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Modifications des propriétés physico-chimiques de la caséine micellaire en présence du peptide f1-8 généré par hydrolyse trypsique de la bêta-lactoglobuline

Silveira Porto Oliveira, Raquel 17 July 2018 (has links)
Le peptide f1-8 (Pf1-8) obtenu par hydrolyse trypsique de la β-lactoglobuline a démontré plusieurs caractéristiques d'intérêt. En effet, outre sa capacité d'auto-assemblage et son caractère hydrophobe, il fait partie d'un groupe de peptides (tels que les peptides f9-14, f15-40, f142-148 de la β-lactoglobuline) ayant la capacité de se lier à certaines protéines du lait et de modifier le profil de dénaturation thermique de la β-lactoglobuline, probablement par des interactions hydrophobes avec le noyau hydrophobe de la protéine. Les caséines (CN) représentent à elles seules près de 80% de la totalité des protéines de lait bovin. Leur acidification à pH 4,6 engendre des changements structurels majeurs dans la micelle qui précipite au voisinage du point isoélectrique. L'objectif de ce projet était d'étudier les changements des propriétés physicochimiques des CN micellaires en présence du peptide Pf1-8. Ce peptide a été produit par hydrolyse trypsique d'un isolat de protéines de lactosérum, isolé par ultrafiltration, concentré par osmose inverse et purifié par lavages successifs et par centrifugation (pureté de 91%). Différentes solutions modèles (pH 6,6) avec des ratio CN: Pf1-8 de 1: 1, 5: 1 et 10: 1 (concentrations respectives de 2,5: 2,5, 2,5: 0,5 et 2,5: 0,25 mg / mL) ont été testées. Pour chaque solution dont les pHs variaient de 6,6 à 2,6, la solubilité de la CN, la taille et la potentielle interaction des protéines avec le Pf1-8 ont été déterminées par SEC-HPLC et SDS-PAGE. Aucune précipitation de la CN n'a été observée dans toute la plage de pH testée pour la solution à un ratio de 1: 1. Cependant, pour des échantillons à un ratio de 10: 1 et 5: 1 de CN: f1-8, une précipitation a été observée à pH 4,6. Les analyses par SDS-PAGE et SEC-HPLC ont démontré la formation d'agrégats impliquant le Pf1-8 et une ou plusieurs espèces caséiques pour tous les pHs testés, et une augmentation de la solubilité ainsi qu’une diminution de la taille des CN micellaires. Par conséquent, ces résultats démontrent que le peptide Pf1-8 est capable de modifier les propriétés physicochimiques de la CN, représentant ainsi un stabilisant potentiel des protéines dans les formulations laitières. / The peptide f1-8 (Pf1-8) obtained by tryptic hydrolysis of β-lactoglobulin has demonstrated several characteristics of interest. Indeed, in addition to its capacity for self-assembly and its hydrophobicity, it is part of a group of peptides (such as peptides f9-14, f15-40, f142-148 of β-lactoglobulin) having the ability to bind to some milk proteins (like β-lactoglobulin and α-lactalbumin) and change the thermal denaturation profile, probably by hydrophobic interactions with the hydrophobic core of β-lactoglobulin. Caseins (CNs) alone account for nearly 80% of the total bovine milk protein. Their acidification at pH 4.6 causes major structural changes in the micelle and are precipitated in the vicinity of isoelectric point. The goal of this project was to study the changes in the physicochemical properties of micellar CN in the presence of peptide Pf1-8. This peptide was produced by tryptic hydrolysis of a whey protein isolate, isolated by ultrafiltration, concentrated by reverse osmosis and water washed by centrifugation to purify (91% purity). Different model solutions (pH 6.6) with CN:Pf1-8 ratios of 1:1, 5:1 and 10:1 (respective concentrations of 2.5:2.5, 2.5:0.5, and 2.5:0.25 mg/mL) were tested. For each solution, the solubility of the CN, size by SEC-HPLC, and protein-interaction by SDS-PAGE were determined at various pHs ranging from 6.6 to 2.6. No CN precipitation was observed in the whole range of pH tested for the solution at 1:1 ratio. However, for samples at ratio 10:1 and 5:1 of CN:f1-8, the precipitation was observed at pH 4.6. Analyses by SDS-PAGE and SEC-HPLC demonstrated the formation of aggregates involving Pf1-8 and one or more CNs for all tested pHs, and increase in the solubility, and decrease in the size. Consequently, our results demonstrate that Pf1-8 peptide can modify the physicochemical properties of CN thus representing as a potential protein stabilizer in dairy formulations.
