Nesse trabalho foi desenvolvido um método de síntese quimioenzimática de organo-seleno aminas (1-((2, 3 ou 4 selenocianato)fenil)etanonas) e amidas (N-(1-(2, 3 ou 4-(etilseleno)fenil)etil)acetamida) enantiomericamente enriquecidas. Inicialmente, as organo-seleno aminas, na forma racêmica, foram sintetizadas a partir das orto-, meta- e para- aminoacetofenonas. A incorporação do átomo de selênio nas cetonas aromáticas foi realizada através da reação de selenocianato de potássio com sais de diazônio, preparados a partir das aminoacetofenonas, para levar as o, m ou p-selenocianato acetofenonas (28-65 %). Reações desses compostos com NaBH4, formaram os intermediários organo-selenoboro, que foram posteriormente alquilados com haletos de alquila de modo a formar as organo-seleno acetofenonas (1-(2, 3 ou 4-(etilseleno)fenil)etanona) (63-78 %). As Organo-seleno aminas racêmicas foram preparadas por aminação redutiva das cetonas correspondentes (39-73 %). Após desenvolvido o protocolo de síntese das organo-seleno aminas, nós estudamos a resolução cinética desses compostos através de reação de acetilação mediada por lipases. Um estudo inicial foi conduzido com a amina para substituído, como substrato modelo, de modo a buscar a lipase, solvente, temperatura, razão lipase/substrato e acilante apropriados para a resolução cinética. De acordo com os resultados obtidos, as condições ideais para se conduzir a resolução cinética foi CAL-B como biocatalisador, hexano como solvente e acetato de etila ou metóxi-acetato de etila como acilante a 30°C. Utilizando esse protocolo, as organo-seleno amidas foram preparadas com excelentes excessos enantioméricos (99 %). / In this work, we have developed a chemoenzymatic method to enantiomerically synthesize enriched organoselenium amines (1-(2, 3 or 4 -(ethylselanyl)phenyl)ethanamine) and amides (N-(1-(2, 3 or 4-(ethylselanyl)phenyl)ethyl)acetamide). Initially, the organoselenium amines, in the racemic form, were synthesized from ortho-, meta- and para- aminoacetophenones. The incorporation of the selenium atom into the aromatic ketones was achieved by the use of reaction of potassium selenocyanate and diazonium salts, prepared from aminoacetophenones, to afford selenocyanate acetophenones (28-65 %). These compounds were alkylated with alkyl halide to yield the organoselenium acetophenones (1-(2, 3 or 4-(ethylselanyl)phenyl)ethanone) (63-78 %) which were converted into their corresponding racemic organoselenium amines by reductive amination (39-73 %). After developing the protocol for the synthesis of racemic organoselenium amines, we studied the kinetic resolution of these compounds by their acetylation mediated by lipases. An initial study was carried out with the organoselenium amine para substituted, as a model substrate, in order to screen for appropriate lipase, solvent, temperature, lipase/substrate ratio and acylant. This study showed that the ideal condition to conduct the kinetic resolution was CAL-B as biocatalyst, hexane as solvent and ethyl acetate or ethyl methoxyacetate as acylant at 30°C. By using this protocol, the organoselenium amides were prepared in excellent enantiomeric excess (99 %).

Helicoverpa armigera (cotton bollworm) is a major agricultural pest in Australia, Asia and Africa. Analysis of a midgut cDNA library revealed a surprising diversity of genes encoding lipases, enzymes that metabolise lipids. Prior to and during this project, 13 neural lipases and three acidic ones were discovered. These were classified and compared to other insect lipases using sequence alignments and phylogenetic analysis. Novel non-catalytic subfamilies were discovered, including one containing an H. armigera lipase. At least three other subfamilies were found to contain H. armigera lipases. Lipidopteran lipases were found to be almost entirely distinct from Dipteran ones.

Mémoire (M.Sc.)-- Université du Québec à Chicoutimi, 1991. / "Mémoire présenté pour l'obtention du grade de maître en sciences (M.Sc.)" Ce mémoire a été réalisé à l'UQAC dans le cadre du programme de maîtrise en médecine expérimentale (volet génétique) extensionné de l'Un. Laval à l'UQAC. CaQCU CaQCU Bibliogr.: f. 82-86. Document électronique également accessible en format PDF. CaQCU

Thèse (M.Sc.) -- Université Laval, 1997. / Bibliogr.: f. [88]-105. Publ. aussi en version électronique.

