheet, and the behavioral screening showed that the SfL has antidepressant-like effect, without psychostimulant and anxiolytic effects. Its action mechanism in the depression seems to involve the dopaminergic system and its ability to contain the oxidative stress in the analyzed brain areas. Additionally, the SfL was able to prevent and reverse the behavioral and neurochemical changes induced by LPS, confirming, thus, its potential antidepressant. Like this, this study suggests that, in depression experimental models, the SfL has antidepressant-like effect, and may, therefore, to represent a potential therapeutic agent for the depression treatment. / Lectinas são proteínas que se ligam a mono ou oligossacarídeos específicos. Essa interação com carboidratos faz das lectinas valiosas ferramentas para aplicações biotecnológicas. O objetivo desse trabalho foi, portanto, caracterizar parcialmente a lectina da alga marinha vermelha Solieria filiformis (LSf) e investigar o seu efeito em modelos experimentais de depressão. A LSf foi isolada por extração com tampão Tris-HCl 25mM, pH 7,5, precipitação com sulfato de amônio (70%) e cromatografias sequenciais em matrizes de DEAE-celulose e Sephadex G-100. Posteriormente, foi caracterizada por espectroscopia de dicroísmo circular (DC), seguida da avaliação de seu efeito no sistema nervoso central, utilizando testes comportamentais para a triagem de agentes ansiolíticos e antidepressivos, tais como os testes do campo aberto, do labirinto em cruz elevado, da placa perfurada, de suspensão de cauda e do nado forçado. Para esses testes, camundongos Swiss machos (n = 6-10) foram pré-tratados com a LSf (1, 3 ou 9 mg/kg; iv.). Uma vez que a LSf apresentou efeito antidepressivo relevante, avaliou-se o envolvimento do sistema monoaminérgico nesse efeito, e, para isso, foram realizados testes do nado forçado, utilizando antagonistas específicos. Posteriormente, analisou-se o efeito da LSf (9 mg/kg; iv.) em modelo de depressão induzida pela administração do lipopolissacarídeo de Escherichia coli (LPS – 0,5 mg/kg; ip.), através de protocolos de prevenção e reversão. Por fim, a capacidade antioxidante da LSf foi avaliada através das dosagens de peroxidação lipídica, glutationa reduzida (GSH) e nitrito no córtex pré-frontal, hipocampo e corpo estriado dos camundongos. Como controles positivos dos experimentos, foram utilizados imipramina (10 ou 30 mg/kg; ip.), bupropiona (30 mg/kg; ip.) e fluoxetina (35 mg/kg; ip.). Como resultados, a análise por DC revelou que a LSf é composta, predominantemente, por folhas-β, e a triagem comportamental mostrou que LSf possui efeito antidepressivo-símile, sem efeitos psicoestimulante e ansiolítico. Seu mecanismo de ação na depressão parece envolver o sistema dopaminérgico e a sua capacidade de conter o estresse oxidativo nas áreas cerebrais analisadas. Adicionalmente, a LSf foi capaz de prevenir e reverter as alterações comportamentais e neuroquímicas induzidas pelo LPS, confirmando, assim, o seu potencial antidepressivo. Assim, o presente trabalho sugere que, em modelos experimentais de depressão, a LSf possui efeito antidepressivo-símile, podendo, portanto, representar um potencial agente terapêutico para o tratamento da depressão.

TEIXEIRA, Claudener Souza. Determinação da estrutura tridimensional de uma lectina de sementes de Canavalia maritima (Aublet) complexada com o polifenol antioxidante resveratrol. 2015. 94 f. Tese (Doutorado em Bioquímica)-Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2015. / Submitted by Vitor Campos (vitband@gmail.com) on 2016-09-01T23:33:14Z No. of bitstreams: 1 2015_tese_csteixeira.pdf: 4836976 bytes, checksum: abec6d8f925cfce27622f137363ea5f1 (MD5) / Approved for entry into archive by Jairo Viana (jairo@ufc.br) on 2016-09-02T23:06:47Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2015_tese_csteixeira.pdf: 4836976 bytes, checksum: abec6d8f925cfce27622f137363ea5f1 (MD5) / Made available in DSpace on 2016-09-02T23:06:47Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2015_tese_csteixeira.pdf: 4836976 bytes, checksum: abec6d8f925cfce27622f137363ea5f1 (MD5) Previous issue date: 2015 / Resveratrol is a natural antioxidant polyphenol found especially in grape epicarp, walnuts, and pomegranates, which can inhibit the activation of proinflammatory mediators and cytokines at the early gene expression stage. It is well known that lectins are sugar-binding proteins that act as both pro- and anti-inflammatory molecules. Thus, the objective of this work was to verify the binding of a polyphenol compound with a lectin of Canavalia maritima (ConM) based on their ability to inhibit pro-inflammatory processes. To accomplish this, ConM was purified and crystallized, and resveratrol was soaked at 5 mM for 2 hours of incubation. The crystal belongs to the monoclinic space group C2, the final refinement resulted in an Rfactor of 16.0% and an Rfree of 25.5%. Resveratrol binds in the rigid β-sheet