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Développement de nouveaux catalyseurs d’oxydation bioinspirés : greffage de complexes de fer(II) non hémiques sur électrodes d’or ou dans la β-lactoglobuline / Development of novel oxidation bioinspired catalysts : non heme iron(II) complexes grafted on gold electrode or β-lactoglobuline

Buron, Charlotte 17 July 2015 (has links)
Dans une thématique de plus en plus importante qui est celle du développement durable, il est aujourd’hui nécessaire d’adapter les réactions chimiques aux contraintes écologiques. Le développement de catalyseurs existe depuis le début de la chimie. Cependant, la compréhension des mécanismes mis en jeu lors des réactions chimiques est beaucoup plus récente, et ce, grâce à l’apparition de techniques d’analyse qui permettent de sonder les systèmes à différentes étapes des réactions. De nombreux catalyseurs moléculaires ont été développés, avec de très bons résultats au niveau des nombres de cycles catalytiques et de la sélectivité des réactions. Toutefois, ces catalyseurs sont souvent constitués d’un centre métallique de type iridium, ruthénium, palladium, rhodium ou platine, qui sont des métaux chers non biocompatibles. D’autre part, les oxydations sont des transformations chimiques très importantes. Des conditions de réactions dures, avec des oxydants stœchiométriques, souvent toxiques ou nocifs, sont généralement utilisées. Au contraire, des systèmes biologiques sont capables d’effectuer l’oxydation de molécules organiques en utilisant le dioxygène de l’air, en présence uniquement de protons, d’électrons, dans des conditions physiologiques. Quel grand défi pour les chimistes que d’arriver à développer des systèmes capables de mimer les systèmes biologiques, avec des catalyseurs composés de métaux biocompatibles tels que le cuivre, le manganèse et le fer. Le développement de ces catalyseurs biomimétiques demande une très bonne compréhension des systèmes biologiques, où les première et seconde sphères de coordination sont primordiales pour l'efficacité et la sélectivité des réactions. De nombreux complexes de fer(II) ont été développés comme catalyseurs dans notre équipe lors de thèses précédentes. L’interaction d’oxydants chimiques avec ces complexes a été étudiée, et une partie de mon projet a été de modifier les ligands pour augmenter la stabilité des catalyseurs, permettant l’augmentation de la sélectivité et les rendements de l’oxydation du cyclohexane et de l’anisole. Deux autres projets ont nécessité la fonctionnalisation d’un ligand utilisé communément au laboratoire pour son greffage covalent sur une électrode d’or ou dans une protéine. Afin de contrôler l’apport d’électrons au centre métallique pour réaliser l'activation réductrice du dioxygène, le complexe fonctionnalisé a été greffé sur des électrodes d’or. Le greffage sur électrode d’or a permis de mettre en avant la formation d’une monocouche homogène. Les premiers tests de réactivité de la SAM avec le dioxygène ont été également effectués. D’autre part, dans le but d’améliorer les rendements ainsi que la sélectivité des réactions en catalyse d’oxydation, un autre complexe fonctionnalisé a été greffé covalemment dans une protéine. Le greffage du complexe dans la β-lactoglobuline a permis de développer une nouvelle méthode de dosage du complexe de fer au sein de la protéine. Il a été possible de générer un intermédiaire réactionnel Feᴵᴵᴵ-peroxo, et les premiers tests en catalyse d’oxydation du thioanisole ont montré que la métalloenzyme artificielle permet d’observer une énantiosélectivité intéressante par rapport au complexe en solution. / According to sustainable development it is necessary to adapt chemical reactions to ecologic constraints. Oxidation reactions are useful transformations. Nevertheless, reaction conditions used are frequently harsh, with oxidants used in stoichiometric amount (often harmful or toxic), and lead to products formation with low selectivity. Biological systems such as metalloenzymes, are able to perform small organic molecule oxidation following O₂ activation. These reactions are achieved in physiological conditions, and with a high selectivity. Deciphering the reaction mechanism of these biological catalysts has stimulated the development of synthetic analogues such as non heme iron(II) complexes bearing amine/pyridine ligands. Reaction of these Fe(II) precursors with H₂O₂ or a single oxygen atom leads to formation of Fe(III)-OOH, Fe(III)-(O₂) and Fe(IV)=O, identified as potent oxidizing species in biological systems