Orientador: Valdemiro Carlos Sgarbieri / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-27T00:00:32Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Borges_PatriciaZinsly_M.pdf: 17051374 bytes, checksum: 87590a5059ce7c80e797405b22f4a33a (MD5) Previous issue date: 2000 / Resumo: O presente trabalho constitui parte de um projeto mais amplo que visa a obtenção de ingredientes funcionais a partir do leite bovino. Nesta pesquisa os principais objetivos foram: a) produzir derivados protéicos do leite nas formas de concentrado protéico de soro doce liofilizado (CSD), coágulo de caseína (Co-Cas), caseinato de sódio (CasNa); b) caracterização física e química das frações protéicas obtidas; c) determinação de índices de avaliação protéica (PER, NPR, EQ, Dv, PDCAAS) para os três concentrados protéicos obtidos em planta piloto, comparativamente a uma caseína comercial (CC); d) estudo comparativo entre CSD e CasNa, da digestibilidade e absorção de aminoácidos, utilizando ratos Wistar adultos e a técnica de gavagem estomacal e retirada do sangue da veia porta para análise nos tempos de 10, 20, 40 e 60 minutos (T10, T20, T40, T60) após gavagem. O intestino delgado também foi removido para determinação de proteínas totais no conteúdo intestinal. A composição centesimal em base seca, dos três concentrados protéicos revelou o seguinte: para CSD, proteína 83,84%, cinza 2,77%, lactose 8,88%, lipídios totais 4,48% e 96,37% de sólidos totais; Co-Cas, proteína 80,78%, cinza 5,08%, lactose 12,51%, lipídios totais 1,61% e sólidos totais 92,71%; CasNa, proteína 76,82%, cinza 9,01%, lactose 19,91%, lipídios totais 1,66% e sólidos totais 93,85%. A porcentagem de solubilidade foi de 93,09% para o CSD (tampão citrato-fosfato 0,01M, pH 4,6), para Co-Cas e para o CasNa foi de 35,12% e 98,02%, respectivamente, determinadas em água destilada à temperatura ambiente e com o pH ajustado para 7,0 ¿Observação: O resumo, na íntegra poderá ser visualizado no texto completo da tese digital. / Abstract: The present work represent a part of a larger project aiming at the production of functional ingredients from bovine milk. For this particular research the main objectives were: a) production of milk derivatives in the forms of Iyophilized sweet whey protein concentrate (WPC), casein coagulum in a dehidrated form (Cas-Co) and sodium caseinate (NaCas); b) physical and chemical characterization of the concentrates obtained; c) determination of the protein nutritive values by the PER, NPR, CS, Dv, PDCAAS indices for all three protein concentrates obtained at pilot plant, comparatively to a commercial casein (CC), by the use of weanling rats of the Wistar strain; d) a comparative study between WPC and NaCas as to degree of protein digestibility and amino acid absorption, using adult rats of the Wistar strain and the stomach intubation technique with subsequent withdrawn of blood from portal vein afier 1O,20, 40 and 60 minutes of intubation (T10, T20, T40, T60). The small intestine was also removed and the content was used for total protein. The percent composition (on a dry basis) of the three protein concentrates was as fo11 ow: WPC, protein 83,84%, ash 2,77%, lactose 8,88%, total lipids 4,48% and total solids 96,37%; Cas-Co, protein 80,78%, ash 5,08%, lactose 12,51%, total lipids 1,61% and total solids 92,71%; NaCas, protein 76,88%, ash 9,01%, lactose 19,91%, total lipids 1,66% and total solids 93,82%. Solubility (%) was 93,09 for WPC (citrate phosphate buffer 0,01M, pH 4,6, room temperature), for Cas-Co and NaCas solubility (%) was 35,12 and 98,20, respectively (in water, pH 7,0, room temperature) ...Note: The complete abstract is available with the full electronic digital thesis or dissertations. / Mestrado / Mestre em Ciência da Nutrição

