Orientador: Daniel Barrera-Arellano / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-08-03T19:41:31Z (GMT). No. of bitstreams: 1 LamusUvarova_Maria_M.PDF: 5673813 bytes, checksum: d676e6570b5987283c41abf279ab0389 (MD5) Previous issue date: 2004 / Resumo: O resumo poderá ser visualizado no texto completo da tese digital / Abstract: The abstract is available with the full electronic document / Mestrado / Mestre em Tecnologia de Alimentos

Orientador: Maria Teresa Bertoldo Pacheco / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-08-03T21:37:44Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Capitani_CarolineDario_M.pdf: 1950083 bytes, checksum: 599f2e417977a5e7d59d4b587d97c913 (MD5) Previous issue date: 2004 / Resumo: Na indústria de laticínios, a coacervação entre o soro de leite com hidrocolóides pode ser utilizada no fracionamento e recuperação das suas proteínas e, ainda, contribuir na redução da poluição ambiental. O objetivo do trabalho foi estudar a interação entre proteínas do soro lácteo, obtido a partir da fabricação do queijo ¿minas¿, com o polissacarídeo aniônico carboximetilcelulose (CMC), utilizando a técnica de coacervação complexa em diferentes faixas de pH. As proteínas foram complexadas e fracionadas obtendo três diferentes amostras. Para tal, foi feito ajuste do pH e da concentração do hidrocolóide. Os complexos foram classificados como precipitado 1: b-Lg/CMC, precipitado 2: a-La/CMC e precipitado total: PT/CMC, sendo obtidos em valores de pH 4,0; 3,2 e 3,0, respectivamente. Em seguida foram avaliadas variações nas faixas de pH na desestabilização deste complexo. Foram utilizados parâmetros de pH, força iônica e concentração de amostra no estudo de algumas propriedades funcionais tecnológicas, tais como solubilidade, geleificação, viscosidade, formação de espuma e estabilidade de emulsões. Os resultados de porcentagem de proteínas e CMC solúveis e de eletroforese mostraram que os coacervados são parcialmente descomplexados em valores de pH 2, 5 e 6. As análises de calorimetria diferencial de varredura (DSC) permitiram concluir que a presença do hidrocolóide aumentou a estabilidade protéica ao processo de desnaturação térmica. O aumento da concentração de NaCl (0,5M), influenciou positivamente a solubilidade protéica (%SP), contudo, nas faixas de pH correspondentes às de obtenção dos complexos, os resultados foram mínimos para esta propriedade (%SP). Nos testes de geleificação a 20% de concentração, os valores de G¿ foram maiores que os de G¿, concluindo-se que todos os complexos formaram um sólido-viscoelástico. A viscosidade das soluções (pH 6,0) foi maior para as amostras de a-La/CMC e b-Lg/CMC. Em relação às espumas, a melhor capacidade espumante se deu em pH 2,0 com o complexo a- La/CMC. A interação entre os parâmetros testados (pH e concentração de NaCl) foi significativa ( p < 0,05) para a porcentagem de formação de espuma (%) com os complexos a-La/CMC e b-Lg/CMC. As análises das emulsões permitiram afirmar que no pH 6,0 e a 5 mg/ml de concentração de complexo houve maior estabilidade das amostras ao processo de formação do cremado e coalescência, sendo a PT/CMC a amostra menos estável em pH de formação (3,0) do coacervado / Abstract: In dairy industries the coacervation between whey with hydrocolloid might be utilized in the fractionation and recovery of the proteins and contribute to reduce in the ambient pollution. The aim of this work was to study whey protein interaction as a result of cheese type ¿Minas¿ manufacturing with anionic polysaccharyde carboxymetyl-cellulose (CMC) using the complex coacervation technique. The proteins were fractionated and three different complexes. The variables of the conditions optimization of selected fractionation and precipitation were taken out from hydrocolloid concentration and pH. The complexes were classified as: precipitated 1: b-lg/CMC, precipitated 2: a-la;CMC and total precipitated: whey total protein (PT/CMC) and the values of the pH were 4.0; 3.2; and 3.0, respectively. The obtained complexes were studied trough the percentage analyses of soluble proteins-CMC and native-PAGE. The results demonstrated that the complexes ones partially free