such as cytochromes P450. In this work, ligands were functionalized to graft iron(II) complexes on gold surface or in the β-lactoglobuline protein in order to use O₂ as oxidant or to improve yields and selectivity, respectively. Complexes grafted on gold surface were characterized by cyclic voltammetry, AFM and XPS. It has been demonstrated that it is possible to exchange exogenous ligands of the iron complex grafted on gold electrode. Preliminar reactivity tests using this grafted complex and O₂ were performed. A new artificial metalloenzyme was synthesized by covalent grafting of a functionalized iron(II) complex on β-lactoglobuline. The system was characterized, and a new method of iron(II) titration in the protein was devised. Using hydrogen peroxide, an Fe(III)-(η²-O₂) intermediate was generated and indentified in the biohybrid system, and catalytic thioanisole oxidation was observed. Interestingly, the sulfoxide product formation was shown to be enantioselective under these conditions.
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Influence de la présence et de la composition du microbiote intestinal sur le développement et la prévention des allergies alimentaires / Role of gut microbiota and its composition on the development of food allergies

Morin, Stéphanie 29 October 2012 (has links)
Le développement de l’allergie peut être influencé par le microbiote intestinal qui est impliqué dans la maturation du système immunitaire de l’hôte lors de la colonisation du tractus digestif dès la naissance. L’objectif de mon travail a été d’étudier l’impact du microbiote intestinal sur le développement d’une sensibilisation allergique à des protéines de lait de vache à l’aide d’un modèle de souris BALB/c gnotoxéniques. Dans une première étude, nous avons montré que les souris axéniques (Ax, sans germe) sont plus réactives que les souris conventionnelles (CV) au potentiel immunogénique et allergénique de la β-lactoglobuline (BLG) et de la caséine (CAS), lorsque ces deux protéines sont injectées intrapéritonéalement sans adjuvant. A l’aide d’un autre modèle de sensibilisation par voie orale au lait, nous avons confirmé que les souris Ax développent des réponses IgE contre la BLG plus fortes que celles des souris CV. Les mécanismes de sensibilisation contre la BLG et la CAS sont alors différemment affectés par la présence ou non d’un microbiote intestinal. Par ailleurs, une colonisation tardive du tractus digestif de souris Ax à l’âge de 6 semaines par le microbiote de souris CV induit chez les souris conventionnalisées (CVd) le développement, après sensibilisation, de réponses humorales toujours plus fortes que celles observées chez les souris CV. A l’inverse, une conventionnalisation des souris Ax au moment du sevrage à l’âge de 3 semaines, induit un niveau de sensibilisation plus faible que celui des souris CV. Dans ce cas, des différences de composition du microbiote intestinal entre souris CV et CVd pourraient jouer un rôle dans le faible niveau de sensibilisation des souris CVd. Nous avons enfin évalué l’impact de l’implantation dès la naissance d’une souche de Lactobacillus casei en monoxénie (souris Mx). La réponse humorale contre la CAS, mais pas contre la BLG, est alors significativement plus élevée chez les souris Mx que chez les souris Ax. Ces différentes études suggèrent que l’influence du microbiote sur le développement d’une sensibilisation aux protéines du lait de vache diffère selon les allergènes et selon le mode d’exposition aux allergènes. Ces résultats soulignent également qu’un retard de colonisation du tractus digestif peut perturber durablement la réactivité du système immunitaire à une sensibilisation contre des antigènes alimentaires. / The development of allergic responses can be influenced by the gut microbiota, which critically stimulates the maturation of the host immune system during colonization of the digestive tract at birth. We thus aimed to study the impact of the gut microbiota on the development of an allergic sensitization to cow's milk proteins by using a gnotobiotic BALB/c mouse model. First, we showed that germ-free (GF) mice are more responsive than conventional mice (CV) to the immunogenic and allergenic potential of β-lactoglobulin (BLG) and casein (CAS) when these proteins are injected intraperitoneally without adjuvant. With another model of oral sensitization to cow’s milk, the development of higher BLG-specific IgE responses in GF mice compared to CV mice was confirmed. We also observed that the mechanisms leading to oral sensitization