Orientador: Valdemiro Carlos Sgarbieri / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-08-02T21:52:24Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Roman_JanescaAlban_M.pdf: 35621671 bytes, checksum: e6abc793b96f99ddcd99d68ef84d4416 (MD5) Previous issue date: 2002 / Resumo: Os concentrados de caseína de leite bovino utilizados neste trabalho foram obtidos por diferentes processos: caseína coagulada enzimaticamente, coágulo de caseína COC), caseína micelar obtida por microfiltração/diafiltração do leite fluido (CM) e do leite em pó reconstituído (CMR). Essas preparações foram comparadas quando às características físico-químicas, nutricionais e funcionais com a caseína comercial (CC). O coágulo de caseína também foi hidrolisado (enzima Flavourzyme) e os graus de hidrólises (GH) obtidos foram: 5,7; 12,3; 20,1 e 35,8%. Todas os concentrados de caseína utilizados neste estudo apresentaram perfil de aminoácidos essenciais que atenderam ao padrão de referência da FAO/WHOpara crianças na faixa etária de 2 a 5 anos e elevado valor nutritivo para ratos em crescimento. A caseína micelar apresentou solubilidade entre 75-95%, absorção, retenção de água e estabilidade da espuma superiores aos demais concentrados. A caseína comercial mostrou-se superior quanto à capacidade de formação de espuma e as propriedades emulsificantes. O coágulo de caseína, devido à sua baixa solubilidade, de modo geral inferior a 20%, não apresentou resultados satisfatórios quanto às suas propriedades funcionais. Em relação aos hidrolisados da caseína coagulada (COC), observou-se que, quanto maior o grau de hidrólise maior a solubilidade da proteína e menor a capacidade de retenção de água. A hidrólise enzimática melhorou a capacidade de formação de espuma com os GH 5,7; 12,8 e 20,1% tendo atingido seu máximo com GH 12,8%. O aumento do GH causou diminuição na estabilidade da espuma. O hidrolisado com GH 35,8% não formou nem espuma nem emulsão. A estabilidade da emulsão foi melhorada com GH 5,7%, uma vez que os demais hidrolisados não apresentaram propriedades emulsificantes. / Abstract: The bovine milk casein concentrates utilized in this work were obtained by different process: enzymatically coagulates casein (COC), casein micelles obtained by microfiltration/diafiltration (CM), and casein micelles obtained from reconstitutes powered milk (CMR). These preparations were compared to a commercial casein (CC) as to physicochemical characteristics, nutritional and functional properties, The coagulated casein was also hydrolyzed (flavourzyme) to the following degrees of hydrolysis: 5.7, 12.3, 20.1 and 35.8%. Ali casein concentrates utilized showed essential amino acid profile, which reached the FAO/WHO standard for children 2 to 5 years of age and high nutritive value for the growing rat. The casein micelles showed solubility water absorption and water retention, and foam stability superior to the other concentrates. The commercial caseinshowedsuperiorfoamingcapacitycasein,due to its low solubility « 20%), did not show satisfactory functional properties. Regarding the coagulates casein hydrolysates, it was demonstrated that solubility was proportional to the degree of hydrolysis. Enzymatic hydrolysis (GH 5.7,12.8,20.1%) improved foaming capacity with its maximum at 12.8% DH. Foam stability decreased with increased DH. The hydrolysate with 35.8% DH did dot form foam nor emulsion. Emulsion stability was good for the hydrolysates with 5.7% DH. Ali other hydrolysates did not form emulsions. / Mestrado / Mestre em Alimentos e Nutrição

Orientador: Luiz Antonio Viotto / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-28T04:23:30Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Ferreira_CristianeVieira_M.pdf: 26073085 bytes, checksum: e85b49f13920a36cca3b83105b64210c (MD5) Previous issue date: 2001 / Resumo: o processo de fracionamento das proteínas do leite por membranas, em comparação aos processos fisico-químicos convencionais, resulta em frações de proteínas na forma nativa, garantindo as suas propriedades funcionais e consequentemente sua aplicação como ingrediente na indústria de alimentos. A caseína e as proteínas do soro apresentam propriedades funcionais tais como geleificação, emulsificação, capacidade de retenção de água e capacidade de formação de espuma, e quando isoladas podem encontrar um grande número de aplicações. Leite em pó desnatado foi reconstituído, à temperatura de 50°C, microfiltrado a fator de concentração (FC) 4 e diafiltrado, por 4 ciclos em uma unidade piloto, utilizando uma membrana cerâmica de alumina de 19 canais, Membralox, com diâmetro de poro de 0,1 11m e 0,24 m2 de área de permeação, resultando em produtos com cerca de 85% de caseína, em base