as they move further from pH original values of attainment and complexes precipitation. DSC analyses could conclude that hydrocolloid presence increases protein stability of the thermal denaturation process. It was analyzed some technological functional properties such as solubility, gelling, viscosity, foam properties and emulsion stability in different samples. Extrinsic parameters analysis varied for pH, ionic force and sample concentration. The increase of NaCl (0.5M) influenced in a positive way the solubility protein. However, the solubility (%SP) was minimum compared to the corresponding complexes obtention of pH. G¿ values had been always superior to G¿ for gelling tests and one could conclude that all complexes formed a viscous solid (20% of concentration). In pH 6.0, solutions viscosity was higher for a-lactoalbumin/CMC and b- lactoglobulina/CMC samples. Related to foaming characteristics, the best foaming capacity occurred in a a-lactoalbumin/CMC with pH 2.0. Related to the interaction between pH parameters and NaCl concentration one could notice a significant increase to foam formation (%) with a-lactoalbumin/CMC and b-lactoglobulina/CMC complexes. The results of emulsions stability analyses demonstrated that pH 6.0 and 5mg/mL concentration had samples greater stability to creaming and coalescence, and PT/CMC presented the lowest formation and complexes precipitation in pH 3.0 / Mestrado / Mestre em Alimentos e Nutrição

Orientador : Michael Georges Albert Vincentz / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-08-03T21:57:12Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Correa_LuizGustavoGuedes_M.pdf: 1325278 bytes, checksum: f7f714047563af533df52eaada63e5bd (MD5) Previous issue date: 2004 / Resumo: O Crescimento e desenvolvimento de todos os organismos dependem de uma regulação adequada da expressão gênica. A expressão gênica diferencial resulta do controle da taxa de iniciação da transcrição por fatores de transcrição. Os fatores de transcrição do tipo bZIP foram descritos em todos os eucariotos. Seu domínio conservado é constituído de uma região rica em aminoácidos básicos que se ligam às bases do DNA, e o zíper de leucinas, responsável pela dimerização. Análises genéticas, moleculares e bioquímicas indicam que os bZIPs são importante reguladores de processos específicos de angiospermas. A identificação de possíveis grupos de genes ortólogos (PoGOs) a partir de diferentes linhagens evolutivas permite racionalizar estudos funcionais. Dentro deste contexto, o presente trabalho visa um melhor conhecimento sobre a evolução e função dos fatores de transcrição do tipo bZIP em angiospermas. Identificamos um conjunto não redundante de 77 bZIPs no genoma de Arabidopsis e 113 no genoma de Oryza sativa. Análises filogenéticas entre o conjunto de Oryza e Arabidopsis permitiram identificar 11 grupos de genes homólogos. Análises mais detalhadas levaram à identificação de 33 PoGOs, que possivelmente representam 33 funções ancestrais de angiospermas, além de um PoGO exclusivo a monocotiledôneas e um possível grupo de parálogos exclusivo a Arabidopsis. Baseado no conjunto de resultados apresentado, propomos uma classificação atualizada das bZIP de angiospermas e um modelo evolutivo das mesmas. Esta abordagem está abrindo novas perspectivas para o estudo funcional de bZIPs. Ensaios de expressão transiente de fusões traducionais de AtbZIP76 e AtbZIP78 com RFP em células de cebola mostram que estes bZIPs são direcionados ao núcleo, apesar de possuírem um domínio básico defectivo / Abstract: Growth and development of all organisms depend on proper regulation of gene expression. Differential gene expression is the result of the control of transcription initiation rates by transcription regulation factors. bZIP transcription factors were described in all eukaryotes. Their conserved domain is constituted by a basic aminoacids rich region that bond to DNA bases, and a leucine zipper, responsible for dimerization. Genetic, molecular and biochemical analysis indicate that bZIP factors are important regulator of specific angiosperm processes. Identification of possible groups of orthologous genes (PoGO) from different