to BLG and CAS are differentially affected by the absence of gut microbiota. Furthermore, a delayed colonization of the digestive tract of 6-week-old GF mice by a conventional microbiota was studied. The conventionalized mice (CVd) still developed, after sensitization, higher antibody responses than those measured in CV mice. In contrast, GF mice conventionnalized just after weaning, at 3 week of age, displayed a level of sensitization lower than that of CV mice. Differences in the gut microbiota composition evidenced between CVd and CV mice could also play a role in the lower level of sensitization of CVd mice. Finally, we evaluated the impact of the neonatal mono-colonization of mice by a strain of Lactobacillus casei. The antibody responses against CAS, but not against BLG, were then significantly higher in mono-associated mice than in GF mice. These studies suggest that the influence of microbiota on the development of sensitization to cow's milk proteins depends on the nature of the allergens and the mode of exposure. These results also underline that delayed bacterial colonization altered persistently the host immune response to oral sensitization against food antigens.
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Impact de la température de préchauffage sur la séparation des protéines du lactosérum par acidification chimique ou électrochimique avec membrane bipolaire

Aspirault, Claudie 27 January 2024 (has links)
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Étude du fractionnement d'un hydrolysat trypsique de B-lactoglobuline par électrodyalise avec membrane d'ultrafiltration

Poulin, Jean-François 12 April 2018 (has links)
Le but de ce projet était d'étudier l'impact du débit de la solution d'alimentation, de la surface membranaire effective et de la force du champ électrique sur un procédé d'électrodialyse avec membrane d'ultrafiltration pour le fractionnement de peptides issus d'un hydrolysat trypsique de P-lactoglobuline. L'évolution des paramètres électrodialytiques, soit le pH des solutions d'alimentation et de perméation de même que leur conductivité électrique a été suivie. La migration peptidique dans le temps a été quantifiée par spectrophotométrie et qualifiée par RP-HPLC et par spectrométrie de masse. Les résultats ont montré que le débit des solutions n'influençait pas la productivité et que très peu les paramètres électrodialytiques, mais qu'il pouvait moduler la sélectivité du procédé. Il a aussi été montré que l'augmentation de la surface membranaire permet d'augmenter de façon linéaire la productivité du procédé, en ne modifiant pas sa sélectivité. La hausse de la valeur du champ électrique s'est aussi avérée importante pour améliorer la migration peptidique. Le pH et la conductivité des solutions ont aussi été fortement influencés par ces paramètres d'opération. Une bonne combinaison de surface, débit et champ électrique permet d'améliorer la rapidité et la productivité de l’électrodialyse avec membrane d'ultrafiltration pour la séparation sélective de peptides d'hydrolysats protéiques. / The aim of this study was to evaluate the influence of three process parameters (flow rate of the feed solution, effective membrane area, electrical field strength) on electrodialysis with ultrafiltration membrane for the fractionation of peptides from a tryptic P-lactoglobulin hydrolysate. To achieve this, the evolution of electrodialytic parameters such as the pH. of the feed and permeation solutions as well as their electrical conductivity was followed. Peptide migration over time was evaluated by spectrophotometry and the molecular profiles of both solutions were determined by RP-HPLC and mass spectrometry. Results of the first part of the study have shown that the flow rate had no impact on the productivity, a slight influence on the electrodialytic parameters but could modify the selectivity of the process. On the other hand, the increase of the membrane effective area resulted in a linear increase of the peptide concentration in the permeation solution without influencing the selectivity. The raise of the electrical field strength also resulted in an important increase of the productivity of the process. Modification of those parameters also modified the behaviour of pH and conductivity over time. A combination of the optimal flow rate, membrane area and electrical field strength allows to improve the productivity and the speed of electrodialysis with ultrafiltration membrane for the selective fractionation of peptides derived from protein hydrolysates.