through H-bonds and hydrophobic interaction with amino acids that compose the fifth and sixth β-strands of the rigid β-sheet of ConM. The ConM and resveratrol inhibited DPPH oxidation, showing synergic activity with the most effective ratio of 2:3 and carbohydrate binding site is not directly related to antioxidant activity. It is the interaction between ConM and resveratrol that indicates the synergism of these two molecules in acting as free radicals scavengers and in reducing the inflammatory process through the inhibition of many pro-inflammatory events. / O resveratrol é um polifenol antioxidante natural encontrado especialmente na epicarpo da uva, em nozes e na romã o qual pode inibir a ativação de mediadores pró-inflamatório e citocinas na fase precoce de expressão do gene. Já é bem conhecido que as lectinas são proteínas de ligação de açúcares que atuam tanto como moléculas pró- e anti-inflamatórias. Assim, o objetivo do presente trabalho foi o de verificar a ligação de um composto de polifenol com uma lectina de Canavalia maritima (ConM) com base na sua capacidade para inibir processos pró-inflamatórios. Para alcançar este objetivo, a ConM foi purificada e cristalizada, uma solução de 5 mM de resveratrol 5 mM foi utilizada para soaking durante 2 horas de incubação. Os cristais obtidos pertencem ao grupo espacial monoclínico C2, o refinamento final resultou em um Rfactor de 16,0% e uma Rfree de 25,5%. Resveratrol se liga na rígida através de pontes de hidrogênio e interação hidrofóbica com aminoácidos que compõem a quinta e sexta fita-β da folha-β rígida da ConM. A ConM complexada com o resveratrol inibiu a oxidação do DPPH, mostrando atividade sinérgica entre a proteína e o ligante com a relação mais eficaz de 2:3. Foi verificado ainda que o sítio de ligação a carboidratos não está diretamente relacionado à atividade antioxidante. É a interação entre ConM e resveratrol, que indica o sinergismo destas duas moléculas em agir como agentes sequestrantes de radicais livres que podem estarem relacionados a capacidade de redução do processo inflamatório através da inibição de muitos mediadores pró-inflamatórios por lecitinas.

SILVA, Mayara Torquato Lima da. Determinação da estrutura primária e avaliação preliminar dos efeitos inflamatórios de uma lectina de Canavalia bonariensis lindl. 2015. 62 f. Dissertação (Mestrado em Biotecnologia de Recursos Naturais)-Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2015. / Submitted by Anderson Silva Pereira (anderson.pereiraaa@gmail.com) on 2017-01-18T20:42:11Z No. of bitstreams: 1 2015_dis_mtlsilva.pdf: 1563752 bytes, checksum: 70a9c71404759638546970ac47d4c2f7 (MD5) / Approved for entry into archive by Jairo Viana (jairo@ufc.br) on 2017-01-19T11:57:54Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2015_dis_mtlsilva.pdf: 1563752 bytes, checksum: 70a9c71404759638546970ac47d4c2f7 (MD5) / Made available in DSpace on 2017-01-19T11:57:54Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2015_dis_mtlsilva.pdf: 1563752 bytes, checksum: 70a9c71404759638546970ac47d4c2f7 (MD5) Previous issue date: 2015 / Lectins are (glycol) proteins that bind specifically and reversibly to carbohydrates. These proteins, in particular those from plant, are important tools in glicobiochemistry and glycobiology. Canavalia bonariensis Lindl is a species of Leguminosae family, Papilionoideae subfamily, tribe Phaseoleae, subtribe Diocleinae, native of the southern region of the country. In this work was realized the analysis of the primary sequence of CaBo (Canavalia bonariensis lectin) and preliminary evaluation of the pro-inflammatory effects of the lectin. The purification of CaBo was realized through affinity chromatographic and the process was monitored by SDS-PAGE and hemagglutinating activity. It was observed that the purified lectin is characterized by an electrophoretic profile that consists of a higher band with approximately 29 kDa, and two bottom bands with apparent molecular mass of 14 and 12 kDa. CaBo was tested for the thermostability of their hemagglutinating activity after incubation for one hour at different temperatures, losing activity only at 80° C after one hour. Regarding its stability at different pH, CaBo was stable in a pH range between 7.0 and 9.0. The CaBo activity was also affected after serial dilution in the presence of the chelating agent EDTA and it was recovered significantly after addition of CaCl2 and MnCl2, proving to be dependent of divalent metal cations. The analysis by mass spectrometry indicated that CaBo has an α chain with molecular mass of 25512 kDa and and two subunits (β and γ chains) with molecular mass of 12999 Da and 12537 Da, respectively. The primary sequence of the lectin was determined by a combination of tandem mass spectrometry and molecular biology, by the translation of cDNA isolated from the lectin’s gene. CaBo presented high sequencial similarity with lectins from the same subtribe and the phylogenetic