evolutionary lineages allows rationalizing functional studies. Within this context, the present work aims a better knowledge of the evolution and function of bZIP transcription factors in angiosperms. We identified a non-redundant set of 77 bZIP factors in the Arabidopsis genome and 113 bZIP in Oryza sativa genome. Phylogenetic analysis of Oryza and Arabidopsis sets of bZIP allowed identifying 11 groups of homologue genes. More detailed analysis led to the identification of 33 PoGOs, that possibly correspond to 33 ancestral functions in angiosperms, a exclusive monocot PoGO and a possible groups of paralogous genes in Arabidopsis. Based on the results presented here, we propose an updated bZIP classification and a model of their evolution. This approach is revealing new perspectives on bZIP functional studies. Transient expression essays of traductional fusions of AtbZIP76 and AtbZIP78 with RFP in onion cells show that these bZIPs do target the nucleus, despite their defective basic domain / Mestrado / Genetica Vegetal e Melhoramento / Mestre em Genética e Biologia Molecular

Orientador: Jose Camillo Novello / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-07-24T19:11:57Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Smolka_MarcusBustamante_M.pdf: 4832023 bytes, checksum: dfb889ff5d8318e0548d4316a215b124 (MD5) Previous issue date: 1999 / Resumo: O músculo é um tecido dotado de grande plasticidade, isto é, tem a capacidade de alterar suas características bioquímicas e funcionais para melhor se adaptar frente a variados estímulos. O exercício físico pode promover estímulos que induzem adaptações no sistema de produção de energia, no sistema de defesa antioxidante e no sistema miofibrilar. Porém, se os estímulos forem muito intensos, as miofibrilas podem estar sendo submetidas a uma condição prejudicial de estresse. O estresse gerado resulta, molecularmente, na rápida produção de proteínas de estresse, que teriam funções de preservar células (no caso miofibrilas) do impacto nocivo e prepará-Ias para a sobrevivência na nova condição. No músculo, a proteína de estresse HSP72 é uma das principais proteínas envolvidas neste processo de rápida proteção à variados tipos de estresses (Welch, 1992; locke et aI., 1994; Hemando e Manso, 1997). Os resultados do presente trabalho indicam que após um exercício intenso, ratos sedentários apresentam um aumento dos níveis de HSP72 nos músculos locomotores sóleo (oxidativo) e semitendinoso (glicolítico). Ratos submetidos a programas de treinamento do tipo contínuo e intermitente de 8 semanas não apresentam aumento dos níveis de HSP72 após o mesmo exercício intenso à que foram submetidos os sedentários, sugerindo que as adaptações promovidas pelos treinamentos tomaram os músculos em questão mais resistentes ao estresse causado pelo exercício. Os dados quando confrontados com análises de atividade dos marcadores dos sistemas oxidante (citrato sintase) e antioxidante (catalase e glutationa redutase), indicam que quanto maiores os níveis de HSP72, maior a atividade da citrato sintase (CS) em relação à da catalase (CA T) e glutationa redutase (GR). Partindo da premissa de que a HSP72 tem marcante atividade de proteção e reparo de proteínas e de que quanto maior a atividade da CS em relação à da CATe GR maiores os efeitos deletérios do estresse oxidativo, a HSP72 poderia representar um mecanismo de proteção adicional utilizado pelo músculo esquelético contra os efeitos do estresse oxidativo nas proteínas. Os dados também sugerem que, além de atuar no mecanismo de rápida proteção, a HSP72 parece estar envolvida em mecanismo constitutivo de defesa contra o estresse oxidativo. Esses resultados reforçam a idéia da utilidade da HSP72 como biomarcador de condições de estresse no músculo. No caso de exercício físico intenso, sua presença em altos níveis parece indicar uma situação de estresse oxidativo / Abstract: Muscle is a tissue with high plasticity, that is, it can change its biochemical and functional characteristics to better cope with different stimulus. Exercise can provide stimulus that induce adaptations in the energy generating, antioxidant defense and myofibrilar systems. But, if the stimulus