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Étude des performances du procédé d'ultrafiltration lors de la concentration d'hydrolysats trypsiques de β-lactoglobuline prétraitée par hautes pressions hydrostatiques

Boukil, Abir 07 May 2018 (has links)
L’hydrolyse enzymatique de la β-lactoglobuline (β-LG) génère un nombre conséquentdepeptides dont certains possèdent desactivités biologiques. Cependant, l’étape d’hydrolyse peut être améliorée en diminuant le temps de réaction tout en générant unrendementpeptidique plus important. Ainsi, plusieurs travauxse sont intéressés à l’utilisation des hautes pressions hydrostatiques (HPH)afin d’engendrer une dénaturation de la β-LG et ainsi accélérer l’étape d’hydrolyse enzymatique et la production de peptides bioactifs. Cependant, les HPHimpactent également surles profils peptidiques par une modification du ratio peptideshydrophiles/hydrophobes. Une telle modification est ainsi susceptible d’avoir une répercussion négative sur les performances de l’ultrafiltration (UF) lors du fractionnement et de la concentration des peptides bioactifs. Par conséquent, ce projetvisaità étudier l’impact d’un prétraitement de la β-LG parlesHPH (400 et 600 MPa, 10 min) sur les performances du procédé d’UFlors de la séparation d’un hydrolysat trypsiquede β-LG. Suite aux étapes d’UF en mode recirculation et concentration, il a été démontré qu’un prétraitement de la β-LG à 400 MPaa permisde générer des hydrolysats dont les abondances peptidiques, y compris celles de certains peptides bioactifs (VAGTWY et ALPMHIR) étaient supérieures comparativement aux autres conditions(0.1 et 600 MPa).Cependant, à 400 MPa, les flux de perméationétaient inférieursde 31%. La désorption peptidique des membranes d’UFa permis d’identifierle peptide antihypertenseur ALPMHIRcomme l’espèce colmatante majeure. Cependant, et spécifiquement à 400 MPa, d’autres peptides chargés négativement ont été caractérisés, notamment VAGTWY (peptide antidiabèteet antioxydant). Par conséquent, bien qu’un prétraitement par les HPH à 400 MPa permette une augmentation des rendements peptidiques, les performances de l’UF sont considérablement réduites. / Enzymatic hydrolysis of β-lactoglobulin (β-LG) generates a large amount of peptide species including some bioactive peptides.However, the stepof protein hydrolysis can be improved by decreasing the digestion time while increasing the peptide yield. Several studies focused on the use of high hydrostatic pressure (HHP) to improve the denaturationof the native β-LG structure and thus to accelerate its enzymatic hydrolysis and yieldof bioactive peptides.Nevertheless, HHP is reported to affect the resulting peptide profiles by modifying hydrophobic/hydrophilic peptides ratiowhich may negatively affect the performance of ultrafiltration (UF) used to fractionate and concentrate bioactive peptides.Therefore, the aim of this project was to evaluate the performances of UF forthe filtration of tryptic hydrolysates generated after pre-pressurization ofβ-LGat 400 and 600 MPafor10min.After hydrolysate fractionation by UF in total recirculation modeand concentration modes, it has been demonstrated that β-LGpre-pressurization at 400 MPainduced the recovery ofhigher peptide relative abundance in the hydrolysates, including several bioactive peptides (VAGTWY and ALPMHIR), compared to other conditions(0.1 and 600 MPa).At the same time, permeate fluxes were 31% lower at 400 MPa. Characterization of peptide desorbedfrom UF membranes has shown that the antihypertensive peptide (ALPMHIR) was identified as the main fouling peptide.However, other negatively charged peptides were specifically identified at 400 MPa, including VAGTWY (an antioxidant and antidiabetic peptide). Consequently, while pre-pressurization of β-LGat400 MPa improved the recoveryof bioactive peptidescompared to other conditions, UF performances were negatively impacteddue to thisHHP pretreatment.