evaluation indicated that the protein must be the most primitive among lectins from the same gender. CaBo showed inflammatory activity in the rat paw edema model, and it is necessary to realize others test in order to elucidate the biological effect of the lectin. / Lectinas são (glico) proteínas que se ligam de maneira específica e reversível a carboidratos. Essas proteínas, em particular as de origem vegetal, são consideradas importantes ferramentas nos estudos de glicobiologia. Canavalia bonariensis Lindl é uma espécie pertencente à família Leguminosae, subfamília Papilionoideae, tribo Phaseoleae, sub-tribo Diocleinae e nativa da região sul do país. Neste trabalho foi realizado a elucidação e análise da sequência primária da CaBo (Lectina de Canavalia bonariensis), bem como uma avaliação preliminar dos efeitos inflamatórios da lectina. A purificação da CaBo foi realizada por meio de cromatografia líquida e o processo foi monitorado por SDS-PAGE e atividade hemaglutinante. Se observou que a lectina purificada é caracterizada por um perfil eletroforético composto por uma banda superior de aproximadamente 25 kDa e duas bandas inferiores de massa molecular aparente de aproximadamente 14 e 12 kDa. CaBo foi testada quanto à termoestabilidade da sua atividade hemaglutinante após incubação por 1 hora em diferentes temperaturas perdendo atividade somente a 80°C após 1 hora. Quanto à estabilidade em diferentes pH, ela manteve-se estável em uma faixa de pH entre 7,0 e 9,0. A atividade da CaBo também foi afetada após diluição seriada na presença do agente quelante EDTA e foi recuperada significativamente após adição de CaCl2 e MnCl2, mostrando-se dependente de cátions metálicos bivalentes. A análise por espectrometria de massas indicou que a CaBo possui uma cadeia α de massa 25512 Da e duas subunidades (cadeias β e γ) de massa 12999 Da e 12537 Da, respectivamente. A sequência primaria da lectina foi determinada por associação das técnicas de espectrometria de massas sequencial e biologia molecular, pela tradução do cDNA do gene isolado da lectina. A CaBo apresentou alta similariedade sequencial com lectinas da mesma subtribo e a avaliação filogenética indicou que a proteína deva ser a mais primitiva dentre as lectinas do mesmo gênero. A CaBo apresentou atividade inflamatória no modelo de pata de rato, sendo necesssário realização de demais testes a fim de elucidar o efeito biológico da lectina.

SANTIAGO, Mayara Queiroz de. Caracterização de bioconjugados de pontos quânticos de ZnCdTe com a lectina de Canavalia brasiliensis. 2016. 61 f. Dissertação (Mestrado em Biotecnologia de Recursos Naturais)-Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2016. / Submitted by Anderson Silva Pereira (anderson.pereiraaa@gmail.com) on 2017-01-19T17:21:52Z No. of bitstreams: 1 2016_dis_mqsantiago.pdf: 3231763 bytes, checksum: 468a68767941f630f31f3ebca5cb18a4 (MD5) / Approved for entry into archive by Jairo Viana (jairo@ufc.br) on 2017-01-23T20:14:36Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2016_dis_mqsantiago.pdf: 3231763 bytes, checksum: 468a68767941f630f31f3ebca5cb18a4 (MD5) / Made available in DSpace on 2017-01-23T20:14:36Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2016_dis_mqsantiago.pdf: 3231763 bytes, checksum: 468a68767941f630f31f3ebca5cb18a4 (MD5) Previous issue date: 2016 / In recent years, researchers have focused their effort to the development of techniques with an interest in diagnostic strategies. To understand the onset and progression of various diseases before the action of any drug is necessary to evaluate the interactions of biological molecules in various cellular processes, this can be done by the use of biomarking strategies. Quantum dots (QDs) are fluorescent inorganic semiconductor compounds, which exhibit quantum confinement in three dimensions and unique optical properties and may be used in the imaging and detection of diagnostic signals. Lectins, proteins/glycoproteins that interact reversibly to specific carbohydrates, are already applied in several studies of biological activities due to its recognition properties. In view of this, the objective of this work was the bioconjugation of quantum dots ZnCdTe with the lectin of Canavalia brasiliensis (ConBr), the physicochemical characterization, evaluation of fluorescence properties and hemagglutination the formed system. The ZnCdTe synthesized nanoparticles were functionalized with a glutaraldehyde linker and then, submitted to bioconjugation reaction with the lectin. The obtained system ZnCdTe-ConBr was subjected to various analyzes such as particle size by Dynamic Light Scattering (DLS); evaluation of optical properties by UV/Visible Spectroscopy Absorption (UV/Vis) and photoluminescence spectroscopy; chemical evaluation of bioconjugation by Infrared Spectroscopy (FT-IR); assessment of morphology and microcomposition by Scanning Electron Microscopy (SEM); topographical evaluation, mechanical and