seca. Amostras da alimentação, do retentado a FC 2 e 4 e do produto diafiltrado a 2 e 4 ciclos de diafiltração (CD) foram tomadas para análise de composição química. Através de planejamento experimental, variando as condições operacionais de pressão transmembrana na faixa de 90 a 310 kPa e de velocidade tangencial na faixa de 1,9 a 6,1 m/s, foi possível verificar o efeito combinado destes parâmetros sobre a porcentagem de variação, em relação à alimentação, da razão entre a caseína e a proteína (CsfPt) e sobre o fluxo de permeado global ¿Observação: O resumo, na íntegra poderá ser visualizado no texto completo da tese digital. / Abstract: Fractionation of milk proteins by membrane technology, in comparison with a conventional physico-chemical process, results in proteins in native state, which maintain their functional properties and consequently permit their application as ingredients in the food industry. Casein and whey proteins have functional properties like gelling, binding of water, emulsifying, overrun and foaming stability, and when isolated can serve in a wide range of applications. Skim milk powder was reconstituted at a temperature of 50°C, microfiltrated to concentration factor (CF) of 4 and diafiltrated in a pilot with four repetitions, using a ceramic membrane of alumina, with a 19 channels, Membralox, pore size 0.1 um and a permeation area of 0.24 m2, resulting in products with aproximately 85% of casein on a dry basis. Samples of the feed, retentates at CF 2 and CF 4, and diafiltrated products of the 2nd and 4th cycle of diafiltration (CD) were taken to chemical analyses. Using the method of experimental design and varying the experimental preconditions like transmembrane pressure (90 to 310 kPa) and tangential flow velocity (1.9 to 6.1 m/s), it was possible to verify the correlated effect ofthem on percentage of variation of casein/protein ratio (Cs/Pt) and on average permeat fluxo ...Note: The complete abstract is available with the full electronic digital thesis or dissertations. / Mestrado / Mestre em Engenharia de Alimentos

Orientador: Valdemiro Carlos Sgarbieri / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-08-03T20:00:52Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Oliveira_DeniseAparecidaGoncalvesde_D.pdf: 20331157 bytes, checksum: f1909717cb5515c76de9f9eb9091a2bf (MD5) Previous issue date: 2003 / Resumo: O resumo podera ser visualizado no texto completo da tese digital / Abstract: The abstract is available with the full electronic digital document / Doutorado / Doutor em Alimentos e Nutrição

Orientador : Yong Kun Park / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-14T03:29:51Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Benedet_HonorioDomingos_M.pdf: 2373078 bytes, checksum: 4e69ab4e795b7da8160087e01884d976 (MD5) Previous issue date: 1980 / Resumo: As enzimas coagulantes do Mucor miehei, Endothia parasitica e renina foram estudadas para determinarmos se havia ou não diferenças de ação sobre a caseína ácida e suas frações a, ß e K. Através da diferenciação de enzimas coagulantes em meio gel de agar-caseína, as três apresentaram zonas de difusão bastante diferentes, mostrando, portanto, que suas características físicas são diferentes. Após incubação das mesmas com o substrato, observamos visualmente que a caseína ácida e suas frações a e 3, aparentemente não sofreram alterações, enquanto que a fração K apresentou - floculação bastante intensa com todas as enzimas, deduzindo-se que, aparentemente, tenham as mesmas características. A caseína ácida e suas frações a, ß e K, após o tratamento referido no parágrafo anterior, foram liofilizadas e submetidas a eletroforese em gel de poliacrilamida em presença de íons dodecil sulfato de sódio (SDS) e mercaptoetanol, mostrando-nos que as bandas de proteína da fração K, de peso molecular entre 17.000 e 30.000, foram hidrolisadas pelas três enzimas em bandas de peso molecular 8.000 e 14.000. No caso da fração a , a banda de proteína de peso molecular 34.000 foi hidrolisada por todas as enzimas em bandas de peso molecular 29.000. A enzima da Endothia parasitica hidrolisou também as bandas de proteína de peso molecular 16.000, 22.000 e as situadas entre 34.000 e 91.000, inclusive. Quanto