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Etude du mécanisme de coacervation complexe entre les fractions principales de la gomme d'Acacia et la [beta]-lactoglobuline - Comparaison avec la gomme d'Acacia non fractionnée / Study of the mechanism of complex coacervation between beta-lactoglobulin and the major fractions of acacia gum - comparaison with the unfractionnated acacia gum

Akil, Suzanna 19 April 2007 (has links)
La coacervation complexe, une séparation de phase associative principalement induite par des interactions électrostatiques, entre la B-lactoglobuline (BLG, protéine animale) et la gomme d’Acacia (AG, polysaccharide végétal) a été étudiée dans ce travail. La plus grande difficulté pour comprendre la coacervation complexe au niveau moléculaire entre BLG et AG révèle être la polymolécularité élevée d’AG. A partir de là, la motivation principale de cette thèse était de comprendre et contrôler les interactions entre la BLG et les fractions moléculaires d’AG, FI (~88% d’AG) et FII (~10% d’AG) en utilisant la titration calorimétrique isotherme, la diffusion statique et dynamique de lumière, la mobilité électrophorétique, la Granulo-Polarimétrie et la microscopie optique. Une énergie d’interaction plus forte, une stoechiométrie d’association plus faible et ainsi une complexation favorable ont étés montrées entre la BLG et FII en relation avec l’accessibilité et la densité de charges plus élevées de FII. Les résultats majeurs de cette étude ont ainsi montré des rôles différents des fractions de l’AG dans la coacervation complexe avec la BLG / The complex coacervation mechanism, an associative phase separation mainly induced by electrostatic interactions, between ?-lactoglobulin (BLG, animal protein) and Acacia gum (AG, vegetal polysaccharide) was studied in this work. The most significant difficulty to understand complex coacervation between BLG and AG at the molecular level is the molecular weight polydispersity of AG. From there, the main motivation of this research was to better understand and control the interactions between BLG and the major molecular fractions of AG, FI (~88% of AG) and FII (~10% of AG) using isothermal titration calorimetry, static and dynamic light scattering, electrophoretic mobility, Granulo-Polarimetry and optical microscopy. Higher energy of interaction, lower stoichiometry of association and then favorable complexation were shown between BLG and FII in relation with higher accessibility and density of charges for FII. The major results of this study reveal then different roles of AG fractions in complex coacervation with BLG
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Influence de la présence et de la composition du microbiote intestinal sur le développement et la prévention des allergies alimentaires

Morin, Stéphanie 29 October 2012 (has links) (PDF)
Le développement de l'allergie peut être influencé par le microbiote intestinal qui est impliqué dans la maturation du système immunitaire de l'hôte lors de la colonisation du tractus digestif dès la naissance. L'objectif de mon travail a été d'étudier l'impact du microbiote intestinal sur le développement d'une sensibilisation allergique à des protéines de lait de vache à l'aide d'un modèle de souris BALB/c gnotoxéniques. Dans une première étude, nous avons montré que les souris axéniques (Ax, sans germe) sont plus réactives que les souris conventionnelles (CV) au potentiel immunogénique et allergénique de la β-lactoglobuline (BLG) et de la caséine (CAS), lorsque ces deux protéines sont injectées intrapéritonéalement sans adjuvant. A l'aide d'un autre modèle de sensibilisation par voie orale au lait, nous avons confirmé que les souris Ax développent des réponses IgE contre la BLG plus fortes que celles des souris CV. Les mécanismes de sensibilisation contre la BLG et la CAS sont alors différemment affectés par la présence ou non d'un microbiote intestinal. Par ailleurs, une colonisation tardive du tractus digestif de souris Ax à l'âge de 6 semaines par le microbiote de souris CV induit chez les souris conventionnalisées (CVd) le développement, après sensibilisation, de réponses humorales toujours plus fortes que celles observées chez les souris CV. A l'inverse, une conventionnalisation des souris Ax au moment du sevrage à l'âge de 3 semaines, induit un niveau de sensibilisation plus faible que celui des souris CV. Dans ce cas, des différences de composition du microbiote intestinal entre souris CV et CVd pourraient jouer un rôle dans le faible niveau de sensibilisation des souris CVd. Nous avons enfin évalué l'impact de l'implantation dès la naissance d'une souche de Lactobacillus casei en monoxénie (souris Mx). La réponse humorale contre la CAS, mais pas contre la BLG, est alors significativement plus élevée chez les souris Mx que chez les souris Ax. Ces différentes études suggèrent que l'influence du microbiote sur le développement d'une sensibilisation aux protéines du lait de vache diffère selon les allergènes et selon le mode d'exposition aux allergènes. Ces résultats soulignent également qu'un retard de colonisation du tractus digestif peut perturber durablement la réactivité du système immunitaire à une sensibilisation contre des antigènes alimentaires.