physicochemical properties by Atomic Force Microscopy (AFM); and evaluation of lectin carbohydrate binding site integrity for haemagglutinating activity (H.A.). The results suggest that ZnCdTe-ConBr system was covalently conjugated after the reaction. It was also observed an increase in particle size and a greater homogeneity compared to non-conjugated quantum dots. The optical and functional properties of ZnCdTe-ConBr system was kept displaying a degree of high colloidal stability and functional over a period of 60 days. It was concluded that the system obtained here can be used as a biotechnological tool for use in diagnostic imaging technique. / Nos últimos anos, pesquisadores da área da saúde têm somado esforços voltados para o desenvolvimento e aperfeiçoamento de técnicas biotecnológicas com um interesse especial em estratégias de diagnósticos. Para compreender o surgimento e a progressão de várias doenças diante de qualquer fármaco é necessário compreender a interação espaço-temporal das moléculas biológicas em vários processos celulares com o uso de estratégias de biomarcação para o monitoramento. Os pontos quânticos (PQs) são compostos inorgânicos semicondutores fluorescentes, que apresentam confinamento quântico em três dimensões e propriedades ópticas únicas e podem ser empregados na geração de imagens e detecção de sinais em diagnósticos. As lectinas, proteínas/glicoproteínas que interagem de forma reversível a carboidratos específicos, já são aplicadas em diversos estudos de atividades biológicas por esta propriedade de reconhecimento. Diante disto, o presente trabalho objetiva a bioconjugação de pontos quânticos de ZnCdTe com a lectina de Canavalia brasiliensis (ConBr), a caracterização físico-química e avaliação das propriedades de fluorescência e hemaglutinação do sistema formado. As nanopartículas de ZnCdTe foram obtidas do Laboratório de Quimica Biologica e Materiais (Quibiom) do Departamento de Química da Universidade Federal de Sergipe (UFS), funcionalizadas com um linker de glutaraldeído, e em seguida foram submetidas à reação de bioconjugação com a lectina. O sistema obtido ZnCdTe-ConBr foi submetido a diversas análises como: tamanho de partícula por Espalhamento Dinâmico de Luz (DLS - Dynamic light scattering); avaliação das propriedades óticas por Espectroscopia de Absorção Ultravioleta/Visível (UV/Vis) e Espectroscopia de Fotoluminescência; avaliação química da bioconjugação por Espectroscopia no Infravermelho (FT-IR - Fourier Transform InfraRed); avaliação da morfologia e microcomposição por Microscopia Eletrônica de Varredura (MEV); avaliação topográfica, propriedades mecânicas e físico-químicas por Microscopia de Força Atômica (AFM - Atomic Force Microscopy); e avaliação da integridade do sítio de ligação à carboidratos por Atividade Hemaglutinante (A.H.). Os resultados obtidos sugerem que o sistema ZnCdTe- ConBr foi conjugado covalentemente após a reação. Observou-se também um aumento do tamanho de partícula e uma homogeneidade maior comparado aos pontos quânticos não-conjugados. As propriedades óticas e funcionais (hemaglutinação) do sistema ZnCdTe-ConBr foram mantidas apresentando uma certa estabilidade coloidal e funcional durante um período de até 60 dias. Conclui-se então que o sistema aqui obtido pode ser utilizado como uma nova ferramenta biotecnológica para o desenvolvimento de uma técnica de diagnóstico por imagem.

OSTERNE, Vinícius José da Silva. Estudos de estrutura-função da lectina de sementes de Canavalia virosa com atividade inflamatória e citotóxica: uma potencial ferramenta anticâncer. 2016. 93 f. Dissertação (Mestrado em Biotecnologia de Recursos Naturais)-Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2016. / Submitted by Anderson Silva Pereira (anderson.pereiraaa@gmail.com) on 2017-01-19T17:48:06Z No. of bitstreams: 1 2016_dis_vjsosterne.pdf: 3164350 bytes, checksum: b51322fbcf7170442ebefb8cdf05d016 (MD5) / Approved for entry into archive by Jairo Viana (jairo@ufc.br) on 2017-01-23T20:17:17Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2016_dis_vjsosterne.pdf: 3164350 bytes, checksum: b51322fbcf7170442ebefb8cdf05d016 (MD5) / Made available in DSpace on 2017-01-23T20:17:17Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2016_dis_vjsosterne.pdf: 3164350 bytes, checksum: b51322fbcf7170442ebefb8cdf05d016 (MD5) Previous issue date: 2016 / Lectins are proteins that bind specifically to carbohydrates and are capable of forming complexes with molecules containing saccharides without changing the structure of the glycosil ligands. Because of the diverse biological activities displayed by these proteins they have great applicability in biotechnology. In this context, this work reports the obtention of primary and three-dimensional structures of lectin extracted from Canavalia virosa seeds, called ConV, In addition to the analysis of its effects on inflammatory process and as cytotoxic agent for glioma cells. The Canavalia virosa