A crescente demanda por lubrificantes obtidos a partir de fontes renováveis vem incentivando a pesquisa por alternativas sustentáveis. O objetivo principal deste trabalho foi investigar a síntese de sebacato de dioctila a partir da reação de esterificação entre o ácido sebácico e o 1-octanol empregando biocatalisadores e catalisador químico convencional (ácido sulfúrico). Alguns parâmetros reacionais foram estudados: tipo de lipase comercial imobilizada (Novozym 435, Lipozyme RM IM e Lipozyme TL IM), temperatura, razão molar ácido/álcool, concentração de lipase, métodos de remoção da água do meio reacional. A reutilização da lipase Novozym 435 também foi avaliada. A conversão da reação foi determinada por cromatografia em fase gasosa. A lipase Novozym 435 apresentou os melhores resultados: 100% de conversão de ácido sebácico quando foi empregada razão molar ácido:álcool de 1:5 e 5% m/m de lipase, após 150 minutos de reação a 100C. O emprego de peneira molecular e vácuo não aumentou a conversão do ácido sebácico. O produto final foi caracterizado com relação à viscosidade, ao índice de viscosidade, ao ponto de fulgor, ao ponto de fluidez e ao índice de neutralização, e apresentou comportamento semelhante a um óleo naftênico / The growing demand for lubricants derived from renewable sources has been encouraging the search for sustainable alternatives. The main objective of this study was to investigate the synthesis of dioctyl sebacate from esterification reaction between sebacic acid and 1-octanol, using biocatalysts and conventional chemical catalyst (sulfuric acid). Some reactions parameters were studied: type of commercial immobilized lipase (Novozym 435, Lipozyme RM IM and Lipozyme TL IM), temperature, molar ratio, lipase concentration, and methods of water removal from the reaction medium. The reuse of lipase Novozym 435 was also evaluated. The conversion of the reaction was determined by gas chromatography. Lipase Novozym 435 showed the best results, achieving 100% conversion of sebacic acid when employing a sebacic acid: 1-octanol molar ratio of 1:5 and 5 wt.% lipase after 150 minutes at 100C. The use of molecular sieve and vacuum did not enhance the acid sebacic conversion. The final product was characterized by viscosity, viscosity index, flash point, pour point and neutralization index; and it showed a pattern similar to a naphthenic oil

Submitted by Janaina Pires Borges null (janaina-pires@hotmail.com) on 2016-02-25T23:51:55Z No. of bitstreams: 1 Produção, imobilização e aplicação de lipase de Fusarium verticillioides -folha de aprovação.pdf: 3325080 bytes, checksum: 8229be49f041bc5bda33de89d9105d13 (MD5) / Approved for entry into archive by Juliano Benedito Ferreira (julianoferreira@reitoria.unesp.br) on 2016-02-29T19:55:35Z (GMT) No. of bitstreams: 1 borges_jp_dr_araiq_par.pdf: 2033105 bytes, checksum: 5e03f09a78c13690ff4b5e81efa828dc (MD5) / Made available in DSpace on 2016-02-29T19:55:35Z (GMT). No. of bitstreams: 1 borges_jp_dr_araiq_par.pdf: 2033105 bytes, checksum: 5e03f09a78c13690ff4b5e81efa828dc (MD5) Previous issue date: 2016-01-15 / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) / Este trabalho visou produzir e estudar a lipase do fungo Fusarium verticillioides. A enzima obtida foi avaliada quanto à capacidade de hidrolise, esterificação e transesterificação para a produção de ácidos graxos e ésteres. A cepa fúngica foi cultivada em diferentes meios de cultura, variando as fontes de nitrogênio e de carbono, avaliando-se as atividades. Verificou-se que o tipo de atividade e especificidade da lipase dependem dos nutrientes utilizados nos meios de cultivo do fungo por fermentação em estado sólido. A lipase foi caracterizada físicoquimicamente e apresentou temperatura ótima em 35°C e melhor estabilidade durante 5 horas em 30°C, entretanto a 35°C também foi observada uma boa estabilidade. O pH ótimo foi em 8, e melhor estabilidade em pH ácido (5 e 6). Esta última característica foi muito importante, já que a reação de transesterificação geralmente ocorre em pH 5. A enzima também se mostrou estável na presença de n-hexano e etanol e apresentou uma ativação durante 24 horas diante destes solventes orgânicos. Também foi observada a presença de mais de uma lipase