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Etude des interactions dans la formation d'agrégats thermiques mixtes entre globulines de pois et béta-lactoglobuline : application à l'élaboration de gels acides / Study of moleculars interactions in the formation of thermal aggregats beteween pea globulins and beta-lactoglobulin : application to developement of acids gels

Chihi, Mohamed Lazhar 12 July 2016 (has links)
Dans un contexte de diversification des sources protéiques alimentaires, les protéines de pois représentent un ingrédient de choix et pourraient être associées à des protéines laitières comme celles du lactosérum dans la fabrication de nouveaux aliments. Dans ce travail, le comportement d’agrégation thermique (1h à 85°C), préalable à une gélification acide, des globulines de pois (Glob) seules et en mélange avec la β-lactoglobuline (βlg), a été étudié en fonction de la concentration totale en protéine, du ratio massique βlg/Glob et de la force ionique. La caractérisation des agrégats solubles a été réalisée par une combinaison de techniques analytiques telles que la détermination de l’hydrophobicité de surface, la quantification des ponts disulfures, la diffusion dynamique de la lumière (DLS), la chromatographie d’exclusion de taille (SEC-HPLC) et l’électrophorèse SDS-PAGE. La formation d’agrégats mixtes semble être gouvernée par des interactions intermoléculaires non covalentes, mais aussi des liaisons covalentes entre la βlg et les sous-unités de légumine notamment à faible force ionique (5 mM NaCl). Ces dernières semblent contrôler les caractéristiques méso-structurales des agrégats mixtes formés (haut poids moléculaire et diamètre réduit < 110 nm) comparativement aux agrégats formés de globulines seules (diamètre > 150 nm). Le deuxième volet de l’étude concernait la formation de gels acides obtenus par acidification au glucono-δ-lactone, soit à partir des agrégats mixtes solubles caractérisés précédemment, soit à partir de mélanges d’agrégats thermiques de chaque protéine obtenus séparément. Les différents paramètres liés à la cinétique d’acidification et à la gélification (temps et pH de transition sol/gel, propriétés mécaniques par rhéologie dynamique et analyse de la microstructure par Microscopie Confocale à Balayage Laser, capacité de rétention d’eau) ont été évalués. Les résultats démontrent que les agrégats mixtes issus des mélanges thermisés des deux protéines permettent d’obtenir des gels plus élastiques avec une structure fibrillaire plus ordonnée et moins poreuse, avec des caractéristiques proches de celles des gels formés d’agrégats purs de Blg. / In the context of protein source diversification, pea protein is a promising ingredient and may be associated with milk proteins such as whey proteins in the production of new food products. In the present work, the thermal aggregation (85°C - 1 h) of pea globulins (Glob) alone and in admixture with β-lactoglobulin (βlg), prior to acid gelation, was studied as a function of total protein concentration, βlg/Glob weight ratio and ionic strength. The characterization of soluble aggregates was carried out by combining different analytical methods such as surface hydrophobicity determination, disulfide bridge quantification, dynamic light scattering (DLS), size exclusion chromatography (SEC-HPLC) and SDS-PAGE electrophoresis. The formation of mixed aggregates seems to be governed by non-covalent intermolecular interactions, but also by covalent bonds between βlg and legumin subunits at low ionic strength (5 mM NaCl). The latter seem to control the structural features of mixed aggregates (high molecular weight and reduced diameter <100 nm) compared to pure globulin aggregates (diameter > 150 nm). The second part of this work investigated the formation of acid gels by glucono-δ-lactone, obtained either from soluble mixed aggregates such as characterized previously, either from mixtures of thermal aggregates of the two proteins prepared separately. The parameters associated to acidification kinetics and gelation (time and pH at sol/gel transition, mechanical properties by dynamic rheology and microstructure analysis by Confocal Scanning Laser Microscopy, water holding capacity) were evaluated. The results showed that mixed aggregates from heat-treated initial mixtures of the two proteins provides more elastic acid gels with a more regular and less porous fibrillar structure having close characteristics to those of pure βlg gels.