are toe intense, myofibrils can be submitted to a stressful condition. The generated stress results, on a molecular levei, in a fast production of stress proteins. These proteins have cellular protective functions and appears to be involved in the preparation of cells to survival in the new condition. In the muscle, the stress protein HSP72 is one of the main proteins involved in this mechanism of fast protection against different types of stress (Welch, 1992; Locke et aI., 1994; Hernando e Manso, 1997). The results of the present work indicate that after intense exercise, sedentary rats show an increase of HSP72 levels in the locomotory muscles soleus (oxidative) and semitendinous (glicolytic). Rats submitted to continuous and intermittent training programs of 8 weeks do not show increased HSP72 levels after the same intense exercise, suggesting that the adaptations resulted from the training program increased muscle resistance to exercise stress. When compared to markers of the oxidant and antioxidant systems, the results indicate thatthe higher the HSP72 levels, higher is the activity of citrate synthase (CS) in relation to that of catalase (CA T) and glutathione reductase (GR). It is suggested that HSP72 could represent a secondary defense against protein damage induced by oxidative stress in skeletal muscles. This is supported by the fact that HSP72 has activity of protecting and repaíring proteins, and that the higher the CS activity in relation to CA T and GR a ctivity , higher should be the deleterious effects of the oxidative stress. Moreover, this mechanism appears to function not only in stressful conditions but also constitutively. This work indicate the usefulness of HSP72 as a biomarker of stress conditions in the muscle. In the case of exercise, high HSP72 levels coincide with oxidative stress conditions / Mestrado / Bioquimica / Mestre em Ciências Biológicas

Orientador: Maria Cristina Gomes Marcondes / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-07-25T00:44:54Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Fedrizzi_SamantaMariaGobbo_M.pdf: 3237502 bytes, checksum: c4940e8087d99af1d69074590a6c6d96 (MD5) Previous issue date: 1999 / Resumo: A associação entre gravidez e câncer não é rara, sendo que essas condições fisiopatológicas envolvem mudanças na proteína sérica. Neste trabalho, nós avaliamos o efeito do desenvolvimento do tumor de Walker 256 e sua influência sobre o desenvolvimento fetal e sobre os parâmetros protéicos séricos em ratas jovens e adultas grávidas. Após o acasalamento, fêmeas Wistar jovens (50 dias) e adultas (90 dias) prenhes foram distribuídas em 3 grupos: jovens grávidas controle (jgc), jovens grávidas com tumor (jgw), jovens grávidas inoculadas com líquido ascitíco (jga), adultas grávidas controle (agc), adultas grávidas com tumor (agw), adultas grávidas inoculadas com ascite (aga). Foram também utilizadas ratas virgens distribuídas em 3 grupos: jovens controle (jc), jovens com tumor (jw), jovens inoculadas com líquido ascitíco (ja), adultas controle (ac), adultas com tumor (aw) e adultas inoculadas com líquido ascítico(aa). Nos grupos (jw) e (aw) injetou-se no subcutâneo 2,5x106 células neoplásicas viáveis. Os grupos (ja) e (aa) receberam inoculação diária de 2,Oml de líquido ascítico. Após o sacríficio, no 19° e 21° dias, foram coletadas amostras de sangue para determinação da proteína total e análise eletroforética. Amostras do soro foram diluídas em tampão Tris- HCl sendo analisado em eletroforese em gel de acrilamida 10% com SDS 1 %. O gel foi corado com Coloração de Prata. O peso molecular das bandas foram calculadas pela comparação de proteína padrão, e respectivamente comparada com grupos controle, onde verificamos intensas alterações na unidade feto / placentária, nos grupos de ratas jovens portadoras do carcinoma de Walker 256, em ambos os períodos de experimento (19° e 21 °). As ratas adultas portadoras de tumor e inoculadas com líquido ascítico apresentaram redução do peso fetal no 21 ° de experimento. Redução do hematócrito nas ratas jovens e adultas grávidas ou não portadoras de tumor. O perfil eletroforético das fêmeas, tanto jovens quanto adultas, portadoras de tumor e inoculadas com líquido ascítico, apresentaram alterações em relação à expressão das frações protéicas entre os pesos moleculares de 116KDa e entre 30 e 20KDa. Essas alterações foram provavelmente devido a influência de vários fatores, diretos e/ou indiretos, produzidos pelas células neoplásicas e/ou células do hospedeiro, os quais puderam ser reproduzidos pela inoculação do líquido ascítico / Mestrado / Fisiologia / Mestre em Ciências Biológicas