plant belongs to the legume family, subtribe Diocleinae. The largest number of studies with lectins focuses on this family and the subtribe Diocleinae are noteworthy due to the presence of highly studied lectins such as ConA. Lectins from Diocleinae have high structural similarity but differ on the results of biological activities, which may be explained by the structural study of proteins. ConV was purified by a single step by affinity chromatography with Sephadex G-50 matrix. The amino acid sequence of the lectin was obtained by mass spectrometry and showed high similarity to other plant lectins derived from the same subtribe. ConV crystals used for determination of the three dimensional structure were obtained by vapor diffusion method at 293 K and belonged to orthorhombic space group P21221 with a dimer in its asymmetric unit. The structure was solved at 2.53 Å and the methodology chosen to solve the phase problem was the molecular replacement using coordinates of the lectin from Canavalia maritima (PDB: 2CWM). The structure obtained after all the refinements presented Rfactor and Rfree of 18.91% and 24.92% respectively, with no residues in not allowed regions of Ramachandran plot. The obtained structure proved to be very similar to other lectins from the same gender. In inflammatory tests, ConV elicited edema, increasing the animal’s paw volume, and the incubation of lectin with glucose before the application was able to reduce the edematogenic effect indicating the involvement of the carbohydrate recognition domain in this process. ConV showed high toxicity to glioma cells with IC 50 of 58.8 µg/mL, this toxicity is probably caused by the induction of autophagy in these cells, indicating a anticancer potential for the lectin. In silico studies confirmed that ConV interacts preferentially with dimmanosides and trimmanosides, carbohydrates that compose the N-glycans of glycoproteins. This finding corroborates with the hypothesis that the lectin domain interacts with receptors containing mannosides and this contributes to the effects observed in biological activities. / Lectinas são proteínas que se ligam de forma específica a carboidratos e são capazes de formar complexos com moléculas contendo sacarídeos, sem alterar a estrutura covalente dos ligantes glicosídicos. Devido as diversas atividades biológicas apresentadas por essas proteínas, elas possuem grande aplicabilidade em biotecnologia. Nesse contexto, o presente trabalho relata a obtenção das estruturas primária e tridimensional da lectina extraída de sementes de Canavalia virosa, denominada ConV, além da investigação dos seus efeitos no processo inflamatório e como agente citotóxico para células de glioma. A planta Canavalia virosa pertence a família das leguminosas, subtribo Diocleinae. A maior quantidade de estudos com lectinas se concentram nesta família e a subtribo Diocleinae merece destaque devido a presença de lectinas altamente estudadas como a ConA. As lectinas de Diocleinae apresentam alta similaridade estrutural mas apresentam diferenças nos resultados de atividades biológicas, o que pode ser explicado pelo estudo estrutural dessas proteínas. ConV foi purificada em um único passo em cromatografia de afinidade com matriz de Sephadex-G50. A sequência de aminoácidos da lectina foi obtida por espectrometria de massas e apresentou alta similaridade com outras lectinas extraídas de plantas da mesma subtribo. Cristais de ConV utilizados para determinação da estrutura tridimensional foram obtidos pelo método de difusão de vapor a 293 K, apresentaram grupo espacial ortorrômbico P21221 com um dímero na unidade assimétrica. A estrutura foi resolvida a 2,53 Å e a metodologia escolhida para resolver o problema da fase foi a substituição molecular utilizando-se as coordenadas da lectina de Canavalia maritima (PDB: 2CWM) que demonstra 99% de similaridade com ConV. A estrutura obtida após todos os refinamentos apresentou Rfactor e Rfree de 18,91% e 24,92% respectivamente com nenhum resíduo em regiões não permitidas do gráfico de Ramachandran. A estrutura obtida se mostrou bastante semelhante a outras lectinas dos mesmo gênero. Nos ensaios de inflamação, ConV elicitou edema, aumentando o volume da pata dos animais, e a incubação da lectina com glicose antes da aplicação foi capaz de reduzir o efeito edematogênico indicando a participação do domínio de reconhecimento a carboidrato nesse processo. ConV apresentou alta toxicidade para células de glioma com IC50 de 58,8 µg/mL, essa toxicidade provavelmente é causada por indução de autofagia dessas células, indicando potencial anticâncer para a lectina. Estudos in silico confirmaram que ConV interage preferencialmente com dimanosídeos e trimanosídeos, carboidratos que compõem os N-glicanos de glicoproteínas. Esse dado corrobora com a hipótese que o domínio lectínico interage com receptores contendo manosídeos e isso contribui para os efeitos observados nas atividades biológicas.