na membrana celular da cepa, o que levou a avaliar sua ação na forma de células imobilizadas diretamente em farelo de trigo e na forma livre. A lipase imobilizada na biomassa fúngica também foi caracterizada, apresentando melhor atuação em pH 8, como ocorreu com a lipase extracelular, porém em 30°C. Por meio de planejamentos fatoriais foi possível observar que a lipase apresenta melhor atividade quando se utilizada ácidos graxos e álcoois de cadeias carbônicas maiores, além de atuar melhor em reações de transesterificação, utilizando-se óleo pré-usado. A célula imobilizada em farelo de trigo foi empregada em hidrólises, sendo obtido 34,9 % de ómega 3 a partir do óleo de canola e 70,9 % de ômega 6 a partir do óleo de linhaça em 12 horas de reação. O extrato bruto de enzimas extracelulares foi submetido à imobilização em suportes inertes. Em octil e fenil-sepharose foi possível imobilizar preferencialmente lipase, sendo verificado por meio da reação de hidrólise do butirato de p-nitrofenila e da quantificação de proteínas totais, com posterior dessorção com triton x 100. O suporte Lewatit 105 mostrou-se ideal para ser utilizado nas reações de esterificação e transesterificação, apresentando boa estabilidade na temperatura ótima da enzima (35°C) e em solução com até 50 % de etanol, também sendo ativado neste meio. Este suporte foi escolhido para aplicação na produção de ésteres etílicos. A enzima extracelular imobilizada e a célula inteira foram aplicadas em reações de esterificação e transesterificação resultando em rendimentos entre 5 e 12 % de ésteres etílicos. / This work aimed to produce and study the lipase from the Fusarium verticillioides fungus. The enzyme obtained was evaluated according to its capacity of hydrolysis, esterification and transesterification to the production of fatty acids and esters. The fungal strain was cultivated in different culture media, varying sources of nitrogen and carbon, evaluating the activities. It was found that the type of activity and the specificity of the lipase depend on the nutrients used in the fungus culture media by fermentation in solid state. The lipase was physically and chemically characterized and presented optimum temperature at 35°C and better stability during 5 hours at 30°C; however, at 35°C it was also observed good stability. The optimum pH was 8 and the stability was better at acid pHs (5 and 6). This last feature was very important, since the transesterification reaction usually happens at pH 5. The enzyme was also stable in the presence of n-hexane and ethanol and presented hyperactivation during 24 hours before these organic solvents. It was also observed the presence of more than one lipase on the cell membrane of the strain, which led to the evaluation of its action in the form of immobilized cells directly in wheat bran and in free form. The lipase immobilized in the fungal biomass was also described presenting better performance at pH 8, as it happened with the extracellular lipase, but at 30°C. Through factorial design, it was possible to observe that the lipase has better activity when fatty acids and alcohols from higher carbon chains are used, besides performing better in transesterification reactions using oils pre-used. The immobilized cell in wheat bran was used in hydrolysis, being 34.9 % of omega 3 obtained from canola oil and 70.9 % of omega 6 from linseed oil in 12 hours of reaction. The extracellular enzyme crude extract was submitted to immobilization in inert carriers. In octyl and phenyl-sepharose, it was possible to immobilize preferably lipase, being it verified through the p-nitrophenyl butyrate hydrolysis reaction and the quantification of total proteins, with subsequent desorption with triton x 100. The Lewatit 105 carrier proved ideal to be used in the esterification and transesterification reactions, presenting good stability at the enzyme optimum temperature (35°C) and in solution with up to 50 % of ethanol, also, being hyper-activated in this medium. This carrier was chosen to be used in the production of ethyl esters. The extracellular immobilized enzyme and the whole cell were used in esterification and transesterification reactions, resulting in returns between 5 and 12 % of ethyl esters.