Orientador: Nelson Horacio Pezoa Garcia / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-25T07:08:26Z (GMT). No. of bitstreams: 1 AbeciaSoria_LuisAlberto_M.pdf: 3256911 bytes, checksum: bd0ce556cb63060ae6cc6a940ab3d736 (MD5) Previous issue date: 1999 / Resumo: A determinação do tempo de torração do cacau tem sido baseada tradicionalmente nos atributos de sabor e aroma do produto final Contudo, a contribuição das proteínas do cacau torrado ao valor nutricional do chocolate é um fator que tem recebido pouca atenção. O objetivo do presente trabalho foi aprofundar o estudo de observações obtidas neste laboratório que contestam a noção de que as proteínas de cacau torrado não possuem valor nutricional. Para tal objetivo, o cacau foi torrado na forma de nibs por diferentes tempos, foram obtidos os concentrados protéicos de cada tratamento, para depois serem parcialmente caracterizados e utilizados como fonte de proteína em dietas para ratos. Na primeira parte do trabalho, os nibs de amêndoas de cacau (Theobroma cacao L, variedade Forasteiro, cultivados no estado da Bahia, Brasil) foram torrados a 150°C por 0, 30, 34, 38, 42 e 46 min, moídos e desengordurados com hexano. Os pós de cacau foram suspendidos (pH 9,5), os precipitados descartados e os sobrenadantes precipitados (pH 4,5). Após liofilização, os precipitados continham 61,2; 58,3; 57,6; 57,8; 48,4 e 46,0% de proteína, respectivamente. Para a identificação e quantificação da fração alburnina, alíquotas dos concentrados foram dissolvidos em água desionizada (10 mg.ml-1, pH 9,0), filtrados (0,22 ?m) e analisados através de eletroforese capilar. Amostras filtradas foram injetadas (50 mBar, 4 segundos) em eletroforetógrafo Hewlett-Packard 3D, equipado com capilar de sílica fundida (72 cm, 75 ?m diâmetro interno, 25 kV; tampão de borato 50 mM, pH 9,5) e os perfis eletroforéticos foram comparados com padrão de BSA (Bovine Serum Albumin). Todas as concentrações de albumina presentes nos concentrados foram significativamente diferentes (P<0,05) entre si, uma diminuição cíclica da concentração da fração albumina nos concentrados protéicos de cacau foi observada a partir do tempos mais curtos de torração (inclusive o zero) até o tempos maiores. Os teores de albumina encontrados foram de 35,7; 45,4; 34,3 e 40,7% respectivamente para os tempos mais curtos de torração. Por sua vez, as concentrações de albumina nos concentrados tratados por tempos mais longos resultaram em diminuição mais acentuada (28,3 e 18,1% para 42 e 46 min respectivamente). Para a segunda parte do estudo, o valor nutricional das proteínas de cacau torrado por diferentes tempos foi analisado usando os concentrados protéicos como única fonte de proteína em dietas para ratos. Dietas (AIN 93-G) contendo 10% de proteína (cacau) foram preparadas e administradas a ratos machos da raça Wistar, sob condições ambientais apropriadas, durante 14 dias. Os valores de RNPR% (Net Protein RatioRelative) obtidos, apontaram um decréscimo inversamente proporcional ao temP9 de torração (70,4; 68,7; 68,3; 66,1; 50,8 e 48,8%, respectivamente). Diferenças significativas (P<0,05) foram encontradas entre os tempos O e 38 ou maiores. Por outro lado, entre as amostras 42 e 46 min não houve diferença significativa. Na análise de aminoácidos dos concentrados protéicos observouse que principalmente a lisina, valina e treonina tiveram perdas significativas a partir dos primeiros minutos de aquecimento. Conclui-se que enquanto pequenas mudanças ocorrem na extratabilidade das proteínas do cacau torrado a 150°C, entre os 30 e 38 min, nenhuma perda significativa de valor nutritivo foi registrada até os tempos considerados ótimos do ponto de vista sensorial. / Abstract: Optimal roasting time