ROMERO, José Camilo Torres. Análise proteômica do plasma de pacientes portadores de síndrome mielodisplásica do tipo areb e arsa utilizando lectinas vegetais. 2016. 104 f. Tese (Doutorado em Bioquímica)-Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2016. / Submitted by Anderson Silva Pereira (anderson.pereiraaa@gmail.com) on 2017-05-03T20:55:53Z No. of bitstreams: 1 2016_tese_jctromero.pdf: 2418639 bytes, checksum: f9af8288a0c70314148c067bb2ed7ae5 (MD5) / Approved for entry into archive by Jairo Viana (jairo@ufc.br) on 2017-05-18T23:10:09Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2016_tese_jctromero.pdf: 2418639 bytes, checksum: f9af8288a0c70314148c067bb2ed7ae5 (MD5) / Made available in DSpace on 2017-05-18T23:10:09Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2016_tese_jctromero.pdf: 2418639 bytes, checksum: f9af8288a0c70314148c067bb2ed7ae5 (MD5) Previous issue date: 2016 / The myelodysplastic syndromes (Myelodysplastic Syndrome MDS) are diseases that occur when blood-producing cells are damaged bone marrow. This causes damage to one or moretypes of blood cells because its production is defective. MDS is considered a type of cancer and often end up being melodie acute leukemia (AML). The most common types of these syndromes are refractory anemia with ringed sideroblasts (ARSA) and anemia refractory with Excess Blasts (AREB). This study aimed to carry out the proteomic analysis of spinal cord serum of pediatric patients with any of the syndromes for the identification of proteins that are potential candidates for biological markers for evaluation, study and diagnosis of disease. The samples from ten patients with ARSA, tem with AREB and Ten healthy persons (control) were compared. These were subjected to immunodepletion, affinity chromatography with lectin galactose-linker selected by the anomeric recognition profile using chromatography in crosslinked hemicelulases, the selected lectins were subsequently immobilized in Sepharose 4B, the serum bone marrow samples were digested for subsequent analysis by mass spectrometry. The softwareExpressionE, based on protein expression levels, calculated the ratio between the selected groups, so 7 proteins have been identified as possible candidates for the biomarker syndromes. The overexpression of Vitronectin (VTN), fibrinogen (FGA), Pregnancy zone protein (PZP), Kininogen (KNG1) Immunoglobulin lambda chain (IGL), complement factor C4b (CB4) and Hemopexin (HPX) compared with the group control, seems to be an indicator of syndromes and were selected to form a panel of potential candidates for prognostic biomarkers. The only recognition by the frutalin to Clusterin (CLU) and Vitronectin in ARSA and Fibrinogen to AREB, do lectin a very useful tool to differentiate syndromes in proteomics studios. / As Síndromes Mielodisplásicas (SMD) são doenças que ocorrem quando as células produtoras de sangue são danificadas na medula óssea e esses danos podem afetar um ou mais tipos de células sanguíneas. Os tipos mais comuns de SMD são a Anemia Refratariacom Sideroblastos em Anel (ARSA) e Anemia Refratariacom Excesso de Blastos (AREB). Este trabalho teve como objetivo realizar a análise proteômica do plasmamedular de pacientes com SMD tipo ARSA e AREB, visando àidentificação de proteínas que sejam potenciais candidatas a marcadores biológicos para avaliação, estudo e diagnóstico dessas doenças. Amostras de plasmade dez pacientes com ARSA, dez com AREB e dez indivíduos saudáveis (Controle) foram selecionadas para análise proteômica. Estas foram submetidas à imunodepleção, cromatografia de afinidade com lectina α-D-galactose-ligante de sementes de Artocarpus incisa imobilizada em SepharoseTM 4B, concentradas e digeridas para posterior análise por espectrometria de massas. O programa ExpressionE, baseado nos níveis de expressão das proteínas, calculou a razão entre os grupos selecionados. Foram identificadas 7 proteínas potenciais candidatas a biomarcadores, tais como a Vitronectina (VTN), Fibrinogênio (FGA), Pregnancy zone protein (PZP), Cininogênio (KNG1), Cadeia de Imunoglobulina Lambda (IGLL1), Factor do complemento Cb4 (Cb4) e Hemopexina (HPX), por estarem super expressas no grupo de pacientes com SMD, em ambos os tipos, ao se comparar com o grupo controle (indivíduos sadios). Estas foram selecionadas para formar um painel de proteínas candidatas biomarcadoresde diagnóstico da SMD. O reconhecimento único por parte da frutalina para Clusterina (CLU) e Vitronectina em ARSA e Fibrinogenio para AREB, torna essa lectina, uma ferramenta muito útil para diferenciar as SMD em estudos proteômicos.

BARRETO, Adolph Annderson Gonçalves Costa. Caracterização físico-química, modelagem molecular e investigação da ação da lectina CRLII em processos inflamatórios e do potencial antitumoral das lectinas CRLII e CRLI. 2016. 