Made available in DSpace on 2016-06-02T19:55:35Z (GMT). No. of bitstreams: 1 5045.pdf: 2052003 bytes, checksum: a910cb23839ac3311034c86753544c56 (MD5) Previous issue date: 2013-03-22 / Universidade Federal de Sao Carlos / Lipases are enzymes of great biotechnological relevance. Besides its natural function (hydrolysis of triglycerides), they are capable of catalyzing regio- and enantioselective hydrolysis and synthesis of numerous esters. Pseudomonas fluorescens lipase (LPF) was immobilized on different supports and with different methods and was applied on the synthesis of compounds of industrial interest. The efficiency of these syntheses with the biocatalyst PFL-octyl-silica, PFL-XAD 7 HP and PFL-polystyrene were used on the production of ethylic biodiesel from babassu oil. The best yield (100% within 24 h) was obtained with PFL immobilized on octyl-silica (PFL-octyl-silica). This derivative and commercial immobilized lipases (Candida antarctica lipase, CALB IM; Thermomyces lanuginosus lipase, LTL IM) were used on the production of ethylic biodiesel from soybean oil, showing similar yields within 48 h of reaction time (80%). On the synthesis of aromas, the biocatalysts PFL-octyl-silica, CALB IM, LTL IM and LPF IM (commercial immobilized Pseudomonas fluorescens lipase) presented similar performance (yield above 90% within 24 h of reaction time). Yields of about 95% were obtained within 12 h of reaction time with the biocatalysts PFL-octyl-silica and CALB IM, being able to be reused in eight successive batches. CALB IM produced fructose oleate (55 ºC, 24 h, oleic acid:fructose molar ratio 1:2) with 96% yield, whereas the derivative PFL-octyl.-silica yielded 57% (45 ºC, 72 h, molar ratio 1:1). PFL immobilized on octyl-agarose and octadecyl-Sepabeads presented an immobilization yield of 99%, rendering hyperactivated derivatives (150% and 300% of recovered activity, respectively). The monomeric form of the enzyme could be immobilized on glyoxyl-agarose at 25 ºC, pH 10.5 (100 mM sodium bicarbonate buffer), however, in the presence of a surfactant (Triton X-100 0,5% v/v). On the hydrolysis of (R,S)-ethyl-2-hydroxy-4-phenylbutyrate, PFL immobilized on octylagarose (open conformation) and on glyoxyl-agarose (in the form of bimolecular aggregates) showed a higher enantioselectivity (E > 100) than PFL immobilized on monomeric form on glyoxyl-agarose (E = 27.9). PFL immobilized on octadecyl-Sepabeads and glyoxyl-Sepabeads produced benzyl oleate with 85% yield via olive oil and benzyl alcohol transesterification in cyclohexane. These results show that the activity, stability and enantioselectivity are catalytic properties of lipases which could be modulated via immobilization on activated supports which allows the enzyme orientation on the support by different region of its surface and with different structural conformation. In general, the biocatalyst prepared on this work (PFL-octyl-silica) presented a great performance on esterification and transesterification reactions, as well as good operational stability, rendering it competitive to the commercial immobilized biocatalysts. / Lipases são enzimas de grande relevância biotecnológica. Além de sua função natural (hidrólise de triglicerídeos) são capazes de catalisarem hidrólises regio e enantiosseletivas e sínteses de inúmeros ésteres. Lipase de Pseudomonas fluorescens (LPF) foi imobilizada em diferentes suportes e por diferentes métodos e aplicadas na síntese de compostos de interesse industrial. A eficiência dessas sínteses com o biocatalisador LPF-octil-sílica foi comparada com lipases imobilizadas comerciais. Os derivados de LPF-octil-sílica, LPFXAD 7HP e LPF-poliestireno foram utilizados na produção de biodiesel etílico de óleo de babaçu. O melhor rendimento (100% em 24 h) foi obtido com LPF imobilizada em octilsílica (LPF-octil-sílica). Este derivado e lipases imobilizadas comerciais (lipase de Candida antarctica, CALB IM; lipase de Thermomyces lanuginosus, LTL IM) foram utilizadas na produção de biodiesel etílico de óleo de soja apresentando rendimentos similares em 48 h de reação (80%). Na síntese de aromas, os biocatalisadores LPF-octilsílica, CALB IM, LTL IM e LPF IM (lipase de P. fluorescens imobilizada comercial) apresentaram similar desempenho (conversão acima de 90% com 24 h de reação). Conversões