for cocoa has traditionally been selected based on considerations sensory properties. The contribution of the proteins in the roasted bean to the total nutritive value of the chocolate, however, is a factor that has received relatively little attention. The purpose of this study was to further previous findings from this Laboratory that question the general belief that the protein in roasted cocoa has no nutritive value. Therefore, we proceeded to roast the nibs for different times, extract, partly characterize and feed the isolated protein to rats. For the first part of the work, cocoa (Theobroma cacao L; Forasteiro cultivar, Bahia state, Brazil) beans (nibs), roasted at 150°C for 0, 30, 34, 38, 42 and 46 min, were laminated and solvent extracted. The "chocolate" powders were suspended (pH 9.5), the sediments discarded and the resulting extracts isoelectrically precipitated (pH 4.5). The lyophilized precipitates contained 61.2, 58.3, 57.6, 57.8, 48.4 and 46.0 % protein, respectively. For identification and quantification of the albumin fractions, aliquots of the extracts were dissolved in deionized water (10 mg.mL-1, pH 9.0), filtered (0.22 ?m) and analyzed by capillary electrophoresis. Clear samples were injected (50 mBar, 4 se c) in a Hewlett-Packard 3D CE, fitted with a fused silica capillary (72 cm, 75 ?m id; 25kV; 50 mM borate running buffer, pH 9.5) and the electrophoerogram profiles compared with that of an authentic bovine serum albumin standard. Although all albumin concentrations significant1y (P<0.05) differed from each other, a cyc1ic, decreasing pattern of extractable albumin was observed from the shorter (zero inc1uded) to the longer roasting times. Therefore, 35.7, 45.4, 34.3, and 40.7%, of albumin, respectively, were found in the extracts of samples roasted for the shorter times, whereas the two longest treatments resulted in steadily decreasing proportions (28.3 and 18.1 %, for 42 and 46 min, correspondingly) of albumin. For the second part of the study, the nutritional value of the proteins from cocoa roasted for the different times was assessed by using the extracts as the only source of protein in a standard rat diet. Standard AIN 93-G, 10% (cocoa) protein diets were prepared and fed to weanling Wistar male rats, under appropriate housing conditions, for 14 days. Net Protein Ratios relative to casein (RNPR %) indicated that values decreased inversely proportional with the roasting time (70.4, 68.7, 68.3, 66.1, 50.8 and 48.8%, correspondingly). Significant differences (P < 0.05, Tukey test) were evident between times O and 38 minutes or longer, although 42 and 46 min were indistinguishable from each other. Amino acid analyses of the protein isolates indicated that only lysine, valine and threonine are steadily lost from the beginning of heating. It is concluded that whereas little change occurs in the extractability of protein of the roasted cocoa bean, the nutritive value of the isolated proteins decreases insignificantly, when roasted at 150°C, from 30 to 38 min, which are sensorially acceptable processing times. Whether the unextracted forms of nitrogen observed at 42 and 46 min would have any biological effect on the rat, is something that needs to be assessed separately. / Mestrado / Mestre em Tecnologia de Alimentos

Orientador: Benedito Oliveira Filho / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-07-26T00:30:03Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Rego_EvandroJoseLima_D.pdf: 2631101 bytes, checksum: 36faf195b04a371b72d3cedc478ca815 (MD5) Previous issue date: 2000 / Doutorado

Orientador : Fernando Galembeck / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Quimica / Made available in DSpace on 2018-07-14T02:04:43Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Goncalves_MariadoCarmo_D.pdf: 6889081 bytes, checksum: 45fb90ef5f4f30857cc461652b8ae743 (MD5) Previous issue date: 1990 / Doutorado

Orientador : Osvaldo Espirito Santo Godinho / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Quimica / Made available in DSpace on 2018-07-14T02:49:15Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Alves_JosedoPatrocinioHora_D.pdf: 7651738 bytes, checksum: 7234b2bef87da86043201bdb5f7991ca (MD5) Previous issue date: 1982 / Doutorado