99 f. Dissertação (Mestrado em Biotecnologia de Recursos Naturais)-Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2016. / Submitted by Coordenação PPGBiotec (ppgbiotec@ufc.br) on 2017-10-18T12:47:29Z No. of bitstreams: 1 2016_dis_aagcbarreto.pdf: 6699208 bytes, checksum: 15f062b568f2fcf87079dca7464af5ff (MD5) / Approved for entry into archive by Jairo Viana (jairo@ufc.br) on 2017-10-18T22:06:40Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2016_dis_aagcbarreto.pdf: 6699208 bytes, checksum: 15f062b568f2fcf87079dca7464af5ff (MD5) / Made available in DSpace on 2017-10-18T22:06:40Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2016_dis_aagcbarreto.pdf: 6699208 bytes, checksum: 15f062b568f2fcf87079dca7464af5ff (MD5) Previous issue date: 2016 / Lectins are proteins of non-immune origin that have at least one non-catalytic site capable of recognizing carbohydrates in a specific and reversible manner without altering the structure of these molecules. These proteins are widely distributed in nature being found in microorganisms, invertebrate and vertebrate animals and in plants. In vegetables, lectins may be present in roots, stems, leaves, fruits and in seeds, where they are generally expressed in higher concentration. The most studied vegetable lectins are those found in the legume family in which is worth mentioning the subtribe Diocleineae, whose lectins present a peculiar post-translational processing, is characterized by an alpha chain formed by the junction and inversion of the beta and gamma fragments. The literature reports many biotechnological applications for different plant lectins, for example antimicrobial activity, antidepressive, pro and anti-inflammatory, induction of proliferation and cell death, anticancer activity among others. It is important to note that, although lectins are extremely structurally related, they behave very differently when compared in terms of potency in the evaluation of a given biological activity. In this way, investigating new lectins and their biotechnological potential is of enormous value in the discovery of new tools that can be used in different biological models, in the diagnosis and/or therapeutics in the various diseases that afflict human, vegetal and animal health. In this context, this work aimed to characterize physicochemically, to determine the three-dimensional structure and to evaluate the proinflammatory, anti-inflammatory and antiglioma activities of the specific lectin lactose Cymbosema roseum (CRLII), as well as to evaluate the antiglioma activity of the lectin specific mannose of Cymbosema roseum (CRLI) isolated from this plant seeds. CRLII presented optimum hemagglutinating activity (A.H.) in buffer solution with pH between 6 and 8, thermostability up to 40 ° C and the three-dimensional modeled structure presented similarity with the lectin from Vatairea macrocarpa (VML). Regarding the biotechnological potential in inflammation, CRLII showed anti-inflammatory activity via carbohydrate recognition domain (CRD) showing greater effect in the fourth hour. CRLII did not present pro-inflammatory activity. In tests on C6 lineage of Rattus norvegicus glioma cells, CRLII showed no ability to reduce viability, migration or cause changes in morphology and physiology in the cells tested, unlike CRLI which reduced the viability and migration of C6 lineage of Rattus norvegicus glioma cells line evidencing necrosis and apoptosis as mechanisms of cell death. New investigations must be carried out in order to better explain these effects and to establish structure / function correlations. / Lectinas são proteínas de origem não-imune que possuem pelo menos um sítio não catalítico capaz de reconhecer carboidratos de forma específica e reversível sem alterar a estrutura dessas moléculas. Essas proteínas estão vastamente distribuídas na natureza sendo encontradas em micro--organismos, animais invertebrados e vertebrados e em plantas. Em vegetais, as lectinas podem estar presentes em raízes, caules, folhas, frutos e sementes, onde são geralmente expressas em maior concentração. As lectinas vegetais mais bem estudadas são aquelas encontradas na família das leguminosas, merecendo destaque a subtribo Diocleineae, cujas lectinas apresentam um processamento pós-traducional peculiar, caracterizado por uma cadeia alfa formada pela junção e inversão dos fragmentos beta e gama. A literatura relata muitas aplicações biotecnológicas para diferentes lectinas vegetais, por exemplo atividade antimicrobiana, antidepressiva, pró e antiinflamatória, indução de proliferação e morte celular, atividade anticancerígena, dentre outras. É importante ressaltar que, embora existam lectinas extremamente relacionadas estruturalmente, elas se comportam de maneira muito diferente quando comparadas em termos de potência na avaliação de uma dada atividade biológica. Dessa forma, investigar novas lectinas e seu potencial biotecnológico é de enorme valia no que diz respeito à descoberta de novas ferramentas que possam ser utilizados em diferentes modelos biológicos, no diagnóstico e/ou terapêutica nas diversas enfermidades que afligem a saúde humana, vegetal e animal. Neste contexto, este trabalho objetivou caracterizar físico-quimicamente, determinar a estrutura tridimensional e avaliar as atividades pró-inflamatória, anti-inflamatória e antiglioma da lectina lactose específica Cymbosema roseum (CRLII), bem como, avaliar a atividade antiglioma da lectina manose específica de Cymbosema roseum (CRLI) purificadas a partir das sementes dessa planta. CRLII apresentou atividade hemaglutinante (A.H.) ótima em solução tampão com pH entre 6 e 8, termoestabilidade até 40◦C e estrutura tridimensional modelada apresentou semelhança com a lectina de Vatairea macrocarpa (VML). Quanto ao potencial biotecnológico em inflamação, CRLII apresentou atividade anti-inflamatória via sítio de reconhecimento de carboidratos (CRD) mostrando maior efeito na quarta hora. CRLII não apresentou atividade pró-inflamatória. Nos testes em células de glioma de Rattus norvegicus da linhagem C6, CRLII não demonstrou capacidade de reduzir a viabilidade, a migração ou causar alterações na morfologia e fisiologia nas células testadas, ao contrário de CRLI que reduziu a viabilidade e migração das células de glioma de Rattus norvegicus da linhagem C6 evidenciando necrose e apoptose como mecanismos de morte celular. Novas investigações devem ser realizadas a fim de melhor explicar esses efeitos e de se estabelecer correlações estrutura/função.