de aproximadamente 95% foram obtidas em 12 h de reação com os biocatalisadores LPF-octil-sílica e CALB IM, podendo ser reutilizados em oito bateladas sucessivas. CALB IM produziu oleato de frutose (55ºC, 24 h, razão molar ácido oleico:frutose de 1:2) com 96% de conversão, enquanto o derivado LPF-octil-sílica rendeu 57% de conversão (45ºC, 72 h, razão molar de 1:1). LPF imobilizada em octil-agarose e octadecil-Sepabeads apresentou um rendimento de imobilização de 99%, rendendo derivados hiperativados (150 e 300% de atividade recuperada, respectivamente). LPF em solução forma agregados bimoleculares, os quais puderam ser imobilizados em suportes glioxil (agarose e Sepabeads), rendendo derivados com 70 a 75% de atividade recuperada. A forma monomérica da enzima pôde ser imobilizada em glioxil-agarose a 25ºC, pH 10,5 (tampão bicarbonato de sódio 100 mM), entretanto, na presença de um surfactante (Triton X-100, 0,5%, v/v). Na hidrólise de (R,S)-2-hidróxi-4-fenilbutirato de etila, LPF imobilizada em octil-agarose (conformação aberta) e em glioxil-agarose (na forma de agregados bimoleculares) mostraram-se mais enantiosseletivas (E > 100) do que LPF imobilizada na forma monomérica em glioxil-agarose (E = 27,9). LPF imobilizada em octadecil-Sepabeads e glioxil-Sepabeads produziram oleato de benzila com 85% de conversão, por transesterificação de azeite de oliva e álcool benzílico em ciclohexano. Esses resultados mostram que atividade, estabilidade e enantiosseletividade são propriedades catalíticas das lipases que podem ser moduladas por imobilização em suportes ativados que permitam a orientação da enzima ao suporte por diferentes regiões de sua superfície e com diferente conformação estrutural. De modo geral, o biocatalisador preparado neste trabalho (LPF-octil-sílica) apresentou ótimo desempenho em reações de esterificação e transesterificação, bem como boa estabilidade operacional, tornando-o competitivo com os biocatalisadores imobilizados comerciais.

Orientador: Daniela Alonso Bocchini Martins / Co-orientador: Roberto da Silva / Banca: Cíntia Duarte de Freitas Milagre / Banca: Rosemeire Cristina Linhari Rodrigues Pietro / Banca: Hamilton Cabral / Banca: Maria de Lourdes Teixeira de Moraes Polizeli / Resumo: Este trabalho visou produzir e estudar a lipase do fungo Fusarium verticillioides . A enzima obtida foi avaliada quanto à capacidade de hidrolise, esterificaçã o e transesterificação para a produção de ácidos graxos e ésteres. A cepa fúngica foi cultivada em diferentes meios de cultura, variando as fontes de nitrogênio e de carbono, avaliando - se as atividades . Verificou - se que o tipo de atividade e e specificidade da lipase dependem dos nutrientes utilizados nos meios de cultivo do fungo por fermentação em estado sólido. A lipase foi caracterizada físico - quimicamente e apresentou temperatura ótima em 35°C e melhor estabilidade durante 5 horas em 30°C, entretanto a 35°C também foi observada uma boa estabilidade. O pH ótimo foi em 8, e melhor estabilidade em pH ácido ( 5 e 6). Esta última característica foi muito importante, já que a reação de transesterificação geralmente ocorre em pH 5. A enzima também se mostrou est ável na presença de n - he xano e etanol e apresentou uma ativação durante 24 horas diante destes solventes orgânicos. Também foi observad a a presença de mais de uma lipase na membrana celular da cepa, o que levou a avaliar sua ação na forma de células imobil izadas diretamente em farelo de trigo e na forma livre. A lipase imobilizada na biomassa fúngica também foi caracterizada, apresentando melhor atuação em pH 8, como ocorreu com a lipase extracelular, porém em 30°C. Por meio de planejamentos fatoriais foi p ossível observar que a lipase apresenta melhor atividade quando se utilizada ácidos graxos e álcoois de cadeias carbônicas maiores, além de atuar melhor em reações de transesterificação, utilizando - se óleo pré - usado. A célula imobilizada em farelo de trigo foi empregada em hidrólises, sendo obtido 34,9 % de ómega 3 a partir do óleo de canola e 70,9 % de ômega 6 a partir do óleo de linhaça em 12 horas de reação... / Abstract: This work aimed to produce and study the lipase from the Fusarium verticillioides fungus. The enzyme obtained was evaluated according to its capacity of hydrolysis, esterification and