à fração ß, nenhuma das enzimas a hidrolisou. A fração K, após tratamento a diversas temperaturas, incubada com a enzima coagulante do Mucor miehei, foi submetida a eletroforese como citado anteriormente, apresentando diferenças em relação à fração K não aquecida, ou seja, observamos que a não aquecida foi hidrolisada, enquanto que a aquecida, praticamente nada sofreu, concluindo-se que a mesma tenha sido desnaturada. / Abstract: Calf rennin and coagulating enzymes from Mucor miehei, Endothia parasitica were used in tests to compare their actions upon acid casein and its fractions a, ß and K. The three coagulating enzymes showed distinct diffusion bands in casein-agar gel which indicated that they have different physical properties. Incubation of whole acid casein and its fractions a, ß and K with the three different coagulating enzymes showed that only with the K fraction was there an intense floculation and this occurs similary with all three enzymes. After the incubation the treated protein preparations were lyophilized and submitted to gel electrophoresis in poliacrylamide in the presence of sodium dodecyl sulfate and mercaptoethanol. The results indicated that the K fraction of molecular weight from 17,000 to 30,000 was hydrolyzed by the three coagulating enzymes giving rise to bands of molecular weight of 8,000 and 14,000. In the case of the a fraction, all the three enzymes hydrolyzed the 34,000 molecular weight bands to 29,000 molecular weight bands. Furthermore, the enzyme from Endothia parasítica also hydrolyzed the bands of molecular weight of 16,000 and 22,000 and the ones from 34,000 to 91,000. None of the coagulating enzymes hydrolyzed the ß fraction. In the experiment to check the effect of heating upon the K fraction before being treated by the coagulating enzyme from Mucor miehei , it was found that, after heating, the hydrolysis did not occur, suggesting that denaturation of the K fraction protein inhibited the enzyme action. / Mestrado / Mestre em Tecnologia de Alimentos

Orientador: Maria Elisabete Jorge Amaral / Coorientador: Nedenia Bonvinos Stafuzza / Banca: Rodrigo Pelicioni Savegnago / Banca: Paola Jocelan Scarin Provazzi / Resumo: Dentre as proteínas do leite, as caseínas (alfa-s1, alfa-s2, beta- e kapa-caseína) assumem papel de destaque devido ao alto valor nutritivo e às características físico-químicas que favorecem a fabricação de derivados do leite. Essas proteínas são codificadas pelos genes CSN1S1, CSN1S2, CSN2 e CSN3. A fim de realizar análise comparativa dos genes das caseínas de búfalo, o presente trabalho teve como objetivo a identificação, caracterização e sequenciamento de clones da biblioteca genômica de búfalo, visando analisar a estrutura molecular de genes das caseínas. Dentre os 33.792 clones avaliados, foram identificados dois clones positivos para genes das caseínas, um para o gene CSN1S1 (clone A/2) e outro para o gene CSN3 (clone L/8). Na sequência de DNA obtida a partir do clone A/2, foram identificados os genes CSN1S1 inteiro e CSN2 parcial, enquanto que nas sequências de DNA do clone L/8 identificou-se o gene CSN3 partial. O gene CSN1S1 apresentou 17.008 bp organizados em 19 éxons com tamanhos variando de 24 bp a 380 bp e 18 íntrons com tamanhos de 90 bp a 1.710 bp. As análises comparativas revelaram que os éxons e íntrons desse gene apresentaram conservação acima de 85% entre búfalo e boi. As porções do gene CSN2 identificadas incluíram o éxon 9 e parte do íntron 8, os quais mostraram conservação acima de 98% com as sequências correspondentes em boi. Já as sequências parciais do gene CSN3 abrangeram parte dos íntrons 2 e 3 e o íntron 4 completo, além dos éxons 3, 4 e 5. Estas sequências apresentaram conservação acima de 94% com as correspondentes em boi. As análises de identificação de sequências repetitivas mostraram que 43,83% e 44,98% das sequências de DNA do clone A/2 e L/8, respectivamente, são representadas por elementos retrotransposons. Nas análises comparativas, tanto o gene CSN1S1 quanto o gene CSN3 parcial apresentaram sequências repetitivas búfalo específicas. A sequência... / Abstract: Among milk proteins, the caseins (alpha-s1, alpha-s2, beta- and kappa-casein) play a crucial role considering their high nutritional