OLIVEIRA, Messias Vital. Determinação estrutural de uma lectina pró-inflamatória de sementes de Vaitarea guianensis (Aublet). 2017. 56 f. Dissertação (Mestrado em Biotecnologia de Recursos Naturais)-Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2017. / Submitted by Coordenação PPGBiotec (ppgbiotec@ufc.br) on 2017-11-21T18:09:11Z No. of bitstreams: 1 2017_dis_mvoliveira.pdf: 3121291 bytes, checksum: f9785811ebe2d7b6b08bb16d047436e6 (MD5) / Approved for entry into archive by Anderson Silva Pereira (anderson.pereiraaa@gmail.com) on 2017-11-27T19:07:54Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2017_dis_mvoliveira.pdf: 3121291 bytes, checksum: f9785811ebe2d7b6b08bb16d047436e6 (MD5) / Made available in DSpace on 2017-11-27T19:07:54Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2017_dis_mvoliveira.pdf: 3121291 bytes, checksum: f9785811ebe2d7b6b08bb16d047436e6 (MD5) Previous issue date: 2017 / Widely distributed in nature, lectins comprise a heterogeneous group of proteins of nonimmune origin, having at least one non-catalytic domain capable of selectively recognizing carbohydrates, and interacting reversibly to free sugars or glycans present in glycoproteins or glycolipids, without altering Structures. The most studied lectins are of vegetable origin, mainly of the family Leguminosae. Within this family stand out the tribes Phaseoleae, Vicieae and Dalbergieae belonging to the subfamily Papilionoideae. Among the lectins of the Dalbergieae tribe, we can highlight a lectin with binding affinity to N-acetyl-D-galactosamine / D-galactose extracted from Vatairea guianensis (VGL) seeds that presented vasodilator effect in vitro with mechanism involving nitric oxide. Some lectins from this same tribe are already characterized biochemically, but only the lectins of Pterocarpus angolensis, Centrolobium tomentosum, Platypodium elegans, Arachis hypogaea and Vatairea macrocarpa have their structures. Structural studies of lectins are used as tools to understand how these proteins behave in the various physiological processes. For lectins that do not yet have their crystallographic structures resolved, Bioinformatics is highlighted using methodologies that predict the three-dimensional structure of these proteins in complex with their ligands. Considering that structural studies with these proteins are still few, the present work had the objective to predict the structure, to study the affinity and the interactions of the lectin of Vatairea guianensis seeds in complex with different glycans applying techniques of bioinformatics, like homology modeling and docking Molecular, in addition to investigating its inflammatory effect in vivo. The VGL model was obtained by homology with Vatairea macrocarpa (VML) lectin and demonstrated common characteristics of legume lectins and the analysis of protein-linker interaction revealed favorable interactions with N-acetyl-D-galactosamine, D-galactose and sugars. As well as various biologically relevant N- and O-glycans. The in vivo paw edema test revealed that VGL induces the edematogenic effect involving prostaglandins, interleukins and the lectin carbohydrate recognition domain. Together, these data corroborate with work already reported in which VGL interacts with N-or O-glycans of target molecules, particularly those with galactosides in their structure, contributing to the inflammatory effect of the lectin. / Amplamente distribuídas na natureza, as lectinas compreendem um grupo heterogêneo de proteínas de origem não imune, que possuem pelo menos um domínio não catalítico capaz de seletivamente reconhecer carboidratos, e interagir de maneira reversível a açúcares livres ou glicanos presentes em glicoproteínas ou glicolipídeos, sem alterar suas estruturas. As lectinas mais estudadas são de origem vegetal, principalmente da família Leguminosae. Dentro desta família destacam-se as tribos Phaseoleae, Vicieae e Dalbergieae pertencentes à subfamília Papilionoideae. Dentre as lectinas da tribo Dalbergieae, podemos destacar uma lectina com afinidade de ligação a N-acetil-D-galactosamina/D-galactose extraída de sementes de Vatairea guianensis (VGL) que apresentou efeito vasodilatador in vitro com mecanismo envolvendo óxido nítrico. Algumas lectinas desta mesmo tribo já estão caracterizadas bioquimicamente, mas apenas as lectinas de Pterocarpus angolensis, Centrolobium tomentosum, Platypodium elegans, Arachis hypogaea e Vatairea macrocarpa têm suas estruturas. Os estudos estruturais de lectinas são utilizados como ferramentas para compreender de que forma essas proteínas se comportam nos vários processos fisiológicos. Para as lectinas que ainda não possuem suas estruturas cristalográficas resolvidas, a Bioinformática ganha destaque utilizando metodologias que realizam uma predição da estrutura tridimensional destas proteínas em complexo com os seus ligantes. Considerando que estudos estruturais com estas proteínas ainda são poucos, o presente trabalho teve por objetivo predizer a estrutura, estudar a afinidade e as interações da lectina de sementes de Vatairea guianensis em complexo com diferentes glicanos aplicando técnicas de bioinformática, como modelagem por homologia e docking molecular, além de investigar o seu efeito inflamatório in vivo. O modelo de VGL foi obtido por homologia com a lectina de Vatairea macrocarpa (VML) e demonstrou características comuns das lectinas de leguminosas e a análise da interação proteína-ligante revelou interações favoráveis com N-acetil-D-galactosamina, D-galactose e açúcares relacionados, bem como vários N- e O-glicanos, biologicamente relevantes. O teste in vivo edema de pata revelou que a VGL induz o efeito edematogênico envolvendo prostaglandinas, interleucinas e o domínio de reconhecimento a carboidratos da lectina. Conjuntamente, esses dados corroboram com trabalhos já reportados em que VGL interage com N- ou O-glicanos de moléculas alvo, particularmente nos que apresentam galactosídeos em sua estrutura, contribuindo para o efeito inflamatório da lectina.