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Über die funktionelle Analyse des murinen peroxisomalen Testis-spezifischen Gen 1 (Pxt1) / On the Functional Analysis of Murine Peroxisomal Testis Specific 1 (Pxt1) Gene

Kaczmarek, Karina Paulina 19 January 2010 (has links)
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Zur Expression und Funktion von Prm3: ein ungewöhnliches Protamin / The Expression and Function of Prm3: an unusual Protamin

Boinska, Dagmara 30 October 2002 (has links)
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Molecular Characterization of the Male Germ Cell Expressed Genes Hook1 and TSEP22 / Molekular Charakterisierung der Hook1 und TSEP22 Gene, die in Männlicher Kernzellen exprimiert sind -

Mendoza-Lujambio, Irene 30 October 2001 (has links)
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Funktionelle Untersuchungen zum PTPN11-Genprodukt SHP2 und zu PTPN11 Mutanten, die dem Noonan-Syndrom zugrunde liegen / Functional analysis of PTPN11 gene product SHP2 and of PTPN11 mutants causing Noonan Syndrome

Ufartes Mas, Roser 19 January 2003 (has links)
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Phylogeny of Gibbons (Family Hylobatidae) with Focus on Crested Gibbon (Genus Nomascus) / Phylogenie von Gibbons (Hylobatidae) (FamilieHylobatidae) mit Fokus von Schopfgibbons (Klasse Nomascus)

Thinh, Van Ngoc 04 May 2010 (has links)
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Altered Histone 4 K12 Acetylation is Associated with Age Dependent Memory Impairment in Mice / Einfluss des Histon 4 Lysine 12 Acetylierungsstatus auf den altersbedingten Rückgang der Gedächtnisleistung

Peleg, Shahaf 20 October 2010 (has links)
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The role of <i>Satb2</i>, <i>Ctip2</i> and Fezl in cortical connectivity and the elucidation of their downstream pathways / Die Rolle von <i>Satb2</i>, <i>Ctip2</i> und Fezl in der kortikalen Konnektivität und die Aufklärung ihrer nachgeschalteten Signalwege

Sgourdou, Paraskevi 30 May 2012 (has links)
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Genomics and Phylogeny of Motor Proteins: Tools and Analyses / Genomik und Abstammungsgeschichte von Motorproteinen: Werkzeuge und Analysen

Odronitz, Florian 23 January 2008 (has links)
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DNA-Strangbrüche in männlichen Keimzellen der Maus / DNA strand breaks in male germ cells in mice

Warntjen, Neele 27 November 2012 (has links)
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Interaktionen von Forminen mit dem Aktinzytoskelett und ihre Rolle für die Entwicklung des filamentösen Pilzes Ashbya gossypii

Kemper, Michael 11 December 2009 (has links)
Formine sind an einer Vielzahl physiologischer Prozesse, wie u. a. der Zytokinese, Endozytose oder auch der Vermittlung von Zellpolarität beteiligt, da sie Schlüsselregulatoren des Aktin- und Mikrotubulizytoskeletts sind. Durch carboxyterminale Formin-Homologie (FH)-Domänen wird die Bildung von Aktinfilamenten vermittelt. Unabhängig davon konnte für einige Formine eine Beteiligung an der Mikrotubulidynamik nachgewiesen werden.Das Genom des filamentösen Pilz Ashbya gossypii codiert für die drei Formine: AgBNI1, AgBNR1 und AgBNR2. Im Fokus der Arbeit stand die Aufklärung der molekularen und zellulären Funktion von AgBnr2. Mit biochemischen Versuchen zur molekularen Analyse konnte sowohl die Fähigkeit zur Aktinpolymerisierung, als auch zur Co-Sedimentierung mit Mikrotubuli für die carboxyterminalen FH-Domänen von AgBnr2 gezeigt werden. Mit Hilfe von in vivo Experimenten, wie Mutantenanalyse, Co-Lokalisierungsstudien und Hefe 2-Hybrid Versuchen konnten die Ergebnisse bestätigt werden. Nach der Repression von AgBNR2 in einem Agbnr1 Deletionsstamm konnten Sporulationsdefekte beobachtet werden. Für das Formin AgBnr2 konnte weiterhin die Wechselwirkung und Co-Lokalisierung mit dem Homolog des sporulationsspezifischen Proteins ScSpo21 nachgewiesen werden, was auf eineBeteiligung des Formins an der Sporulation hindeutet. Durch mikroskopische Untersuchungen und in vitro Versuchen mit gereinigten Zellkernen wurde der Nachweis erbracht, dass AgBnr2 während der Sporulation Aktinfilamente am Zellkern polymerisieren kann.Die Ergebnisse enden in dem Modell zur Bnr-vermittelten Verankerung von Aktinfilamenten am Zellkern. Die Filamente dienen während der Sporenbildung möglicherweise dem Transport von Vorläufervesikeln, die u. a. zur Bildung der Prosporenmembran genutzt werden. Dieses Modell scheint innerhalb der Hemiascomyceten Gültigkeit zu besitzen. Ergänzende Versuche mit ScBnr1 aus S. cerevisiae, dem Homolog zu AgBnr2, weisen auf eine konservierte Funktion der Bnr-Formine hin.

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