value and physicochemical characteristics which contribute to the manufacture of dairy products. These proteins are encoded by the CSN1S1, CSN1S2, CSN2 and CSN3 genes, respectively. In order to analyze the buffalo casein genes and compare the sequences with other species, the goal of the present study was to identify, characterize and sequence clones from a buffalo genomic library. A total of 33,792 clones were evaluated, and two clones were identified as positive, one for the CSN1S1 gene (clone A/2) and other for the CSN3 gene (clone L/8). The DNA sequence from clone A/2 identified the whole CSN1S1 and a partial sequence from the CSN2 genes. The DNA sequence from clone L/8 revealed a partial sequence from the CSN3 gene. The CSN1S1 gene presented a total of 17,008 bp organized in 19 exons ranging from 24 bp to 380 bp and 18 introns ranging from 90 bp to 1,710 bp. Comparative analysis showed sequence conservation higher than 85% on exons and introns of the CSN1S1 gene when compared with the cattle gene sequence. The partial sequence from the CSN2 gene included exon 9 and part of intron 8, with conservation higher than 98% when compared with the cattle sequence. The partial sequences of the CSN3 gene included parts of the introns 2 and 3, the whole sequence of intron 4 and exons 3, 4 and 5. These sequences showed conservation higher than 94% with cattle. The identification of repetitive sequences showed that 43.83% of DNA sequence from clone A/2 and 44,98% from clone L/8 were represented by retrotransposable elements. Further comparative analysis showed buffalo specific repetitive sequences in the CSN1S1 gene and the partial CSN3 gene with when compared with other bovids species. The coding sequence of the buffalo CSN1S1 gene showed 98%, 93%, and 90% of identity with the correspondent sequences in cattle ... / Mestre

Tese (doutorado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas, Programa de Pós-Graduação em Quimica, Florianópolis, 2009 / Made available in DSpace on 2012-10-24T09:45:43Z (GMT). No. of bitstreams: 1 270932.pdf: 3181190 bytes, checksum: 2ed8325c08d506e26af0f0d1f638de47 (MD5) / Neste trabalho foram estudados filmes formados por gelatina e caseína na presença ou ausência do plastificante sorbitol e do agente reticulante cloridrato de 1-etil-3-(3-dimetilaminopropil) carbodiimida (EDC) visando sua aplicação nas áreas de embalagens, liberação controlada de fármaco e adesão celular. Estudos em solução foram realizados para avaliar interações entre as proteínas e copolímeros à base de PNIPAM (poli(N-isopropilacrilamida)) e PMPC (poli(2-(metacriloiloxi) etilfosforilcolina)). O filme de gelatina apresentou o maior ângulo de contato, grau de intumescimento e porcentagem de reticulação. A permeabilidade aos vapores de água foi maior para os filmes de gelatina/caseína reticulados. Os filmes apresentaram apenas uma temperatura de transição vítrea e superfície com ausência de poros. A adição de sorbitol diminuiu os valores de tensão de ruptura e de módulo de Young dos filmes. Medidas de espalhamento de raios-X à baixos ângulos revelaram que o aumento da quantidade de caseína na mistura reduziu a distância entre os agregados. Filmes analisados sob atmosfera oxidante foram menos estáveis termicamente em relação aos degradados sob atmosfera inerte. Filmes na forma de revestimento comestível para maçãs Fuji foram analisados. A maioria das amostras apresentou um aumento da fraturabilidade com o armazenamento. Em estudos de liberação controlada, filmes de gelatina apresentaram mais rápida permeabilidade ao fármaco. Medidas de espalhamento de luz dinâmico foram utilizadas para monitorar a formação de complexos poliméricos. A auto-associação dos copolímeros também foi avaliada por microscopia e fluorescência. Copolímeros formados por NIPAM/MPC apresentaram transição de fase em 33,8 oC. Cinéticas de equilíbrio termodinâmico foram dependentes da temperatura. Os copolímeros mostraram redução do tamanho com o aumento do pH da solução. Misturas de gelatina 1,25 mg mL-1 e copolímero apresentaram interações a 20 oC e a 40 oC. Nos sistemas contendo caseína e PNIPAMn-PMPCm-PNIPAMn analisados a 40 oC foi observado, na maioria das misturas, interação hidrofóbica entre os componentes.