transesterification to the production of fatty acids and esters. The fungal strain was cultivated in different culture media, varying sources of nitrogen and carbon, evaluating the activities. It was found that the type of activity and the specificity of the lipase depend on th e nutrients used in the fungus culture media by fermentation in solid state. The lipase was physically and chemically characterized and presented optimum temperature at 35°C and better stability during 5 hours at 30°C; however, at 35°C it was also observed good stability. The optimum pH was 8 and the stability was better at acid pHs (5 and 6). This last feature was very important, since the transesterification reaction usually happens at pH 5. The enzyme was also stable in the presence of n - hexane and ethan ol and presented hyper - activation during 24 hours before these organic solvents. It was also observed the presence of more than one lipase on the cell membrane of the strain, which led to the evaluation of its action in the form of immobilized cells direct ly in wheat bran and in free form. The lipase immobilized in the fungal biomass was also described presenting better performance at pH 8, as it happened with the extracellular lipase, but at 30°C. Through factorial design, it was possible to observe that t he lipase has better activity when fatty acids and alcohols from higher carbon chains are used, besides performing better in transesterification reactions using oils pre - used. The immobilized cell in wheat bran was used in hydrolysis, being 34.9 % of omega 3 obtained from canola oil and 70.9 % of omega 6 from linseed oil in 12 hours of reaction. The extracellular enzyme crude extract was submitted to immobilization in inert car... / Doutor

A crescente demanda por lubrificantes obtidos a partir de fontes renováveis vem incentivando a pesquisa por alternativas sustentáveis. O objetivo principal deste trabalho foi investigar a síntese de sebacato de dioctila a partir da reação de esterificação entre o ácido sebácico e o 1-octanol empregando biocatalisadores e catalisador químico convencional (ácido sulfúrico). Alguns parâmetros reacionais foram estudados: tipo de lipase comercial imobilizada (Novozym 435, Lipozyme RM IM e Lipozyme TL IM), temperatura, razão molar ácido/álcool, concentração de lipase, métodos de remoção da água do meio reacional. A reutilização da lipase Novozym 435 também foi avaliada. A conversão da reação foi determinada por cromatografia em fase gasosa. A lipase Novozym 435 apresentou os melhores resultados: 100% de conversão de ácido sebácico quando foi empregada razão molar ácido:álcool de 1:5 e 5% m/m de lipase, após 150 minutos de reação a 100C. O emprego de peneira molecular e vácuo não aumentou a conversão do ácido sebácico. O produto final foi caracterizado com relação à viscosidade, ao índice de viscosidade, ao ponto de fulgor, ao ponto de fluidez e ao índice de neutralização, e apresentou comportamento semelhante a um óleo naftênico / The growing demand for lubricants derived from renewable sources has been encouraging the search for sustainable alternatives. The main objective of this study was to investigate the synthesis of dioctyl sebacate from esterification reaction between sebacic acid and 1-octanol, using biocatalysts and conventional chemical catalyst (sulfuric acid). Some reactions parameters were studied: type of commercial immobilized lipase (Novozym 435, Lipozyme RM IM and Lipozyme TL IM), temperature, molar ratio, lipase concentration, and methods of water removal from the reaction medium. The reuse of lipase Novozym 435 was also evaluated. The conversion of the reaction was determined by gas chromatography. Lipase Novozym 435 showed the best results, achieving 100% conversion of sebacic acid when employing a sebacic acid: 1-octanol molar ratio of 1:5 and 5 wt.% lipase after 150 minutes at 100C. The use of molecular sieve and vacuum did not enhance the acid sebacic conversion. The final product was characterized by viscosity, viscosity index, flash point, pour point and neutralization index; and it showed a pattern similar to a naphthenic oil