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Peroxydation des lipides émulsionnés et transfert d'ions fer à l'interface huile / eau stabilisée par des protéines de lait : influence des résidus phosphates et de la stabilité du chélate de fer / Peroxidation of iron at the oil/water interface stabilized by milk proteins : influence of phosphate residues and stability of iron chelates

Guzun-Cojocaru, Tatiana 01 April 2010 (has links)
Le fer ajouté dans des systèmes complexes tels que les aliments induit divers problèmes comme l'oxydation des lipides ou la précipitation d’autres composés présents dans la matrice. Il s’en suit une diminution de sa biodisponibilité et des défauts de goût. L'utilisation de chélates de fer, comme le bisglycinate de fer ou l’EDTA de fer, constitue une voie intéressante : le fer ainsi protégé n’interagirait pas avec la matrice alimentaire. La stabilité des chélates de fer (bisglycinate de fer et NaFe EDTA), supposés peu réactif pour l’initiation de peroxydation, a été attestée sur des modèles d’émulsions huile dans eau stabilisées par du caséinate de sodium ou de la β lactoglobuline. Dans un second temps, le travail a consisté à vérifier la faible influence de ces complexes sur la nature de l’interface huile/eau (étude de la tension et de la rhéologie interfaciales). La stabilité du bisglycinate de fer en solution aqueuse et en présence de β lactoglobuline a également été évaluée en fonction du pH (pH 2, 3,5 et 6,5) par rayons X. Il a ainsi été montré que la nature des protéines formant l’interface huile/eau et le type de sels de fer jouent un rôle crucial sur la stabilité oxydative des émulsions enrichies en fer. L'affinité des protéines de lait pour les ions fer libres est le premier facteur qui contrôle la peroxydation des matières grasses par l’absence de transfert à l'interface huile/eau. La capacité du complexe bisglycinate à retenir les ions fer et donc à limiter la présence d’ions fer libres (ferriques ou ferreux) apparaît comme le second facteur principal à contrôler. La compétition pour les ions fer entre les groupes fonctionnels des protéines et les contre ions de chélates (glycinate ou EDTA) gouverne ainsi l'état d'oxydation du système dans des conditions acide/base proche de la neutralité. En milieu acide, l'oxydation est principalement gouvernée par l’instabilité du complexe bisglycinate de fer et par conséquent la lente libération fer ionique dans la phase aqueuse. Pour résumer, si le complexe de fer n’est pas déstabilisé et que la protéine à l’interface huile/eau ne présente pas de groupe fonctionnel ayant une forte affinité pour le fer, alors la peroxydation des lipides en émulsion est faible. Dans notre démonstration, si une protéine n’est pas phosphorylée et pour des pH proches de 7, alors l’émulsion ne sera pas peroxydée car le fer ne migre pas à l’interface huile/eau. / Iron incorporated into food systems induces oxidation and precipitation. The consequences are a reduced bioavailability and a modification of other food flavor. The iron chelates such as Fe-bisglycinate and Fe-EDTA represent a possibility to avoid side effects, since the iron is protected. The inertety of Fe bisglycinate and NaFe EDTA for lipid peroxidation has been verified in oil-in-water emulsion models stabilized by sodium caseinate or by β lactoglobulin through the following studies: i/ increase of primary and secondary products of oxidation, ii/ change of the properties of the oil/water interface (tension and interfacial rheology), iii/ the stability of the chelate iron (Fe-bisglycinate) in the aqueous phase with β lactoglobulin at different pH (pH 2, 3.5 and 6.5). The oil/water interface stabilized by proteins with phosphate groups has induced peroxidation, which was not observed with proteins containing no phosphate residue. These results demonstrate also that the type of iron salts plays a crucial role in the oxidative stability of emulsions. The ability of the complex to retain iron ion and to avoid “free” ferrous ion is the first important factor to be controlled. The affinity of milk proteins to bind these free iron ions is the second factor that controls the transfer to oil/water interface. To sum up, the competition for iron ions between functional groups of protein and salt counter ions (glycinate, sulfate or EDTA) governs the oxidation state of the system in neutral conditions. In acidic medium, the oxidation is mainly governed by the stability of the complex and the possibility to free iron in bulk.

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