Orientador: Rodolfo D. Reyna B / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos e Agricola / Made available in DSpace on 2018-07-14T05:41:14Z (GMT). No. of bitstreams: 1 CampilloSanabria_Carlos_M.pdf: 1989664 bytes, checksum: 79846c3674e98775d72c880e01f1c8a4 (MD5) Previous issue date: 1978 / Resumo: Fizeram-se experiências a nível de laboratório para determinaras condições ótimas de temperatura, tempo e pH de precipitação da proteína do lactosoro, encontrando-se os valores des 92°C, 20 min e pH 4,5, respectivamente. Dentro da precipitação da proteína , com o objetivo de fortifica-la com Fe, fizeram-se ensaios de adi cão de diferentes quantidades de solução de FeCl3 a 30% ao soro, de maneira a obter um produto com 0,11-0,14% de Fe. Com os parâmetros de precipitação, e a quantidade de solução dc FeCl, a 50% definidos, realizaram-se um total de 20 experiências a nível piloto de 100 l cada, obtendo-se aproximadamente 10 kg -de produto com 56.89% de proteína. Para estudar a influência da concentração do soro (15-18% S.T.)na recuperação da proteína, foram feitas experiências a nível de la boratório (Rotavapor RE Bilchi) , e a nível piloto (evaporador centrituro Centriterm CT 1B-2) .Problemas técnicos impediram de continuar com este estudo, embora ao comprovar que a recuperação da proteína usando soro concentrado, era só 13% a mais que o soro sem concentrar, tenha-se decidido trabalhar com este último tipo de soro devido a sua vantagem do ponto de vista econômico. Para conhecer a disponibilidade da proteína e de Fa, foram feitos ensaios biológicos cora ratos para definir o valor PFR e a disponibilidade de Fe da produto obtido, encontrando-se o valor PHR de 2,91 usando como referência o valor 2,5 correspondente a caseína, o uma disponibilidade de Fe de 59,3% considerando o FeSO4 com valor 100%, Elaborou-se uma sobremesa tipo "pudim" a base de proteína de soro fortificada com Fe; na formula do "pudim", o leite foi substituído totalmente por agua para poder oferecer assim um produto-nutritivo e econômico, O nível de Fe foi de 12-14 mg e 101 de proteína, 0 "pudim" foi submetido a degustadores e o resultado-desta prova indicou boa aparência, e a proteína adicionada não contribuiu negativamente para o sabor, embora apresentasse gosto "aquoso" e "arenoso" / Abstract: In this work, laboratory experiments were done on the determination of optimum conditions of temperature ,time and pH for whey protein precipitation. They were found to be 92 C, 20 min and pH 4,5, respectively. To fortify the protein with iron various amounts of FeCl3 (30%) solution were added, to the whey during the precipitation process, in such a way as obtain a product with 0,11 to 0,14% Fe. With precipitation parameters and the amount of FeCl3 solution determined, 20 experiments were made at pilot, plant level, each one Kith 100 liters, resulting in ^proximately 10 leg of product To study the influence of whey concentration (IS to IB! S"T,) in protein recovery, experiments were made at "laboratory level" (Evaporator centrifugue - "Centriterm CT 1B-2), Technical problems prevented, the continuation of this part of the work, However, it was found that the protein recovery, using concentrated whey, was only 15% mere than that vising non-concentrated whey, so it was decided to work with the latter, taking into account its low cost. Biological tests with rats were made to determine the PER value and the availability of iron in the product obtained. The PER value was found to be 2.01, using casein at 2.S as a reference. The availability of Fe was 59.31, considering FeSO4, as 1001, A dessert type pudding was prepared from whey protein fortified with iron. In the pudding recipe, the milk was replaced with enough water to provide a nutritive and economical product. The level of iron was 12-24 and. 10 g of protein, per 100 grams. The pudding was then submitted to tasters. The result of the test indicated that the pudding had a good appearance, arid that the protein did not contribute negatively to the flavour, but the product W3s considered to be watery and granafar / Mestrado / Mestre em Tecnologia de Alimentos