Conselho Nacional de Desenvolvimento CientÃfico e TecnolÃgico / Herein we describe the chemoenzymatic synthesis of active principle of the drug Levotensin (SimesÂ), a drug used in the therapy of patients with hypertension associated with heart disease. This substance has a stereogenic center and presents as eutomer the enantiomer with S configuration. The (S)-moprolol, also can be used in combination with other substances to form an eye drops, which is used to control intraocular pressure, being efficient as timolol in control of glaucoma. We used the enzymatic kinetic resolution to introduce chirality in the target molecule. Firstly, we conducted a screening with nine commercial enzymes [free lipases: Amano lipase from Pseudomonas fluorescens, lipase from Candida rugosa, Amano Lipase PS Burkholderia cepacia, Acylase I from Aspergillus Mellus and immobilized lipases: CAL-B, lipase Amano PS-IM immobilized on diatomaceous earth, Rhizopus oryzae immobilized on immobead 150, Lipozyme RM IM and the lipase from Thermomyces lanuginosus immobilized on immobead-150]. These lipases were used for kinetic resolution of rac-1-(chloromethyl)-2-(o-methoxyphenoxy) ethyl acetate by hydrolysis reaction. The kinetic resolution lead to the corresponding alcohol of S configuration and the remaining acetate of R configuration. Among the evaluated enzymes, two lipases showed the highest values of enantioselectivity, Amano lipase from Pseudomonas fluorescens in free form, with enantioselectivity (E) 72 and the immobilized CAL-B, with enantioselectivity (E) 60. These lipases were evaluated in enzymatic kinetic resolution of rac-1-chloro-3- (o-methoxyphenoxy) propan-2-ol in organic media via the reaction of acetylation. In this case, the resolutions occurred with high activity (conversions near 50%), but with low selectivity (enantiomeric excesses around 65%). Therefore, the introduction of chirality in the target molecule [(S)-moprolol)] was performed using as the intermediate R-1-(chloromethyl)-2-(o-methoxyphenoxy)ethyl acetate obtained by kinetic resolution of rac-1-(chloromethyl)-2-(o-methoxyphenoxy)ethyl acetate by hydrolysis reaction, mediated by CAL-B, with enantiomeric excess of 97% and close to 50% conversion. / No presente trabalho descrevemos a sÃntese quimioenzimÃtica do princÃpio ativo do fÃrmaco Levotensin (SimesÂ), que à utilizado na terapia de pacientes com hipertensÃo arterial associada a cardiopatias. Essa substÃncia possui um centro estereogÃnico e apresenta como eutÃmero o enantiÃmero com configuraÃÃo S. O (S)-moprolol, tambÃm, pode ser usado em combinaÃÃo com outras substÃncias para compor um colÃrio, sendo tÃo eficiente quanto o timolol no controle do glaucoma. Utilizamos a resoluÃÃo cinÃtica enzimÃtica para introduzir quiralidade na molÃcula alvo. Primeiramente, realizamos uma triagem com nove enzimas comerciais [lipases livres: Amano lipase de Pseudomonas fluorescens, lipase de Candida rugosa, Amano Lipase PS de Burkholderia cepacia e a Acilase I de Aspergillus mellus e lipases imobilizadas: Candida antarctica tipo B (CAL-B), Amano lipase PS-IM imobilizada em diatomaceous earth, lipase de Rhizopus oryzae imobilizada em immobead 150, lipozyme imobilizada de Mucor miehei (Lipozyme RM IM) e a lipase de Thermomyces lanuginosus imobilizada em immobead-150]. As referidas lipases foram utilizadas na resoluÃÃo cinÃtica do rac-acetato de 1-(clorometil)-2-(o-metoxifenoxi)etila via reaÃÃo de hidrÃlise. A resoluÃÃo cinÃtica levou ao correspondente Ãlcool, como produto, com configuraÃÃo S e ao acetato remanescente com configuraÃÃo R. Dentre as enzimas avaliadas, duas lipases apresentaram os maiores valores de enantiosseletividade, a Amano lipase de Pseudomonas fluorescens na forma livre, com enantiosseletividade (E) de 72 e a CAL-B imobilizada, com enantiosseletividade (E) de 60. Tais lipases foram avaliadas na resoluÃÃo cinÃtica enzimÃtica do rac-1-cloro-3-(o-metoxifenoxi)propano-2-ol em meio orgÃnico via reaÃÃo de acetilaÃÃo. Neste caso, as resoluÃÃes ocorreram com alta atividade (conversÃes prÃximas a 50%), porÃm com baixa seletividade (excessos enantiomÃricos em torno de 65%). Portanto, a introduÃÃo da quiralidade na molÃcula alvo [(S)-moprolol)] foi realizada utilizando como intermediÃrio o R-acetato de 1-(clorometil)-2-(o-metoxifenoxi)etila obtido por resoluÃÃo cinÃtica (RC) do rac-acetato de 1-(clorometil)-2-(o-metoxifenoxi)etila, via reaÃÃo de hidrÃlise, mediada por CAL-B, com excesso enantiomÃrico de 97% e conversÃo prÃxima a 50%.