Made available in DSpace on 2015-06-17T19:33:34Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2015-02-02. Added 1 bitstream(s) on 2015-06-18T12:48:23Z : No. of bitstreams: 1 000834199_20160202.pdf: 110591 bytes, checksum: 9b4d763896b837f183fbb81b557d4619 (MD5) Bitstreams deleted on 2016-02-03T15:35:13Z: 000834199_20160202.pdf,. Added 1 bitstream(s) on 2016-02-03T15:35:54Z : No. of bitstreams: 1 000834199.pdf: 1278335 bytes, checksum: 9ed66d4ca576eca0681d0113a356d68a (MD5) / Dentre as proteínas do leite, as caseínas (alfa-s1, alfa-s2, beta- e kapa-caseína) assumem papel de destaque devido ao alto valor nutritivo e às características físico-químicas que favorecem a fabricação de derivados do leite. Essas proteínas são codificadas pelos genes CSN1S1, CSN1S2, CSN2 e CSN3. A fim de realizar análise comparativa dos genes das caseínas de búfalo, o presente trabalho teve como objetivo a identificação, caracterização e sequenciamento de clones da biblioteca genômica de búfalo, visando analisar a estrutura molecular de genes das caseínas. Dentre os 33.792 clones avaliados, foram identificados dois clones positivos para genes das caseínas, um para o gene CSN1S1 (clone A/2) e outro para o gene CSN3 (clone L/8). Na sequência de DNA obtida a partir do clone A/2, foram identificados os genes CSN1S1 inteiro e CSN2 parcial, enquanto que nas sequências de DNA do clone L/8 identificou-se o gene CSN3 partial. O gene CSN1S1 apresentou 17.008 bp organizados em 19 éxons com tamanhos variando de 24 bp a 380 bp e 18 íntrons com tamanhos de 90 bp a 1.710 bp. As análises comparativas revelaram que os éxons e íntrons desse gene apresentaram conservação acima de 85% entre búfalo e boi. As porções do gene CSN2 identificadas incluíram o éxon 9 e parte do íntron 8, os quais mostraram conservação acima de 98% com as sequências correspondentes em boi. Já as sequências parciais do gene CSN3 abrangeram parte dos íntrons 2 e 3 e o íntron 4 completo, além dos éxons 3, 4 e 5. Estas sequências apresentaram conservação acima de 94% com as correspondentes em boi. As análises de identificação de sequências repetitivas mostraram que 43,83% e 44,98% das sequências de DNA do clone A/2 e L/8, respectivamente, são representadas por elementos retrotransposons. Nas análises comparativas, tanto o gene CSN1S1 quanto o gene CSN3 parcial apresentaram sequências repetitivas búfalo específicas. A sequência ... / Among milk proteins, the caseins (alpha-s1, alpha-s2, beta- and kappa-casein) play a crucial role considering their high nutritional value and physicochemical characteristics which contribute to the manufacture of dairy products. These proteins are encoded by the CSN1S1, CSN1S2, CSN2 and CSN3 genes, respectively. In order to analyze the buffalo casein genes and compare the sequences with other species, the goal of the present study was to identify, characterize and sequence clones from a buffalo genomic library. A total of 33,792 clones were evaluated, and two clones were identified as positive, one for the CSN1S1 gene (clone A/2) and other for the CSN3 gene (clone L/8). The DNA sequence from clone A/2 identified the whole CSN1S1 and a partial sequence from the CSN2 genes. The DNA sequence from clone L/8 revealed a partial sequence from the CSN3 gene. The CSN1S1 gene presented a total of 17,008 bp organized in 19 exons ranging from 24 bp to 380 bp and 18 introns ranging from 90 bp to 1,710 bp. Comparative analysis showed sequence conservation higher than 85% on exons and introns of the CSN1S1 gene when compared with the cattle gene sequence. The partial sequence from the CSN2 gene included exon 9 and part of intron 8, with conservation higher than 98% when compared with the cattle sequence. The partial sequences of the CSN3 gene included parts of the introns 2 and 3, the whole sequence of intron 4 and exons 3, 4 and 5. These sequences showed conservation higher than 94% with cattle. The identification of repetitive sequences showed that 43.83% of DNA sequence from clone A/2 and 44,98% from clone L/8 were represented by retrotransposable elements. Further comparative analysis showed buffalo specific repetitive sequences in the CSN1S1 gene and the partial CSN3 gene with when compared with other bovids species. The coding sequence of the buffalo CSN1S1 gene showed 98%, 93%, and 90% of identity with the correspondent sequences in cattle ...

Orientador: Salvador Massaguer Roig / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-22T05:50:32Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Viotto_LuizAntonio_D.pdf: 7065772 bytes, checksum: c24a791765f6e4ffc7734b3b4a555016 (MD5) Previous issue date: 1997 / Resumo: A partir de leite cru desnatado e não pasteurizado foi desenvolvido o processo em cascata de fracionamento das proteínas do leite empregando membranas cerâmicas. Para uma maior separação da gordura foi empregada a membrana de microfiltração com diâmetro de poro de 0,8 'mu'm cujo retentado caracterizou-se como um produto com alto teor de gordura. O permeado, leite com reduzido teor de gordura, foi utilizado na etapa seguinte de ultrafiltração, onde uma membrana cerâmica de poro de 0,05 'mu'm fez a concentração e diafiltração das micelas de caseína e produziu como pemeado uma solução de proteínas do soro. Este produto foi então concentrado e diafiltrado, por ultrafiltração, utilizando membranas cerâmicas de poro de 0,01 'mu'm e 0,02 'mu'm. Os produtos na forma de concentrados foram secos em um secador por atomização. Para a concentração de caseína empregou-se Fatores de Concentração (FC) 4 e 6, enquanto que os ciclos de diafiltração foram feitos combinando-se o uso de permeado do processo de concentração das proteínas do soro (denominado de solução) e água deionizada, ou sómente água deionizada em números variáveis de ciclos, perfazendo um total máximo de 12. No caso das proteínas do soro os valores dos FCs foram 6 ou 7, e utilizou-se somente água deionizada para a diafiltração, chegando a 12 ciclos de diafiltração. Foram obtidos diversos produtos em função da combinação destas duas variáveis. O modelo de WU et alli (1991) desenvolvido para soluções com uma única proteína foi aplicado para a avaliação do fluxo de permeadonas etapas de concentração da caseína e das proteínas do soro. Para o trecho de queda de fluxo aproximadamente constante o modelo apresentou boa concordância com os dados experimentais. Os vários CCDs e CPSDs obtidos tiveram suas propriedades funcionais avaliadas em relação à solubilidade, capacidade de aeração e estabilidade da espuma e apresentaram resultados comparáveis ou superiores ao produtos comerciais utilizados para fins de comparação. / Abstract: Cascade process, a new method to fractionate proteins from raw skim milk using microfiltration and ultrafiltration ceramic membranes, was studied. For fat separation, the microfiltration membrane, pore size 0,8 µm, produced the milk rich fat fraction (retentate) and fat reduced raw skim milk (permeate). The permeate was used at the followed ultrafiltration step with ceramic membrane, pore size 0,05 µm, to perform the concentration and diafiltration of casein rich fraction and to obtain the rich fraction of whey proteins at the permeate side. This product was concentrated and diafiltered by ultrafiltration, using ceramic membrane, pore size 0,01 and 0,02 µm. All the products were dried in spray drier. Casein rich fraction was ultrafiltered to obtain Concentration Factor (CF) 4 and 6. The permeate obtained from concentration of whey protein rich fraction was used to diafilter the casein rich ftaction. Different ratios of this permeate and deionized water (DW) were used as diafiltering liquid The purification of casein was tested using only DW. The number of Diafiltration Cycle (DC) of each diafiltering liquid was variable, until the maximum value of 12 times with DW. The whey protein processing used values of CF 6 or 7 and DC 12, using DW. Different runs using many combinations of CF and DC produced different concentrated protein powder, as Casein Concentrated and Diafiltered (CCD) and Whey Protein Concentrated Diafiltered (WPCD) with different chemical composition on each group of product. During the run, change of chemical composition was determined at some CFs and/or DCs. The WU's (1991) model was developed for solution with only one protein. Its application was used, on this work, at the concentration step of casein rich fraction, concentration and diafiltration of whey protein rich iTaction. At the almost constant decline period of permeate flux, the model showed good agreement with experimental data. The functional properties (solubility, overrun and foaming stability) of CCDs and WPCDs were comparable or better than some commercial products, showing that cascade process is a feasible membrane technique for milk proteins fractionation. / Doutorado / Doutor em Engenharia de Alimentos

Orientador: Admar Costa de Oliveira / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-26T13:38:56Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Padua_EloisaAmaral_M.pdf: 12673501 bytes, checksum: f9bad15842c055e0933b220a6ec8b024 (MD5) Previous issue date: 2000 / Resumo: O resumo podera ser visualizado no texto completo da tese digital / Abstract: The abstract is available with the full electronic digital document / Mestrado / Mestre em Ciência da Nutrição